生物化学：第四章 酶参考答案
生物化学练习题含答案
第一章糖类8.有五个碳原子的糖是（de）（多选题）A．D-果糖 B.二羧基丙酮 C.赤癣糖D.2-脱氧核糖E.D-木糖F.甘露糖9.下列哪个糖不是还原糖？（d）A．D-果糖B．D-半乳糖C．乳糖D．蔗糖10.组成淀粉的单糖通过（a）糖苷键连接。
A.α-1，4B. β-1，4C. α-1，6D. β-1,611.下列关于糖原结构的陈述何者是不对的？dA．α-1，4糖苷键 B、α-1，6糖苷键C.由葡萄糖组成D.无分支12.生物分子由碳骨架和与之相连的化学官能团组成。
糖类分子含有的官能团包括（醛基或酮基），（羟基）。
13.单糖与强酸共热脱水而成（糠醛）类化合物，后者与α-萘酚可生成紫色物，此为糖类的共同显色反应称为( a-萘酚 )反应。
14.淀粉与碘反应呈紫蓝色，而糖原遇碘呈（棕红色）颜色。
15.乳糖由一个（ D-半乳糖）分子和一个( D-葡萄糖）分子以β-１，４糖苷链连接而成；蔗糖分子是一个果糖以（β，2-1）糖苷键连接到葡萄糖上形成；麦芽糖由两个葡萄糖分子以（α，1-4 ）糖苷键连接而成。
淀粉和纤维素的基本构成单位均为葡萄糖，但前者连接方式为α-１，４糖苷键，后者为（β，1-4 ）糖苷键。
在支链淀粉和糖原中，分支是以（α，1-6 ）糖苷键结合到主链上的。
16.单糖的半缩醛羟基很容易与醇及酚的羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，通称（糖苷）。
这类衍生物中非糖部分叫（配基）。
作为一个特例，脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱形成的衍生物又称为（脱氧核苷）。
17.（判断题）葡萄糖和甘露糖是差向异象体。
（错）第二章脂类和生物膜1.脑苷脂是一种（c）类型的物质。
Ａ、磷脂 B.甘油酯 C.鞘糖脂 D.鞘磷脂2.脂肪的碱水解可给出下列哪一项专有名词？（c ）Ａ、酯化作用 B.还原作用 C.皂化作用 D.水解作用3.能与不饱和脂肪酸反应，使之形成饱和状态而不产生酸败现象的有（cd）。
（多选题）Ａ、加水 B.加氧 C.加氢 D.加碘 E.加NaOH F.加KOH11.下列物质中，（ d ）不是类脂。
生物化学作业参考答案
《生物化学》作业参考答案第一章绪论一、名词解释：1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题：1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。
从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。
生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。
第二章蛋白质化学一、名词解释：1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。
二、问答题：1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。
答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种。
α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学-酶习题附答案
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学构造相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合结实，催化反响时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反响时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反响进展的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学构造并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反响的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大局部是，因而酶具有蛋白质的性质和构造。
答案: 蛋白质，理化性质，各级构造2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间构造遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反响称为，在酶催化反响中，被酶催化的物质称为，反响生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
生物化学习题及答案酶
1．酶的活性中心是指：
A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位
C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区
E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域
2．酶催化作用对能量的影响在于：
A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平
D．降低反应的自由能E．增加活化能
3．竞争性抑制剂作用特点是：
A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心
C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；
E．与酶的底物竞争酶的变构剂
4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：
A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度
D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小
（）32．维生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化剂。
（六）问答题及计算题
1．怎样证明酶是蛋白质？
2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？
3．简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的？
4．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？
（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；
