第三章 蛋白质化学期末复习样题
蛋白质化学练习题
蛋白质化学练习题第三章蛋白质化学一：填空题1.氨基酸的结构通式为________________。
2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。
酸性氨基酸有________________和________________。
3.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3)________________是含硫的极性氨基酸。
(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。
4.Henderson-Hasselbalch方程为________________。
5.氨基酸的等电点(pI)是指________________。
6.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH<pi 的溶液中，大部分以________________离子形式存在。
< bdsfid="81" p=""></pi的溶液中，大部分以________________离子形式存在。
<>7.在生理条件下(pH7.0左右)，蛋白质分子中的________________侧链和________________侧链几乎完全带正电荷，但是________________侧链则带部分正电荷。
8.脯氨酸和羟脯氨酸及茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸及茚三酮反应产生________________色的物质。
生物化学蛋白质复习题
蛋白质习题一：解释下列名词1、肽平面及二面角：①肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫氨酰平面。
②二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
2、氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
3、β-折叠：蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
4、β-转角：多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
5、超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
6、结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7、氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
8、蛋白质的变性与复性：①蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
②蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9、亚基：体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为亚基10、疏水相互作用:非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
11、胶原蛋白：是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
蛋白质化学
蛋白质化学(习题附答案)(总33页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--一、名词解释1 电泳答案: 带电粒子在电场中向所带电荷相反的电极移动的现象。
2 蛋白质的一级结构答案: 构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
3 蛋白质的等电点答案: 使蛋白质分子所带正、负电荷相等，即净电荷为零时的溶液pH值。
4 变构效应答案: 蛋白质分子因与某种小分子物质（变构调节剂）相互作用，使构象发生轻度改变，生物学活性发生显著改变的现象。
5 蛋白质变性答案: 蛋白质分子在某些理化因素作用下，特定的空间结构破坏，导致生物学活性丧失及理化性质改变的现象。
6 肽键答案: 是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。
7 蛋白质的二级结构答案: 指多肽链主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠所形成的有规则的主链构象。
8 蛋白质的三级结构答案: 多肽链在二级结构的基础上，氨基酸残基侧链基团的相互作用，使多肽链进一步盘旋和折叠整个分子形成很不规则的特定构象。
9 蛋白质的四级结构答案: 由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）借次级键聚集而成的复杂结构。
10 亚基答案: 蛋白质分子四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。
又称亚单位或单体。
11 蛋白质复性答案: 变性蛋白在除去变性因素后，能恢复天然结构和功能的现象。
12 蛋白质沉淀答案: 蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象。
13 盐析答案: 当盐浓度较高时，蛋白质的溶解度降低，从溶液中沉淀析出的现象。
14 盐溶答案: 当盐浓度低时，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度增高的现象。
15 抗原答案: 能刺激机体免疫系统发生反应，使机体产生抗体或形成致敏淋巴细胞，并能和这些抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反应的物质。
