蛋白质结构与功能的研究进展
生物大分子的结构与功能研究进展
生物大分子的结构与功能研究进展生物大分子是生物体内的重要存在，其中包括蛋白质、核酸、多糖等大分子有机物质。
这些大分子拥有复杂的物理化学性质，在生命体系中扮演着重要的生物功能角色。
因此，科学家们一直在不断地研究生物大分子的结构与功能，以便更好地理解和掌握生命体系的基本规律。
现在，越来越多的技术手段被应用到这一领域，大大推动了生物大分子结构与功能的研究进展。
一、蛋白质结构与功能研究蛋白质是生物大分子中最复杂、最具有功能性的大分子之一。
近年来，蛋白质结构研究的技术手段得到了蓬勃发展，如X射线衍射、核磁共振、电子显微镜等技术手段。
这些手段使科学家们得以更加深入地理解蛋白质分子的结构、构象、动态及相关功能。
此外，随着生物信息学技术的迅速发展，基于计算模拟的蛋白质结构预测和分子模拟技术也越来越成熟，为蛋白质结构与功能研究提供了有力工具。
例如，分子对接技术可以把两个分子组合在一起，便于研究蛋白质在分子水平上的相互作用；分子动力学模拟可以预测蛋白质的动态性质和折叠路径，从而解释蛋白质的构象与功能关系。
这些技术的不断发展，使得蛋白质结构与功能的研究不断地进一步深入。
二、核酸结构与功能研究核酸是生物大分子中重要的大分子之一，它不仅能够存储和传递基因信息，还参与到生命体系中多种生物过程。
近年来，基于X射线晶体学和核磁共振技术的核酸结构研究，使人们对于核酸的结构、动态和功能有了更深入的了解。
同时也大量应用计算机辅助设计技术，从理论上预测、设计和优化核酸分子的结构与设计，为开发基于核酸的材料和药物提供了一条新的途径。
三、多糖结构与功能研究多糖是生物大分子中另一重要的成分，除了作为植物细胞壁、动物支撑组织等生物结构材料之外，还在生物体内发挥重要的代谢作用。
基于核磁共振、红外光谱、质谱和环境电子显微镜等新技术，使得多糖分子的结构和功能得到了更深入的了解。
除此之外，近年来，通过生物学和生物化学的研究，科学家们对多糖与生物系统的交互作用有了更深刻的认识。
蛋白质的结构以及功能研究进展
蛋白质的结构以及功能研究进展蛋白质是构成生命体的重要基本成分之一，可以说人类研究蛋白质已经延续了几十年。
20世纪60年代，朱利叶斯·斯波波特和道格拉斯·哈奇利分别提出了X射线晶体学和电子显微镜技术用于研究蛋白质分子结构。
50年后，2012年，斯波波特因其研究的贡献而获得了诺贝尔化学奖。
更重要的是，随着生物技术和计算机科学的发展，研究蛋白质的成果和应用也不断出现，已经成为当今生命科学领域的重要研究内容之一。
那么，蛋白质是什么？按照生物化学的定义，蛋白质是由氨基酸组成的大分子。
氨基酸是物质世界中的一类普遍存在的分子，它们的共同特征是含有一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）。
不同的氨基酸有不同的侧链，也称为R基。
在蛋白质中，氨基酸通过肽键连接起来，形成肽链，依次排列在一起，形成了蛋白质的主体。
不同的蛋白质由不同的氨基酸序列组成，因此拥有不同的构象和功能。
从这个角度来看，蛋白质也是不同生物体之间的区别。
肽链是蛋白质的主体，但是蛋白质的功能并不仅仅取决于序列。
事实上，蛋白质的结构对其功能至关重要。
因此，人们称蛋白质的结构和功能的研究为蛋白质科学。
在这个领域，研究者着重深入了解蛋白质是如何折叠成其三维结构的，以及如何将这个结构与其生物学功能联系在一起。
在蛋白质科学的研究历程中，有几个关键点需要关注。
首先，如果将氨基酸作为蛋白质的单元，那么分子数量是巨大的。
那怎样才能找到所有单元的位置，以及它们之间的空间关系？答案是用各种物化方法，如化学标记、质谱成像等方法。
其次，就是如何描绘蛋白质的折叠方式。
这一工作的核心是利用机器学习技术，对已知的大量蛋白质三维结构信息进行数据挖掘，建立各种模型，再应用到新的蛋白质折叠过程中。
第三个关键点是了解蛋白质的生物活性。
