基质金属蛋白酶酶谱分析法
基质金属蛋白酶-9在急性肝炎肝衰竭中的表达及其临床意义
论著基质金属蛋白酶-9在急性肝炎肝衰竭中的表达及其临床意义王兆京袁逸枫庄海文张峰摘要目的探讨基质金属蛋白酶-9(MMP-9)在急性肝炎肝衰竭中的表达及其临床意义。
方法2009~2011年共收集急性肝炎肝衰竭患者的肝组织标本17例、正常肝组织标本21例,通过RT -PCR 检测MMP-9的mRN A 表达;用明胶酶谱法检测肝内MMP-9和pro -MMP -9的活性变化;W es-t e rn b l ot 测定其蛋白表达量的变化。
结果急性肝炎肝功能衰竭患者肝脏中MMP-9的mRNA 水平、蛋白水平和酶的活性明显高于正常人。
结论MMP -9在急性肝炎肝功能衰竭的肝脏组织标本中表达显著增高,活性也明显高于正常,其有可能成为急性肝损伤时的潜在治疗靶点。
关键词基质金属蛋白酶9;肝功能衰竭,急性Exp r essi on and clin ica l si gn if i cance of m a tr ix m eta llopr ote i na se -9in a cu te hepa tic fa ilur eW A NG Zha o -jing,Y U A N Yi -feng,Z HUA NG H a i -wen ,ZHA NG F eng .The F irst Aff ilia ted Hos p ita l of Nanjing M e d ica lUn i versit y ,Key Labora tory o f Living Donor Liver Trans planta tion o f M i n istry o f P ublic H ea lth ,Nanjing210029,Ch i naCorres ponding author:Z HA NG F eng,Em a il :zhangf1958@yahoo .cnAb stra ct O b jective To investi gate t he expressio n and cli n i ca l s i gnificance of m atri xm eta llo prote i nase -9(MMP-9)i n acute hepatic fail ure .M e thod sSpeci m ens of acu te hepatic fa il ure were obta i ned freshly fro m pati ents undergoi ng liver transplanta ti on w it h approval fro m eth i cs co mm ittee i n ourinstituti on .The nor m a l li ver ti ssue was obta i ned fro m the donor .The m ethods of RT -PCR and W estern b l otwere used to ana lyze t he expressi on leve l of MM P -9mRNA and protein i n acute li ve r fa il ure group andnor m a l group respecti ve l y .The acti vity of MM P -9and pro -MM P -9i n hepatic ti ssue were assayed byzy m ography .R e s u lts The expressi on levels of MMP-9mRNA i n the acute liver fa ilure were si gnificantlyh i gher than those i n