蛋白质的分类
2第二章蛋白质
O2N
R
室温
F ＋ H2N CH COOH
O2N
pH8～9
NO2
R HN CH COOH＋ HF
NO2
DNFB
DNP - 氨基酸 此反应最初被Sanger 用于测定
肽链 N-端氨基酸种类和数目
第二节 蛋白质的构件组成单位-氨基酸
蛋白质的水解（了解）
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分 水解两种情况： —完全水解或彻底水解，得到的水解产物是各种 氨基酸的混合物； —部分水解（不完全水解），得到的产物是各种 大小不等的肽段和氨基酸.
① 酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。
极 性 中 性 氨 基 酸
带负电荷的氨基酸 带正电荷的氨基酸
练习题 1：下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
练习题 2：下列含有咪唑环的氨基酸是： A．精氨酸 B．组氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 练习题 3：下列哪种氨基酸为亚氨基酸： A．精氨酸 B．脯氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
AlaLeabharlann Aarginine
精氨酸
Arg
练习题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此 样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g
食品化学第3章蛋白质
• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
蛋白质的营养分类
蛋白质的营养分类
1. 完全蛋白质呀，这就像是建筑里的钢筋，坚固又重要！比如牛奶中的酪蛋白，对咱们身体的生长和修复那可是超级关键的呀！你想想看，要是没有它，我们怎么能长得结实健康呢？
2. 半完全蛋白质呢，就好像是不太完美但也挺有用的工具。
豆类中的蛋白质就属于这一类呀，虽然不是最厉害的，但也为我们的身体提供了不少帮助呢！不是吗？
3. 不完全蛋白质啊，哎呀，就有点像辅助的小零件啦。
胶原蛋白就是个例子，虽然不能承担主要的作用，但对皮肤啥的还是很重要呀，能让我们看起来更有精神呀！对吧？
4. 优质蛋白质，这可是身体的好朋友呀！像鸡蛋里的蛋白质，那真是优质得没话说，为我们的活力加油助力呢！你难道不喜欢鸡蛋吗？
5. 植物蛋白质，它们可像是一群低调的奉献者！比如谷物中的蛋白质，默默为我们的身体贡献力量呢。
你可别小瞧了它们呀！
6. 动物蛋白质，简直就是身体的强大支援队呀！肉类中的蛋白质那可是杠杠的，给我们提供能量和营养呢！难道你不想多来点吗？
7. 必需蛋白质，就如同身体不能缺少的宝藏呀！没有它们可不行呢。
鱼里面的就有很多呀，让人怎能不爱呢？
8. 非必需蛋白质，也有它们的用处呀，像是生活中的一些小惊喜。
虽然不是最关键的，但也能带来一些不一样呢！
9. 看，蛋白质的营养分类是不是很有趣呀！各种不同类型的蛋白质都在为我们的健康努力呢，所以我们可要好好重视它们，多多摄入，让自己更健康呀！。
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
第三节蛋白质的结构(共92张PPT)
②测定蛋白质分子中多肽链的数目：通过测 定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子 量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
③二硫键的断裂：几条多肽链通过二硫键交 联在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍 存在下，用过量的 -巯基乙醇处理，使二硫 键复原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成 的巯基，以防止它重新被氧化。可以通过参 加盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力； 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链 间的二硫键。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白； 肽键具有局部双键性质，不能自由旋转。
在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活 氨基酸2和3之肽键可自由的与水形成氢键
In the α helix, the CO group of residue n forms a hydrogen bond with the NH group of residue n + 4.