16 抗体答案: 抗原刺激机体，通过特异性体液免疫反应产生的蛋白质，又称免疫球蛋白。
蛋白质工程部分期末习题
蛋白质工程期末复习题一、名词解释（每题4分，共20分）1、蛋白质的分子设计：从分子、电子水平上，通过数据库等大量实验数据，结合现代量子化学方法，通过计算机图形学技术等设计新的蛋白质分子。
2、蛋白质的化学修饰：通过各种方法使蛋白质分子的结构发生某些改变，从而改变蛋白质的某些特性和功能的技术过程称为蛋白质的化学修饰。
3、亲和标记：试剂对蛋白质分子中被修饰部位的专一性修饰，为亲和标记或专一性的不可逆抑制作用。
4、折叠病：蛋白质分子的氨基酸序列没有改变，只是其结构或者说构象有所改变引起的疾病。
如老年性痴呆症、帕金森氏症以及某些肿瘤。
5、透析：利用蛋白质等大分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐单糖等分开。
二、单项选择题（每题2分，共30分）1、不属于蛋白质空间结构的基本组件的是（D）A α螺旋B β层C 环肽链D 结构域2、分子遗传学发展了以（B）为中心的基因操作技术，为通过基因修饰改造蛋白质提供了工具。
A PCR技术B 定点诱变C 分子克隆D 盒式突变3、下列不属于蛋白质结构测定的技术是（D）A X射线晶体衍射技术B 核磁共振波谱技术C 生物信息学预测蛋白质结构D缺失突变技术4、蛋白编码基因的定向诱变属于第（B ）代基因工程A 一B二C三D四5、通过增加内氢键数目可以改善蛋白质设计的哪项目标（A ）A 热稳定性B对氧化的稳定性C对重金属的稳定性 D pH稳定性6、蛋白质分子设计的关键是（B）A 建立所研究蛋白质的结构模型B 找出对所要求的性质有重要影响的位置C 预测突变体的结构D 定性或定量计算优化所得到的突变体结构是否具有所要求的性质7、蛋白质工程的最终目的是( C )A 开发新产品B 创造新理论C 制造具有新性能的新蛋白质结构D 研究蛋白质的氨基酸组成8、蛋白质分子的完全从头设计属于（C）A 小改B 中改C 大改D 没改9、TNBS（2，4，6-三硝基苯磺酸）是（B ）的化学修饰常用试剂。
生物化学：第三章 蛋白质参考答案
第三章 蛋白质1. 在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用？答：组氨酸具有缓冲作用。
因为组氨酸含有咪唑基团。
而咪唑基解离常数为6.0，即解离的质子浓度与水的相近，因此组氨酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。
在pH=7附近有明显的缓冲作用。
2. 什么是氨基酸的p K和 pI ？它们的关系如何？答：p K指解离常数的负对数，表示一半的氨基酸解离时的pH值；pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。
中性氨基酸：pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸：pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸： pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
答：因此，0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子（即两性离子）的浓度为0.083mol／L。
4. 大多数的氨基酸，其α-羧基的p K a都在 2.0 左右，其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。
然而，肽中的α-羧基p K a值为 3.8，α-氨基p K a值在7.8。
请解释这种差异。
答：α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。
同理，羧基负离子对质子化的氨基（NH3+）同样有稳定作用，从而降低了其酸性，提高了其碱性。
在肽分子中，由于两个端基（COO-和NH3+）相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。
5、写出五肽 Ser－Lys－Ala－Leu－His 的化学结构，计算该肽的 pI，并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。
答：6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。
它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe；（1）在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷？（2）用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段？答：（1）经分析，当pH=7时，多肽中的Ser的游离氨基，Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。
蛋白质化学复习题-201309
蛋白质化学复习题简述题氨基酸的分类？重要的理化性质？缩写符号。
氨基酸的分离与测定的常用方法？蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？何谓谷胱甘肽？简述谷胱甘肽的结构特点和功能（生物学作用）？多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？什么是构型和构象？它们有何区别？蛋白质的定义及重要生理功能（在生命活动中有何重要意义）？蛋白质的重要性质？哪些因素可导致其沉淀？为什么？蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
