氨基酸的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点
试书写氨基酸的通式及氨基酸的特点一、氨基酸的通式氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其通式为H2NCH(R)COOH，其中R代表了氨基酸侧链的基团。
每种氨基酸都是基于这个通式通过改变R基团而形成的。
二、氨基酸的特点1.化学性质：氨基酸是有机酸，具有羧基和氨基。
其氨基呈碱性，羧基呈酸性，因此氨基酸具有两性性质。
2.结构特点：氨基酸的碳原子是连接四个基团的中心，其中两个是固定的：一个连接在氨基（—NH2），一个连接在羧基（—COOH）。
另外两个位置由R基团占据。
3.种类多样性：由于R基团的多样性，自然界中存在超过一百种的氨基酸。
4.光学活性：除了甘氨酸外，其他所有天然存在的氨基酸都具有旋光性，它们可以是左旋或右旋。
5.稳定性：大部分氨基酸在正常温度和酸碱度下是稳定的。
三、氨基酸的分类1.根据R基团的化学结构：氨基酸可以分为脂肪族、芳香族和杂环族。
2.根据R基团的极性：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
3.根据连接的羧基数目：有α-氨基酸和β-氨基酸等类型。
4.根据构型：左旋、右旋和消旋型。
四、氨基酸的合成1.体内合成：许多氨基酸可在体内由其他简单分子如氨、糖和脂肪酸合成。
这种合成方式被称为生物合成。
2.微生物发酵法：部分氨基酸可通过微生物发酵法进行工业生产。
五、氨基酸的代谢1.分解代谢：氨基酸可以分解并释放能量，或作为生物合成的原料。
2.转氨基作用：通过转氨基作用，氨基酸可以互相转化。
3.脱羧基作用：某些氨基酸通过脱羧基作用可产生特定的胺类和酸类物质。
六、氨基酸的功能1.作为蛋白质的基本单位：构成生命活动的基本物质，如酶、激素和血红蛋白等。
2.营养和生长：是动物体的重要营养来源，促进生长发育。
3.作为生物合成的前体物质：在三羧酸循环、核苷酸和血红素的合成中起到重要作用。
4.维持氮平衡：对于动物，通过尿液和汗液排出多余的氮，保持氮平衡。
5.其他功能：有些氨基酸如谷氨酸、天冬氨酸等在动物体内有特殊的代谢和生理功能。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
氨基酸的结构与酸碱性质分析案例研究
氨基酸的结构与酸碱性质分析案例研究氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，对于了解蛋白质的性质和功能具有重要意义。
本文将通过分析氨基酸的结构和酸碱性质，揭示其在生物体内起着的关键作用。
一、氨基酸的结构氨基酸由三个主要组成部分构成：氨基基团、羧基和侧链。
其中，氨基基团由氨基（-NH2）组成，羧基由羧酸（-COOH）组成，侧链则根据氨基酸的种类而异。
氨基酸的结构可以分为极性和非极性两类。
极性氨基酸的侧链含有带电离的官能团，如羟基（-OH）、羧酸基（-COOH）和胺基（-NH2）。
而非极性氨基酸的侧链则主要是碳氢键。
侧链的不同决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的酸碱性质氨基酸同时具有酸性和碱性的特性，这是由于其含有氨基基团和羧基。
在酸性条件下，氨基酸的氨基基团可以负离子化，释放出一个正电荷的质子（H+），表现出酸性质。
在碱性条件下，氨基酸的羧基可以负离子化，释放出一个负电荷的氧离子（-O-），表现出碱性质。
具体而言，当氨基酸溶解于水中时，其会在一定pH范围内存在两种形式：带正电荷的阳离子形式（NH3+，COOH）和带负电荷的阴离子形式（NH2，COO-）。
在等电点（pH=pI）附近，氨基酸以离子形式均匀分布，呈中性。
氨基酸的酸碱性质对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
通过调控氨基酸的酸碱性质，可以影响蛋白质的结构和功能。
三、氨基酸结构与酸碱性质的案例研究以甘氨酸为例，分析其结构和酸碱性质对于深入理解氨基酸的意义。
甘氨酸是一种非极性氨基酸，其侧链为一个简单的氨基甲酸酰基（-CH2COOH）。
这种侧链的非极性特性使得甘氨酸在蛋白质中起到重要的结构支持作用。
在酸性条件下，甘氨酸的羧基可以负离子化，释放出一个负电荷的氧离子（-O-），表现出碱性质。
这种碱性特性使得甘氨酸在配体与受体结合中起到重要的作用。
例如，在酸性环境中，甘氨酸可以与阳离子型药物形成离子对，增强其溶解度和吸收性能。
