《生物化学》第三章 酶化学
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第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
E+S↔ES→E+P
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
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3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
C．酶原是普通的蛋白质
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
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醛和吡哆胺。
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C
N
HOCH2 OHFra bibliotekH3CN
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆
醛是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
CHO O
CH2NH2
O
HO
CH2 O P OH HO
CH2 O P OH
H3C
N
OH
结合酶和酶的辅因子 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，用透析法可除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。
金属离子 辅酶/辅基大多数是由维生素参与形成的小分子化合物
第三章 酶化学 第一节 导论
3 维生素与辅酶
嘧啶环
噻唑环
•TPP是催化丙酮酸或α–酮戊二酸脱羧酶的辅酶，所以又称为脱 羧辅酶。
•TPP缺乏时表现出多发性神经炎，导致皮肤麻木、心力衰竭、 四肢无力、下肢水肿等。
② 核黄素(维生素B2)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)和 FMN(黄素单核苷酸) 氧化还原酶的辅基。 被还原后形成FADH2与FMNH2。
这种结构既能提高反应途 径的效率，又能增强调控 的准确性。
酶7 酶2 酶6 酶1 酶3
酶5 酶4
多酶复合体示意图 多酶复合体示意图
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
酶分子组成
单纯酶（仅蛋白质） 如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
结合酶 ( 全酶，蛋白质及非蛋白质小分子 ) 如：转氨酶、乳酸脱氢酶、氧化还原酶等。
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
酶主要是蛋白质 除了有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的 能够切割DNA, 有些还具有RNA连接酶、磷酸 酶等活性。
与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是 一种较为原始的催化酶。
某些酶催化活力与非蛋白小分子物质有关。 例如：金属离子、辅酶、辅基等。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.3、 酶的专一性
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性
概念：酶对所催化的分子(底物，substrate) 化学结构的特殊要求和选择。
类别：相对专一性和绝对专一性。
第三章 酶化学 第一节 导论
习惯命名：常以底物名、反应性质以及酶的来源命名， 只取较重要的底物名称和反应类型。
它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应 中，起着电子和质子的传递体作用。
•缺乏时组织呼吸减弱，代谢强 度降低。主要症状为口腔发炎， 舌炎、角膜炎、皮炎等。
③ 维生素pp（VB3）
COOH
CONH2
N
N
尼克酸（烟酸） 尼克酰胺（烟酰胺）
NAD+ (烟酰胺腺嘌呤二核 苷 酸 ， 又 称 为 辅 酶 I) 和 NADP+(烟酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸,又称为辅酶II )是 维生素烟酰胺的衍生物。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶随着生物学的发展，不仅仅只是包括RNA，如 今人们还人工合成了一些DNA也具有催化活性。所以 现在的核酶应该包括催化性DNA和催化性RNA两大类。
目前，催化性DNA只是人工合成的，并没有发现有 天然存在的。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质 酶的蛋白质组成形式：
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
导论 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节 酶活力测定
第三章 酶化学
第一节 导论 1、酶的概念及催化作用特点 2、酶的化学本质 3、维生素与辅酶 4、酶的命名与分类
第三章 酶化学 第一节 导论 1.1、酶的概念 酶是由生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分 的生物催化剂，部分核酸也具有酶的活性。
凡能使蛋白质变性的因素都能使酶破坏而失去活 性。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.2、酶催化作用特点
(４)酶的活性可受到调节、控制
多种机制和形式： 如: 抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、
酶原激活等。
第三章 酶化学 第一节 导论
1.2 、酶催化作用特点 (５)酶催化常需辅助因子（cofactor)
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
羧羧肽肽酶酶
氨肽酶 （芳香）
（硷性）
羧 羧肽 肽酶 酶
（芳香）
（硷性）
（丙）
胃蛋白酶
（丙） 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性 2、绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常 严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质， 如脲酶,麦芽糖酶等。
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽
辅因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
酶蛋白决定反应的专一性和高效性； 辅因子作为电子或者基团的载体，参与并促
进整个催化过程。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
传递。
AH2 + B
A + BH2
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