简述蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质分离与纯化的方法？方法的依据？蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。
简述蛋白质功能的多样性？蛋白质如何分类，试评述之。
简述蛋白质的一、二、三、四级结构，并举例说明蛋白质结构与功能的关系。
简述蛋白质的二级结构及其维持键.蛋白质是在哪些酶的催化下分解的？这些酶各具什么催化特点？生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质？简述凝胶色谱、离子交换色谱及亲和色谱的基本原理，并举例说明其在蛋白质分离纯化中的具体应用。
试列举出三种电泳方法，比较其优缺点和应用范围。
试述聚丙烯酰胺凝胶电泳的主要特点及用途。
按层析过程的机理，层析法分哪四类？按层析操作形式不同又分为哪三类？凝胶过滤分离大分子物质的机理是什么？影响泳动度的主要因素有哪些？区带电泳的操作步骤一般有哪些？如何制备聚丙烯酰胺凝胶？不连续电泳样品压缩成层原理。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。
采用电泳技术如何测定蛋白质分子量？如何测定蛋白质等电点？名词解释氨基酸和蛋白质的PI、简单蛋白质、结合蛋白质，蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构？维系稳定的因素？α-螺旋、β-折叠、β-转角？Sanger反应、Edman反应、茚三酮反应、双缩脲反应、肽平面及两面角、酸性氨基酸、碱性氨基酸、电泳、蛋白质变性与复性、分子病、肽及肽键、蛋白质的亚基、电泳、电渗作用、泳动度、分子筛效应、离子交换色谱、朗伯-比尔定律、摩尔消光系数、超滤法、冷冻真空干燥法、分配系数、阴离子交换树脂、分辨率、Rf值、差速离心法、盐析和盐溶选择题1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键5．关于肽键特点的错误叙述是：A．肽键中的C-N键较C-N单键短B．肽键中的C-N键有部分双键性质C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有这种结构B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7．具有四级结构的蛋白质特征是：A．依赖肽键维系四级结构的稳定性B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．分子中必定含有辅基D．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成E．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys9．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的A．谷氨酸B．色氨酸C．苯丙氨酸D．组氨酸E．赖氨酸11．蛋白质合成A．由mRNA的3′端向5′端进行B．由N端向C端进行C．由C端向N端进行D．由28SrRNA指导E．由4SrRNA指导12．氨基酸是通过下列哪种化学键与tRNA结合的?A．糖苷键B．磷酸酯键C．酯键D．氢键E．酰胺键13．哺乳动物细胞中蛋白质合成的主要部位是A．细胞核B．高尔基复合体C．核仁D．粗面内质网E．溶酶体14．氨基酰-tRNA合成酶的特点是A．存在于细胞核内B．只对氨基酸的识别有专一性C．只对tRNA的识别有专一性D．对氨基酸、tRNA的识别都有专一性E．催化反应需GTP15.区分极性氨基酸和非极性氨基酸是根据A. 所含的羧基和氨基的极性B. 所含氨基和羧基的数目C. 所含R基团的大小D. 脂肪族氨基酸为极性氨基E. 所含的R基团为极性或非极性16.下列氨基酸中哪一种是生糖兼生酮氨基酸A.丝氨酸B.亮氨酸C.异亮氨酸D.精氨酸E.甘氨酸17.下列哪一种氨基酸不属于人体必需氨基酸A.亮氨酸B.异亮氨酸C.苯丙氨酸D.色氨酸E.酪氨酸17-1下列哪一种氨基酸是非必需氨基酸：A.酪氨酸B.苯丙氨酸C.亮氨酸D.异亮氨酸E.赖氨酸18.蛋氨酸不参与下列哪一种物质的生成A.半胱氨酸B.精脒，精胺C.肌酸D.胆酸E.肾上腺素19.有一个肽，用胰蛋白酶水解得：①H-Met-Glu-Leu-Lys-OH②H-Ser-Ala-Arg-OH③H-Gly-Tyr-Oh三组片段，用BrCN处理得：④H-Ser-Ala-Arg-Met-Oh⑤H-Glu-Leu-Lys-Gly-Tyr-OH两组片段，按肽谱重叠法推导出该九肽的序列应为：A. 3+2+1B. 5+4C. 2+1+3D. 2+3+1E. 1+2+320.上述9肽中含有的碱性氨基酸是：A.组氨酸，精氨酸B.精氨酸，赖氨酸C.谷氨酸，赖氨酸D.谷氨酸，丝氨酸E.丝氨酸，酪氨酸21.欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：A. 生物碱试剂沉淀B. 重金属盐沉淀C. 常温乙醇沉淀D. 低温盐析E. 加热。
食品化学蛋白质期末考试重点(DOC)
蛋白质42、蛋白质的分类：简单蛋白质、结合蛋白质（根据化学组成分类）球状蛋白质、纤维状蛋白质（根据分子的形状分类）结构蛋白质、有生物活性的蛋白质、食品蛋白质（根据功能分类）43、氨基酸的组成与结构：氨基酸的基本构成单位是α－氨基酸。
在氨基酸的分子结构中，含有一个α－碳原子、一个氢原子、一个氨基和一个羧基、一个侧链R基，氨基酸的差别在于含有化学本质不同的侧链R基。
44、酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸45、从营养学上分类必需氨基酸：在人体内不能合成或合成的速度不能满足机体的需要，必须从日常膳食中供给一定的数量。
8种，苏、缬、亮、异亮、赖、色、苯丙、蛋。