这涉及到了解蛋白质在细胞中的生物学信号传递过程，以及蛋白质之间交互作用的细节等。
当前，人们在蛋白质科学的研究领域已经取得了很多重要进展。
例如，利用X射线晶体学的技术技术，科学家们已经解析了大量的蛋白质三维结构，并呈现于PDB数据库中。
蛋白质结构与功能研究的前沿进展
蛋白质结构与功能研究的前沿进展蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，其结构与功能的研究一直是生物学领域的重要课题。
近年来，随着科学技术的不断进步，蛋白质结构与功能的研究取得了显著进展。
本文将介绍一些关于蛋白质结构与功能研究的前沿进展。
1. 三维结构解析技术的突破在过去的几十年里，科学家们通过X射线晶体学等技术，已经解析了大量蛋白质的三维结构。
然而，由于某些蛋白质的结晶难度较大，传统的结晶方法无法解决这一问题。
近年来，新兴的技术如冷冻电镜和质谱技术等为解析非结晶蛋白质的三维结构提供了有效手段。
利用这些技术，科学家们可以更加准确地了解蛋白质的结构特征，从而揭示其功能及调控机制。
2. 新型蛋白质结构的发现传统观念认为，蛋白质的结构包括α螺旋和β折叠等常见形式。
然而，近年来的研究发现，许多新型的蛋白质结构也存在于生物体内。
例如，具有超大尺寸的大肽环、特殊的折叠构象等。
这些新型蛋白质结构的发现，不仅拓宽了我们对蛋白质结构多样性的认识，也有助于进一步揭示蛋白质的功能和在生物过程中的作用。
3. 功能与结构之间的关联研究蛋白质的功能与其结构之间存在着密切的关联。
近年来，科学家们开始关注蛋白质结构与功能之间的相互作用机制，并通过一系列实验和计算方法，揭示了许多蛋白质活性的调控方式。
例如，分子动力学模拟、蛋白质结构与分子间相互作用等领域的研究为我们提供了更加全面的蛋白质功能研究手段。
通过对蛋白质结构与功能之间关联的深入研究，我们可以更好地理解蛋白质的生物学功能和相应的调控网络。
4. 人工设计蛋白质的突破除了研究自然界中存在的蛋白质，科学家们还尝试通过人工设计构建具有特定功能的蛋白质。
通过结合计算模拟和实验验证的方法，科学家们已经成功设计出一些具有新颖功能的人工蛋白质。
这些人工蛋白质不仅为生物医药领域提供了新的工具和治疗方法，也为研究蛋白质结构与功能的关系提供了重要的参考。
5. 蛋白质与疾病的关联研究蛋白质的结构与功能异常往往与多种疾病的发生有关。
蛋白质的结构和功能研究
蛋白质的结构和功能研究蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，它们发挥着各种重要的生物学功能。
蛋白质的结构和功能研究对于我们深入理解细胞生命活动和疾病的发生机制至关重要。
通过对蛋白质的结构和功能进行深入研究，可以揭示其在细胞内的相互作用、信号传导、代谢调控等方面的机制，为药物研发、疾病诊断和治疗等领域提供科学依据。
一、蛋白质的结构研究方法1. X射线晶体学X射线晶体学是最常用的蛋白质结构研究方法之一。
通过将蛋白质晶体暴露于X射线下，根据晶体对X射线的衍射图样，可以确定蛋白质的三维结构。
这种方法的优势在于可以提供高分辨率的结构信息，但是对于蛋白质的结晶过程要求较高。
2. 核磁共振（NMR）核磁共振通过检测蛋白质中的原子核在强磁场中的共振信号来确定蛋白质的结构。
与X射线晶体学相比，NMR能够研究溶液中的蛋白质结构，不需要进行结晶，对于一些难以结晶的蛋白质具有优势。
但是由于技术限制，NMR的分辨率相对较低。
3. 电子显微镜（EM）电子显微镜通过对蛋白质进行冷冻处理和成像，可以得到蛋白质的二维或三维结构信息。
与X射线晶体学和NMR相比，电子显微镜不需要蛋白质结晶，能够直接观察到蛋白质的形态变化，对于大分子复合物的结构研究具有优势。
二、蛋白质的功能研究方法1. 蛋白质纯化蛋白质的纯化是功能研究的第一步。
通过将蛋白质从复杂的细胞组分中分离出来，可以得到相对纯净的蛋白质样品，为后续的功能研究提供基础。
