第三章蛋白质ja

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第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

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二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
(一)、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链:许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位(piptide unit) 是主链骨架 的重复单位,C-CONHC。
肽平面:肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质,不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面, 酰胺平面
3、方式排布:C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸

第三章蛋白质的化学-1共190页

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NHPG
生成叠氮化合物。
R CHCON3
H2O,N2
用途:常作为多肽合成活性中间体,活化羧基。
脱 羧 反 应
用途:酶催化的反应。
(三)由氨基和羧基共同参加的反应
(1)与茚三酮的反应 (2)形成肽键
(1)AA与茚三酮反应
茚三酮
O C
CO C
O
H2O H2O
O C O H C CO H +H 2 NC R H C O O H


氨 Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Phe, Trp , Pro,Met


(2)非编码的蛋白质氨基酸
也称修饰氨基酸,是在蛋白质合成后,由基本氨基酸 修饰而来。
(1) 4-羟脯氨酸 (2) 5-羟赖氨酸
这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。
(3) 6-N-甲基赖氨酸(存在于肌球蛋白中) (4) г-羧基谷氨酸:存在于凝血酶原及某些具有结合
-氨基酸的结构通式
氨基酸的立体异构体
2.2 氨基酸的分类
(1)常见的天然氨基酸 (2)不常见的稀有氨基酸--是正常氨基酸 的衍生物,在遗传上没有直接的三联密码。 (3)非蛋白质氨基酸--不在蛋白质分子中
出现的氨基酸。
(1)常见的天然氨基酸
缬氨酸

异 亮
甘氨酸
丙氨酸




丝氨酸
半胱氨酸
苏氨酸
(2)甲醛反应:AA + 甲醛 → 二羟甲基氨基酸
COO-
CH2 NH3+
pK'2
COOH+ + CH2
NH2
HCHO
COOCH2 NHCH2OH

第三章蛋白质

第三章蛋白质

第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。

一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮×6.252、氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。

3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类,P75表3-1,表3-2。

(注意辅基的组成)。

(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。

纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。

(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。

4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重)微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-1012二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本a a组成的多聚物,a a数目由几个到成百上千个,分子量从几千到几千万。

一般情况下,少于50个a a的低分子量a a多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。

多于50个a a的称为蛋白质。

但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。

此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。

P76表3-3(注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。

)蛋白质分子量=a a数目*110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,均一性。

三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。

最新第三章 蛋白质

最新第三章 蛋白质
信号传导中的受体、信息分子等(如视网膜细 胞中存在的受体蛋白质,在感光和视觉传导中起 媒介作用;
神经细胞连接处的特异受体蛋白在接受神经 递质的作用后,可引起神经冲动的传递, )
___________________________ _______________________
3 氧化供能作用
___________________________ _______________________
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
___________________________ _______________________
5)免疫保护作用
抗原抗体反应
___________________________ _______________________
6)参与细胞间信息传递
如激素或生长因子等
___________________________ _______________________
3)运动与支持
机体的结构蛋白:头发、骨骼、牙齿、肌肉等
___________________________ _______________________
4)参与运输贮存的作用
❖ (2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳
原子都为不对称碳原子,

A. 氨基酸都具
-型两种立体异构体。
❖ 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
___________________________ _______________________
第一节 氨基酸(Amino acids)
❖ 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸 (甘氨酸除外)。
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烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04 1 第三章 蛋白质 学习重点 1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用; 2.蛋白质变性在烹饪中应用; 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用; 4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和功能性质。 ☆ 重点 ◇ 难点 * 选学 10学时 学习内容 第一节 蛋白质的化学基础知识(2学时) 一、蛋白质的化学组成(氨基酸及其分类) 二、蛋白质的分子结构 三、蛋白质的分类☆ 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用(4学时) 一、蛋白质性质概述 二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 三、蛋白质的变性及应用☆ 四、蛋白质的胶体性及应用☆◇ 五、蛋白质的界面性质及应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化*(1学时) 一、蛋白质水解 二、蛋白质分子交联 三、氨基酸裂解和异构化 第四节 常见食品的蛋白质(3学时) 一、动物肉类蛋白☆ 二、乳蛋白质 三、卵类蛋白 四、谷类蛋白质☆ 五、大豆蛋白