② 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或 原子转移到另一个底物的分子上。
H3C
N
OH
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
⑥ 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加
氢的还原产物四氢叶酸(FH4或THFA) 。
H
N NH
H2N
H
COOH
CH2
O
CH2
N N
OH H
CH2 NH H
四氢叶酸
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
COOH 丙酮酸
COOH
CH2 + ADP + Pi C= O
COOH 草酰乙酸
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
每一个大类，又可根据底物中被作用的集团或键的特点分为若 干亚类，每个亚类又可分为几个亚亚类。在酶表中，每一种酶 有一个分类编号： EC+四个数字, 如乳酸脱氢酶(EC 1. 1. 1. 27)
酶具有一般催化剂的特征（相同点）
只能进行热力学上允许进行的反应； 反应前后，质与量不变，用量少； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不影响
反应的平衡常数；
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (1)高效性：具有极高的催化效率
比一般催化剂高108-1020倍
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (2)专一性 （Specificity）
O H2N－C－NH2 +H2O 脲酶 2NH3+CO2
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其 立体异构也有高度专一性。
类别：旋光异构专一性（L、D型）如L-氨基酸氧化酶；
几何异构专一性（顺、反结构）如延胡索酸水化酶只催 化延胡索酸（反-丁烯二酸），而不催化顺-丁烯二酸。
AOH + BH
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
④ 裂合酶 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形 成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水合酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
寡聚酶-oligomeric enzyme：由几个或几十个亚基组成， 亚基可以相同也可不同。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸 脱氢酶、丙酮酸激酶等。
• 多酶体系-multienzyme system
由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。主要指结构 化的多酶复合体。如丙酮 酸脱氢酶系、脂肪酸合成 酶复合体等。
EC 1.
大类 氧化还 原酶类
1.
亚类 被氧化 基团为 CHOH
1.
亚亚类 受体为
NAD＋
27
序号 在此亚亚 类中的顺 序号
第三章 酶化学
系统命名（1961年国际酶学委员会确定）包括所有 底物的名称和反应类型，最后加一个酶字。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
它们是多种重要脱氢酶的 辅酶，在代谢中传递氢。
能维持神经组织的健康。缺 乏时表现出神经营养障碍， 出现糙皮病。
④ 泛酸（VB5）
辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛 酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是形 成代谢中间产物的重要辅酶。
巯基乙胺
泛酸
⑤ 维生素B6-抗皮炎维生素包括吡哆醇、吡哆
又称特异性，是指酶对底物和催化的反应的选择性， 一种酶只能作用于某一种或某一类的化合物，促其发 生一定的化学反应。
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C
N
HOCH2 OHFra bibliotekH3CN
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆
醛是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
CHO O
CH2NH2
O
HO
CH2 O P OH HO
CH2 O P OH
H3C
N
OH
结合酶和酶的辅因子 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，用透析法可除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。
金属离子 辅酶/辅基大多数是由维生素参与形成的小分子化合物
第三章 酶化学 第一节 导论
3 维生素与辅酶
嘧啶环
噻唑环
•TPP是催化丙酮酸或α–酮戊二酸脱羧酶的辅酶，所以又称为脱 羧辅酶。
•TPP缺乏时表现出多发性神经炎，导致皮肤麻木、心力衰竭、 四肢无力、下肢水肿等。
② 核黄素(维生素B2)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)和 FMN(黄素单核苷酸) 氧化还原酶的辅基。 被还原后形成FADH2与FMNH2。
这种结构既能提高反应途 径的效率，又能增强调控 的准确性。
酶7 酶2 酶6 酶1 酶3
酶5 酶4
多酶复合体示意图 多酶复合体示意图
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
酶分子组成
单纯酶（仅蛋白质） 如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
结合酶 ( 全酶，蛋白质及非蛋白质小分子 ) 如：转氨酶、乳酸脱氢酶、氧化还原酶等。
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
酶主要是蛋白质 除了有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的 能够切割DNA, 有些还具有RNA连接酶、磷酸 酶等活性。
与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是 一种较为原始的催化酶。
某些酶催化活力与非蛋白小分子物质有关。 例如：金属离子、辅酶、辅基等。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.3、 酶的专一性
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性
概念：酶对所催化的分子(底物，substrate) 化学结构的特殊要求和选择。
类别：相对专一性和绝对专一性。
第三章 酶化学 第一节 导论
习惯命名：常以底物名、反应性质以及酶的来源命名， 只取较重要的底物名称和反应类型。
它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应 中，起着电子和质子的传递体作用。
•缺乏时组织呼吸减弱，代谢强 度降低。主要症状为口腔发炎， 舌炎、角膜炎、皮炎等。
③ 维生素pp（VB3）