2. 酶活性分析蛋白质的功能研究中，酶活性分析是常用的方法之一。
通过测定酶反应产生的底物消耗量、产物生成量或酶催化速率等指标，可以判断蛋白质的酶活性水平，从而揭示其在生物学过程中的功能。
3. 结合实验蛋白质在细胞内通常通过与其他分子发生结合来发挥功能。
通过实验手段，可以研究蛋白质与其他分子之间的相互作用，包括蛋白质与DNA、RNA、小分子物质等的结合作用，从而揭示蛋白质的功能机制。
4. 结构-功能研究通过对蛋白质的结构和功能进行综合研究，可以进一步揭示蛋白质的功能机制。
蛋白质结构与功能关系的研究进展
蛋白质结构与功能关系的研究进展蛋白质是生物体中最基本的分子组成之一，它们在维持生物体的正常功能中起着重要的作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，这一关系的研究是生物化学领域的热点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能关系的研究进展。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，它决定了蛋白质的化学性质和活性。
二级结构是指蛋白质中局部区域的空间结构，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质整体的立体结构，它由二级结构单元的拓扑连接方式决定。
四级结构是指由多个蛋白质链组装而成的复合物。
这些层次的结构紧密地联系在一起，相互作用形成了具有特定功能的蛋白质。
在过去的几十年中，科学家们通过多种实验技术和计算方法对蛋白质的结构进行了详细研究。
X射线晶体学是目前最常用的蛋白质结构解析方法，它可以确定蛋白质的原子结构。
通过对大量已知结构的蛋白质进行分析，研究人员发现不同的蛋白质通常具有不同的结构模式，这与它们的功能密切相关。
蛋白质的功能主要取决于其结构中的功能域和活性位点。
功能域是蛋白质结构中具有特定功能的区域，可以通过与其他蛋白质或分子的相互作用来执行其功能。
活性位点是功能域中的特定残基或组合，与底物结合并催化特定的化学反应。
活性位点的结构和特异性决定了蛋白质的功能。
近年来，研究人员还发现蛋白质的结构和功能可以受到一些环境因素的调控。
例如，温度和pH值的变化可以改变蛋白质的结构，从而影响其功能。
此外，辅助蛋白质的存在也可以调节目标蛋白质的结构和功能。
这些发现揭示了蛋白质结构与功能之间更为复杂的关系。
尽管已经取得了许多重要进展，但是蛋白质结构与功能关系的研究仍然是一个具有挑战性的课题。
目前，科学家们正在致力于解决蛋白质结构中的挑战性问题，例如蛋白质的折叠过程、蛋白质-蛋白质相互作用的机制等。
在这个领域中，新的实验技术和计算方法的发展为研究人员提供了更多的工具和途径。
蛋白质结构与功能研究的新进展
蛋白质结构与功能研究的新进展蛋白质是细胞内最重要的生物大分子之一，扮演着许多重要生理过程的关键角色。
因此，对于蛋白质结构与功能的研究一直是生命科学领域的重点之一。
在最近的研究中，科学家们利用新技术和新方法，取得了一些重要进展，本文将简要介绍其中一些。
1.单细胞蛋白质组学的新突破单细胞技术的迅速发展带来了研究单个细胞的新机会。
利用单细胞蛋白质组学技术，科学家们可以获取每个细胞的蛋白质组成，以深入研究单个细胞的生物学特性。
目前，单细胞蛋白质组学已经应用于肝细胞、肺癌细胞、胚胎干细胞和单个人体免疫细胞等多个细胞类型的研究。
该技术为了解个体细胞特异性生理功能和病理状态提供了新的手段。
2.人工智能在蛋白质结构分析中的应用随着深度学习技术的迅速发展，人工智能在蛋白质结构分析中的应用也越来越成熟。
科学家们训练神经网络来预测蛋白质结构，并在此基础上进行蛋白质设计和工程改造。
这种方法已经被成功应用于抗体和酶的优化设计中。
同时，该技术还在大规模的蛋白质结构预测和分析中取得了许多成功的应用。
3.新相互作用分析方法的发展相互作用是蛋白质功能发挥的重要机制。
