生物化学课后习题答案
生物化学(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单多数糖类具有(CH2糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符单字名称三字单字号母符号母符号母符号丙氨酸(alanine) Ala A亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arginine) Arg R赖氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagine s) Asn N甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)MetM天冬氨酸(aspartic acid) Asp D苯丙氨酸(phenylalanine)PheF半胱氨酸(cysteine) Cys C脯氨酸(praline)ProP谷氨酰氨(glutamine) Gln Q丝氨酸(serine)SerS谷氨酸(glutamic acid) Glu E苏氨酸(threonine)ThrT甘氨酸(glycine) Gly G色氨酸(tryptophan)TrpW组氨酸His H 酪氨酸Ty Y(histidine) (tyrosine) r 异亮氨酸(isoleucine ) Ile I缬氨酸(valine)ValVAsn和/或Asp Asx B Gln和/或GluGlsZ2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
生物化学课后习题答案-第九章xt9
第九、 十章 氨基酸代谢和核苷酸代谢一、课后习题1.名词解释：转氨基作用、嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的补救合成。
2.试列表比较两种氨基甲酰磷酸合成酶。
3.给动物喂食15N标记的天冬氨酸，很快就有许多带标记的氨基酸出现，试解释此现象。
4.简述鸟氨酸循环的功能和特点。
5.简述PRPP在核苷酸合成代谢中的作用。
6.试述1分子天冬氨酸在肝脏测定氧化分解成水、CO2 和尿素的代谢过程中并计算可净生成多少分子的ATP？参考答案：1.（1）是指在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，，使酮酸生产相应的α-氨基酸，而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。
（2）嘌呤核苷酸的合成是核糖与磷酸先合成磷酸核糖，然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳集团、CO2及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘧啶环，最后合成嘧啶核苷酸。
（3）尿嘧啶在尿核苷磷酸化酶催化下，可与核糖-1-磷酸结合成尿嘧啶核苷。
尿嘧啶核苷在ATP参与下，由尿核苷激酶催化，生产UMP。
尿嘧啶也可与PRPP作用生成UMP，此反应由尿核苷-5-磷酸焦磷酸酶催化。
2. 两种氨基甲酰磷酸合成酶（CPS）性质和功能的比较如下：酶名称 存在位置 参与反应类型 激活剂参与 供氮氮源生理意义CPS-1 肝脏线粒体参与尿素合成 需N-乙酰谷氨酸（AGA）和Mg2+参与游离NH3活性作为肝细胞分化程度指标CPS-2 真核细胞胞质 参与嘧啶核苷酸的从头合成不需AGA激活 谷氨酰胺活性作为细胞增殖程度指标3. 机体中存在谷草转氨酶和谷丙转氨酶，天冬氨酸通过联合脱氨基作用和转氨基到其他α-酮酸，从而生成对应得氨基酸。
4. 特点：（1）肝脏中合成尿素；（2）能量消耗3个ATP；（4个高能键）；（3）尿素中各原子的来源（酰基——CO2、氨基——一个游离的NH3、一个来自Asp）；（4）尿素循环中的限速酶——氨基甲酰磷酸合成酶І。
5. PRPP在核苷酸合成代谢中的作用具有重要作用.(1)在嘌呤核苷酸的从头合成途径中具有起始引物的作用；在补救途径中， 可以PRPP和嘌呤碱基为原料合成嘌呤核苷酸。
生物化学的习题及解答
⽣物化学的习题及解答⽣物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。
[9.9]解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。
[4.6]解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加⼊0.3mol NaOH以代替HCl 时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加⼊过量的甲醛，当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度（mol/L）。
生物化学课后习题答案-第十三章xt13
第十三章 蛋白质的生物合成一、课后习题1.在蛋白质分子中，通常含量较高的是Ser和Leu，其次是His和Cys，含量最少的是Met和Trp。