norma l liver (P <005).The zy mography and western blot sho wed si m ilar changes ontha t of t he mRNA .C onc l u si on s MMP-9is up -reg u lated in acute hepatic fail ure pa tients .MMP-9m ay playan i m portant rol e in the acute hepati c fa il ure .K ey wor ds M atr i x m eta ll oprote i nase 9;L i ver fail ure ,acu te基质金属蛋白酶-9(matri x m etallo proteinase 9,M MP -9)在肿瘤的转移和复发中发挥重要作用,但最近的研究表明它在急性肝炎肝功能衰竭时表达也显著增高,是急性肝炎肝功能衰竭时肝损伤的重要促进因素。
胶原蛋白酶2,9检测试剂盒使用说明
胶原蛋白酶2,9检测试剂盒使用说明货号:M1030规格：50assays产品内容：1.2×SDS-PAGE non-reducing buffer1.5ml,−20ºC；2.10×Substrate G,50ml,−20ºC；3.10×Buffer A,50ml,4ºC,使用时用蒸馏水稀释；4.10×Buffer B,50ml,4ºC,使用时用蒸馏水稀释；5.SDS-PAGE凝胶蛋白质考马斯亮蓝染色液，4ºC。
产品说明：基质金属蛋白酶(matrix metalloproteinase,MMP)以无活性的酶原形式分泌，活化后能够降解细胞外基质的胶原蛋白，又称胶原酶。
通过影响细胞外基质，胶原酶参与胚胎发育、形态发生、组织重塑等过程，并参与炎症、肿瘤、心血管、神经等许多疾病过程。
血浆与组织中的MMP-2、MMP-9参与各种生理与病理过程，其在临床诊断和治疗中的意义日益受到重视。
本试剂盒采用酶谱法(zymography)检测MMP-2、MMP-9活性。
Zymography是一种广为使用的、基于SDS-PAGE电泳和反相凝胶染色的蛋白酶检测方法，其灵敏度可达1nM，高于ELISA方法2，其基本原理和程序是：制备加有胶原酶底物的SDS-PAGE凝胶，含蛋白酶的样品在此凝胶中进行电泳，电泳结束后取出凝胶与酶反应Buffer孵育，凝胶染色与脱色。
凝胶中由于含底物蛋白而被深染，形成深色背景，但在有蛋白酶条带的位置，蛋白酶将降解凝胶中的底物蛋白，因而不被染色而形成透亮区域，从而能同时指示MMP-2、MMP-9的大小位置(酶谱)及活性。
本试剂盒提供MMP-2、MMP-9特异蛋白底物及酶学反应缓冲液，可检测少至0.1~0.5μl血液中的MMP-2、MMP-9酶谱及活性，检测灵敏度~1nM。
试剂盒可进行50次标准小胶检测，如果小胶加样孔为10~15个，则总计可检测500~750个样品。
脑胶质瘤患者血清中基质金属蛋白酶-2含量的动态研究
ＭＲ ， 级 患者 有 ７ ＩＩ Ｖ 例复发 ， 复发者血清 ＭＭＰ２表达较 未复发 有明显升 高（ ＜Ｏ Ｏ ） 一 Ｐ ． １ 。结论
含 量 与脑 胶 质瘤 的恶 性 程 度 及 复发 密 切 相 关 。
血清 中 ＭＭＰ ２的 一
关 键 词 ：星形细胞瘤 ； 血清 ； 基质 金属蛋 白酶一； ２ 临床研究
中 图分类 号 ： ７９４ Ｒ ３．１
文献标 志码 ： Ａ
文章 编号 ： ０９ ８９ （０１０ －０１－０ １０－ １４２１）８ ０４ ３
１ ３ 血清 ＭＭＰ２的含量 测定 ． －
脑胶 质瘤是 神 经外 科 最 常 见 的恶 性 肿 瘤 ， 瘤 肿 的侵袭 和 转移往 往 是 患者 肿 瘤 复 发 ， 预后 不 良的重
