食品化学第三章蛋白质Pptppt文档
食品化学要点分析(蛋白质)
蛋白质是构成生物体的基本物质。
酶是蛋白质简单蛋白质（homoproteins）在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。
仅含有氨基酸。
结合蛋白质（conjugated proteins）或杂蛋白质（heteroproteins）经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的蛋白质。
含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。
辅基（prosthetic proteins）结合蛋白中的非蛋白质组分。
球蛋白（Globular proteins）以球状或椭圆状存在的蛋白质，由多肽链自身折叠而成；纤维状蛋白（Fibrous proteins）棒状分子，含有相互缠绕的线状多肽链大多数酶是球状蛋白，而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。
蛋白质的生物功能：酶、结构蛋白、收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）、激素（胰岛素、生长激素）、传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）、抗体（免疫球蛋白）、储藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）、保护蛋白（毒素和过敏素）。
食品蛋白质：易于消化、无毒、富有营养、显示功能特性、来源丰富各种蛋白质的含氮量很接近，其平均值为16%。
组成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸和羟脯氨酸外都是α－氨基酸。
都是L-型的α-氨基酸中性氨基酸（一氨基,一羧基）Gly（甘）,Ala（丙）,V AL（缬）, LEU（亮）, ILE（异亮）酸性氨基酸（一氨基，二羧基）——ASP（天冬），GLU（谷）碱性氨基酸（二氨基，一羧基）——ARG（精），L YS（赖）含羟氨基酸（一氨基，一羧基，一羟基）——SER（丝），THR（苏）含硫氨基酸（一氨基，一羧基，一巯基）——CYS（半胱氨酸），MET（蛋）含环氨基酸（一氨基，一羧基，一环）——PHE（苯丙）,TRP（色）, HIS（组）,PRO（脯）,TYR 非极性氨基酸或疏水性氨基酸。
含有脂肪族（Ala、Ile、Leu、Met、Pro和Val）和芳香族侧链的氨基酸(Phe，Trp)是疏水的。
在pH7时(生理条件下)带正电荷的极性氨基酸（碱性氨基酸），如L YS，ARG，HIS。
食品化学_ 蛋白质_ 蛋白质变性因素分析_
适度的热处理引起的蛋白质变性
蛋白质的一些功能性质发生变化
破坏食品组织中酶，有利食品的品质 促进蛋白质消化 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质
• yT是一种嗜热真细菌，能在70～ 75℃生长。该菌是1969年从美国黄 石国家森林公园火山温泉中分离的。
• 一般认为，温度越低，蛋白质稳定性愈 高
• 蛋白质显示最高稳定性的温度取决于极 性和非极性相互作用对蛋白质稳定性贡 献的相对值。
• 肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分别在30 度和12.5度时显示最高稳定性，低于0度时， 两种蛋白遭受冷诱导变性。
影响食品的安全性
加热不当
蛋白质的AA分解
含S的AA产生H2S
Fe,Sn
肉制品加热变色 的主要原因
FeS（黑） SnS（蓝）
硫化斑
AA与还原性物质（糖）发生褐变
• ４０－８０°Ｃ；０.１Ｍｐａ
高压诱导：２５°Ｃ
• １００－１２００Ｍｐａ • 压力诱导转变的中点：４００－８００Ｍｐａ • 主要原因： 蛋白质的柔性和可压缩（空穴） • 压力诱导的蛋白质是高度可逆的 • 食品加工手段：灭菌和蛋白质的凝胶作用（肌肉纤维嫩化）
３.剪切和变性
• 机械剪切 • 空气泡的并入、蛋白分子吸附至气－液界面
• 在干燥状态，蛋白质具有静止的结构，多肽链段的移动受到了限制。 • 当水分含量增加，水合作用和水部分穿透至蛋白质结构的空洞表面，导致蛋白质的肿胀。
蛋白质的肿胀提高了多肽链的移动性和柔性。
糖类和蛋白质(共34张PPT)
A.甲醛溶液 C.饱和Na2SO4溶液
B.CuSO4溶液 D.浓硫酸
5. 下列实例中利用了蛋白质变性的是（ A ）
①利用过氧乙酸对环境、物品进行消毒；
②利用高温、紫外线对医疗器械进行消毒；
③蒸煮鸡蛋食用；
④松花蛋的腌制；
⑤用蛋白质灌服重金属中毒的病人。
A．全部
B．①②③④
C．①②③
D．①②
A.麦芽糖和蔗糖
B.C2H6与C3H8 C. O2与O3 D.CH3－CH2－CH2－CH3 与
1.单糖——葡萄糖、果糖（C6H12O6)
(1)物理性质：白色晶体，有甜味，能溶于水。