COOH
CONH2
N
N
尼克酸（烟酸） 尼克酰胺（烟酰胺）
NAD+ (烟酰胺腺嘌呤二核 苷 酸 ， 又 称 为 辅 酶 I) 和 NADP+(烟酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸,又称为辅酶II )是 维生素烟酰胺的衍生物。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶随着生物学的发展，不仅仅只是包括RNA，如 今人们还人工合成了一些DNA也具有催化活性。所以 现在的核酶应该包括催化性DNA和催化性RNA两大类。
目前，催化性DNA只是人工合成的，并没有发现有 天然存在的。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质 酶的蛋白质组成形式：
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
导论 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节 酶活力测定
第三章 酶化学
第一节 导论 1、酶的概念及催化作用特点 2、酶的化学本质 3、维生素与辅酶 4、酶的命名与分类
第三章 酶化学 第一节 导论 1.1、酶的概念 酶是由生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分 的生物催化剂，部分核酸也具有酶的活性。
凡能使蛋白质变性的因素都能使酶破坏而失去活 性。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.2、酶催化作用特点
(４)酶的活性可受到调节、控制
多种机制和形式： 如: 抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、
酶原激活等。
第三章 酶化学 第一节 导论
1.2 、酶催化作用特点 (５)酶催化常需辅助因子（cofactor)
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
羧羧肽肽酶酶
氨肽酶 （芳香）
（硷性）
羧 羧肽 肽酶 酶
（芳香）
（硷性）
（丙）
胃蛋白酶
（丙） 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性 2、绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常 严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质， 如脲酶,麦芽糖酶等。
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽
辅因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
酶蛋白决定反应的专一性和高效性； 辅因子作为电子或者基团的载体，参与并促
进整个催化过程。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
传递。
AH2 + B
A + BH2
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
② 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或 原子转移到另一个底物的分子上。
H3C
N
OH
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
⑥ 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加
氢的还原产物四氢叶酸(FH4或THFA) 。
H
N NH
H2N
H
COOH
CH2
O
CH2
N N
OH H
CH2 NH H
四氢叶酸
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
COOH 丙酮酸
COOH
CH2 + ADP + Pi C= O
COOH 草酰乙酸
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
每一个大类，又可根据底物中被作用的集团或键的特点分为若 干亚类，每个亚类又可分为几个亚亚类。在酶表中，每一种酶 有一个分类编号： EC+四个数字, 如乳酸脱氢酶(EC 1. 1. 1. 27)
酶具有一般催化剂的特征（相同点）
只能进行热力学上允许进行的反应； 反应前后，质与量不变，用量少； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不影响
反应的平衡常数；
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (1)高效性：具有极高的催化效率
比一般催化剂高108-1020倍
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (2)专一性 （Specificity）
O H2N－C－NH2 +H2O 脲酶 2NH3+CO2
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其 立体异构也有高度专一性。
类别：旋光异构专一性（L、D型）如L-氨基酸氧化酶；
几何异构专一性（顺、反结构）如延胡索酸水化酶只催 化延胡索酸（反-丁烯二酸），而不催化顺-丁烯二酸。
AOH + BH
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
④ 裂合酶 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形 成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水合酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
寡聚酶-oligomeric enzyme：由几个或几十个亚基组成， 亚基可以相同也可不同。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸 脱氢酶、丙酮酸激酶等。
• 多酶体系-multienzyme system
由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。主要指结构 化的多酶复合体。如丙酮 酸脱氢酶系、脂肪酸合成 酶复合体等。
EC 1.
大类 氧化还 原酶类
1.
亚类 被氧化 基团为 CHOH
1.
亚亚类 受体为
NAD＋
27
序号 在此亚亚 类中的顺 序号
第三章 酶化学
系统命名（1961年国际酶学委员会确定）包括所有 底物的名称和反应类型，最后加一个酶字。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
它们是多种重要脱氢酶的 辅酶，在代谢中传递氢。
能维持神经组织的健康。缺 乏时表现出神经营养障碍， 出现糙皮病。
④ 泛酸（VB5）
辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛 酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是形 成代谢中间产物的重要辅酶。
巯基乙胺
泛酸
⑤ 维生素B6-抗皮炎维生素包括吡哆醇、吡哆
又称特异性，是指酶对底物和催化的反应的选择性， 一种酶只能作用于某一种或某一类的化合物，促其发 生一定的化学反应。