在碱性条件下，甘氨酸的氨基基团可以负离子化，释放出一个正电荷的质子（H+），表现出酸性质。
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对生命体起着至关重要的作用。
它不仅可以作为代谢产物参与生物化学反应，还可以作为合成其他生化物质的前体。
本文将介绍氨基酸的生物化学特性以及生物合成途径。
一、氨基酸的生物化学特性1. 化学结构：氨基酸一般由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和功能。
2. 光学活性：除了丙氨酸外，其他氨基酸都存在手性中心，存在两种光学异构体，即L-和D-型。
在自然界中，生物体主要合成和利用L-型氨基酸。
3. 酸碱特性：由于存在氨基和羧基，氨基酸显示酸碱特性。
在中性pH条件下，氨基酸呈现出等电点（pI），即其电荷净值为0。
4. 缓冲作用：由于氨基酸具有酸碱特性，它们可以在生物体内起到缓冲作用，维持体内pH的稳定。
5. 水溶性：氨基酸具有不同的水溶性，与侧链基团的性质有关。
极性侧链的氨基酸溶解度较高，非极性氨基酸溶解度较低。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径主要包括脱氨酶途径、反应序列途径和转氨基酸途径。
1. 脱氨酶途径：脱氨酶途径是氨基酸合成的主要途径，通过脱氨酶酶的作用，从酮酸骨架上去除氨基团，形成氨基酸。
例如，谷氨酸脱氨酶催化谷氨酸转化为α-酮戊二酸和游离氨。
2. 反应序列途径：反应序列途径是通过多个酶催化氨基酸的合成，其中每个酶只催化整个反应序列中的一步。
例如，鸟氨酸的生物合成途径就包括丝氨酸合成酶、半胱氨酸合成酶等多个酶的催化。
3. 转氨基酸途径：转氨基酸途径是通过转氨酶的作用，在不同的氨基酸之间进行转化。
例如，天冬酰-丙酰谷氨酸转氨酶催化谷氨酸和苹果酸转化为天冬氨酸和α-酮戊二酸。
除了通过合成途径合成氨基酸，细菌和植物还可以通过自养合成氨基酸，这些生物体内拥有完整的氨基酸生物合成途径。
综上所述，氨基酸具有多种生物化学特性，其生物合成途径丰富多样。
了解氨基酸的特性和合成途径，对于进一步理解蛋白质合成和生物代谢过程具有重要意义。
氨基酸的结构与酸碱性质分析
氨基酸的结构与酸碱性质分析氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，对于理解生命的本质和生物化学的基础具有重要意义。
本文将对氨基酸的结构以及酸碱性质进行分析，以期加深对氨基酸的理解。
一、氨基酸的结构氨基酸的结构以及功能与其化学组成密切相关。
一个氨基酸分子由一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链组成。
氨基基团为 NH2，羧基基团为 COOH，而侧链则有不同的结构和化学性质。
氨基酸的结构可以用下面的示意图表示：H H| |H2N – C – COOH|R其中，H2N表示氨基基团，C表示碳原子，COOH表示羧基基团，R表示侧链。
侧链的结构不同，使得氨基酸具有不同的化学性质和功能。
二、氨基酸的酸碱性质1. 氨基酸的酸性氨基酸中的羧基基团可以失去一个氢离子（H+），因此具有酸性。
羧基所失去的氢离子会与水中的氢氧根离子（OH-）结合形成水分子，并释放一个氢离子。
这种反应被称为离解反应。
离解反应的示意图如下：H2N – C – COOH ⇌ H2N – C – COO- + H+当氨基酸处于中性pH值下（约为7.4），羧基基团与氨基基团失去与吸收氢离子的速率相等，此时氨基酸呈现出电中性。
然而，当氨基酸溶解在酸性溶液中时，酸性溶液中的H+离子会与氨基酸的羧基基团结合，使得氨基酸带有正电荷。
2. 氨基酸的碱性氨基酸中的氨基基团可以接受一个氢离子，因此具有碱性。
氨基基团可以接受水分子中的氢离子，从而形成氨离子（NH4+）。
这种反应被称为负离反应。
负离反应的示意图如下：H2N – C – COOH + H+ ⇌ H3N+ – C – COOH当氨基酸溶解在碱性溶液中时，氨基酸的氨基基团会与碱性溶液中的OH-离子结合，导致氨基酸带有负电荷。
三、氨基酸的分类根据侧链的结构和属性，氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸两大类。
1. 极性氨基酸极性氨基酸的侧链中包含有官能团，具有较强的水溶性。
它们可以被水分子包围并与水分子发生相互作用。
高中化学第四章基本营养物质高分子重难点七氨基酸的结构和性质含解析
重难点七氨基酸的结构和性质【要点解读】一、氨基酸的结构与反应规律1.氨基酸的结构与通性（1）通式（α—氨基酸）：，R可以是烃基，也可以是其他有机基团。