(2)组成与结构 分子式：C6H12O6 最简式：CH2O 结构简式：CH2OH(CHOH)4CHO （葡萄糖）
CH2 — CH — CH — CH — CHCHO OH OH OH OH OH （葡萄糖）
（3）向3试管滴加少量硫酸铜溶液; 变性 蛋白质凝聚，加水沉淀不溶解。
（4）向4试管中加入浓硝酸溶液；
蛋白质呈黄色。
蛋白质的显色反应
1.水解 蛋白质在蛋白酶的作用下水解生成各种_氨__基__酸_。
2.显色反应：——能用于检验蛋白质的存在。 有些蛋白质遇浓硝酸呈黄色
3.盐析： ——是可逆的物理变化 向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液 (轻金属盐) ， 会使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。 注意：要分清轻金属盐是少量还是浓溶液，少 量促进溶解，浓溶液蛋白质析出。 盐析后继续加水，析出的蛋白质能够溶解， 因为蛋白质没有失去生理活性。
何提供能量？
提示：工业上通常用淀粉催化水解法制取葡萄糖。
催化剂
(C6H10O5)n+ nH2O
nC6H12O6
《蛋白质结构》PPT课件
位于结构域之间，有利 于活性中心与底物结合
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4、蛋白质的三级结构
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构 层次的基础上，组装而成的完整结构单元。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。
举例：1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射 线衍射分析，测得了它的空间结构
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（1）α－螺旋（α－helix）
a-螺旋：是多肽链沿长轴卷曲 而成的有规则的螺旋型构象。
要点 每个螺旋含3.6个AA残基，螺距
0.54nm，螺旋直径0.5nm,每个残 基绕轴旋转100o ; 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链 都伸向外侧
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相邻螺旋间（第n个氨基酸残基C=O的氧与第n+4 个氨基酸残基的-NH氢之间）形成平行于螺旋轴 的氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成
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（三）蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分 子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化， 致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
变性的因素及作用机制
因素
作用机制
热
破坏氢键
酸碱
破坏盐键
醇
分子进入肽链间空隙，破坏次级键
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
高浓度尿素 破坏氢键
盐酸胍
破坏氢键，使-SH暴露
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变性后的特征
谷氨酸、丝氨酸 8、请列举氨基酸的化学性质，并简述其应用。
作业：P61 3、4
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3
2、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身折叠和 盘绕的方式，它仅涉及肽链中主链的构象，并不涉及 侧链的构象。
蛋白质主链的折叠是由氢键维系的有规则的重复构象 组成
食品化学绪论-PPT课件
法国化学家拉瓦锡（Antoine Larent Lavoisier）
用平衡反应式表示了发酵过程； 发表了关于水果中含有机酸的文章。
法国化学家尼古拉斯（Nicolas） 用灰化的方法测定了植物中的矿物质含量； 首先完成了乙醇的精确化学分析。
第三阶段 成熟时期
20世纪初中期
食品工业成为重要工业，大部分食品的物质组成已被化学 家、生物学家和营养医学家的研究所探明，为食品化学的 建立积累了大量的素材；
食品工业的不同行业创建自身的化学基础，粮油化学、果 蔬化学、乳品化学、糖业化学、肉禽蛋化学、水产化学、 添加剂化学、风味化学等分支学科的崛起，为系统的食品 化学学科的建立奠定了坚实的基础；
的 化
风味物质
学
激素
组
有毒物质
成
天然来源的添加剂
食品添加剂 人工合成的添加剂
非天然成分
加工中不可避免的污染物质
污染物质 环境污物质
3、食品化学
化学组成