婴儿10种，加组和精非必需氨基酸：人体能自身合成，不需要通过食物补充的氨基酸，12种。
限制性氨基酸：在食物蛋白质中某一种或几种必需氨基酸缺少或数量不足，使得食物蛋白质转化为机体蛋白质受到限制，这一种或几种必需氨基酸就称为限制性氨基酸。
大米：赖氨酸、苏氨酸大豆：蛋氨酸。
46、等电点的计算：侧链不带电荷基团氨基酸：pI=(pKa1+pKa2)/2酸性氨基酸：pI=(pKa1 + pKa3)/2碱性氨基酸：pI=(pKa2+ pKa3)/2（1、2、3指α－羧基、α－氨基、侧链可离子化基团）47、蛋白质的二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
螺旋结构（α-螺旋常见、π-螺旋、γ-螺旋），折叠结构（β-折叠、β-弯曲）48稳定蛋白质结构的作用力(空间相互作用、范德华相互作用、氢键、静电相互作用、疏水相互作用、二硫键、配位键）疏水相互作用：在水溶液中，非极性基团之间的疏水作用力是水与非极性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。
在水溶液中非极性基团倾向于聚集，使得与水直接接触的面积降至最低。
水的特殊结构导致的水溶液中非极性基团的相互作用被称为疏水相互作用。
49蛋白质的变性定义：蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。
生物化学山大威海试题库蛋白质
生物化学-蛋白质题库（附参考答案）（一）是非题1．一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子的形式存在。
2．亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
3．肽键能自由旋转。
4．一个可以解离的基团在pH 高于pKa 时，该基团有一半以上可以解离。
5．纸电泳分离氨基酸是根据它们的极性性质。
6．从理论上讲，可以用Edman 降解法完全地测定任何非折叠的多肽链。
7．一个多肽的C 末端为脯氨酸，那末羧肽酶A 和羧肽酶B 都可切下该多肽的C 末端。
8．蛋白质中主链骨架由－CONHCONHCONH －和－NCCCNCCC －等组成。
9．蛋白质中所有氨基酸用浓盐酸处理后，除色氨酸外，其它氨基酸都能正确地被分析出来。
10．任何一条多肽链，它都能被胰蛋白酶在精氨酸和赖氨酸处切断。
11．每一种蛋白质的多肽链中，氨基酸都有一定的排列顺序，不是随机的。
12．蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
13．从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
14．浓NaCl 易破坏离子键，浓尿素易破坏氢键。
15．亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸大多分布在球蛋白溶液分子内部形成疏水内核。
16．变性后，蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。
17．变性后的蛋白质分子量发生改变。
18．切开胰岛素分子中链间两对二硫键后，分子量并不改变。
19．肽键可以自由旋转，从而可出现多种空间构象。
20．蛋白质变性过程都是可逆的。
21. 蛋白质变性后的最显著特征是生物学活性丧失, 分子量降低。
22. 具备有二级结构的蛋白质就有生物活性。
23．维持蛋白质二级结构的化学键是H 键和盐键。
24．自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L —型氨基酸。
25．某化合物与茚三酮反应生成紫色复合物，该化合物必是氨基酸、多肽或蛋白质。
26．一个未知蛋白质样品经酸水解后、可用异硫氰酸苯酯与之作用以准确测定它的所有氨基酸。
27．原则上用异硫氰酸苯酯法（Edmam 降解法）可测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。
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第三章蛋白质化学样题一、选择题1.蛋白质分子的一级结构概念主要是指（）A、组成蛋白质多肽链的氨基酸数目。
B、氨基酸种类及相互比值。
C、氨基酸的排列顺序。
D、二硫键的数目和位置。
2.下列何种结构不属蛋白质分子构象（）A、右手双螺旋B、α-螺旋C、β-折叠D、β-转角3. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括（）A、氢键B、二硫键C、离子键D、磷酸二酯键4. 下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的（）A、由两个或两个以上亚基组成。
B、参与形成四级结构的次级键多为非共价键。
C、所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性。
D、组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
5. 蛋白质变性是由于（）A、蛋白质一级结构的改变B、组成蛋白质的共价键发生变化C、蛋白质空间构象的破坏D、辅基的脱落6. 维系蛋白质一级结构的化学键（）A、盐键B、肽键C、氢键D、分子间作用力7. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时（）A、只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基。
B、只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基。
C、有一个以上的自由α-氨基和α-羧基。
D、既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基。