成的化合物称为肽。 〔3〕多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
因此平均相对分子质量接近128。 a 盐键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个 第二套肽段 ＨＯ ＷＴＯＵ ＳＥＯ ＶＥＲＬ ＡＰＳ
溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间的二硫键。
肽键C-N的局部双键性质其键长小于胺中的CN
从Cα沿键轴方向观察 顺时针旋转的Φ和Ψ角度为正值〔+〕
逆时针旋转的为负值〔—〕
不可能的空间构象
〔三〕肽的性质
肽的化学反响与氨基酸一样，游离的 α氨基﹑α-羧基﹑R基团可发生与氨基酸 中相应基团类似的反响；
含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液 中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合 物，称为双缩脲反响，可以测定多肽和 蛋白质含量。
现代营养学之蛋白质
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2 氨基酸如何构成蛋白质
蛋白质结构水平
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
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3 蛋白质的变性
蛋白质可以在热、化学试剂、重金属的作用下发生变性，生理活性也 随之丧失。 但是在蛋白质消化的过程中，变性却是对于人体有益的。例如鸡蛋在 加热过程中，某些蛋白质会变性： 结合B族维生素生物素的蛋白会变性而释放出生物素； 结合铁的蛋白会变性而释放出铁； 一种妨碍蛋白质消化的蛋白会变性。
2 小肠 胰腺和小肠分泌的酶将 肽链分解为三肽、二肽 和氨基酸。
3 小肠内壁 位于小肠内表面和吸收细 胞内的酶将肽分解为氨基 酸并转移至血液中。
4 血液 血液将氨基酸运送到身体各处。
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蛋白质在胃中的消化
蛋白质在到达胃部的强酸之前，除了在口中的咀嚼和唾液的润湿，不 会发生任何变化。胃酸能够将蛋白质互相缠绕的链解开，然后胃中的 蛋白酶才能够进攻肽键。 你可能会怀疑胃蛋白酶本身作为一种蛋白质，为什么不会被胃酸变性。 其实胃蛋白酶与其他酶不同，它在酸性条件下活性最高。它的任务是 将其它的蛋白质分解成碎片。胃的内衬部分也是由蛋白质组成，内衬 细胞可以分泌一层粘液保护胃部，防止酸和酶的进攻。 胃酸的酸性 很强（pH1.5），纯醋的pH值才大约是3。
钠
钾
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（5）维持酸碱平衡
蛋白质可以作为缓冲物质而维持血液的正常pH值。
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（6）提供能量
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第三节 蛋白质的消化和吸收
蛋白质的消化时从胃部开始的， 消化产物在小肠中吸收，然后通 过血液循环进入细胞合成所需的 蛋白或分解产能。
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1胃 当食物进入胃以后，蛋白 质在胃酸的作用下变性， 然后被酶分解为肽和少量 氨基酸。
小麦蛋白质按溶解度分类及特点
小麦蛋白质是小麦中含量最高的蛋白质，也是人们日常生活中常见的食品中的重要成分之一。
在小麦蛋白质中，除了主要的麦麸蛋白外，还有谷蛋白和小麦球蛋白等多种蛋白质。
这些蛋白质在溶解度上有所不同，从而在食品加工和食品质量中发挥着不同的作用。
本文将对小麦蛋白质进行溶解度分类，并介绍其特点。
一、按溶解度分类1. 可溶性蛋白质可溶性蛋白质是指在水和盐溶液中可以完全溶解的蛋白质。
小麦中的可溶性蛋白质主要包括小麦球蛋白和部分谷蛋白。
这些蛋白质在食品加工中起着增加面团弹性、提高面包质地和加工性能等作用。
在烘焙食品中通常将添加适量的可溶性蛋白质，以改善面团的加工性能和提高成品面包的质地。
2. 部分可溶性蛋白质部分可溶性蛋白质是指在水中可以部分溶解的蛋白质。
小麦中的部分可溶性蛋白质主要包括谷蛋白和麦麸蛋白。
这些蛋白质在食品加工中起着增加面团的粘稠度和黏性的作用。
在面食制品中，适量的部分可溶性蛋白质可以帮助面团更好地保持形状和增加口感。
3. 不溶性蛋白质不溶性蛋白质是指在水中无法溶解的蛋白质。
小麦中的不溶性蛋白质主要是麦麸蛋白。
这些蛋白质在食品加工中起着增加食品的纤维结构和增加韧性的作用。
在面包、面条等制品中，适量的不溶性蛋白质可以增加食品的口感和咀嚼性。
二、各类蛋白质的特点1. 小麦球蛋白小麦球蛋白是一种可溶性蛋白质，具有良好的水溶性和乳化性。
在食品加工中，小麦球蛋白可以形成胶体溶液，增加食品的黏性和弹性，提高面团的加工性能和成品的风味。
2. 谷蛋白谷蛋白是一种部分可溶性蛋白质，具有良好的黏性和弹性。
在食品加工中，谷蛋白可以与面团中的淀粉和脂肪形成复合物，增加面团的黏性和稳定性，提高成品的质地和口感。
3. 麦麸蛋白麦麸蛋白是一种不溶性蛋白质，具有良好的吸水性和保水性。
在食品加工中，麦麸蛋白可以帮助食品保持其形状和结构，增加食品的纤维结构和嚼劲。
三、小麦蛋白质在食品加工中的应用1. 面包制品在面包制品中，适量的小麦球蛋白可以提高面团的黏性和弹性，改善成品的质地和口感。
蛋白质的分类
依据：按去向分
1 胞内蛋白质
在细胞内合成后留在细胞内起作用的蛋 白质，如血红蛋白、与光合作用有 关的酶、呼吸氧化酶等。 在细胞内合成后分泌到细胞外起作用的蛋 白质叫做分泌蛋白，如消化酶、抗体、
2 分泌蛋白质
血浆蛋白、胰岛素等某些激素。
在细胞内合成后到细胞膜上构成细胞 膜结构的蛋白质，如糖蛋白、载体 蛋白等。
3 细胞膜蛋白
• • • • •
1．下列物质中全是分泌蛋白的一组是(C) A．唾液淀粉酶和细胞呼吸酶 B．胰岛素和性激素 C．抗体和胰蛋白酶 D．血红蛋白和血浆蛋白
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蛋白质的分类
摘要：蛋白质的种类繁多，结构复杂，所以分类也就各异。
一、按来源分类
蛋白质按来源可以分为动物蛋白和植物蛋白，两者所含的氨基酸是不同的。动物性蛋白质主
要为提取自牛奶的乳清蛋白，其所含必需氨基酸种类齐全，比例合理，但是含有胆固醇。植
物性蛋白质主要来源于大豆的大豆蛋白，最多的优点就是不含胆固醇。
二、按组成成分分类
按照化学组成，蛋白质通常可以分为简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。简单蛋白质经
水解得氨基酸和氨基酸衍生物；结合蛋白质经水解得氨基酸、非蛋白的辅基和其他（结合蛋
白质的非氨基酸部分称为辅基）；蛋白质经变性作用和改性修饰得到衍生蛋白质。
简单蛋白质（simpleproteins），按溶解度不同可分为：