12．下列叙述中哪一种是正确的：
A．所有的辅酶都包含维生素组分
B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分
C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分
D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分
13．多食糖类需补充：
A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B5
D．维生素B6E．维生素B7
14．多食肉类，需补充：
A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基
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第四章酶化学 一、课后习题 1.判断对错。
如果不对，请说明原因。
（1） 生物体内具有催化能力的物质都是蛋白质。
（2） 所有的酶都具有辅酶或辅基。
（3） 酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（4） 当底物处于饱和状态时，酶促反应的速率与酶的浓度成正比。
（5） 对于所有酶而言，Km值都与酶的浓度无关。
（6） 测定酶的活力时，必须在酶促反应的初速度时进行。
2.现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000ml，从中吸取0.5 ml测定该酶的活力，得知5min分解0.25g淀粉。
计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1g淀粉的酶含量为1个活力单位。
） 3.称取25mg蛋白酶配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin比色法测定酶活力，得知每小时产生1500ug酪氨酸;易取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
根据以上数据，解答以下问题。
（每分钟产生1pg酪氨酸的酶量为1个活力单位。
）（1）1mg酶液中所含的蛋白质量及活力单位； （2）比活力； （3）1g酶制剂的总蛋白含量及比活力。
4.当底物浓度[s]分别等于4、5、６和10Km时，求反应速率V相当于最大反应速度Vmax的几分之几？ 5.根据下列实验数据（表7-5），用Lineweaver-Burk作图法求;（1）非抑制反应下的Km和Vmax； （2）抑制反应下的Km和Vmax； （3）判断抑制作用的类型。
6.从某生物材料中提取纯化一种酶，按下列步骤进行纯化（表7-8）计算最后所得酶制剂的比活力，活力回收率和纯化倍数（纯化率）。
解析： 1.（1）不对，生物体内具有催化活性还有RNA酶。
（2）不对，只有结合酶有辅酶或辅基。
（3）不对，如果酶促反应的底物只有一种，当其他条件不变，酶的浓度也固定的情况下，一种酶所催化的化学反应速率与底物的浓度间有如下的规律：在底物浓度低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧增加，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应；当底物浓度较高时，增加底物浓度，反应速度虽随之增加，但增加的程度不如底物浓度低时那样显著，即反应速率不再与底物浓度成正比，表现为混合级反应；当底物浓度达到某一定值后，再增加底物浓度，反应速率不再增加，而趋于恒定，即此时反应速率与底物浓度无关，表现为零级反应，此时的速率为最大速率（Ｖmax），底物浓度即出现饱和现象。
生物化学酶习题及答案
第七章酶化学一、填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。
5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。
6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。
7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。
二、是非题1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。
6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
生物化学 酶习题及答案
酶：由活细胞产生的生物催化剂。
全酶：酶蛋白和辅助因子结合成的完整分子。
酶活力单位：在规定条件下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。
酶活性中心：酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。
米氏常数：在酶促反应中，某一种给定底物动力学常数，是由反应中每一步速率常数所合成酶原：有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。
酶原的激活：酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。
酶的抑制作用：酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。
中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。
诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。
竞争性抑制：抑制因子化学结构与底物相似，因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。
非竞争性抑制作用：抑制因子不仅与酶结合，同时还可以与酶和底物生成的产物结合，单抑制因子不予底物竞争酶的活性中心。
1简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？共性：1用量少、催化效率高2仅改变化学反应速度，不改变化学反应的平衡点3可降低活化能特性：催化效率更高、高度专一性、易失活、活力受条件的调控、活力与辅助因子有关。
2简述酶促反应速度的影响因素？酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂3举例说明酶原激活及其生理意义？许多酶原由细胞分泌出来时以无活性形式存在，这种无活性酶称为酶原，经酶原激活成为活性酶。
生理意义：既避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化，又可使酶原到达特定部位发挥作用保证新陈代谢进行。