过去，研究蛋白质相互作用大多采取基于结构的方法。
而现在，新的技术发展使得科学家们能够采取更高效的技术来进行相互作用的分析。
例如，近年来已经发展出许多高通量的方法来探索蛋白质相互作用网络，如亲和性质谱技术、Y2H技术、TAP-MS技术等，这些技术有效地促进了蛋白质相互作用的研究。
4.分子动力学模拟的新进展分子动力学模拟是一种用于模拟蛋白质分子内部原子运动和反应的计算方法。
最近，湖北大学的科学家们利用机器学习技术对分子动力学模拟进行了改进，提高了其计算精度，并将其用于预测蛋白质间的相互作用。
该方法巧妙地结合了计算机科学和生命科学，为生物学家研究蛋白质的内部结构和功能提供了新的方式。
综上所述，蛋白质结构与功能研究在不断发展，新技术、新方法的应用不仅使其速度和效率提高，同时创造了更多的机会和前景。
蛋白质的结构与功能研究进展
蛋白质的结构与功能研究进展作为生命体的基本组成部分，蛋白质在生物学研究中一直占据重要位置。
它不仅构成了生命体内大部分的化学成分，而且在生命体内扮演了重要的功能角色，如催化反应、储存物质、传递信号、提供结构等。
对于蛋白质的结构与功能的深入研究，不仅可以促进生命科学的发展，还可以为人类健康和科技创新提供有力支持。
本文将从蛋白质分子的结构和功能两个方面来介绍蛋白质研究的最新进展和未来发展方向。
一、蛋白质的结构研究进展作为生命体内最基本的分子之一，蛋白质分子的结构研究一直是生物学研究的重点之一。
现在，随着科技的不断发展，越来越多的蛋白质分子的结构被解析出来，从而揭示了许多生物学上的奥秘。
1. X射线晶体学在蛋白质结构研究中，“X射线晶体学”是一种广泛应用的方法。
通过收集蛋白质晶体的X射线衍射图像，可以确定蛋白质的原子结构。
最近，随着X射线装置的不断升级，如自由电子激光（FEL）X射线装置的出现，蛋白质晶体的结构解析精度也不断提高。
这些新的技术使得评价蛋白质三维结构的能力更强，这对于蛋白质功能研究的推进十分重要。
2. Cryo-EM技术近年来，Cryo-电子显微镜技术（Cryo-EM）已经成为另一个非常重要的蛋白质结构研究方法。
与X射线晶体学相比，Cryo-EM 技术对于蛋白质晶体的生产、收集及其尺寸限制方面的要求要低得多。
这种技术适用于大多数蛋白质，特别是那些难以结晶的蛋白质。
近几年来，Cryo-EM技术在蛋白质研究领域取得了极为重要的成果。
例如，2017年，科学家们使用Cryo-EM技术解析了人类黏液瘤相关受体（MUC1）的高分辨率结构（至4.5Å），这项工作有望为癌症治疗提供有力支持。
3. 其他新技术随着新的技术的不断涌现，蛋白质结构研究也得到了很大的发展。
例如，超高分辨率荧光显微技术可以帮助科学家们直接观察活细胞中的蛋白质运动，并推断出蛋白质之间的相互作用。
这种技术有望在多个方面推动蛋白质研究的进展。
蛋白质结构与功能关系的研究进展
蛋白质结构与功能关系的研究进展蛋白质是生命体中一类非常重要的有机大分子，其在细胞的生活机制中起着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，因此对蛋白质结构与功能的研究一直是科学家们关注的重点。
随着技术的不断进步，人们对于蛋白质结构与功能关系的研究也逐渐深入，为医学、生物学及其他相关领域的发展带来了新的希望和机遇。
首先，蛋白质的结构形态十分复杂，包括了四个结构层次，分别是原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
其中原生结构指的是蛋白质的氨基酸序列，次级结构则是指氨基酸特定的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠等，三级结构是指具有一定空间结构的小型蛋白质颗粒，而四级结构则代表蛋白质的复合体或大颗粒分子。
蛋白质的这种复杂结构，使得科学家们在探寻其生物学功能与生理化学特性时必须从多个角度入手，开展综合性的研究。
