Tau蛋白的进展
tau蛋白的6种亚型
tau蛋白的6种亚型tau蛋白是一类与神经系统相关的蛋白质，它在维持神经元结构和功能中起着重要作用。
根据其不同的亚型，tau蛋白可以分为6种，分别是2N4R、2N3R、1N4R、1N3R、0N4R和0N3R。
本文将对这6种亚型进行详细介绍。
1. 2N4R2N4R是指tau蛋白中存在两个N端外显子以及四个R端外显子。
这种亚型在成年人的神经系统中最为常见。
它在神经元的轴突中起到维持微管稳定性的作用，有助于维持神经元的正常功能和结构。
2. 2N3R2N3R是指tau蛋白中存在两个N端外显子以及三个R端外显子。
与2N4R相比，2N3R在成年人的神经系统中较为少见。
它在神经元内的胞浆中发挥作用，参与调控细胞的代谢和信号传导过程。
3. 1N4R1N4R是指tau蛋白中存在一个N端外显子以及四个R端外显子。
这种亚型在发育过程中的神经系统中较为常见。
它在神经元轴突末端的突触区域发挥作用，参与突触的形成和功能调控。
4. 1N3R1N3R是指tau蛋白中存在一个N端外显子以及三个R端外显子。
与1N4R相比，1N3R在成年人的神经系统中较为少见。
它在神经元内的胞浆中发挥重要作用，参与调控细胞的代谢和信号传导过程。
5. 0N4R0N4R是指tau蛋白中不存在N端外显子，但存在四个R端外显子。
这种亚型在胚胎发育过程中的神经系统中较为常见。
它在神经元轴突末端的突触区域发挥作用，参与突触的形成和功能调控。
6. 0N3R0N3R是指tau蛋白中不存在N端外显子，且不存在R端外显子。
与0N4R相比，0N3R在成年人的神经系统中较为少见。
它在神经元内的胞浆中发挥重要作用，参与调控细胞的代谢和信号传导过程。
总结起来，tau蛋白的6种亚型在神经系统中扮演着不同的角色。
它们分别在神经元的轴突和胞浆中发挥作用，参与维持神经元的正常功能和结构，调控细胞的代谢和信号传导过程，以及突触的形成和功能调控。
对于理解神经系统的正常功能和相关疾病的发生机制具有重要意义。
tau蛋白磷酸化定量 质谱
tau蛋白磷酸化定量质谱
Tau蛋白是与神经退行性疾病，特别是阿尔茨海默病相关的一种蛋白质。
Tau蛋白的磷酸化状态与神经元退行性疾病的发展密切相关。
为了进行Tau蛋白磷酸化的定量分析，质谱技术是一种常用的方法之一。
以下是进行Tau蛋白磷酸化定量的一般步骤：
1.样品制备：提取和制备样品，通常使用离心分离蛋白质，并使
用蛋白质提取缓冲液。
对Tau蛋白进行磷酸化分析时，需要使
用含有磷酸酪氨酸酶抑制剂的提取缓冲液。
2.蛋白质消化：使用适当的酶（例如胰蛋白酶）对Tau蛋白进行
消化，将其分解成肽段。
3.液相色谱（LC）：对产生的肽段进行液相色谱分离。
这通常涉
及将样品注入到高效液相色谱仪中，以分离肽段。
4.质谱分析（MS）：将分离的肽段引入质谱仪，通过质谱分析技
术（例如液相色谱串联质谱，LC-MS/MS）来鉴定和定量Tau蛋
白的磷酸化状态。
这可能涉及到使用离子阱或四极杆飞行时间
质谱。
5.数据分析：通过质谱数据分析软件对得到的质谱数据进行处理，
以鉴定和量化Tau蛋白的磷酸化肽段。
6.定量分析：利用内部标准或外部标准进行定量，以确定Tau蛋
白磷酸化水平。
需要注意的是，Tau蛋白磷酸化的定量分析是一项复杂的工作，需
要使用高灵敏度和高分辨率的质谱仪器，并且需要专业的实验技术和数据分析。
通常，研究人员会依赖于质谱技术的进展和专业实验室的支持来进行这类研究。
tau病理生物标志物的诊断价值