第一节 蛋白质的化学基础知识 教材p32-41 一、蛋白质的化学组成 (一)蛋白质的元素组成 C、H、O、N、S、P等蛋白质的主要元素组成。氮的含量几乎是恒定的。一般来说,蛋白质的平均含氮量为16%,l克N与l00/16=6.25克蛋白质相当,因此在实际中,只要测出样品的含N量,就可以用6.25来计算其蛋白质的量,所以6.25称为蛋白质系数。 烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04 2 (二)蛋白质的构成单元——氨基酸 蛋白质分子是由C、H、O、N等先构成一种有机小分子,以它为结构单元,再构成高分子量的蛋白质分子。这个结构单元叫氨基酸。

1.氨基酸概念和通式 氨基酸是含有氨基的羧酸。除甘氨酸外,天然存在的氨基酸都是L型的α-氨基酸,其通式如下:

CCOOHRHNH2

—碳原子—氢羧基—氨基

侧链基团 通式中的R是叫侧链基团,不同的氨基酸其R不同。 2、氨基酸分类和种类 氨基酸具体种类及其特点见教材表3-1。 二、蛋白质的分子结构◇ 因蛋白质分子结构很复杂,可分为一级结构和高级结构。 (一)蛋白质分子的一级结构 蛋白质分子的一级结构就是指各种氨基酸如何连接成蛋白质分子,也叫初级结构。氨基酸与氨基酸分子可以发生如下反应,这种反应叫酰胺型缩合(也叫成肽反应),其它部分连接起来形成新物质—肽,此时的酰胺键实际上就是把氨基酸Aal和Aa2连接起来,称之为肽键(见箭头所指部分)。

+H2ONH2CHR1COHONH2CHR2COHO+NH2CHCR1OCOH

ONHCHR2

肽键 氨基酸在形成肽链时,其顺序非常重要。 (二)蛋白质分子的高级结构* 蛋白质多肽链的空间结构(立体结构)十分复杂,概括起来看,高级结构分为二、三、四级结构。

二级结构是指分子中除侧链基团的多肽链骨架(也称多肽链主链,指多肽链中由重复的-C-C-N-连接的骨架)在空间中的排列方式。

三级结构是指肽链在二级结构基础上,包括其侧链上的基团空间伸展的整体空间结构。整体空间结构大致分为球状和纤维状。球状蛋白质分子构象近似球状或椭球状,疏水基团相对集中在分子 烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04 3 内部,亲水基团相对集中在球外部,形成所谓“亲水表面疏水核”。 许多蛋白质,都具多根肽链,这时称单根链为亚基,称整个蛋白质分子为寡聚蛋白体。蛋白质分子的四级结构就是指寡聚蛋白质分子中亚基与亚基间的立体排布及相互作用关系。

(三)蛋白质分子的空间结构的维持力 蛋白质分子间或分子内不同部分存在相互作用力,正是它们维持着蛋白质分子的空间结构。这些维持力有氢键、静电引力、疏水作用等非共价化学键,另外维持力中还有二硫键、酰胺键等共价键。图3-1是蛋白质空间结构维持力的示意图。

HOOCN

SHONH4COOS氢键二硫键疏水作用离子相互作用OHH

偶极相互作用

图3-1 蛋白质空间结构维持力 三、蛋白质的分类☆ 有些蛋白质完全由氨基酸构成,称为简单蛋白质。而另一些蛋白质除了蛋白质部分外,还有比较耐热的水溶性非蛋白低分子成分。这种成分称为辅基或配基,这类蛋白质称为结合蛋白质。具体分类可见表3-1。