一种氨基酸在蛋白质分子中出现的频率与它的密码子数量有什么关系？这种关系得选择其优点如何？2.AUG和UAG是蛋白合成中特定的起始和终止密码，序列同5’-UUAUGAAUGUACCGUGGUAGUU-3’的mRNA中什么样的开放阅读框才能编码一个短肽？写出该短肽的氨基酸序列。
3.细菌的基因组通常含有多少个rRNA基因拷贝，他们能迅速地转录以生产大量rRNA装配成核糖体相对对比而言，编码核糖体蛋白的基因只有一份拷贝，试解释rRNA基因和核糖体蛋白基因数量的差别。
4.DNA中的点突变（一个碱基被另一个碱基取代）可能导致一个氨基酸被另一个氨基酸替换。
但在某些情况下，由于密码子的简并性，基因编码的氨基酸序列也可能不会改变。
一种细菌生产的胞外蛋白酶在其活性位点上（—Gly-Leu-Cys-Arg—）有一个半胱氨酸残基。
紫外线照射过后，分离得到两个突变菌株。
菌株1生产以Ser取代活性部位Cys的无活性酶（—Gly-Leu-Ser-Arg—）；而在菌株2内，合成了一条C末端结束在活性部位内的以—Gly-Leu—COO-结尾的截断了的肽链，指出在每一种菌株中可能发生的突变。
5.一双螺旋DNA的模板链中一段序列如下：CTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG（1）写出转录出的mRNA核苷酸序列？（2）写出5’开始的该转录mRNA序列所对应得多肽的氨基酸序列？（3）假设此DNA的另一条链被转录和翻译，所得的氨基酸序列会与（2）中的一样吗？（2）与（3）得出的答案在生物学上有什么意义？6.假设反应从游离氨基酸、tRNA、氨酰tRNA合成酶、mRNA、80S核糖体以及翻译因子开始，那么翻译一分子牛胰核糖酸酶要用掉多少个高能磷酸键？翻译一分子肌红蛋白需要消耗多少个高能磷酸键？7.噬菌体T4 DNA的相对分子质量为1.3×108（双链），假定全部核苷酸均用于编码氨基酸，试问：（1）T4 DNA可为多少氨基酸编码？（2）T4 DNA可为多少相对分子质量等于35000的不同蛋白质编码？（核苷酸对的相对分子质量按618计，氨基酸平均相对分子质量按120计）8.核糖体的基本结构和功能有哪些？9.在蛋白质定向运输时，多肽本身有何作用？高尔基体的功能是什么？参考答案：1.在蛋白质分子中，一种氨基酸出现的频率与它密码子的数量具有一定的正向关系，如：亮氨酸，苏氨酸都有6个密码子，通常在蛋白质分子中出现的几率也最高；而甲硫氨酸和色氨酸只有一个密码子，在蛋白质中出现的频率相对小一些。
《生物化学》课后答案
第十三章 酸碱平衡
一、单项选择题
1.A 2.B 3.C 4.B 5.B
6.A 7.D 8.A 9.C 10.A
第十四章 酸碱平衡
一、单项选择题
1. B 2. A 3. C 4. A 5. C
6. B 7. D 8. C 9. B 10.B
第十五章 酸碱平衡
一、单项选择题
《生物化学》课后答案
第一章 蛋白质
一、单项选择题
1.E 2.A 3.C 4.B 5.A
6.D 7.D 8.B 9.C 10.C 11.D
第二章 核酸
一、单项选择题
1. D 2.C 3. C 4. D 5. C
6. A 7.A 8. C 9. C 10. C
11.A 12.C
第三章 酶
一、单项选择题
1. D 2. A 3.B 4.C 5.D
6.B 7.C 8.A 9.B 10.D
第四章 维生素
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.B 5.A
6.B 7.D 8.C 9.C 10.D
11.B 12.A
第五章 糖代谢
一、单项选择题：
1.B 2.D 3.A 4.A 5.B
6.B 7.A 8.C 9.B 10.D
11.D 12.C 13.C 14. B 15.D
第十章 物质代谢的练习与调节
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.A 5.B 6.D
第十一章 肝的生物化学
一、单项选择题
1. A 2. B 3. B 4. C 5. C
6. D 7. C 8. A 9. D 10. C
第十二章 水和电解质的代谢
一、单项选择题
生物化学(第三版)课后习题解答
生物化学(第三版)课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CHO)n的实验式，其化学本质是多2羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生物化学课后习题答案第二章2.血红蛋白的铁含量为0.426%，并计算其最小相对分子量。
纯酶含有1.65%的亮氨酸和2.48%的异亮氨酸（按质量计）。
最低相对分子量是多少？解答：（1）血红蛋白：铁的相对原子质量55.8最低相对分子质量＝?100＝?100?13100铁的百分含量0.426（2）酶：由于亮氨酸和异亮氨酸的相对分子量相等，因此亮氨酸与异亮氨酸的比例为1.65%：2.48%=2:3。
因此，该酶分子至少含有2个亮氨酸和3个异亮氨酸。