分子中一定含有的官能团：—NH2（氨基）、—COOH（羧基）。
(2)同分异构体：与分子式相同的硝基化合物互为同分异构体。
如H2N—CH2—COOH(氨基乙酸)的同分异构体是CH3CH2NO2(硝基乙烷)。
(3)通性：①与强酸、强碱均能发生反应，具有两性。
氨基酸分子中的氨基能结合H＋，其有碱性；而羧基能电离出H＋，其有酸性。
与酸反应的化学方程式：与碱反应的化学方程式：②成肽反应：2.氨基酸分子缩合反应的规律（1）两分子间缩合：(2)分子间或分子内缩合成环：（3）缩聚生成多肽或蛋白质：注意：氨基酸缩合机理为：脱去一分子水后形成肽键（），肽键可简写为“—CONH—”，不能写为“—CNHO—”。
二、人体必需的氨基酸人体必需氨基酸，指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸．共有赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸8种，另一种说法把组氨酸(婴儿体内不能合成，需从食物中获取)也列为必需氨基酸总共为9种．8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：“甲携来一本亮色书”就是甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸．【重难点指数】★★★【重难点考向一】氨基酸的结构与性质【例1】L-多巴是一种有机物，它可用于帕金森综合症的治疗，其结构简式如下：这种药物的研制是基于获得2000年诺贝尔生理学或医学奖和获得20XX年诺贝尔化学奖的研究成果．下列关于L-多巴酸碱性的叙述正确的是( )A．既没有酸性，又没有碱性B．既具有酸性，又具有碱性C．只有酸性，没有碱性D．只有碱性，没有酸性【名师点睛】物质的结构决定性质，根据有机物的结构来分析其性质，则有机物结构中的羧基显酸性，-OH与苯环相连时具有酸性，氨基显碱性。
氨基酸结构与性质
氨基酸结构与性质氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们由一个氨基官能团（NH2）和一个羧酸官能团（COOH）组成。
此外，每个氨基酸还含有一个侧链，侧链的结构和性质决定了氨基酸的特点。
氨基酸可以根据它们在侧链上的不同结构被分类为以下几类：非极性氨基酸、极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
非极性氨基酸的侧链通常是由碳和氢原子组成的，不带有电荷。
例如，甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸等。
这些氨基酸在水中溶解度较低，更倾向于在蛋白质的内部区域存在，与周围水分隔开。
极性氨基酸的侧链含有带电或极性基团。
其中，含有氧原子的侧链通常具有弱酸性或弱碱性。
例如，谷氨酸、天冬氨酸和天门冬氨酸等。
这些氨基酸通常在水中溶解度较高，并且可以与周围的水分子形成氢键。
酸性氨基酸的特点是其侧链含有一个或多个离子化的羧酸基团。
例如，天门冬氨酸和谷氨酸等。
这些氨基酸可以在生物体内释放出氢离子，并能够参与维持酸碱平衡的生理过程。
碱性氨基酸的侧链通常富含氮原子，并带有一个或多个氨基基团。
例如，赖氨酸和组氨酸等。
这些氨基酸可以在生物体内接受氢离子，并与其结合形成阳离子。
氨基酸的侧链结构和性质也决定了它们在生物体内的功能和作用。
例如，一些具有较大的侧链的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，可以用于合成激素和神经递质。
一些具有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸和甲硫氨酸，可以用于形成二硫键，从而稳定蛋白质的结构。
还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸和异亮氨酸，只存在于一些特定的维生素中。
此外，不同的氨基酸结合在一起，通过肽键形成肽链，进而构成蛋白质的结构。
氨基酸之间的肽键是由氨基酸的羧酸组分中的一个碳原子上的羟基与另一个氨基酸的氨基组分中的一个氮原子形成的。
蛋白质的结构由氨基酸序列和侧链的空间排列决定，而这种结构决定了蛋白质的功能。
总结起来，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们的结构和性质多样，决定了氨基酸的功能和特点。