成分结构
化
理化性质
学
特殊性质
分
营养价值
子
安全性
水
平
各种变化
影响
食品化学：是从化学角度和分子水平 研究食品的组成、结构、理化性质、 生理和生化性质、营养与功能性质以 及它们在食品储藏、加工和运销中的 变化及其对食品品质和安全性影响的 学科。
第一阶段 早期研究
法国化学家盖-吕萨克（Gay-Lussac） 泰纳尔(Thenard)
发明定量测定干燥植物C、N、H的第一个方法
英国化学家戴维（Davy）
食品化学之蛋白质讲学
2.引起蛋白质变性的因素
3.3 蛋白质的功能性质
功能性质：
在食品加工、保藏、制备和消费期间影响
蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物
理和化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质
1）蛋白质的胶凝作用
是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。
按形成条件的差异，食品蛋白凝胶可分为以下四种类型：
麦谷蛋白 麦醇溶蛋白
面筋蛋白质中含有的化学键
氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧。
面团的形成过程
小麦蛋白质中约80%为水不溶性的面筋蛋白：麦醇溶 蛋白和麦谷蛋白。面筋蛋白富含谷氨酰胺（超过33%）、 脯氨酸(15～20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成 氢键，使面筋蛋白有极强的水吸收能力（其吸水量为干蛋 白质重量的180%～200%)，有粘性 ；含约30%的非极性氨 基酸，使水化面筋蛋白质相互聚集、有粘弹性，并与脂肪 有效结合；含2-3%的半胱氨酸、胱氨酸，易于形成链内、 链间二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。 当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定 向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换 反应并增强了疏水相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成 薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质 网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用， 从而形成面团结构。
Chapter 5 氨基酸、肽、蛋白 质
3.1 蛋白质的结构
1、蛋白质的元素组成
所有蛋白质均含有 ： C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 15%-17% 某些蛋白质含有： S 0.3%-2.5% 以及P 少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素 蛋白质中N的平均含量约16%，因此食物与 饲料中蛋白质的含量可以通过凯氏定N（Kjeldahl 法）进行大致估计。
实验三 蛋白质的功能性质
食品化学实验三蛋白质的功能性质1.实验原理各种蛋白质具有不同的功能性质，如牛奶中的酪蛋白具有凝乳性，在酸、热、酶（凝乳酶）的作用下会沉淀，用来制造奶酪。
酪蛋白还能加强冷冻食品的稳定性，使冷冻食品在低温下不会变得酥脆。
面粉中的谷蛋白（面筋）具有粘弹性，在面包、蛋糕发酵过程中，蛋白质形成立体的网状结构，能保住气体，使体积膨胀，在烘烤过程中蛋白质凝固是面包成型的因素之一。
肌肉蛋白的持水性与味道、嫩度及颜色有密切的关系。
鲜肉糜的重要功能特性是保水性，脂肪粘合性和乳化性。
在食品的配制中。
选择哪一种蛋白质，原则上是根据它们的功能性质。
通过本实验可以定性地了解上述几种蛋白质的功能性质。
2.试剂和仪器⑴实验样品：面粉、牛奶、瘦肉。
⑵乳酸溶液。
⑶焦磷酸钠。
⑷铰肉机。
⑸100mL小烧杯。
⑹滴管。
⑺大号塑料碗。
⑻10mL移液管。
⑼5mL移液管。
⑽玻璃棒。
⑾蒸锅。
3.实验步骤⑴酪蛋白的凝乳性在小烧杯中加入15ml牛奶，遂滴滴加50%的乳酸溶液，观察酪蛋白沉淀的形成，当牛奶溶液达到pH=4.6时（酪蛋白的等电点），观察酪蛋白沉淀的量是否增多。
⑵面粉中谷蛋白的粘弹性分别将20g高筋面粉和低筋面粉加9ml水揉成面团，将面团不断在水中洗揉，直至没有淀粉洗出为止，观察面筋的粘弹性，并分别称重，比较高筋粉和低筋粉中湿面筋的含量。
⑶肌肉蛋白质的持水性将新鲜瘦猪肉在搅肉机中搅成肉糜，取10g肉糜三份，分别加入2ml水，4ml水以及4ml含有20mg焦磷酸钠（或三聚磷酸钠）的水溶液，顺一个方向搅拌2分钟，放置半小时以上，观察三份肉糜的持水性、粘着性。
蒸熟后再观察其胶凝性。
4.思考题⑴牛奶败坏为何出现沉淀？沉淀是什么？⑵在面制品的加工中如何选择使用高筋粉和低筋粉？⑶为什么加入焦磷酸钠会增加肉的持水性？。