育 液 中孵 育 ４ 。孵 育 结 束 后 经染 色 液 染 色 ３ｈ ２ｈ ， 脱 色 液 Ａ、 Ｃ 分 别 脱 色 ０ ５ １ ２ ｈ后 显 示 出 Ｂ、 ． 、 、
ＭＭＰ２为位 于 蓝 色 背 景 上 的 透 亮 带 。此 凝 胶 经 一
及术 后不 同时 期 血 清 ＭＭＰ ２的 含 量 ， 合 同期 影 一 结 像学 检查 ， 研究 在脑 胶质瘤 病程 演变 过程 中 ＭＭＰ ２ － 的变化 ， 临床上 对脑 胶 质 瘤 患 者适 时 选 择 适 当 的 为
要原 因 。定期 影 像 学 （ Ｔ、ＭＲＩ 复 查 是 目前 监 测 Ｃ ） 病程 ， 选择 治疗 方 案 的 主要 手 段 。近 年来 发现 基 质
采 用 明胶 酶谱 测 定 法 。血 清标 本 经 １：２ ０稀 ０ 释， 上样 ２ Ｌ置于含 ０ １ 明胶 的 ８ 聚丙 烯酰胺 ０ ． 凝胶 中进行 Ｓ ＳＰ Ｅ 电泳 。电泳结束 后 ， 凝胶 Ｄ － ＡＧ 将 置于洗 脱液 中震 荡 洗 脱 ２次 ， 次 ４ ｎ 然后 用 每 ５ ｍｉ ；
人基质金属蛋白酶-9(MMP-9)ELISA试剂盒说明书
人基质金属蛋白酶-9（MMP-9）酶联免疫分析（ELISA）试剂盒使用说明书厦门慧嘉生物科技有限公司本试剂仅供研究使用目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中基质金属蛋白酶-9（MMP-9）含量。
实验原理：本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人基质金属蛋白酶9（MMP-9）水平。
用纯化的人基质金属蛋白酶9（MMP-9）抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入人基质金属蛋白酶9（MMP-9），再与HRP标记的基质金属蛋白酶9（MMP-9）抗体结合，形成抗体-抗原-酶标抗体复合物，经过彻底洗涤后加底物TMB显色。
TMB在HRP酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。
颜色的深浅和样品中的人基质金属蛋白酶9（MMP-9）呈正相关。
用酶标仪在450nm波长下测定吸光度（OD值），通过标准曲线计算样品中人基质金属蛋白酶-9（MMP-9）浓度。
试剂盒组成：样本处理及要求：1. 血清：室温血液自然凝固10-20分钟，离心20分钟左右（2000-3000转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如出现沉淀，应再次离心。
2. 血浆：应根据标本的要求选择EDTA或柠檬酸钠作为抗凝剂，混合10-20分钟后，离心20分钟左右（2000-3000转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如有沉淀形成，应该再次离心。
3. 尿液：用无菌管收集，离心20分钟左右（2000-3000转/分）。
仔细收集上清，保存过程中如有沉淀形成，应再次离心。
胸腹水、脑脊液参照实行。
4. 细胞培养上清：检测分泌性的成份时，用无菌管收集。
离心20分钟左右（2000-3000转/分）。
仔细收集上清。
检测细胞内的成份时，用PBS（PH7.2-7.4）稀释细胞悬液，细胞浓度达到100万/ml左右。
通过反复冻融，以使细胞破坏并放出细胞内成份。
离心20分钟左右（2000-3000转/分）。
仔细收集上清。
保存过程中如有沉淀形成，应再次离心。
基质金属蛋白酶1
基质金属蛋白酶1介绍基质金属蛋白酶1（MMP1）是一种重要的酶类分子，属于基质金属蛋白酶家族。
它能够分解基质蛋白质，并在许多生物学过程中发挥关键作用。
本文将对MMP1的结构、功能、调控以及其在疾病中的作用进行综述。
结构MMP1是一种细胞外酶，由包括信使RNA、预肽和成熟形式的多肽链组成。