其次，蛋白质结构与功能之间存在着密切的联系，蛋白质的构象变化往往与它的功能密切相关。
例如蛋白质的折叠状态就与其生物学功能紧密相关，未正确折叠的蛋白质常常会引发各种疾病。
此外，蛋白质还可以参与细胞信号传导、细胞运动、酶催化等多种生物学功能，不同的功能类别对应不同的蛋白质结构特征。
因此，研究蛋白质结构与功能的关系对于理解生物学系统的机制、预测药物作用、甚至是设计和构造新型蛋白质都有着重要的意义。
第三，随着科研技术的不断发展，越来越多的高科技手段被应用于研究蛋白质的结构与功能关系。
例如NMR技术（核磁共振技术）、X射线晶体学、电镜技术等，这些技术使得科学家们对于蛋白质的结构及功能机制有了更加深刻的认识。
此外，随着信息技术的飞速发展，云计算、大数据等技术的广泛应用进一步加速了基因组学和蛋白质组学的发展，为蛋白质结构与功能关系的研究提供了更加广阔的空间和更加实用的工具。
最后，当前蛋白质科学发展的步伐日新月异，该领域也面临着一些新的挑战和问题。
例如，如何更好地理解蛋白质的复杂功能，如何在生理条件下研究蛋白质变化的过程，如何充分利用新技术和新工具等等。
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《生物化学》课程论文姓名：曹SS学号：11310300SS专业：SS教育成绩：SS学院生命科学学院2015年 1 月 1 日文献综述蛋白质结构与功能的研究进展学生：曹SS指导老师：杜SS【摘要】人类基因组计划即将完成。
虽然基因组的序列作为信息库拥有大量的、重要的生物信息资源，但并不是基因本身,而是基因组所编码的蛋白质才能够直接参与和指导绝大多数的生物学过程。
毫无疑问，只有阐明蛋白质的作用机理，才能够真正理解基因的功能。
蛋白质结构与功能关系的揭示将有助于人类对于如生殖、发育、疾病等生命活动的基本机理的了解。
同时，将对于人类疾病的防治和药物的发明具有重要的指导意义。
【关键词】蛋白质；结构；功能1.引言在人类进人21世纪新纪元之际,生命科学也迎来一个崭新的时代,即“后基因组时代(Post一genome era)”。
在这一时代中,生命科学的中心任务是揭示基因组及其所包含的全部基因的功能,并在此基础上阐明遗传、发育、进化、功能调控等基本生物学问题,以及进一步解决与医学、环境保护、农业密切相关的问题。
由于基因的功能最终总是通过其表达产物—蛋白质来实现的,因此,要了解基因组全部功能活动,最终也必须回到蛋白质分子上来。
现已知道,以蛋白质为主体的生物大分子的功能主要决定于它们的三维结构,所以也有人认为当代生物学研究已经进人了“结构基因组时代(structural genomics era)”。
目前,我们还不可能只用基因组DNA的一维序列去确定生命活动的机理(mechanism)和途径(path-way),也难以仅用基因的信息去解释疾病发生与发展的分子机理。
显然,在人类基因组之后的时代,在有关生命活动整合知识的指导下,以蛋白质及其复合物、组装体为主体的生物大分子的精细三维结构及其在分子、亚细胞、细胞和整体水平上的生物学功能的研究是生命科学的重大前沿课题,也是当前生物学领域中最具有挑战性的任务之一,在后基因组时代生物学发展中处于战略性的关键地位。
因此,在从现在到今后的5到15年中,我国在重点基础研究发展的战略性规划中,不失时机地组织精干的结构生物学研究队伍,开展对重要功能基因表达产物—蛋白质及其复合物、组装体的结构与功能的研究具有重要的科学意义,是推动我国生物学研究在21世纪生物学领域占据一席之地的必要措施[1]。
另外，以蛋白质为主体的生物大分子及其复合物和组装体三维结构与功能关系研究是生命科学各分支学科深人发展的基础。
蛋白质为主体的生物大分子及其复合物的精细三维结构信息是探索各种生命活动的分子机理的基础。
几乎每一个重要生物大分子及其复合物高分辨率结构的阐明都揭示了一项基本的结构一功能相关机理。