2.131.11? 100毫升？最低限度先生最低限度1.65? 1003? 131.112.48? 15900? 一万五千九百3．指出下面ph条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pi1.0）、pH值为5.0（2）的血清白蛋白（pi4.9）、pH值为60（3）的α-脂蛋白（pi5.8）、pH值为50和pH值为90解答：（1）胃蛋白酶pi1.0＜环境ph5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pi4.9＜环境ph6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pi5.8＞环境ph5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pi5.8＜环境ph9.0，带负电荷，向正极移动。
5.蛋白质化学研究中常用的试剂和酶有：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹磺酰氯、尿素、6mol/lhclβ-巯基乙醇、水合茚三酮、过酸、胰蛋白酶、糜蛋白酶，哪一种最适用于以下任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）蛋白质无二硫键的可逆变性。
如果存在二硫键，应添加什么试剂？（4）水解芳香族氨基酸残基羧基侧的肽键。
（5）水解蛋氨酸残基羧基侧的肽键。
（6）水解赖氨酸和精氨酸残基一侧的肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；?-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）cnbr；（6）胰蛋白酶。
6.从以下信息中找到八肽序列。
（1）酸水解得ala，arg，leu，met，phe，thr，2val。
（2） DNP-ala由Sanger试剂获得。
（3）胰蛋白酶处理得ala，arg，thr和leu，met，phe，2val。
当以sanger试剂处理时分别得到dnp-ala和dnp-val。
（4）通过溴化氰处理获得Ala、Arg、高丝氨酸内酯、THR、2val、Leu和Phe。
用Sanger试剂处理后，分别得到DNP-ala和DNP-Leu。
解答：由（2）推出n末端为ala；由（3）推出val位于n端第四，arg为第三，而thr为第二；溴化氰裂解，得出n端第六位是met，由于第七位是leu，所以phe为第八；由（4），第五为val。
所以八肽为：ala-thr-arg-val-val-met-leu-phe。
7.一个α-螺旋片段包含180个氨基酸残基。
这个片段中有多少螺旋圈？计算该α-螺旋段的轴长度。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。
8．当一种四肽与fdnb反应后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val及其他3种氨基酸；当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段；其中一片用libh4（下标）还原后再进行酸水解，水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫（红）色产物的氨基酸。
试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的？答：（1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/l盐酸水解得到DNP Val，证明N端为Val。
（2）还原后水解LiBH4，水解液中发现氨基乙醇，证明肽的C端为Gly。
（3）水解液中有在浓h2so4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为trp。
说明c端为gly－trp…（4）根据胰蛋白酶的特异性，已知N-末端片段为Val-Arg（Lys）。
四肽的顺序可以从（1）、（2）和（3）的结果中得知：n-val-Arg（Lys）-TRP-gly-c。
第三章2.为什么DNA不容易被碱水解，而RNA容易被碱水解？解答：因为rna的核糖上有2?-oh基，在碱作用下形成2?,3?-环磷酸酯，继续水解产生2?-核苷酸和3?-核苷酸。
dna的脱氧核糖上无2?-oh基，不能形成碱水解的中间产物，故对碱有一定抗性。
3.双螺旋DNA分子的链[A]=0.30，[g]=0.24。
① 请推测一下这个链条上的[t]和[C]。
② [a] ，互补链的[g]，[t]和[C]。
解答：①[t]+[c]=1c0.30c0.24=0.46；②[t]=0.30，[c]=0.24，[a]+[g]=5．t7噬菌体dna(双链b-dna)的相对分子质量为2.5×107，计算dna链的长度(设核苷酸对的平均相对分子质量为640)。
答案：0.34×（2.5×107/640）=1.3×104nm=13μm。