一、背景介绍tau蛋白是一种与神经退行性疾病相关的蛋白质，尤其在阿尔茨海默症等疾病中有着重要的作用。
过去，主要通过临床症状和影像学检查来诊断这些疾病，然而这些方法存在一定的局限性。
近年来，研究人员发现tau蛋白可以作为病理生物标志物，有望在神经退行性疾病的诊断中发挥重要作用。
二、tau病理生物标志物的临床应用1. 早期诊断tau蛋白的蓄积在神经退行性疾病患者的大脑中是普遍存在的，因此可以作为早期诊断的重要指标。
通过检测tau蛋白的水平，可以在症状出现之前进行疾病的初步筛查，有助于及时干预和治疗。
2. 疾病监测除了早期诊断外，tau蛋白作为病理生物标志物还可以用于疾病的监测。
随着疾病的进展，tau蛋白的水平会逐渐增加，通过定期检测可以了解疾病的发展情况，为临床治疗提供重要参考。
3. 疾病分型不同类型的神经退行性疾病在tau蛋白的表现上也存在差异，因此通过检测tau蛋白的水平可以对疾病进行更精准的分型，有助于制定个体化的治疗方案。
三、tau蛋白检测技术的进展为了更好地应用tau蛋白作为病理生物标志物，研究人员也在不断改进检测技术。
目前常用的检测方法包括ELISA法、质谱法、PET成像等，这些技术的不断进步使得对tau蛋白进行快速、准确的检测成为可能。
四、tau病理生物标志物的局限性尽管tau蛋白作为病理生物标志物具有巨大的潜力，但也存在一定的局限性。
tau蛋白水平受到多种因素的影响，包括芳龄、性别、遗传因素等，因此在临床应用中需要进行综合考量。
目前对tau蛋白的检测技术尚未达到完美，存在一定的误差和不确定性。
五、展望随着对tau蛋白的研究不断深入，相信未来tau蛋白作为病理生物标志物的临床应用将更加广泛。
研究人员也将继续努力改进检测技术，提高检测的准确性和可靠性。
相信在不久的将来，tau蛋白将为神经退行性疾病的诊断和治疗带来革命性的变化。
六、结语tau病理生物标志物在神经退行性疾病的诊断中具有重要的价值，可以实现早期诊断、疾病监测和疾病分型等多重功能。
磷酸化tau蛋白偏高原因
磷酸化tau蛋白偏高原因
磷酸化tau蛋白偏高是一种常见的神经退行性疾病，它会导致大脑神经元的死亡和功能障碍。
这种疾病的主要原因是tau蛋白的异常磷酸化，这会导致tau蛋白的结构和功能发生改变，从而影响神经元的正常功能。
tau蛋白是一种在神经元中广泛存在的蛋白质，它的主要功能是维持神经元的结构和稳定性。
在正常情况下，tau蛋白会被磷酸化，这是一种正常的生理过程。
但是，当tau蛋白的磷酸化过度时，就会导致tau蛋白的异常聚集和沉积，从而形成神经纤维缠结和神经元的退化。
磷酸化tau蛋白偏高的原因有很多，其中最常见的原因是老年人的衰老和神经退行性疾病的发生。
此外，一些遗传因素和环境因素也可能会导致tau蛋白的异常磷酸化。
例如，长期暴露在有毒物质和化学物质中，或者患有糖尿病、高血压等慢性疾病的人群，都有可能出现tau蛋白的异常磷酸化。
针对磷酸化tau蛋白偏高的治疗方法主要包括药物治疗和非药物治疗。
药物治疗主要是通过抑制tau蛋白的异常磷酸化来减缓疾病的进展。
非药物治疗则主要是通过改变生活方式和饮食习惯来预防和治疗疾病。
例如，保持良好的睡眠质量、适当的运动和饮食习惯，都可以有效地减缓疾病的进展。
磷酸化tau蛋白偏高是一种常见的神经退行性疾病，它会导致大脑神经元的死亡和功能障碍。
针对这种疾病的治疗方法主要包括药物治疗和非药物治疗，但是最重要的还是预防和早期诊断。
只有通过科学的预防和治疗，才能有效地减缓疾病的进展，保护大脑健康。
