蛋白质组成成分和氨基酸
高中生物竞赛辅导—生物化学一(蛋白质)
Thr T 5.60目 录
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3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
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* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
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细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
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O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
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* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)
•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应
一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
营养学基础 蛋白质
四、.膳食蛋白质的来源与营养价值
1.氮平衡：蛋白质分解代谢与合成代谢处于动态平衡状态。 如果蛋白质供应不足，处于负氮平衡状态，供应充足 则处于正氮状态。 2.缺乏蛋白质的后果： （1）成人：表现为疲倦、无力、体重降低、血浆清蛋白 下降、肌肉萎缩、贫血等症状，严重时出现水肿。 （2）儿童：影响儿童生长。如果能量基本满足要求，但 蛋白质严重不足，易患儿童营养性疾病，主要表现为 腹部、腿部水肿，身体虚弱、生长滞缓和表情淡漠， 头发变色、变脆和易脱落，易感染其它疾病。另一种 能量和蛋白质均不足，表现为“消瘦”。
三、食物中蛋白质营养价值的评价
3.蛋白质的利用率
（1）定义：食物蛋白质被消化吸收后在体内被利用的 程度 （２）蛋白质的生物价（BV） 指食物蛋白质经消化吸收后被机体利用吸收的一项指标 公式： BV ＝被利用的氮/被吸收的氮×100% BV越高，营养价值越高，其高低决定于必需氨基酸的 含量、种类及其比值。常见食品蛋白质的最高生物价 是鸡蛋黄(96)，较低的是豌豆(48)。
７.限制氨基酸： 食物中含量相对较低的必需氨基酸使食物蛋白 质合成为机体蛋白的过程受到限制，限制了此 种蛋白质的营养价值，称为限制性氨基酸。从 理论上说，评定一种蛋白质的营养价值时，应 当根据９种必需氨基酸的构成比例来全面综合 评定。实际工作中只采用赖氨酸、蛋氨酸或色 氨酸的含量来比较就可以了，因为它们是主要 的限制性氨基酸。
１．构成身体组织：人体各组织、器官无一不含蛋白 质。身体的生长发育可视为蛋白质的不断积累过程， 因而蛋白质的对儿童的生长发育特别重要。人体内各 种组织的蛋白质始终在不断更新，只有摄入足够的蛋 白质才能维持组织的更新。身体受伤后也需要蛋白质 作为修复材料。 ２．调节生理功能：蛋白质在体内是构成具有重要生 理活性物质的成分，如酶、激素等。 ３．供给能量：经脱氨基作用生成的α－酮酸可以直接 或间接经三羧酸循环氧化分解，同时释放能量。供给 能量是蛋白质的次要功能。
氨基酸的主要成分
氨基酸的主要成分氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在维持生命活动中起着重要作用。
氨基酸由氨基（NH2）和羧基（COOH）构成，它们通过一个共同的碳原子连接在一起。
氨基酸的主要成分包括碳、氢、氧和氮元素，其中还有一些氨基酸含有其他元素如硫、磷和金属等。
氨基酸的化学结构可以分为三个部分：氨基基团（NH2），羧基基团（COOH）和一个侧链（R-）。
氨基基团是由一个氮原子、两个氢原子组成的，而羧基基团则是由一个碳原子、一个氧原子和一个羟基（-OH）组成的。
侧链的结构和性质各不相同，决定了氨基酸的特性和功能。
根据氨基酸的侧链结构和性质，可以将氨基酸分为20种不同的类型。
其中，9种是人体必需氨基酸，即我们的身体无法合成，只能通过食物摄入的氨基酸。
这九种氨基酸包括异亮氨酸（Isoleucine）、白氨酸（Leucine）、赖氨酸（Lysine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Phenylalanine）、色氨酸（Tryptophan）、蛋氨酸（Threonine）、缬氨酸（Valine）和组氨酸（Histidine）。
除了这九种必需氨基酸外，还有11种非必需氨基酸，即人体可以通过其他氨基酸的转化合成的氨基酸。
这些非必需氨基酸包括丙氨酸（Alanine）、天冬氨酸（Asparagine）、天冬氨酸（Aspartate）、胱氨酸（Cysteine）、谷氨酸（Glutamine）、谷氨酸（Glutamate）、甘氨酸（Glycine）、缬氨酸（Proline）、色氨酸（Serine）、酪氨酸（Tyrosine）和精氨酸（Arginine）。