表3-1 蛋白质的分类 类别 分类标准(溶解性) 特性 存在及例子

简 清蛋白 (白蛋白) 溶于水,但加硫酸铵至饱和后沉淀 加热凝固,可结晶,多为功能蛋白或球状蛋白 所有生物中存在,如卵清蛋白、乳清

蛋白、豆清蛋白、麦清蛋白等

球蛋白 不溶于水和饱和硫酸铵溶液,但溶于稀盐溶液 可结晶,动物球蛋白加热可凝固,植物球蛋白不易凝固 所有生物中存在,如大豆球蛋白、乳

清球蛋白、肌球蛋白、血清球蛋白、麦球蛋白等

谷蛋白 水、醇和盐溶液不溶,但溶于稀酸、稀碱 加热可凝固,贮存蛋白,谷氨酸含量高 仅存在于谷禾植物种子中,如米谷蛋

白、麦谷蛋白、玉米谷蛋白等

醇溶谷蛋白 (胶蛋白) 水、盐溶液不溶,但溶于稀酸、稀碱和70%乙醇 加热可凝固,贮存蛋白,无水乙醇不溶 仅存在于谷禾植物种子中,如米胶蛋

白、麦胶蛋白、玉米醇溶谷蛋白等

精蛋白 水、稀酸可溶,氨水中不溶 加热不凝固,碱性蛋白,含大量精氨酸 细胞中与核酸结合,如鱼、蛙精子和

卵子存在,其它食品含量很少 烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04 4 单 蛋 白 组蛋白 水、稀酸中可溶,但稀氨水中不溶 加热不凝固,碱性蛋白 细胞中与核酸结合,例如动物胸腺存

在,其它食品含量很少

硬蛋白 不溶于水、盐溶液、稀酸和稀碱 不溶蛋白,多为纤维状蛋白,动物的支持材料 动物结缔组织或分泌物中存在,如胶

原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、网硬蛋白、丝蛋白

结 合 蛋 白

类别 分类标准(辅基) 特性 存在及例子 核蛋白 核酸 组蛋白与核酸结合 广泛存在,但含量少,如染色体、核

糖体

脂蛋白 脂肪和类脂 一般作为脂肪的运输方式或乳化方式 广泛存在,如血浆脂蛋白、卵黄脂蛋

白、牛奶脂肪球蛋白等

糖蛋白 糖类 许多功能蛋白,有些种类粘度大 广泛存在,如卵粘蛋白、卵类粘蛋白、

血清类粘蛋白等

磷蛋白 磷酸 磷酸酯形式,加热难凝固 广泛存在,如酪蛋白、卵黄磷蛋白、

胃蛋白酶等

色蛋白 色素 多为酶等功能蛋白 如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿蛋白、

细胞色素等

金属蛋白 与金属直接结合 多为酶或运输功能的蛋白 广泛存在,如运铁蛋白、乙醇脱氢酶

第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 一、蛋白质性质概述 功能性质是除营养卫生特点以外食品或食品成分的理化性质在加工、贮存中的应用特性。例如,肌肉在烹饪加工中,最明显的变化是变性和凝固、收缩和脱水,面粉的主要应用特性是其面筋形成及变化,因此研究它们的功能性质就是研究这些加工特性。

在烹饪加工中,蛋白质的功能性质主要集中在蛋白质的两性性质、变性、胶体性、界面特性和可能发生的化学反应等这几方面。

二、氨基酸和蛋白质的两性性质及应用☆ 教材p42-44 (一)两性性质和等电点 ◇ 氨基酸和蛋白质都含有酸性和碱性基团,同时表现出酸和碱的性质来,这叫两性性质。在水中,氨基酸(或蛋白质)的酸碱性可表示如图3-2: 烹饪化学 第三章 黄刚平教案2005-7-04

5 RCHCOOHNH3

RCHCOONH3RCHCOONH2

pHpIpHpIpH=pI

正离子偶极离子负离子

酸式解离碱式解离

带正电荷状态等电状态

(净电荷为零)带负电荷状态

HHHH

氨基酸(或蛋白质)的两性离解图3-2 从上式可看出,只有溶液达到某一定酸碱度时,氨基酸分子才处于正负电荷相等的电中性,这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用pI表示。

氨基酸及蛋白质在pH=pI时,分子净电荷为零;在pH>pI时(即环境比之更碱性时)酸式离解强于碱式离解,分子带上负电(溶液中负离子多);在pH正电(溶液中正离子多)。溶液pH与氨基酸或蛋白质的带电状况的关系,实际上可用图3-3曲线来表示。

例如,酪蛋白等电点pI为4.6,则在中性溶液pH=7时,酪蛋白分子带负电荷。

-++

-0pHpI

图3-3 蛋白质和氨基酸 分子所带电荷与pH的关系 (pI 等电点) (二)两性性质和等电点的应用 由于溶液的pH值改变对蛋白质分子的带电状况有直接影响,从而对蛋白质的其他性质,如变性、胶体性等性质有直接影响。

在等电点时,蛋白质净电荷为零,与水的吸引力小;而且因分子内各部分之间电斥力最弱,分子能更趋紧凑,与水的接触面小,所以水化作用弱,因此溶解度、溶胀能力、粘度都降到最低点。在等电点时,蛋白质可能会沉淀下来,这叫等电沉淀。

例如,牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。

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