8. 蛋白质分子中的α-螺旋和β片层都属于（）A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构9. 维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是（）A、肽键B、离子键C、二硫键D、氢键10. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸（）A、2.5 B.2.7 C.3.0 D、3.611. 谷氨酸的等电点是3.22，下列描述正确的是（）A、谷氨酸是碱性氨基酸B、谷氨酸是酸性氨基酸C、谷氨酸在pH=7的溶液中带正电荷D、谷氨酸分子中含有一个氨基和一个羧基12. 肽键是（）A、属于维系蛋白质二级结构的重要化学键B、属于次级键C、可以自由旋转D、由肽键形成的肽平面包含了6个原子13. 关于蛋白质二级结构的描述正确的是（）A、属于蛋白质的空间构象B、维系其结构稳定的主要作用力是疏水键C、结构中包含氨基酸残基的侧链基团构象D、蛋白质达到二级结构就具有了完整的生物学活性14. 蛋白质分子中α-螺旋结构（）A、属于蛋白质的三级结构B、几个分子量较大的氨基酸残基连续排列有利于α-螺旋结构形成。
C、维持其稳定的力是氢键。
D、有脯氨酸的位置容易形成α-螺旋15. 关于蛋白质的三级结构描述正确的是（）A、结构中包含了两条或两条以上多肽链B、维系其稳定的力是次级键C、维持其稳定的力是共价键D、超二级结构属于蛋白质的三级结构16. 蛋白质变性后的主要表现为（）A、分子量小B、一级结构发生变化C、溶解度降低D、溶解度增大17. 盐析法沉淀蛋白质的原理是（）A、改变蛋白质的一级结构B、使蛋白质变性C、使蛋白质等电点发生改变D、中和蛋白质的表面电荷和破坏水化膜。
18．在生理pH7的条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？（）A、Ala B、Tyr C、Lys D、Met 19．每分子血红蛋白可结合氧的分子数是多少？（）A、1B、2C、3D、4 20．血红蛋白氧合曲线（以氧分压为横坐标，氧合度为纵坐标）的形状是。
（）A、S形曲线B、双曲线C、直线D、椭圆形21．某蛋白质pI为7.5，在pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为（）A、向负极移动B、向正极移动C、不运动D、同时向正极和负极移动22．测得一血红蛋白含0.426%（铁的原子量是55.8），则其最低相对分子质量是。
（）A、13110B、42600C、15800D、2622023. 蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠维持。
（）A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键二、判断题1.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所导致。
（）2.疏水作用力是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。
（）3.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
（）4．脯氨酸可以出现在蛋白质二级结构中的α-螺旋形式。
（）三、填空题1．低密度脂蛋白的主要生理功能是。
2．蛋白质颗粒表面有许多，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层，可防止蛋白质从溶液中。
3．维持蛋白质一级结构最主要的化学键是，维持二级结构主要靠，维持三级结构的作用力除了以上几种外还需、、。
4. 增加溶液的离子强度能使某种以蛋白质的溶解度增高的现象叫做，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的理象叫做。
5. 蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的与另一个氨基酸的脱水形成的。
6. 蛋白质分子中常含有等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来测定。
7. 当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的会丧失，同时还伴随着蛋白质降低和一些常数的改变等。
8. 蛋白质的平均含氮量为，组成蛋白质分子的基本单位是，参与人体蛋白质合成的氨基酸共有种（注意：期末考试如遇此类题，不计算新发现的硒代半胱氨酸），除和外，其他化学结构均属于。
9. 蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：、、、。
10. 蛋白质改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应，引起变构效应的小分子称。
11. α-螺旋肽段中所有的肽键中的和均参与形成氢键，因此保持了α-螺旋的最大。
氢键方向与螺旋轴。
12. 蛋白质在处于大于其等电点的pH环境中，带，在电场中的向移动；反之，则向电场移动。
13. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是、、、。
14. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为。
15. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素及。
16. 一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质的基础，而蛋白质的则是实现其生物学功能的基础。
17. 根据理化性质，Asp和Glu属于性氨基酸；His、Lys、Arg属于性氨基酸。