b-淀粉样蛋白和tau蛋白亚型
淀粉样蛋白和tau蛋白亚型一、概述淀粉样蛋白和tau蛋白是与神经退行性疾病相关的蛋白质。
随着老龄化人口的增加，神经退行性疾病日益成为全球性健康问题。
深入了解淀粉样蛋白和tau蛋白的亚型对于预防和治疗神经退行性疾病具有重要意义。
二、淀粉样蛋白1. 定义淀粉样蛋白是一种在神经退行性疾病中发现的蛋白质。
它是一种富含β-折叠结构的蛋白质，易聚集形成斑块，最典型的疾病为阿尔茨海默病和帕金森病。
2. 亚型（1）β淀粉样蛋白（Aβ）: Aβ是一种富含淀粉样蛋白的肽，在阿尔茨海默病中占据重要地位。
Aβ由蛋白前体酶切割而成，其聚集形成β淀粉样斑块，导致神经元受损和炎症反应。
（2）淀粉样蛋白前体蛋白（APP）: APP是Aβ的前体蛋白，存在于细胞膜中，参与神经细胞的生长和修复。
但在阿尔茨海默病中，APP 容易被酶切割生成Aβ，进而引发疾病。
三、tau蛋白1. 定义tau蛋白是一种与微管结构相关的蛋白质，在正常情况下能够维持微管的稳定结构。
但在神经退行性疾病中，tau蛋白异常磷酸化和聚集，导致微管解聚和神经元运输障碍。
2. 亚型（1）正常tau蛋白（tau）: 在正常情况下，tau蛋白通过与微管结合，维持神经元的结构和功能。
正常tau蛋白的存在对于神经元的正常生理功能至关重要。
（2）磷酸化tau蛋白（p-tau）: 在神经退行性疾病中，tau蛋白异常磷酸化，导致其与微管结合能力下降，进而引发神经元的退行性变化。
四、淀粉样蛋白与tau蛋白在神经退行性疾病中的相互关系淀粉样蛋白和tau蛋白在神经退行性疾病中往往相互影响，共同参与疾病的发生和发展。
研究发现，在阿尔茨海默病中，Aβ的蓄积和tau蛋白的异常磷酸化相互作用，共同引发神经元变性和突触失灵。
五、研究进展与临床意义1. 研究进展随着科学技术的不断进步，人们对淀粉样蛋白和tau蛋白的研究也取得了长足的进展。
新的研究方法如蛋白质组学、细胞免疫分析等为我们提供了更多深入了解蛋白质的手段，有望为神经退行性疾病的治疗开辟新的途径。
Tau蛋白及其异常磷酸化在肌萎缩侧索硬化症中的研究进展
Tau蛋白及其异常磷酸化在肌萎缩侧索硬化症中的研究进展吴虹辰;胡俊【摘要】肌萎缩侧索硬化症是一种以脊髓前角和大脑皮层运动神经元死亡为病理特征,表现为上、下运动神经元损害症状的运动神经元病.Tau蛋白是脑内非常重要的微管相关蛋白,其异常磷酸化在神经退行性疾病中起重要的作用.过度磷酸化的Tau蛋白不但影响Tau蛋白与微管的结合能力,而且还能影响其他微管集合蛋白与微管的结合能力,进而导致神经元和皮质轴突的病理性改变,发生神经元退变.已有研究表明,在肌萎缩侧索硬化症的病理过程中,Tau蛋白的过度磷酸化可能是疾病过程的关键事件.对Tau蛋白的相关功能及调控机制进行深入的研究可能为ALS的发病机制增加新的理论基础,为该病的治疗提供新的靶点.【期刊名称】《局解手术学杂志》【年(卷),期】2019(028)002【总页数】4页(P156-159)【关键词】蛋白质;Tau;异常磷酸化;肌萎缩侧索硬化;微管相关蛋白;脊髓前角;运动神经元病【作者】吴虹辰;胡俊【作者单位】陆军军医大学第一附属医院神经内科,重庆400038;陆军军医大学第一附属医院神经内科,重庆400038【正文语种】中文【中图分类】R310.11肌萎缩侧索硬化症(amyotrophic lateral sclerosis，ALS)，俗称渐冻人症，与癌症和艾滋病并列，为世界卫生组织列出的五大绝症之一[1]。