通过了解氨基酸的结构和性质，我们可以更好地理解蛋白质的组成和功能，并为进一步研究和应用蛋白质提供基础。
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【课堂练习】
1、酶的正确表述是（
C ）
A．酶是具有催化能力的一类物质
B．酶是活细胞产生的特殊蛋白质
C．酶是活细胞产生的有催化作用的蛋白质
D．酶是活细胞产生的有活性的蛋白质 2、一份唾液淀粉酶能催化100万份淀粉水解， 说明酶具有（ B ）
A．专一性
C．多样性
B．高效性
D．稳定性
【课堂练习】
1、下列过程中，不可逆的是（ C ） A.蛋白质的盐析 B.酯的水解 C.蛋白质白变性 D.氯化铁的水解 2、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性 质应加入（ C） A.甲醛溶液 B.CuSO4溶液 C.饱和Na2SO4溶液 D.浓硫酸
（3）能水解
（条件：酸、碱或酶） 水解 水解 氨基酸 蛋白质水解 多肽
（3）盐析 (可逆,物理变化)
报告实验结果: 向蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4溶液 时，会使蛋白质从溶液沉淀出来， 加水后沉淀又溶解。
实验4一2
当向蛋白质溶液中加入的浓的盐溶液时，使蛋白质从溶 液中析出，这种作用叫做盐析。 蛋白质并没有失去生理活性
四、核酸
1、核酸是一类含磷的生物高分子化合物，相对分 子量可达十几万至几百万。
2、核酸在生物体的生长、繁殖、遗传、变异等 生命现象中起着决定性的作用。
3、具有酸性
4、分类：（1）脱氧核糖核酸（DNA）：生物遗 传信息的载体；还指挥着蛋白质的合成、细胞的分 裂和制造新的细胞，大量存在于细胞核中。 （2）核糖核酸（RNA）：根据DNA提供的信息 控制体内蛋白质的合成，主要存在于细胞质中。
各种氨基 酸的连接 的多肽链， 肽键是一 级结构的 主键。决 定着蛋白 质的生物 活性
多肽链按一 定的规律卷 曲或折叠形 成特定的空 间结构。 氢键也是主 键
二级肽链按照 一定的空间结 构进一步形成 更复杂的三级 结构
三级结构的多 肽链按一定的 空间排列方式 结合在一起形 成的聚集体结 构
4. 蛋白质的性质 （1）两性：既有酸性又有碱性 （2）溶解性：有些蛋白质(如鸡蛋清)能溶解 在水里形成溶液；有些不能，如脚蹄、毛发等
2.结构
H 2 NH
氨基(—NH2) 和羧基(—COOH) 连在同一个碳上的称α- 氨基酸。
由蛋白质水解得到的天然氨基酸都为α-氨基酸
一、氨基酸的组成和结构
3.常见的氨基酸
俗名 甘氨酸 丙氨酸 谷氨酸 结构简式 H2N—CH2—COOH 系统命名 α-氨基乙酸 α-氨基丙酸 2-氨基-1,5-戊二酸 α-氨基苯丙酸
50以上的为蛋白质
2. 蛋白质的存在 广泛存在于生物体内，是组成细胞的基 础物质，如肌肉、皮肤、发、角、蹄、酶、 激素、抗体、病毒；在植物中也很丰富，比 如大豆、花生、谷物。
蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没 有生命。
3、天然蛋白质的结构独特而稳定： 一级结构、 二级结构、 三级结构、
四级结构。
变成紫色 变成蓝紫色
滴加茚三酮溶液，
加热至沸
1、含有苯基的蛋白质和浓HNO3作用显黄色。 2、能与双缩脲试剂发生紫色反应的化合物分子中至少含有 两个肽键。二肽无法用它来检验 ●应用： 用于鉴别蛋白质的存在
（6）燃烧产生烧焦羽毛气味
●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、 纯毛、毛线等)
●归纳：检验蛋白质的方法
第四章 生命中的基础有机化学物质 第二课时蛋白质 酶 核酸
蛋白质的结构与性质 1. 组成： 蛋白质构成元素有：C、H、O、N、S 等
官能团为：肽键（酰胺键）
相对分子质量可达几万到几千万，为有机高分
子化合物。 人体内所具有的蛋白质种类达到了10万种以上。
与多肽没有严格的界限，通常含4~50氨基酸残基的为多肽，
(1)燃烧；(2)颜色反应。
三、酶 酶是一类由活细胞产生的对生物体内的化 学反应具有催化作用的蛋白质。
酶的催化特点：
（1）条件温和，不需加热 （在接近体温和接近中性的条件下）
（2）具有高度的专一性
（每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应） （3）具有高效催化作用 （相当于无机催化剂的107~1013倍）
OH- R CH COOH+ NH2 碱性存在形态
二、氨基酸性质