成熟的MMP1分子约有54 kDa，并由一个N-末端信号序列、一个催化结构域、一个纤维连接结构域和一个C-末端的血红素结构域组成。
催化结构域是MMP1的主要功能部位，其中包含Zn2+和Ca2+离子。
这些金属离子对于催化结构域的稳定性和活性都至关重要。
功能MMP1主要功能是降解基质蛋白质。
它通过切割基质蛋白质的肽键，降解胶原蛋白、纤维连接蛋白和凝血酶原等基质分子。
MMP1在胚胎发育、组织修复和解剖学重塑等过程中起着重要的调节作用。
此外，MMP1还参与肿瘤侵袭和转移、炎症反应、免疫调节等生理和病理过程中的调节。
调控机制MMP1的活性受到严格的调控，以维持正常的基质平衡。
MMP1的调控机制有多个层面。
首先，MMP1的表达受到转录水平的调控。
许多炎症因子、生长因子和细胞因子能够上调MMP1的转录，促使其表达增加。
其次，MMP1的活性受到组织抑制物的调控。
组织抑制物能够与MMP1结合，阻止其催化作用。
最后，MMP1的活性受到组织纤维蛋白酶激活物（tPA）的调控。
tPA能够活化MMP1，增强其降解基质的能力。
在疾病中的作用MMP1在多种疾病的发生和发展中起着重要的作用。
首先，MMP1被发现与肿瘤侵袭和转移密切相关。
肿瘤细胞产生大量的MMP1，破坏周围基质结构，促进肿瘤细胞的侵袭和转移。
其次，MMP1参与心血管疾病的发展。
心肌梗死、动脉粥样硬化等疾病中，MMP1介导的基质降解导致血管结构的破坏，加速病变的进展。
此外，MMP1在关节炎和炎症性肠病等炎症性疾病中也发挥重要作用。
应用前景由于MMP1在多种疾病中的重要作用，成为潜在的治疗靶点。
基质金属蛋白酶7分子量
基质金属蛋白酶7分子量基质金属蛋白酶7（MMP-7）是一种重要的金属蛋白酶，在调节多种生物学过程中起着重要作用。
MMP-7主要参与细胞外基质降解和重塑、细胞迁移和侵袭以及信号通路的调节等生理过程。
本文将介绍MMP-7的结构特征、功能及其在疾病中的作用，并对其潜在的临床应用进行探讨。
MMP-7的分子量约为28kDa，是一种锌离子依赖的内切蛋白酶，其催化活性受到细胞内钙离子浓度的调节。
MMP-7主要通过切割和降解细胞外基质蛋白质，如胶原蛋白、纤维连接蛋白和凝血蛋白等，从而促进细胞迁移和侵袭。
此外，MMP-7还可以调节细胞外基质和细胞表面受体的活性，参与细胞信号传导和细胞凋亡等生物学过程。
MMP-7在多种疾病中发挥着重要的作用。
研究表明，MMP-7的过度活化与肿瘤的发生、进展及转移密切相关。
在肿瘤组织中，MMP-7的高表达可以促进肿瘤细胞的侵袭和转移，并降低患者的生存率。
此外，MMP-7还参与心血管疾病的发生和发展，如动脉粥样硬化和心肌梗死等。
因此，MMP-7被认为是潜在的治疗靶点，在癌症和心血管疾病的治疗中具有重要的临床意义。
在临床上，MMP-7的活性和表达水平可以作为疾病诊断和预后的生物标记物。
目前，已有研究表明MMP-7在肝癌、结直肠癌、乳腺癌和前列腺癌等多种癌症中的表达水平与患者的预后密切相关。
因此，针对MMP-7的抑制剂可能成为未来癌症治疗的新策略之一。
此外，针对MMP-7的抑制剂还可能应用于治疗心血管疾病，如动脉粥样硬化和心肌梗死等。
总之，MMP-7作为一种重要的金属蛋白酶，在多种生物学过程中发挥着重要作用。
其特定的生物学功能使其成为疾病诊断、预后和治疗的潜在靶点。
未来，针对MMP-7的研究和临床应用将有望为癌症和心血管疾病的治疗带来新的突破。
希望本文能够对读者更深入地了解MMP-7及其在疾病中的作用提供一定的参考价值。
mmp3分子量
MMP3分子量1. 什么是MMP3分子量？MMP3（Matrix Metalloproteinase 3）是一种酶，属于金属蛋白酶家族。
它在细胞外基质降解和重塑过程中起着重要作用。