例如,钾离子通道复合体晶体结构[2]、T细胞受体及其复合体晶体结构[3,4]、ATP酶F1晶体结构[5]、核小体晶体结构[6]、核糖体晶体结构[7]以及乙肝病毒核壳电镜结构[8]等研究结果已为其所在研究领域带来了巨大的突破。
以下是近几年来几种蛋白质结构与功能的研究的几个事例。
2 蛋白质结构与功能的研究进展2.1DNA结合蛋白质的结构与功能[9]这篇论文通过二个典型的系统,讨论蛋白质与核酸相互作用的结构模型。
首先，从DNA 结合蛋白质的“螺旋一转折一螺旋”结构来看，其对称性可以看出来两个DNA识别区是螺旋一转折一螺旋区域,它的构象在结合L-Trp及操纵基因的过程中有很大变化。
从DNA操纵基因构象来看，虽然和同一操纵基因作用,但操纵基因有不同的三维空间构象,这说明不同的碱基参与了结合。
而且，在操纵基因DNA碱基上,存在着一定的氢键形成受体和供体，这是一种最为普通的特异性识别方式。
然后，从DNA结合蛋白的“亮氨酸拉链”结构来看，两个有周期重复亮氨酸结构的肤链,可以依靠这些亮氨酸残基侧链交错相插形成一个稳定的非共价结合区域，这个区域与其相邻的特定碱基区共同形成与DNA结合位点。
亮氨酸残基的侧链长,顶端有像小栓一样的甲基,正有利于形成这种拉链结构。
甲硫氨酸也有类似性质,但异亮氨酸和撷氛酸则由于日位阻力和链长因素,不利于这种结构的形成。
这也许可以解释亮氨酸的保守性,从Fos和Jun转化蛋白具有亮氨酸重复序列并能形成异型复合物这一事实,可以看出,异型相互作用对基因调节蛋白质的结合作用是非常重要的,并有助于了解癌基因的功能。
2.2蛋白质分子的结构与功能[10]酶蛋白的调节中心和催化活性中心的构象变化，可使酶活性增强、降低、甚至完全失活。
激素分子（如肾上腺素）与细胞膜的受体蛋白质结合后，导致受体蛋白的结构出现变化，随之引发一系列细胞内信号分子变化，最终产生生理效应。
细胞膜上的各种离子（钠、钾、钙、氯等离子）通道蛋白，通常都是由数个亚基组成的蛋白质分子，其中有的亚基%调节亚基&负责接收和传送信号，有的亚基组成离子通道；调节亚基接收上游信号后自身的空间构象改变，并引起相邻的通道亚基构象改变，允许离子通过即离子通道开放；在离子通过后再次出现构象改变使通道关闭。
水通道蛋白、葡萄糖转运蛋白等，也是通过类似的变构作用开放或关闭通道蛋白，调节水和葡萄糖分子的转运。
血红蛋白有4个亚基，每个亚基与O2结合后可引起另一亚基构象变化，使之更易与O2结合，这是静脉血流经肺部时，血红蛋白能迅速完成血氧交换的分子基础。
生物大分子的结构决定其功能。
变构效应是蛋白质中普遍存在的功能调节方式，也是最重要的调节方式。
可以说，任何导致蛋白质分子结构的微细变化都将导致该蛋白质的生理功能发生相应改变。
2.3蛋白的结构与功能关系研究[11]CaMKII 蛋白是一种激酶, 它本身是抑制状态的, 需要钙调蛋白激活, 活化的CaMKII 通过磷酸化底物发挥功能。
激活CaMKII有两种途径:l )钙调蛋白绑定到CaMKII亚基的调节功能域, 调节功能域从激酶功能域上解离下来, 激酶的Lip结构域变构到闭合状态, 激酶的活性中心和底物绑定位点被释放出来, 从而具有活性。
当钙调蛋白从调节功能域上解离下来, 调节功能域重新结合在激酶功能域上, 并占据底物的绑定位点, 激酶的Lip结构域变构到打开状态, 激酶恢复抑制状态；2) 另一种情况是, 在钙调蛋白从调节功能域上解离下来之前, 两个亚基相互绑定形成酶-底物复合体, 在ATP的作用下, 底物亚基的THR286被磷酸化, 酶底物复合体解离以后, 钙调蛋白从调节功能域上解离下来, THP268 状态的调节功能域不能重新结合到激酶功能域上, 无法占据底物的绑定位点, 激酶表现出持续的活性, 因此 THR2 86磷酸化导致 CaMKII亚基具有了自主活性 (该活性不依赖于钙调蛋白的绑定)。
此外，疏水作用是调节功能域保持自抑制状态的关键原因, 而Lip肽段上的106 位PHE氨基酸和调节功能域上的293位PHE氨基酸是疏水力发挥作用的关键氨基酸。