4米氏方程中Km的含义是什么？有什么应用意义？是酶的特征常数，Km值可以反应酶同底物的亲和力，一个酶对底物的Km值越大，说明酶同底物的亲和力小。
应用意义：鉴定酶判断酶的最适底物计算一定速率下的底物浓度判断反应方向5当某一酶促反应速率从最大速率的10%提到最大速度的90%时原物的浓度改变？米氏方程V=（Vmax[s])/(Km+[s]) 通过V=10%Vmax和V=90%Vmax变为81倍6称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测定酶活力，结果每小时可以水解酪氨酸产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸，请计算：○1酶溶液的蛋白浓度及比活力○2每克纯酶制剂的总蛋白量级总活力。
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第四章 酶1. 酶作为生物催化剂有什么特点？答：酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。
能够稳定底物形成的过渡态，降低反应的活化能。
此外，酶是一类特殊的蛋白质（除酶性核酸之外），它在生物体内不仅作为各种复杂生物化学反应的催化剂，而且也作为生物体内不同能量之间转换的中间体。
酶的催化特点表现为：（1）高效性。
酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂。
（2）高度专一性。
酶是具有高度选择性的催化剂。
主要表现在：①反应专一性，酶一般只能选择性的催化一类相同类型的化学反应。
且酶催化的反应几乎不产生副反应。
②底物专一性，一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。
（3）需要温和的反应条件。
（4）可调控性。
2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？答： (1) 辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。
只有酶蛋白与辅因子结合成的全酶才具有催化性能。
一般来说，与酶蛋白结合松散的有机小分子化合物被称作辅酶。
金属酶中，金属离子与酶蛋白结合紧密；金属激酶中金属离子与酶蛋白结合松散。
辅酶与金属酶中的金属离子在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原子或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性；而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。
(2) 大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生素的生理功能与辅酶的作用息息相关。
3. 现有1 mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100 mL后，从中吸取500 μL测定酶的活力。
得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。
请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇？（设：最适条件下，每小时转化1 mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位）。
答：500 μL的酶活力为15 U。
（计算方法：）1 mL酶制剂每小时能转化的乙醇量为3 mol乙醇，即3×46 = 138克乙醇。
（计算方法：）4. 称取25 mg蛋白酶粉配成25 mL溶液，取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500 μg酪氨酸。
假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的比活力；（2）每克酶粉的总活力。
答：25 mL溶液的酶活力为6250 U。
（计算方法：）比活力为：6250÷25 = 250 (U/mg)每克酶粉的总活力为：250 ×1000 = 2.5 × 105 (U)5. 说明米氏方程的生物学意义。
答：（1）米氏方程是酶促反应动力学最重要的一个数学表达式，根据它可以知道酶促反应速率与底物浓度之间的关系。
①在底物浓度低时，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。
②当底物浓度达到一定值时，几乎所有的酶都和底物结合后，反应速率达到最大值，此时再增加底物浓度，反应速率不再增加，表现为零级反应。
③米氏常数是反应速率为最大速率一半时的底物浓度。
（2）米氏方程所规定的动力学规律，是酶促反应的一项基本属性。
6. 某种酶遵循米氏方程，其K m = 1μmol·L-1，当底物浓度为100μmol·L-1时，反应初速率为0.1μmol·L-1·min-1。
有一竞争性抑制剂，当[S]= 10μmol·L-1时，其初速率为无抑制剂时的1/10。
请计算：（1）[S]= 1mmol·L-1时的初速率；（2）竞争性抑制剂存在时酶的K m′值。
答：（1）根据米氏方程：因此，[S]= 1mmol·L-1时的初速率为：不变（2）由于竞争性抑制Vmax两式相除得值为：解得竞争性抑制剂存在时酶的K′m7. 举例说明各种类型抑制剂的作用特点。
如何判断两种抑制剂的抑制类型？答：（1）抑制剂分两类：可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
可逆抑制剂与酶分子通过静电引力，疏水键，氢键或范德华力等非共价键作用形成可逆的酶—抑制剂复合物。
不可逆抑制剂与酶之间发生共价键结合，形成不可逆的酶—抑制剂化合物。
不可逆抑制剂根据抑制剂与酶结合情况，又分三类：A.竞争性抑制剂。
抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争酶活性中心。
当抑制剂与酶活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果酶促反应被抑制。
结果是v max,不变，K m变大。
竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度来消除。
B.反竞争性抑制剂。
指抑制剂不能与自由酶结合，而只能与ES可逆结合成ESI，其抑制原因是ESI不能分解成产物。
结果是v max,,变小，K m变小。
C.非抑制性抑制剂。
又称混合型抑制剂，指酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象的变化，导致酶活性下降，这类物质并不与底物竞争与酶活性中心的结合。
结果是v max,变小，K m可变可不变。