MMP3能够降解胶原蛋白和其他基质分子，参与组织修复、细胞迁移和发育等生物学过程。
MMP3分子量是指MMP3蛋白质分子的相对分子质量，通常以千达尔顿（kDa）为单位表示。
分子量是衡量蛋白质大小的重要指标，它与蛋白质的结构和功能密切相关。
2. MMP3分子量的测定方法测定MMP3分子量的方法有多种，常用的包括凝胶电泳和质谱法。
2.1 凝胶电泳法凝胶电泳是一种常用的蛋白质分析方法，可以通过分离蛋白质在凝胶中的迁移速度来估计其分子量。
在测定MMP3分子量时，通常使用聚丙烯酰胺凝胶电泳（Polyacrylamide Gel Electrophoresis，PAGE）。
具体步骤如下：1.准备凝胶：制备一定浓度的聚丙烯酰胺凝胶，根据所需分辨率选择合适的凝胶浓度。
2.加载样品：将待测MMP3样品与蛋白质标记物混合，并加入凝胶孔中。
3.电泳：将凝胶置于电泳槽中，施加电场使蛋白质沿凝胶迁移。
4.可视化：通过染色等方法使蛋白质可见，并拍摄凝胶照片。
5.分析：根据蛋白质迁移距离和已知分子量标记物的迁移距离，利用标准曲线或计算公式推算出MMP3分子量。
2.2 质谱法质谱法是一种高灵敏度、高分辨率的分析方法，可以直接测定蛋白质的分子量。
在测定MMP3分子量时，常用的质谱技术包括质谱仪和MALDI-TOF。
具体步骤如下：1.样品制备：将待测MMP3样品纯化并加入适当的质谱样品溶液中。
2.质谱仪设置：根据样品性质和实验要求，设置质谱仪的参数，如电离方式、碎片分析等。
3.数据采集：将样品溶液注入质谱仪，记录质谱图谱。
4.数据分析：通过质谱图谱中的峰值信息，利用专业软件分析计算出MMP3的分子量。
3. MMP3分子量的意义MMP3分子量的准确测定对于研究其结构和功能具有重要意义。
基质金属蛋白酶12
基质金属蛋白酶12
基质金属蛋白酶12（MMP12）是一种酶类，可在许多生理和病理过程中发挥重要作用。
它主要存在于肺组织中，可促进肺气肿、支气管扩张和哮喘等疾病的发生和发展。
此外，MMP12还参与肿瘤转移、动脉粥样硬化和关节炎等多种疾病的发生和发展。
因此，MMP12成为了许多疾病的治疗和预防的重要靶点。
目前，一些MMP12的抑制剂已经在研发中，并显示出了潜在的治疗效果。
未来，MMP12的研究将有助于更好地了解其在生理和病理过程中的作用，以及开发更有效的治疗策略。
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基质金属蛋白酶酶谱分析法刘 煜 张嘉宁 朱正美 基质金属蛋白酶(matrixmetalloproteinases,MMPs)是一组重要的蛋白水解酶,可以水解细胞外基质中胶原、纤维连接蛋白等多种成分[1],参与了人体内许多生理和病理过程,如骨的重建[2]、肿瘤转移[3]等都与MMPs密切相关。近年来研究发现MMPs与生殖过程关系密切[4,5],如在月经的发生,着床与分娩过程都有一定的MMPs的变化,因而对MMPs的活性及种类的分析有着很重要的意义。目前分析MMPs活性及酶量的方法有多种,其中酶谱法是将非还原性SDS2PAGE电泳分析酶种类与检测酶活性有效结合的一种酶学方法。尤其是具有在电泳中可将组织内与MMPs紧密结合的组织抑制剂(TIMPs)分离,进而表现出酶的活性,从而达到在分离不同MMPs的同时又可直接显示其活性条带一举两得的特点。鉴于MMPs酶谱分析法具有方法灵敏,结果直观,能同时观察酶与酶原种类和活性等优点,且其方法较简便,适于在不同实验室应用。本研究用早孕子宫内膜样品经组织培养后,将其所分泌的MMPs运用酶谱分析法进行鉴别种类和活性分析,对方法的实验原理及条件进行了介绍,并就其优缺点进行讨论。