TH P286的磷酸基团与周围水分子形成氢键，稳定水合层，阻碍了调节功能域恢复抑制状态，导致 CaMKII 具有了自主活性。
活化状态的 CaMKII可以通过磷酸化底物来调节若干个通路, 这些通路涉及到各种生理功能, 比如神经细胞的一记忆功能 (Li sman et al., 2002 ), 免疫细胞的免疫记忆 (Bui et al., 2000;Ishiguro et al., 2006), 卵激活 (D ucibella et al., 2008)。
2.4乳动物中Kelch超家族蛋白的结构与功能[12]蛋白质降解功能：细胞内蛋白质降解的泛素化/蛋白酶体途径参与了很多重要的细胞生理过程,几种 BTB/Kelch蛋白被发现也能参与蛋白质降解过程，可能的机制是BTB结构域与泛素激活酶结合，Kelch结构域结合底物蛋白，而BTB域和Kelch之间的 Back域可能帮助定位。
基因表达和信号传导：KLHL31在人类胚胎的骨骼和心肌中高度表达,KLHL31的过表达会抑制TPA-响应元件(TRE)和血清响应元件(SRE) 的转录活性，因此可能作为MAPK/JNK信号通路中一个新的转录抑制子来调节细胞功能。
胞外功能：Attractin(Atrn)是一种细胞质膜可溶性糖蛋白，在二肽酶的帮助下能促使初始免疫细胞发生聚集,啮齿动物的Atrn参与了至少两个生理学过程：能量平衡和agouti诱导的色素沉积,另外，atrn mRNA在神经细胞里面分布很广，可能与神经疾病事件的发生有关。
其他Kelch蛋白的生物学功能目前并不像前述的那么明确;免疫组化的研究表明KHLH7能在神经细胞的细胞核内表达，并且KHLH7抗体还能与多种肿瘤细胞结合，同时发现在一些神经系统疾病中也发挥作用。
还有一些 BTB/Kelch 蛋白能够与ATP结合。
2.5基于蛋白质相互作用网络及聚类算法的蛋白质功能预测方法研究[13]首先，通过融合蛋白质结构域信息,基于对现有的一种蛋白质结构域上下文相似性算法的改进,重新定义了结构域相似性公式,进而提出了一种参数化的基于蛋白质结构域组合相似性的功能预测方法PDSim。
其次，直接基于聚类算法的功能预测方法进行了分析,文中采用 MCL、MCODE、CFinder、DPClus、HC-PIN 等具体算法实例进行了简单的功能预测,从而验证了设计聚类分析结合新策略的必要性。
2.6人α1微球蛋白质的结构和功能研究[14]α1-微球蛋白质（α1-microglobulin, α1M）能结合和降解血红素，还原细胞色素 C 和高铁血红蛋白等，参与体内自由基的清除，可能具有保护机体免受氧化性损伤的功能[15]，且能够抑制一些免疫反应，具有免疫调节作用[7]，此外与 HBV 和 HEV 的感染以及肝脏肿瘤相关[16]。
人α1M 的三维结构及功能研究将有助于了解α1M 还原酶活性、免疫抑制活性以及与病毒蛋白质相互作用等功能机制，有助于破解机体内抗氧化、抗炎及免疫调节等保护机制之谜，有助于预防和治疗氧化损失、炎症所导致的溃疡及肿瘤等疾病，推动基于α1M 蛋白质的抗炎、抗氧化及免疫调节药物的研究开发，具有重要的理论意义和巨大的应用前景。
2.7基于反向遗传平台的套式病毒蛋白结构与功能研究[17]蛋白参与病毒粒子组装的机制[18]:PRRSV 可分为北美型和欧洲型，两基因型间在核苷酸水平只有约 60%的相似性。
该两基因型毒株几乎同时在两个不同洲出现，感染猪后却引起相似的症状，俗称“蓝耳病”[19]。
两基因型 N 蛋白都存在不依赖于半胱氨酸的非共价相互作用；且在 N 蛋白的 N 端之间、C 端之间、N 端与 C 端之间存在分子间或者是分子内的相互作用。
这说明 N 蛋白间的非共价键作用对其形成二聚体、参与病毒粒子的组装尤为重要。
2.8酿酒酵母CK2的结构与功能研究[20]CK2是一种保守的蛋白激酶,它广泛分布于真核生物中,通过磷酸化蛋白底物的丝氨酸/苏氨酸/酪氨酸在很多生物学过程中发挥作用。