（2）判断一种抑制剂为可逆还是不可逆抑制剂时，主要看能不能用透析等物理方法除去抑制剂，如果能就是可逆抑制剂，反之为不可逆抑制剂。
判断一种抑制剂为竞争性，非竞争性还是反竞争性抑制剂，可用抑制动力学研究方法进行判断，即通过抑制剂作用前后酶促反应动力学研究中的双倒数图进行判断。
如果双倒数图中的直线交于纵坐标，且 v max,不变，K m变大，则为竞争性抑制剂；如果双倒数图中的直线交于横坐标或第二、三象限，且v max,变小，K m可变可不变，则为非竞争性抑制剂；如果双倒数图中的直线为平行线，且v max,变小，K m变小，则可能为反竞争性抑制剂。
8．说明酶活性中心的结构与功能特点。
研究酶活性中心的主要方法及原理。
答：（1）酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。
结构：一个酶的活性中心不是一个点、一条线或一个面，而是一个空间部位。
组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。
酶活性中心的氨基酸残基在一级结构上可以相距较远，但通过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于相近位置。
功能特点：酶的活性中心含有多种不同的基团，其中一些基团是酶的催化活性所必需的，称为必需基团。
在酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子通过非共价力（氢键、离子键等）、质子迁移或形成共价键等方式，起催化作用。
（2）研究酶活性中心的主要方法及原理：主要方法原理切除法应用专一性蛋白水解酶将酶分子的肽链切除一部分，然后测定其剩余部分的活性。
如果仍有活性，则表示被切除的部分中，不包括活性中心。
化学修饰法当必需基团被化学修饰后，酶的催化活性将降低甚至消失。
因此可以选择应用某些试剂，对这些必需官能团进行化学修饰，然后测定修饰后的酶的活性，即可推断位于活性中心的氨基酸残基。
X射线晶体衍射法此法能直接测定酶分子的三维结构，根据酶分子的三维结构及其他有关数据，即可以确定酶活性中心位置、氨基酸种类和空间结构。
基因定位突变技术应用基因定点突变技术，合成（表达）出在特定位点上氨基酸残基不同的酶。
通过比较突变酶的活性，从而推断出活性中心的位置。
9、请简单论述为什么酶可以降低反应的活化能？答：酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力（如氢键，离子键和疏水键等）的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和稳定反应分子过渡态作用，即使原反应经历活化能更低的过渡态或能量更高的底物活性中间体，从而降低反应的活化能。
10、请简述酶为什么可以高效催化反应？请利用胰凝乳蛋白酶的催化机理解释多功能催化作用。
答： (1) 酶之所以具有高效催化作用特点，主要有以下几方面的原因：a. 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速率；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
邻近效应和定向效应可使双分子反应速率提高104～108倍。
b. 酶通过多种催化作用机制，如酸碱催化、过渡态稳定化、共价催化、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反应的活化能，达到高效催化的目的。
(2) 多功能催化作用指的是酶的活性中心含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，得以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协调作用，从而使底物达到最佳反应状态。
如图，胰凝乳蛋白酶的活性中心的关键氨基酸残基是Ser, His, Asp。
胰凝乳蛋白酶上195位丝氨酸残基的羟基氧是一个强的亲核基团，可以进攻肽键上的羰基碳。
同时，His和Asp对质子的吸引，使得Ser 的H更容易离去，亲核性更强，酶与底物能共价连接形成短暂的酶－底物中间体。
随后不稳定的肽键上发生断裂。
三个活性基团在提高催化反应效率上表现为：通过协同，实施酸碱催化作用和共价催化作用。
11、有哪些因素可以影响酶催化反应的速率，如何影响的？答：(1) 底物浓度。
根据米氏方程v0 = K m[S] / (K m + [S]) ，底物浓度通过改变单位时间内与酶反应的底物量影响反应速率。
底物浓度降低，单位时间内与酶反应的底物量减小，酶促反应速率降低。
(2) pH。
酶发挥作用必须在适宜的pH范围内，在此范围内速率最快。
pH 过高或过低，会影响酶的活性甚至使酶失活，从而影响反应速率。
(3) 温度。
在一定的温度范围内，酶催化反应速率随着温度的上升而增大。
因为，温度升高在一定程度上能够促进反应的进行。
温度过低时，酶活性降低，反应速率降低；温度过高时，酶会发生变性失活，不能再催化反应的进行，从而降低反应速率。
12、试解释：为什么底物与酶结合紧密对酶促反应并不利？答：由于酶与底物结合紧密，意味着底物被酶稳定化，从而使底物更难克服活化能，生成产物。
事实上，酶与底物的过渡态结合紧密，更有利于酶促反应的进行。
13、举例说明酸碱催化和共价催化的基本原理。
答：（1）酸碱催化酶参与的酸碱催化一般是广义酸碱催化，是指通过质子酸提供部分质子，或通过质子碱接受部分质子，达到降低反应活化能的催化作用。
例子：酮式-烯醇式互变异构。
广义酸可以将羰基氧质子化促进异构，广义碱可以结合羰基α氢使α碳带上负电促进异构。
(2) 共价催化共价催化是指催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价中间产物，使反应活化能降低，从而实现提高反应速率的催化作用。
例子：丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反应。
蛋白酶活性中心Ser-OH上的氧亲核进攻蛋白质酰胺键上的羰基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。
14、某酶遵循米氏方程，（1）当[S]＝K m时，v = 35 μmol/min，V max是多少μmol/min？（2）当[S]＝2×10-5 mol/L，v = 40 μmol/min，这个酶的K m是多少？（3）若I是非竞争性抑制剂，K I = K I'＝4×10-5 mol/L, 当[S]＝3×10-2 mol/L和[I]＝3×10-5 mol/L，v是多少？答：(1) V max = 2v = 70 (μmol/min)(2) 40K m = 30[S], 40(K m+[S]) = v max[S], K m = 1.510-5 (mol/L)(3) v = = 40 (μmol/min)15、用下表列出的数据，确定此酶促反应。