生物化学第三章酶化学
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第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
C．酶原是普通的蛋白质
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
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-ase EC：Enzyme commission 1 习惯名（Recommended name）1961年以前
底物（淀粉酶）；催化性质（脱氢酶）；来源（胃蛋白酶） 2 系统名（Systematic name）
底物：底物 性质 酶 例子：谷丙转氨酶=L-丙氨酸：α-同戊二酸氨基转移酶
蛋白（：水）水解酶 3 编号 乳酸脱氢酶；乳酸：NAD+脱氢酶;EC：1.1.1.27
具有高度的专一性、高效的催化性、活性的可调性和代谢 性等催化特点。 2 酶概念的提出及目前的内涵问题（Enzyme/Ribozyme） 1982年，Cech首先发现RNA也具有酶的催化活性，并提 出核酶（ribozyme）的概念。 1995年Cuenoud等发现DNA也有酶的活性。 3 酶是蛋白质的证据（酶的化学本质） 遇热、两性、变性、胶体性质、蛋白酶降解、测序、合成
25
（二）按酶的结构分类 1.单体酶 由一条肽链构成的酶称为单体酶 2.寡聚酶： 由多条肽链以非共价键结合而成的酶 3.多酶体系： 一些功能相关的酶组织在一起，形成一个 酶系 4.多酶融合(复合)体：
1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体 具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含 子L-19 IVS具有多种催化功能。
此后陆续发现多种具有催化功能的RNA， 底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。
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5
第一节 通论（General Introduction）
一 酶是生物催化剂 1 酶的概念：酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。它
(3)糖苷转移酶：与多糖代谢密切相关，如糖原磷酸化酶。
(4)氨基转移酶：转移氨基，如AST ALT
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16
3、水解酶类
催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪 酶等。
通式：AB+H2O→AH+BOH
起降解作用，多位于胞外或溶酶体中。有些蛋白酶 也称为激酶。可分为水解酯键、糖苷键、肽键、
碳氮键等11亚类。
掺入氧原子个数可分为单加氧酶和双加氧酶。
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15
2.移换酶类 催化功能基团的转移反应， 也叫转移酶
通式：AR+B→BR+A
按转移基团性质，可分为8个亚类，较重要的有：
(1) 一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化 有关
(2)磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋 白酶也称为激酶（如肠激酶）
6.1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶 出脲酶（第一个酶结晶），并提出酶是蛋 白质的观点。后来陆续得到多种酶的结晶， 证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年 诺贝尔奖。
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4
7.进入80年代后，核糖酶（ribozyme）、抗 体酶、模拟酶等相继出现，酶的传统概念受分类法 1 原则
大类-亚类-亚亚类-序号
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13
分类
按反应的类型★
（1）氧化还原酶 按（酶2的）结转构移酶 按（（酶34的单寡多））组体聚酶水裂成酶酶体解合系酶酶
（（56多单结））酶纯合异合融酶酶构成合酶酶(复合)体
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14
1.氧化还原酶 催化氧化还原反应，量最大的一类酶，具
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9
三点附着学说(Three point attachment theory)
A. Ogster首次提出
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10
诱导契合学说(Induced fit theory) Koshland 首次提出（1958）
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
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11
第二节 酶的分类和命名
一 酶的命名
第三章 酶化学 Enzymology
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1
研究历史
1.1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽 中抽提出一种对热敏感的物质，这种物质 能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖 化酶（diastase）
2.巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的 酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常 使用“酵素”一词（ferment）。
氧化、产能、解毒功能。
通式：AH2+B→BH2+A
系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： (1)脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。
(2)氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。
(3)过氧化物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基。
(4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
类型 结构专一（键专一、基团专一、底物专一） 立体异构的专一（几何异构；旋光异构）
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7
过氧化氢分解反应所需活化能
催化剂
每摩尔需活化能
无
18 000J
胶态钯
11 700J
过氧化氢酶
2 000J
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8
锁钥学说（Lock and key model)
Fisher 首次提出(1894,德国）
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6
二 酶的催化特征 1 与一般催化剂的相同点
反应前后不变；热力学上允许的反应；缩短到达平衡点的 时间;降低分子活化能。 2 催化特征（与一般催化剂的相同点） 高效的催化性(108-1012/103)；高度的专一性；活性的可 调性；代谢性；对环境非常敏感。 3专一性特点 专一性：对底物的选择性要求。
19
6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP
分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi
或 A+B→AB+AMP+PPi
共5个亚类。
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20
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22
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23
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24
归纳：氧 转 水 裂 异 合
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17
4、裂合酶类 催化从底物上移去一个小分子而留下双键
的反应或其逆反应。
通式： AB→A+B
包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚 类。
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5、异构酶类
催化同分异构体之间的相互转化。
通式：A→B 其中：A、B为同分异构
包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚 类。
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2
3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出 “Enzyme”一词，意为“在酵母中”。
4.1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用 石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵 的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应， 与细胞的活力无关。
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3
5.1913年米凯利斯（Michaelis）和门顿 （Menten）利用物理化学方法提出了酶促 反应的动力学原理—米氏学说，使酶学可 以定量研究。