目前除了利鲁唑能延缓病情进展外，尚无其他有效的治疗方法。
ALS的具体致病机制目前尚不清楚，有研究表明，超氧化物歧化酶1(superoxide dismutase 1,SOD1)基因突变是导致ALS的原因之一[2]。
关于突变后SOD1基因导致的细胞毒性作用机制，目前存在众多的理论，包括氧化应激、轴突转运损伤、线粒体功能异常、细胞兴奋性毒性作用等机制，但均不能完全解释SOD1导致ALS的发病过程[2-5]。
近年来有研究认为，在多种神经退行性疾病(包括ALS在内)的致病过程中，Tau(Tubulin-associated unit)蛋白的异常磷酸化是关键事件之一[1,6]。
tau蛋白截短原理
tau蛋白截短原理
tau蛋白截短原理是一个复杂的生物学过程，涉及到多个因素和机制。
首先，我们要明白tau蛋白是一种在神经元中发现的蛋白质，它在维持细胞结构和功能中起着重要作用。
然而，当tau蛋白发生异常时，会导致神经元的损伤和神经退行性疾病的发生。
tau蛋白截短是一种不正常的生物学现象，其中tau蛋白被切割成更短的形式。
这一过程是由一种称为胱天蛋白酶的酶催化的。
当胱天蛋白酶的活性增强时，它会切割tau蛋白，使其变得更短。
这种截短会导致tau蛋白失去其正常功能，并可能导致神经元的损伤。
除了胱天蛋白酶的作用外，逆转录酶复合物也参与了tau蛋白截短的过程。
逆转录酶复合物是一种在细胞内循环的复合物，它负责拯救被分解的蛋白质并将其运送回细胞表面。
当逆转录酶复合物的活性降低时，tau蛋白在细胞内停留的时间更长，增加了被胱天蛋白酶切割的可能性。
这种“交通堵塞”状态会导致神经元的损伤和神经退行性疾病的发生。
为了更好地理解tau蛋白截短的原理，还需要进一步研究胱天蛋白酶、逆转录酶复合物和其他相关分子的作用机制。
这将有助于发现新的治疗方法，以减轻神经退行性疾病对人类健康的影响。
因此，tau蛋白截短原理是一个复杂的过程，涉及到多个分子和机制的相互作用。
为了更好地理解这一过程，需要进一步深入研究相关分子的作用机制，并寻找新的治疗方法来减轻神经退行性疾病对人类健康的影响。
以Tau蛋白为靶点的抗阿尔茨海默症药物研发进展
以Tau蛋白为靶点的抗阿尔茨海默症药物研发进展阿尔茨海默症（Alzheimer's Disease，AD）是一种致命的慢性神经退行性疾病，由德国神经病理学家Alois Alzheimer首次发现并命名。
AD的主要病理学特征为神经纤维缠结（Neurofibrillary Tangles，NFTs）和老年斑（Senile Plaques，APs），其中NFTs主要由Tau蛋白过度磷酸化导致。
Tau蛋白是一种重要的微管相关蛋白（Microtubule Associated Protein，MAP），通过与微管蛋白结合维持细胞结构。
在AD患者脑内，Tau蛋白过度磷酸化，磷酸化的Tau含量是正常人体内的3～4倍，过度磷酸化的Tau会导致微管解体，从而破坏细胞结构。
因此，Tau蛋白被认为是AD药物研发的重要靶标。
基于Tau蛋白过度磷酸化假说，多种亚类型的抗AD药物被研究开发，主要包括激酶抑制剂、Tau蛋白聚集抑制剂、微管稳定剂和免疫治疗。
1 激酶抑制剂Tau蛋白的磷酸化反应由激酶催化形成，主要包括糖原合成酶激酶-3β（GSK-3β）和周期蛋白依赖性激酶-5（CDK5）。
GSK-3β是一种研究广泛的Tau 激酶，抑制GSK-3β可以抵消Tau蛋白的过度磷酸化。
