生物化学03第三章酶
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生物化学：enzyme
2H（2H＋ ＋2e） NADH / NADPH ＋ H＋
转移氢原子或电子
As coenzyme of dehydrogenase
13
辅助因子（Cofactors）
2. 小分子有机化合物 (辅酶，coenzymes)
➢ 辅基 (prosthetic groups): 与酶蛋白结合牢固的辅酶。 ➢ 作用：参与酶的催化过程，在反应中起运载体的作用，
传递电子、质子或一些基团(–COOH, -CH3, -NH2......)。 ➢ 种类较少，分子结构中常含有维生素或其衍生物。
它们是蛋白质。(1946 Nobel) • 5.较近的概念：1986：Boyer and Walker; Shultz. Antibody can be an
enzyme
Urase
Pepsin
6
不是所有的酶都是蛋白质， 一些 RNA 分子 (ribozymes) 同样具有催化活性
1.Sidney Altman and Thomas Cech, 1981, 1989 Nobel Prize
14
Cofactors and vitamins (补充内容P433)
维生素(Vitamins) ➢ 调节物质代谢和维持正常生理功能的小分子有机化
合物 ➢ 人体不能合成或合成不足，必须由食物供给 ➢ 脂溶性维生素(lipid- soluble vitamins): A, D, E , K ➢ 水溶性维生素(water- soluble vitamins):
Vit B1, Vit B2, Vit B6, Vit B12, Vit pp, pantothenic acid(泛 酸), biotin(生物素), folic acid(叶酸), Vit C
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学生物化学生物化学第三章酶
*1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶的结晶。
教学ppt
J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
6
*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
教学ppt
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
模拟生物催化剂：
8
教学ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
教学ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
12
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
教学ppt
13
立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
22
教学ppt
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
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J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
6
*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
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Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
模拟生物催化剂：
8
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二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
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（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
12
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
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13
立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
22
教学ppt
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学与分子生物学—酶
第三章酶第一节酶的分子结构和功能酶:是由活细胞产生的/对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
（本质是具有催化活性的蛋白质）生物催化剂：是由活性细胞产生的具有催化作用蛋白质和核酸，包括酶、核酶、脱氧核酶等。
辅助因子：包括无机金属离子及小分子有机物及金属有机物（辅酶）金属离子作为辅助因子的作用：①酶活性中心的组成部分②连接酶与底物的桥梁③中和电荷④与酶结合可稳定酶的空间构象。
辅酶1：NAD+酶对底物的亲和力越大，K m值越小。
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位辅助因子常参与酶活性中心的组成。
酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷。
这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”。
单纯酶与结合酶的活性中心酶单纯酶（分子结构仅由氨基酸组成）结合酶（conjugated enzyme ）酶蛋白（决定酶促反应的特异性及其催化机制）辅助因子（决定酶促反应的性质和类型）金属离子为主的无机物辅酶coenzyme （小分子有机物）辅基（与酶蛋白以共价键结合的辅酶，不能用透析或超滤的方法去除。
）其他必需基团活性中心内的结合基团（识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物）催化基团（影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应）活性中心外的不参与催化作用。
维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部分所需。
第二节酶的工作原理（一）酶促反应的特点1.极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点2.高度的特异性①绝度的专一性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。
如脲酶和琥珀酸脱氢酶。
②相对的专一性：作用于一类化合物或一种化学键。
如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。
3.酶促反应的可调节性①酶量调节②酶的活性调节③改变底物浓度进行调节（二）酶促反应机制的诱导契合假说酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
第03章酶催化作用机制
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度，说明酶已 经被底物所饱和。
1. 米氏方程
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1913年，米彻利斯(Michaelis)和曼吞 （Menton)在前人研究的基础上，推导出 著名的米氏方程： v——反应速度； S——底物浓度； v m —— 最大反应速度； K m —— 米氏常数，为 酶催化反应速度等于最大反应速度一半时 的底物浓度。
(一)酶的刚性与“琐和钥匙”学说
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1890年，德 国化学家费舍 尔（Fisher） 提出了著名的 “琐和钥匙” 此学说认为：酶与底物都是刚性的，二者 学说。 结构间天然存在互补的关系，就像锁和钥
匙一样。此学说较好的解释了酶对底物选 择的专一性，但不能解释酶能够高效催化 反应的原因。
中间产物学说
中间产物
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
酶促反应速度与底物浓度的关系，可以用 中间产物学说加以解释。 酶促反应模式——中间产物学说
E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