四、名词解释1.肽键：2.蛋白质的一级结构：3.蛋白质的构象：4.蛋白质二级结构：5.肽键平面：6.α-螺旋：7.β-折叠：8.β-转角：9.无规卷曲：10.蛋白质的三级结构：11.蛋白质的四级结构：12.亚基：13.蛋白质的等电点：14.蛋白质变性：15.蛋白质沉淀：16.盐析：17.变构效应:18.肽:19. 波尔效应：20. 正协同效应：五、简答题1.血浆脂蛋白的分类及其主要的生理功能是什么？2.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？3.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？4.α-螺旋的结构特点是什么？5.简述蛋白质空间结构。
六、计算题已知天门冬氨酸的解离常数为pK1=1.88，pK2=3.65，pK3=9.60，求天门冬氨酸的等电点？参考答案一、选择题：1-5：CADCC；6-10：BCBDD；11-15：BDACB；16-20：CDCDA；21-23：AAC二、判断题：1.错2.对3.错4.错三、填空题：1.将肝内胆固醇转运到肝外组织2.极性R基、水化膜、沉淀3.肽键、氢键、疏水作用（最重要）、范德华力、盐键（还可以有二硫键）4.盐溶、盐析5.肽键、氨基、羧基、共价键6.色氨酸、酪氨酸、蛋白质的含量7.生物学活性、溶解性、理化8.16%、氨基酸、20、脯氨酸、甘氨酸、L-AA9.α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲10.分子构象、变构效应剂11.α-氨基、α-羧基、稳定、平行12.负电荷、正极、负极13.氢键、离子键、疏水作用、范德华力14.亚基15.颗粒表面水化膜、表面带有同种电荷16.空间构象、空间构象17.酸、碱四、名词解释：1. 肽键：由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键，在生物化学叫做肽键。
2. 蛋白质的一级结构：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。
维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。
3. 蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。
蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
4. 蛋白质二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5. 肽键平面：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。
但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
6. α-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：①为一右手螺旋；②螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③螺旋以氢键维系。
7. β-折叠：是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：①由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；②主链骨架伸展呈锯齿状；③借相邻主链之间的氢键维系。
8. β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：①主链骨架本身以大约180°回折②回折部分通常由四个氨基酸残基构成；③构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。
9. 无规卷曲：多肽链的主链除了α-螺旋、β-折叠和β-转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规卷曲。
10. 蛋白质的三级结构：是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。
包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。
也就是一条多肽链的完整的三维结构。
稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力。
11. 蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。
维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范德华力、疏水键等非共价键。
具有四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。
12. 亚基：些蛋白作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。
13. 蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。
14. 蛋白质变性：蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。
15. 蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。
变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白不一定都是变性后的蛋白质。
16. 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。