Tideglusib是一种可口服的噻二唑烷酮类小分子药物，作为GSK-3β抑制剂，可缓解Tau蛋白磷酸化、淀粉样蛋白沉积以及神经元丢失，但因没有明显改善AD患者的认知障碍而宣告失败。
2 Tau蛋白聚集抑制剂TRx-0014是纯化的甲基硫代氯化铵（MTC），也被称为亚甲蓝，是TauRx 的第一代化合物，此后已被TRx0237取代。
这类抑制剂治疗AD的基本原理是防止Tau聚集或溶解现有的聚集体，从而干扰Tau异常而导致的神经退行性疾病，目前TRx-0237已处于临床Ⅲ期研究。
3 微管稳定剂微管（microtubule）是细胞骨架的主要组成部分，Tau蛋白作为微管相关蛋白，过度磷酸化会破坏微管的结构。
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突触的生长速率和 范 围 。 此 外 ， Ｔ ａ ｕ 蛋 白 的 ｍＲ ＮＡ 富 含 于 少突胶质细胞突起 的 转 折 点 、 分 支 点 和 生 长 尖 端， 参与少突 胶质细胞髓鞘形成 ， 在促进少突胶质细胞成熟中具有 重 要 作 间接调节细胞内 用； Ｔ ａ ｕ 蛋白还可通过结合到１ ４ ３ ３蛋白， － － 多种蛋白 的 分 布 和 功 能 。 当 Ｔ 异 ａ ｕ蛋 白 发 生 高 度 磷 酸 化、 常糖基化 、 异常糖化 以 及 泛 素 蛋 白 化 时 ， Ｔ ａ ｕ蛋白失去对微 神经纤维退化 、 功能丧失 。 管的稳定作用 ， Ｔ ａ ｕ 蛋白的磷酸化与去磷酸化 Ｔ ａ ｕ 的磷酸化或过 度 磷 酸 化 是 维 持 正 常 生 理 功 效 或 在
１］ 。 要分布在中枢神经系统 ［
Ｔ ａ ｕ 蛋白的分类 正常 Ｔ 一种在中枢神经系统内（ 分子 ａ ｕ 蛋白可分两种 ： ， ） ； 量４ 称为低分子量 Ｔ 另 ５ ０ ０～６ ０ ０ ０） ａ ｕ蛋白（ ＬＭＷ－Ｔ ａ ｕ ， 一种分布在 周 围 神 经 系 统 中 （ 分 子 量９ 称高分子 ０ ０ ０左 右 ） ） 。 这两种 Ｔ 量Ｔ ａ ｕ蛋（ ＨＭＷ－Ｔ ａ ｕ ａ ｕ 蛋白均由 定 位 在 １ ７号 所 不 同 的 是 ＨＭＷ－Ｔ 染色体长臂 上 的 基 因 编 码 而 成 ， ａ ｕ是 ， 由４ 整个 Ｔ 由１ ａ ｕ基因长度约１ ０ ０ ｋ ｂ ６ α 外显子转 录 而 成 ， 个外显子组成 。 而 脑 中 的 Ｔ 由 于 转 录 产 物 ｍＲ ａ ｕ蛋 白， ＮＡ 在转录后剪切修饰 过 程 中 的 差 异 ， 可 形 成 ６ 种 异 构 体， 分别 以Ｔ 它们的区别在于３ 或４ ａ ｕ ｌ ａ ｕ ６ 命 名， Ｒ（ ３ Ｒ－Ｔ ａ ｕ） Ｒ ～Ｔ （ ） 的梭基末端 。 这 ６ 种 Ｔ ４ Ｒ－Ｔ ａ ｕ ａ ｕ蛋 白 异 构 体 可 分 为 三 种
， 临床麻醉学杂志 ２ ０ １ ２ 年 ５ 月第 ２ ８ 卷第 ５ 期 Ｊ Ｃ ｌ ｉ ｎ Ａ ｎ ｅ ｓ ｔ ｈ ｅ ｓ ｉ ｏ ｌ Ｍ ａ ２ ０ １ ２， Ｖ ｏ ｌ ． ２ ８， Ｎ ｏ ． ５ ｙ
·５ １ ７·ຫໍສະໝຸດ · 知识更新 ·Ｔ ａ ｕ 蛋白的研究进展
刘超 闵苏
ａ ｕ 蛋白是一种低分 子 量 的 微 管 相 关 蛋 白 （ ｍ ｉ ｃ ｒ ｏ ｔ ｕ ｂ ｕ ｌ ｅ Ｔ ， ， 是 高 度 不 对 称 的 含 磷 糖 蛋 白， 主 ｒ ｏ ｔ ｅ ｉ ｎ ＭＡ Ｐ） ａ ｓ ｓ ｏ ｃ ｉ ａ ｔ ｅ ｄ ｐ