①清蛋白（albumins）：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，能被饱和硫酸铵所沉淀，加
热可凝固。广泛存在于生物体内，如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。
②球蛋白（globulins）：不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液，能被半饱和硫酸铵所
沉淀。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。
③谷蛋白（glutelins）：不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷
蛋白和麦谷蛋白等。
④醇溶谷蛋白（prolamines）：不溶于水及无水乙醇，但溶于70％～80％乙醇、稀酸和
稀碱。分子中脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于谷物
种子中，如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
⑤组蛋白（histones）：溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较
多，分子呈碱性，如小牛胸腺组蛋白等。
⑥精蛋白（protamines）：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性氨基酸（精氨酸和
赖氨酸）特别多，因此呈碱性，如鲑精蛋白等。
⑦硬蛋白（scleroprotein）：不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白质是动物体内作为
结缔组织及保护功能的蛋白质，如角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
根据辅基的不同，结合蛋白质（conjugated proteins）可分为：
①核蛋白（nucleoproteins）：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病
毒等。
②脂蛋白（1ipoproteins）：与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等，
如血液中的β1—脂蛋白、卵黄球蛋白等。
③糖蛋白和黏蛋白（glycoproteins）：辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、
唾液酸、硫酸或磷酸等中的一种或多种。糖蛋白可溶于碱性溶液中，如卵清蛋白、γ—球蛋
白、血清类黏蛋白等。
④磷蛋白（phosphoproteins）：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链
的羟基相连，如酪蛋白、胃蛋白酶等。
⑤血红素蛋白（hemoproteins）：辅基为血红素。含铁的如血红蛋白、细胞色素c，含
镁的有叶绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白等。
⑥黄素蛋白（flavoproteins）：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D—氨
基酸氧化酶等。
⑦金属蛋白（metalioproteins）：与金属直接结合的蛋白质，如铁蛋白含铁，乙醇脱氢
酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。
衍生蛋白质，天然蛋白质变性或者改性、修饰和分解产物。
①一级衍生蛋白质：不溶于所有溶剂，如变性蛋白质。
②二级衍生蛋白质：溶于水，受热不凝固，如胨、肽。
③三级衍生蛋白质：功能改进，如磷酸化蛋白、乙酰化蛋白、琥珀酰胺蛋白。
三、按分子形状分类
根据分子形状的不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。以长轴和短轴之
比为标准，球状蛋白质小于5，纤维状蛋白质大于5。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结
构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织
的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。
许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白类激素与免疫球蛋白、补体等均属于球
蛋白。
四、按结构分类
蛋白质按其结构可分为：单体蛋白、寡聚蛋白、多聚蛋白。
单体蛋白：蛋白质由一条肽链构成，最高结构为三级结构。包括由二硫键连接的几条肽链形
成的蛋白质，其最高结构也是三级。多数水解酶为单体蛋白。
寡聚蛋白：包含2个或2个以上三级结构的亚基。可以是相同亚基的聚合，也可以是不同亚
基的聚合。
多聚蛋白：由数十个亚基以上，甚至数百个亚基聚合而成的超级多聚体蛋白。
五、按功能分类
蛋白质按其功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质两大类。活性蛋白质有调节蛋白、收缩蛋白、
抗体蛋白等。非活性蛋白质有结构蛋白等。
结构蛋白：构成人体组织的蛋白质，如韧带、毛发、指甲和皮肤等。
调节蛋白：具有调控功能的蛋白质，如胰岛素，甲状腺素等。
收缩蛋白：参与收缩过程的蛋白质，如肌球蛋白，肌动蛋白等。
抗体蛋白：构成机体抗体的蛋白质，如免疫器蛋白。
六、按蛋白质的营养价值分类
食物蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类和数量，所以在营养上尚可根据食物蛋
白质的氨基酸组成，分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质三类。
1.完全蛋白所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不但能维持成人的健康，
并能促进儿童生长发育，如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉
类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。
2.半完全蛋白所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨基酸数量不足，比例不适当，可以维持
生命，但不能促进生长发育，如小麦中的麦胶蛋白等。
3.不完全蛋白所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米
中的玉米胶蛋白，动物结缔组织和肉皮中的胶质蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。