除了上述20种氨基酸外，还有一些特殊的氨基酸，如羟脯氨酸（Hydroxyproline）、羟脯氨酸（Hydroxylysine）和5-羟色氨酸（5-Hydroxytryptamine）。
这些特殊的氨基酸在特定的生物体中起着重要的生理和功能作用。
氨基酸在生物体中有多种功能。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
氨基酸与蛋白质的结构和功能
氨基酸与蛋白质的结构和功能氨基酸和蛋白质是生命体中重要的化学成分。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质则是生命体中尤其重要的大分子有机化合物。
蛋白质在人体中扮演着各种关键的生物学功能。
例如，蛋白质可以作为酶、信号传递者、携带氧气或其它物质的运输者、重要的基因调控元件、建立细胞骨架和肌肉纤维等。
此篇文章即将深入探讨氨基酸和蛋白质的结构和生物学功能。
氨基酸的结构和分类氨基酸是一种有机化合物，它包含有一个氨基和一个羧基。
氨基酸的结构是相当标致的，并且可以使用化学公式来表示。
总之，每一种氨基酸都具有一种氨基和一种羧基，另外还具有一种特别分子。
这个分子被称为“侧链”，其作用是不同氨基酸之间的区分和分类。
这个侧链结构决定了氨基酸的生物学性质和特征。
因此，在分类氨基酸时，通常会参考它们侧链的结构来确定它们所属的类别。
从总体上看，氨基酸能够分为两大类：非极性氨基酸和极性氨基酸。
非极性氨基酸的结构一般比较简单，由于它们的侧链结构具有不同程度的疏水性和亲油性，因此通常都藏于蛋白质的内部。
极性氨基酸则具有更加复杂的侧链结构，它们更容易与环境联系，或者与其他分子发生相互作用，从而与生物学功能相关。
蛋白质的结构和功能蛋白质以特定的三维构形形态存在，这种结构有助于蛋白质发挥它的生物学功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
原生结构：原生结构代表着蛋白质刚刚突然保存时的折叠状态。
它代表了一个弯曲的线性结构，能够保障蛋白质分子的稳定性。
原生结构是由不可逆的剪切作用形成的，例如，高温或极端酸碱环境会破坏蛋白质分子的原生结构，这通常称为蛋白质的变性。
次级结构：次级结构主要基于氢键，是由多个氨基酸残基的序列形成的。
这种结构通常有着两个最基本的形式：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种形态较为紧凑的形式，而β-折叠则形成一组平行或反平行的空间结构。
三级结构：三级结构是指由许多次级结构单元组成的多肽链。
蛋白质的基本结构单位——氨基酸
Ala
Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile
A
R N D C Q E G H I
亮氨酸（leucine）
赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸 （methionine） 苯丙氨酸 （phenylalanine） 脯氨酸（proline） 丝氨酸（serine） 苏氨酸（threonine） 色氨酸（tryptophan） 酪氨酸（tyrosine） 缬氨酸（valine）
5.1 Their R groups contain guanidino, amino, imidazole groups respectively. 5.2 The side chain of His can be positively or uncharged depending on the local environment near pH 7.0
has an imino group in proline) bonded to the same carbon atom, designated as the -carbon.
Each has a different side chain (or R group, R=―Remainder of the molecule‖). The -carbons for 19 of them are asymmetric (or chiral),
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
Tyr
Trp His
Pro
脂肪族氨基酸
aliphatic R groups
— 一氨基一羧基氨基酸 （甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
—含硫氨基酸： （半胱氨酸、甲硫氨酸）
蛋白质和氨基酸的关系。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，氨基酸通过肽键连接起来形成肽，进而形成结构更加复杂的蛋白质大分子。
蛋白质是生命的物质基础，它是一种有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，已知的氨基酸有22种，其中人体必需的氨基酸有9种。
蛋白质在人体内发挥着重要的生理功能，如作为酶，催化细胞代谢；作为抗体，抵御病原体入侵；作为载体，转运各种物质；作为激素，调节细胞活动等。
总之，氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质在人体中发挥着多种重要的生理功能。