、 酸化的 Ｔ 不溶性以双螺旋丝聚集的 Ｔ ａ ｕ（ Ａ Ｄ ａ ｕ） ａ ｕ －Ｔ ｐ （ ） 。Ｃ Ｐ ＨＦ ａ ｕ ａ ｕ生 物 学 活 性 类 似 于 正 常 Ｔ ａ ｕ蛋 白； Ａ Ｄ －Ｔ －Ｔ 但未聚合 成 Ｐ Ｐ ａ ｕ 没有生物学活性 ， ＨＦ； Ｐ ＨＦ ａ ｕ是 从 神 －Ｔ －Ｔ 经元纤维缠结中提取的异常过磷酸化的 Ｔ ａ ｕ 蛋白 。 Ｔ ａ ｕ 蛋白的生物学功能 并与新聚合 Ｔ ａ ｕ 蛋白诱导与促进微管蛋白聚合成 微 管 ， 防止解聚 ， 维持其结构的稳定性 ， 保持微 的微管束缚在一起 ， 管间的距离 ， 影响神 经 元 轴 突 的 蛋 白 激 酶 的 附 着 点 ， 且在神 经元可塑性中起 着 重 要 的 作 用 。Ｔ ａ ｕ蛋白还可通过维持微
２］ ： （ ） 、 类型 ［ 易溶型非异常磷酸化的 Ｔ 易溶型异 常 磷 ａ ｕ Ｃ ａ ｕ －Ｔ
Ｔ ａ ｕ 蛋白的结构特征 质量光谱测定法证实 ， Ｔ ａ ｕ 蛋白不具备 任 何 有 规 则 的 二 ， 如α 其一级结构最突出的特点 级结构 （ －螺旋或 β －片层结构 ） 是在蛋白质羧基端具有 ３～４ 个含 ３ １或３ ２ 个氨 基 酸 残 基 的 。这 即主体结构呈 Ｐ 重 复 串 联” 重复区 ， ｒ ｏ ｌ ｌ ｌ －Ｇ －Ｇ －Ｇ ｙ ｙ ｙ 的“ 些重 复 区 即 构 成 Ｔ 当酸性 Ｃ ａ ｕ蛋 白 的 微 管 结 合 区， －末 端 区 至少有 ６ 个二聚体供 Ｔ ａ ｕ 蛋白蛋白分子相互作用时 ， Ｔ ａ ｕ蛋 白便可牢固地结合 在 微 管 的 外 表 面 ， 促 进 微 管 的 组 装， 并参 它从微管表面外伸 与轴突运输 。Ｎ －末 端 称 为 外 伸 结 构 域 ， 出来 ， 与其他细胞骨 架 成 分 和 细 胞 膜 接 触 ， 在维持轴突的稳 定中发挥重要的作用 。 此外 ， 重复串联” 区 Ｔ ａ ｕ 蛋白亦借 助 “ 促进了成对螺旋纤维细丝 （ 发生 不 与双螺旋细丝结合 ， Ｐ ＨＦ） 可逆的聚合 ， 导致神经纤维缠结 （ 的形成及神经元发 生 Ｎ Ｆ Ｔ） 变性 ， 高度磷酸化的 Ｔ ａ ｕ 蛋白是 Ｐ ＨＦ 的主要亚单位 。 ， 每摩尔 正 常 Ｔ 即正常 Ｔ ａ ｕ 蛋 白 含 磷 量 为 ２～３ ｍ ｏ ｌ ａ ｕ 蛋白约每分子含 两 个 磷 酸 分 子 ， 这些磷酸可分布于 Ｔ ａ ｕ蛋 白的不同位点 。 而阿尔茨海 默 症 患 者 脑 的 Ｔ ａ ｕ蛋白则异常 每分子 Ｔ 并丧失正 过 度磷酸化 ， ａ ｕ 蛋白可含 ５～９ 个磷酸基 ， 常生物功能 。 所有磷 酸 化 的 位 点 都 是 丝 氨 酸 残 基 和 苏 氨 酸 残基以及丝氨酸 残 基 ， 这些磷酸化位点主要分布于 Ｔ ａ ｕ蛋 白重复区附近的两个侧区内 。 Ｔ ａ ｕ 蛋白的分布 颞 叶、 海马和内嗅区 Ｔ ａ ｕ蛋 白 主 要 分 布 在 大 脑 的 额 叶 、 神经元以及外周神经的轴突内 ， 其与轴突的结合力比 与 胞 体 或树突的结 合 力 强 。 采 用 间 接 荧 光 显 微 镜 的 方 法 ， 显示核 而胞质中 Ｔ 正 Ｔ ａ ｕ 主要定位于核仁 ； ａ ｕ的 分 布 则 比 较 分 散， 常情况下磷酸 化 的 Ｔ 而非磷酸 ａ ｕ蛋 白 分 布 在 神 经 元 突 起， 化的 Ｔ ａ ｕ 蛋白分布在胞体 。 在 外 周 组 织 中 还 发 现 了 大 分 子 相对分子质量为１ 其不仅存在于神 Ｔ ａ ｕ蛋 白 ， １ ０～１ ２ ０ｋ Ｄ， 肌 肉 等 细 胞， 也 存 在 于 肿 瘤 细 胞 系， 分布于间期的胞 经、 核中 。