推导过程
米－曼氏方程式推导基于两个假设：
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，
Dixon plot
Cornish-Bowden plot
酶的转换数
定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 （每秒钟）每个酶分子催化底物转变 为产物的分子数（微摩尔数）。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
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别构调节
别构调节(allosteric regulation) ：一些代谢物 可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结 合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。
结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因 子(cofactor)结合形成全酶，只有全酶才具有 催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以 是一类被称为辅酶(coenzyme)的小分子有机 化合物。
结合酶
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
全酶
(holoenzyme) 辅助因子
必需基团(essential group)
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中 与酶活性密切相关的化学基团。
常见的必需基团
丝氨酸残基的羟基 组氨酸残基的咪唑基 半胱氨酸残基的巯基 酸性氨基酸残基的羧基
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group)
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
决定反应的性 (cofactor) 质和反应类型
小分子有机化合物 金属离子
二、辅酶与维生素
维生素种类
脂溶性维生素: A、D、E、K
类异戊烯脂质
水溶性维生素 : Vit C
Vit B 族
在体内大多数转化为辅酶,有些直接参与催化
都含有氮原子
水溶性维生素及其辅酶形式与功能
辅酶或辅基
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅 酶I）
缩写 NAD+
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 （辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 焦磷酸硫胺素 磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素 四氢叶酸 辅酶B12
NADP+ FAD TPP
CoA
FH4
转移的基团 H+，电子
H+，Hale Waihona Puke 子氢原子 醛基 氨基 酰基
二氧化碳 一碳单位 氢原子，烷基
所含的维生素 烟酰胺（维生素
PP）
烟酰胺（维生素 PP）
微环境浓度 酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，
使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。 靠近的反应基团和正确的定向使反应速度
二、酶促反应的机制
酸碱催化 （广义） 接受质子：碱 提供质子：酸 酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受
体，从而对底物进行酸碱催化 如组氨酸的咪唑基，解离常数为6.0，在生理
ES
E+ P
常通过非共价键的结合 可逆性
要求各基团位置 可以快速地处于结合和分离 的平衡
通过酶分子表面某一区域结合 : 活性中心
酶-底物复合物的形成机制
Koshland提出诱导契合模式(induced fit)
二、酶促反应的机制
趋近效应和定向效应 指底物和酶的活性中心“ 靠近”和“ 定向” 酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部
酶学发展史
1833年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀 粉酶）。
1878年，Wilhelm Kühne首次提出Enzyme一词。 1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出酶
反应的动力学方程式。 1926年，James Sumner从刀豆中获得了脲酶结晶，
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
结合能 非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
一、酶促反应的特点
2. 酶具有高度的专一性 绝对专一性(absolute specificity) ：可以选择
性地催化一种底物。 相对专一性(relative specificity)：可以选择性
pH下酸碱形式均可存在，很活跃。 酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解,酯类的
水解，磷酸基的转移。
第二节 酶的结构与功能
The Structure and Function of Enzyme
一、酶的分子组成
单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽链 构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶， 如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚 酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
具有一般催化剂的特点
酶在催化反应的前后没有质和量的改变。 酶只催化符合热力学条件的反应。 酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率， 使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应 的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决 于底物与产物的自由能之差。 酶能够降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需 的能量。
一、酶促反应的特点
1. 高效率
反应速度：一般催化剂比无催化剂快 101~ 107
酶比一般催化剂快 107~ 1013
例如: 尿素 H+ 7.4x10-7
脲酶 5.0 x 106~13
H2O2 Fe2+ 56
HRP 3.6 x 107~8
机制：酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
酶促反应活化能的改变
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸 生物素 叶酸 维生素B12
三、酶的活性中心
酶活性中心(active center)是酶与底物结合并将 底物转化为产物的部位。
酶活性中心或称活性部位(active site)，指 若干个必需基团在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底 物转化为产物的区域。
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
四、酶活力的调节
关键酶(key enzyme) 是催化单向不平衡反应 或是催化速率较低的限速酶，这些酶往往位于 反应的第一步或分叉步，其活力常受到代谢物， 包括底物和产物的影响，决定着整条代谢途径 的总速率。
为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W. Szostak 发 现 了 具 有 催 化 活 性 的
DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节 概述
Introduction
地催化一组底物或一类化学键。
一、酶促反应的特点
3. 酶需要温和的条件 酶多数是蛋白质 底物很多也是蛋白质
一、酶促反应的特点
4. 酶活力是可调节的 酶活力的调节 酶合成量的调节 激活和抑制是最常见的调节方式
酶-底物复合物的形成
酶--底物复合物理论：
酶： E
底物： S
催化过程 E + S