1.物理性质 天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高。在200～300℃时熔 化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般 都能溶于水，而难溶于酒精和乙醚。
谷 氨 酸
甘 氨 酸
不同的氨基酸形成内盐的pH值各不相同 名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 半胱氨酸 内盐pH 6.06 6.11 6.00 6.01 6.05 5.49 5.05 名称 苏氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 赖氨酸 组氨酸 精氨酸 酪氨酸 内盐pH 5.60 3.15 2.85 9.60 7.60 10.76 5.64
3．关于蛋白质的叙述错误的是( B ) A．浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色， 是由于浓HNO3和蛋白质发生了颜色反应 B．蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液， 蛋白质析出，再加水也不溶解 C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D．高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性， 从而使细菌死亡
缩合
H R2
4~50
50以上
思考4：
（1）写出两个丙氨酸分子脱去一个水分子 形成的产物结构简式 （2）甘氨酸和丙氨酸的混合物在一定条件 下反应可获得几种链状二肽？
巩固练习:
分子式为C4H9NO2属于氨基酸的同分异构体数目为（ D ）
A. 2种 C. 4种
B. 3种 D. 5种
氨基酸可以与同碳数的硝基化合物为同分异构体
二、氨基酸性质 2、化学性质 （2）两性：
①与氢氧化钠反应
②与盐酸的反应
二、氨基酸性质 2、化学性质 （3）成肽反应
H O
（类似于酯化反应）
பைடு நூலகம்
H O
H—N—C—C—OH
R1—C—C—OH
NH2 H
详细看书P102 肽键 H O H2N—C—C—N—C—C—OH+H2O
R1 O H R2 或酰胺键
概念对比
盐析
变化条件 浓的无机盐溶液
物理变化 变化性质 (蛋白质仍有活性)
变性
受热、紫外线、酸、碱、 重金属盐和某些有机物 化学变化 (蛋白质性质改变)
不可逆 杀菌消毒
变化过程 用 途
可逆
分离提纯
（5）颜色反应
操作1 现象
滴加数滴浓硝酸， 加热
加入2mL 鸡蛋清溶 滴加双缩脲试剂， 液 振荡
变成黄色
第三节 蛋白质和核酸
第1课时 氨基酸的结构与性质
肉
蛋
奶
肉、蛋、奶，是我们餐桌上必不可少的食品。它们除 了具有美味的口感外，还具有丰富的蛋白质。那么蛋
白质能直接被人体吸收吗？
要分解成氨基酸,才被人体吸收
一、氨基酸的组成和结构
1.组成 氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代后的产物。 H O R—C—C—OH
采用多次盐析的方法可以分离或提纯蛋白质
（4）变性
(不可逆,化学变化)
现象 操作2 现象 解释
加入 操作1 3mL 鸡蛋 清溶 加热 液 滴加1%的醋酸 铅
沉淀不 溶解 蛋白质发生 产生沉 加入蒸 沉淀不 了变性…… 淀 溶解 馏水 产生沉 加入蒸 馏水 淀
在加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波、 强酸、强碱、重金属、乙醇、丙酮等作用下， 蛋白质 都可以发生变性。 蛋白质变性后将失去生理活性 ●应用： 杀菌、消毒
苯丙 氨酸
科普知识 氨基酸除甘氨酸外，均含有手性碳原子。因此有两种不同构型的 对映异构体。
二、氨基酸性质 H 弱碱性 能接受H+ H2N 氨基 C COOH 羧基
☆熔点较高、不易挥发 ☆难溶于有机溶剂
弱酸性 能提供H+
R
仍具有两性 两性离子 （内盐）
☆在水中溶解度最小
OH CH COOH R R CH COONH3+ H+ NH3+ 酸性存在形态
应用价值：
利用这一差异，可以通过控制溶液pH值的分离氨
基酸。
二、氨基酸性质
实验内容：（1）取1mL（约两滴管）0.1％的茚三酮 溶液，加入0.5mL1％的甘氨酸溶液，将试管放入热水 浴，观察现象。 （2）用色氨酸溶液代替甘氨酸溶液，重复上述实验
2、化学性质 （1）显色反应：氨基酸遇茚三酮，热水浴加热溶 液呈现蓝紫色，可以用于氨基酸的检验。