一、材料与方法11材料:丙烯酰胺(Acry),十二烷基磺酸钠(SDS),Triton2X100,PepstatineA,苯甲基磺酰氟(PMSF),N,N2亚甲基丙烯酰胺(Bis),1,10菲洛林(1,10phenanthroline),EDTA,明胶蛋白,DMEMF12无血清培养基,考马斯亮蓝G250,以上均为Sig2ma公司产品;冰醋酸,甲醇(国产分析纯);72、92×103明胶酶标准品(美国NIH,Dr.Stetler2StevensonWG惠赠)。21子宫内膜组织块培养:子宫内膜用灭菌冷生理盐水冲洗血迹后,剪成2mm2大小,在24孔培养板中加重量约50mg孔组织块及1ml培养基后,于5%CO2、37℃条件下,培养5小时,收集上清,-20℃冰箱冻存用于酶谱分析[6]。31酶谱法:实验原理:MMPs与SDS结合使MMPs结构发生改变,后经SDS2PAGE电泳,将分子量不同的MMPs以及与MMPs结合的组织抑制剂同时分离,再用Trtion2X100除去SDS,在这一过程中引发了MMPs酶原蛋白体外活化机制,酶原在凝胶内除掉一个约10×103的小肽,转变为有活性的酶。MMPs
在体内常以酶原形式分泌并可被纤溶酶等物质激活[7],活化后的MMPs,在除掉SDS后也可以恢复酶活
性,在酶谱上称之为活性型MMPs,从而与酶原相区别,由于它在体内已具有水解胶原等基质的作用,因而在功能上的意义要大于相应的酶原。经过酶的复性及酶原的活化后,凝胶内已经具有活性的MMPs则可在适宜的条件下将其所在位置的底物明胶蛋白或其它底物蛋白(制凝胶时已均匀掺入其中)水解,然后用考马斯亮蓝G250染色,再用脱色液脱色,结果见凝胶普遍蓝染,而底物被水解处即可见到清晰的透明条带,根据其透明的程度及面积的大小判断其酶活性的高底,该方法还可以通过变换底物,从而用来研究不同种类的MMPs。如用酪蛋白做底物研究基质溶解素等。取上述收集的培养上清50Λl加入10Λl样品缓冲液(含1714%SDS,7%蔗糖)混匀后即可进行上样,然后将含有1mgml明胶蛋白的10%的丙烯酰胺凝胶加入V216垂直电泳槽中,按照Laemnli[8]方法进行电泳,结束后将凝胶置于培养皿中,加入215%Triton2X100100ml,振荡,重复洗6次,每次5分钟,再用TrisHCl缓冲液(50mmolLTris,pH714)冲洗3次,每次5分钟,之后将凝胶放入反应液中(50mmolL
Tris,pH714,200mmolLNaCl,10mmolLCaCl2
),
37℃培养18小时(该步骤可根据实验要求分别加入1,10phenanthroline1mmolL,EDTA20mmolL,Pep2
statineA1mmolL,PMSF20mmolL等不同的蛋白酶抑制剂,用以鉴定MMPs存在),然后将凝胶置于011%考马斯亮蓝G2250染色液中染色1小时,最后放入脱色液(5%甲醇,715%冰醋酸)中进行脱色[9]。二、结果11早孕子宫内膜的MMPs酶谱:应用酶谱法从早
作者单位:116027 大连医科大学生化教研室
・111・生殖医学杂志1998年6月第7卷第2期孕内膜培养液中可以明确分离得到5种MMPs,其中92×103的酶(MMP29酶原)和72×103的酶(MMP22酶原)活性较高,占MMPs酶总活性的大部分。66×103的酶(MMP22活性型)活性较低,其余两种酶种类不明(图1)。 21不同的蛋白酶抑制剂对早孕内膜分泌的酶的活性抑制:酶与底物(明胶)作用过程中,加入不同的蛋白酶抑制剂,可见:1,10phenanthroline1mmolL(MMPs特异性抑制剂)可以完全抑制酶对底物明胶的水解活性,EDTA20mmolL可以抑制酶的大部分活性,PepstatineA1mmolLPMSF20mmolL等其他蛋白酶抑制剂不能抑制酶的活性,上述结果可以提示酶谱中的5种酶均为MMPs(图2)
。
31不同培养时间的早孕内膜的MMPs酶谱变化:
早孕内膜经26小时培养(培养基为R1640),每隔2小时取样进行酶谱分析。结果清晰显示:随培养时间的延长,MMPs活性增加(72×103明胶酶A除外)。提示酶谱的方法十分灵敏并可以反映出酶的量的变化(图3)。
