抗体的基本结构

免疫球蛋白目录

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具有活性的蛋白称为，又称为抗体。是由机体的在的下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的中的免疫球蛋白极不均一，其组成、、大小、电荷、活性等都有很大差异，约占机体全部血的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，统一命名为免疫（）、（）、免疫球蛋白A（）、（）、（）。

Porter等对血清IgG抗体的研究证明，单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的或的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图

轻链和重链

由于蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者和中纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的进行，从而为Ig分子序列分析提供了良好的材料。

1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。

2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链有4个环肽，μ和ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H 链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε

可变区和恒定区

通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对，变化很小，称此区为恒定区（C区）。

1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的。由于V区中氨基酸的种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。

L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining region,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的。

图2-4 与抗原表位结合高变区（HVR）示意图（G表示相对保守的）2．恒定区（constantregion,C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二

锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链比较恒定，如人抗IgG与人抗外的IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合。这是制备第二抗体，应用、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。

功能区

Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain）约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度性。

1．L链功能区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（）两功能区。

2．H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。

IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated sheets），每个β片层结构由3

至5股反平行的链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops），是与抗原结合的位置。

3．功能区的作用

（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价，组成一个FV区。单位Ig 分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA 具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。

（2）CL和CH上具有部分同种异型的标记。

（3）CH2：IgGCH具有Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。IgG 借助CH2部分可通过主动到胎体内。

（4）CH3：IgGCH3具有结合、巨噬、粒细胞、和Fc段的功能。IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合和FCεRI有关。

4．铰链区（hingeregion）铰链区不是一个的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含，不形成，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合细胞等生物学活性。铰链区

对、敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生。IgM和IgE 缺乏铰链区。

J链和分泌成分

1．J链（joining chain）存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。

2．分泌成分（secretorycomponent,SC）又称分泌片（secretory piece）,是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的存在对于抵抗液中蛋解酶的降解具有重要作用。

单体、双体和五聚体

1．单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE 血清型IgA。

2．双体由J链连接的两个单体，如分泌型IgA（secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高。

图2-5 分泌型IgA结构示意图

3．五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。在J链存在下，通过

两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。由粘膜下所合成和分泌的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。

酶解片段

1．本瓜蛋白酶的水解片段Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的基本结构和功能。

（1）裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。

（2）裂解片段：共裂解为三个片段：①两个Fab段（抗原结合段，fragmentof antigen binding）,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD。一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价，但不能形成凝集或。Fab中约1/2H链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和部分铰链区。②一个Fc段（可结晶段，fragmentcrystallizable）,由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD。Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。

图2-6 人分泌型IgA和分泌型IgM的局部产生示意图

图2-7 IgM结构示意图

2．胃蛋白酶的水解片段Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白。

（1）裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。

（2）裂解片段：

1）F（ab'）2：包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包括VH、VH1和铰链区。F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。由于应用F（ab'）2时了结合相应抗原的生物学活性，又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的，因而在中有较大的实际应用价值。虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与表面Fc受体结合的功能。F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可发生断裂而形成两个相同的Fab'片段。

2）Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段，失去其生物学活性。

图2-8 Ig酶水解片段示意图

Ig是中发挥最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。

特异性结合抗原

Ig最显着的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如、、、某些或侵入机体的其他异物。Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤

其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig的抗原结合点由L链和H 链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静、以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和浓度的影响。在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应（cross reaction）。

抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价。双体分泌型IgA有4价。五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。

B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，B细胞主要表达SmIgM 和SmIgD，同一B细胞表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。

活化补体

1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。由于Clq6个亚单位中一般2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。当Clq一个C 端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M。IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基

（Glu-x-Lys-x-Lys）。IgM倍以上。人类天然的抗A和抗B抗体为IgM，血型不符合引韦的发生快而且严重。

2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。

结合Fc受体

不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR 等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。IgE抗体由于其Fc段结构特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用。

1．介导I型刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放，合成由细胞FcεRI结合。当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、、等，引起。

2．调理调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等(opsonin)促进吞噬细菌等抗原。由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定调理素（heat-labile opsonin）。抗体又称热稳定调理素（heat-stableopsonin）。补体与抗体同时发挥调理吞噬作用，称为联合调理作用。、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用。具有亲和力

FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。抗体的

调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和之间“”，从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，改变抗原表面电荷，降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如的，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化。

图2-9 抗体的调理吞噬作用

3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用当IgG抗体与带有相应抗原的结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependentcell-mediated cytotoxicity,ADCC）。目前已知。NK细胞发挥ADCC效应主要是通过其膜表面低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG不仅起到连接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和分泌和γ等，并释放颗粒，靶细胞。嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其FcεRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤虫如中发挥重要作用。