图1 早孕内膜分泌的MMPs酶谱。1:72×10
3,92×103
明胶酶标准品,2～4分别为妊娠39、40、42天的早孕内膜分泌的MMPs
图2 不同蛋白酶抑制剂对早孕内膜分泌的酶活性的抑制。1:早孕内膜MMPs,2:1,10phenanthroline抑制酶的活性,3:EDTA抑制酶的部分活性,4:PepstatineA不能抑制酶的活性,5:PMSF不能抑制酶的活性
图3 经26小时培养早孕内膜的MMPs酶谱 三、讨论基质金属蛋白酶的种类较多且作用广泛,其底物包括大部分的细胞外基质成分,其酶量及活性的分析方法较多,如ELISA[10]、Western2blot[11]、荧光法、放射性同位素法[12]等。我们在应用过程中体会到酶谱法除前述优点外还具有无需特殊的试剂如MMPs的抗体等,并且有酶的标准品则可对酶谱进行较为准确的酶量分析等优点。其不足之处,如不能反映组织抑制剂存在时的体内实际酶活性情况,酶活性准确定量比较困难等。此外,实验中MMPs与SDS的结合及MMPs酶蛋白的复性阶段是实验过程成败的关键,所用SDS的溶解度明显影响它从电泳凝胶中去除的难易度,充分去除与酶蛋白结合的SDS是酶谱法得到清晰结果的保证。此外聚丙烯酰胺凝胶的厚度也明显影响实验结果,凝胶薄,其中的SDS较容易除掉,而且电泳时产热少,这样有利于酶的复性。
・211・生殖医学杂志1998年6月第7卷第2期参考文献1 EmonardH,GrimaudJA.Matrixmetalloproteinases:a
review.CellMolBiol,1990,36:131.2 SakamotoS,SakamotoM.Degradativeprocesscsofcon2
nectivetissueproteinswithspecialemphasisoncol2lagenolysisandboneresorption.MolAspectsMed,1988,10,301.3 MoscatelliDM,RifkinDB.Membraneandmatrixlocal2
izationofproteinases:acommonthemeintumorcellin2vasionandangiogenesis.BiochemBiophysActa,1988,948,67.4 刘 煜,张嘉宁,朱正美1基质金属蛋白酶与生殖的关系1生殖医学杂志,1997,6:2491
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loproteinasesasmediatorsofreproductivefunction.Mol.HumReprod,1997,3:27.6 TamakoshiK,KikkawaF,NawaA.Differentpatternof
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Chemic,1984.239-48.(收稿:1997211217 修回:1998203209)
国家计划生育委员会科学技术研究所、WHO人类生殖研究合作中心招收遗传优生进修生通知
随着分子生物学的发展,遗传优生学已经由经典的描述性科学过渡到实验性科学。我们可以利用分子生物学手段对人类先天缺陷形成的分子机制、遗传性疾病的基因诊断和基因治疗等开展研究,指导优生优育工作,为提高我国人口素质作出贡献。国家计划生育委员会科学技术研究所遗传室承担了多项科研攻关项目,有较强的科研力量。本着科学研究与人才培训的原则,现招收有志于遗传优生项目科学研究的客座研究及进修人员。项目内容如下:(1)致死、致残性遗传病新病种的基因诊断及产前基因诊断研究;(2)非创伤性产前诊断:母血胎儿细胞基因诊断研究;(3