图2-10 抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）

此外，人IgGFc段能非特异地与菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合，应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标记技术。

通过胎盘

在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体给的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的，对于新生儿抗有重要作用。

Ig本身具有抗原性，将Ig作为免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的。根据IgI不同抗原决定簇存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别，可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型第三种不同抗原决定簇。

同种型

同种型（isotype）是指同一种属内所有个体共有的Ig抗原特异性的标记，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（specics）而异。同种型的抗原性位于CH和CLH ，同种型主要包括Ig的类、亚类，型和亚型。

1．免疫球蛋的类和亚类（classesand subclasses）

(1)类：决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区（CH）。根据CH抗原性的差异（即氨基酸组成、排列、构型、二硫键等不同）H链可分为μ、γ、α、δ和ε五类，不同H链与L链组成完整Ig的分子别

为IgM、IgA、IgD和IgE。在水平上，不同类的H链恒定区的是由不同的恒定区基因片段所。不同类Ig在理化性质及生物学功能上可有较大差异。

（2）亚类：同一类Ig中由于铰链区氨基酸组成和二硫键数目的差异，可分为不同的亚类，亚类间抗原性的差异要小于不同类之间的差异。目前已发现人的α重链有α1和α2两个亚类，分别与L链组成IgA1和IgA2。γ重链有4个亚类，但命名为IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG3。IgM、IgD和IgG，目前尚未发现存在不同的亚类。Ig不同亚类也是由不同的恒定区基因片段编码。

2．免疫球蛋白的型和亚型（typesand subtypes）

（1）型：决定Ig型的抗原性差异存在于L链的恒定区（CL），根据CL抗原性的差异（氨基酸的组成、排列和构型的不同）分为κ和λ轻链之比约为2：1；而在小鼠，97%轻链为κ型，λ型只占3%左右。

（2）亚型：根据λ轻链恒定区（C2）个别氨基酸的差异又可分λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。λ1和λ2在λ轻链190位氨基酸的分别为和，λ3和λ4在第154氨基酸分别为某氨酸和。

同种异型

同种异型（allotype）是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同，在同种异体间免疫可诱导免疫反应。同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，可能是由于编码Ig的结构基因发生点所

致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记（genetic markers），这种标记主要分布在CH和CL上。

1．γ链上的同种异型γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标记，目前已发现：Glma、x、f、z；G2mn;G3mgl、g5、b0、、b3、b4、b5、、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b。共20种左右。其中G表示λ链，1、2、3或4表示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标记（marker）。

除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位。一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标志，如白种人常常在γ1H链Cγ1区有G1mz,Fc部位有G1ma。由于人第14号编码四种IgG亚类的C区基因Cγ1、Cγ2、Cγ3和Cγ4是密切连锁的，因此IgGH链各亚类Gm标记可作为间倍体（haplotype）遗传给子代。

2．α链上的同种异型α2H链已发现有A2m1和A2m2两种。A2m1在411、428、458和467位氨酸上分别为、、亮氨酸、；A2m2则分别为苏氨酸、、和丙氨酸。α1H链上尚未发现有同种异型存在。

3．ε链上的同种异型目前只发现Em1一种同种异型。

4．κ链上的同种异型旧称为Inv,现分为Km1、2和3。Km1在153位和191位氨基酸上分别为缬氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缬氨酸。λ轻链上尚未发现有同种异型。

独特型

注：γ1～γ4同种异型的命名中，WHO1976年建议采用阿拉数字代号，但目前许多专业实验室仍沿用小写英文字母，在本表中将γ链同种异型阿拉伯数字代号列于相应英文字母代号后的括号中

应用序列分析和X衍射分析等研究表明，许多细胞膜表面和机体某些分子，其多肽链折叠方式与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因（primodial ancestral gene）经和突变衍生而来。编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族（immunoglobulin gene superfamily）,这一基因超家族所编码的产物称为免疫球蛋白超家族（immunogloblin

superfamily,IGSF）。

免疫球蛋白超家族的组成

免疫球蛋白超家族的特点

1．IGSF的结构特点 IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig fold）。

根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。

图2-11 人Ig轻链（λ）多肽折叠示意图

（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V 区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。

（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60

个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。

（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。

2．IGSF功能特点 IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulinsuperfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘子以及病毒受体等不同的功能区。IGSF识别的基本方式有以下几种。