什么因素影响TM的价值？解答：影响tm的因素主要有：①g-c对含量。
g-c对含3个氢键，a-t对含2个氢键，因此，G-C的相对含量越高，TM越高（图3-29）。
在0.15mol/lnacl、0.015mol/l柠檬酸钠溶液（1×在SSc中）中，经验公式为：（G+C）%=（tm-69.3）×2.44② 溶液的离子强度。
在离子强度较低的介质中，TM较低。
在纯水中，DNA可以在室温下变性。
当分子生物学研究需要核酸变性时，通常使用低离子强度的溶液。
③ 溶液的PH值。
在高pH值下，碱被广泛脱质子，失去形成氢键的能力。
当pH值大于11.3时，DNA完全变性。
当pH值小于5时，DNA容易被嘌呤化。
当单链DNA电泳时，将氢氧化钠添加到凝胶中以保持变性。
④ 变性剂。
甲酰胺、尿素和甲醛会破坏氢键，阻碍碱积累，降低TM。
这些变性剂通常用于单链DNA的电泳。
第五章5.什么是必需脂肪酸？哺乳动物需要哪些必需脂肪酸？解答：哺乳动物体内能够自身合成饱和及单不饱和脂肪酸，但不能合成机体必需的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸。
我们将这些机体生长必需的而自身不能合成，必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。
第六章5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（1）你将65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现酶的底物特异性发生了很大变化。
试着解释原因；（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？答：（1）65位氨基酸残基可能位于酶活性部位的底物结合位点，这对酶的特异性有很大影响。
当氨基酸残基从精氨酸突变为谷氨酸时，其带电性质发生变化，不再与原始底物具有互补性，导致酶的特异性发生变化。
（2）第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。
（3） 65位的精氨酸和108位的丝氨酸在酶的空间结构中应该彼此接近，因为这两个氨基酸残基位于酶的活性部位。
根据酶活性位点的特点，酶活性位点组成中涉及的氨基酸残基在酶的空间结构中彼此接近。
10．乙醇脱氢酶催化如下反应：乙醛？娜德？H乙醇纳德（1）已知反应体系中nadh在340nm有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光度均接近在0时，请设计一种测定酶活性的方法。
（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？（3）实验中使用了抑制剂。
下表显示了分别在存在和不存在抑制剂I的情况下测得的不同底物浓度对应的酶促反应速率。
请使用表中的数据计算相应的km和Vmax值，并判断抑制剂的类型。
[s]/(mmol/l)20151052.51.6答：（1）选择合适的底物浓度（NAD+和乙醇）和缓冲体系，在石英杯中加入一定体积的底物溶液（如1ml），加入适量酶，快速混合，放入紫外可见分光光度计的样品室，在340nm处测量反应体系吸光度随时间的变化曲线。
利用NADH的摩尔吸收系数（可从相关文献中找到或通过已知浓度的NADH溶液测量），计算单位时间内NADH的增加量，以表示酶活性。
（2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在340nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变，可用来代表反应初速率。
（3）使用Lineweaver-Burk双倒数映射方法，结果如下：[i]=05.2635.0014.7624.2643.3332.77v/(?mol?l-1?min-1)[i] =10mmol/l3.9993.6363.2222.1151.3160.926Km和Vmax值Km/（mmol？L-1）Vmax/（？Mol？L-1？Min-1）抑制剂的类型：竞争性可逆抑制剂。
抑制剂浓度[i]=01.6435.64[i]=10mmol/L8 2445.6411。
对于符合Michaelis方程的酶，当[S]=3km和[i]=2Ki（i是非竞争性抑制剂）时，Vmax的值是多少（此处Vmax指[i]=0时对应的最大反应速率）？解答：利用非竞争性抑制剂的动力学方程计算：vmax[s]？[s] ？？公里其中?=1+[i]/ki=3，则vmax3km3？（3公里？3vmax12所以，υ/vmax＝0.25。
12.尝试解释反竞争抑制剂的抑制常数Ki在数值上是否等于抑制剂的IC50（IC50是酶活性被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度和底物浓度是固定的）。
解答：令v0为不存在抑制剂时的酶促反应速率，vi是存在反竞争性抑制剂时的反应速率，则当[i]=ic50时，酶活力被抑制一半，vi=v0/2。
因为0因此vmax[s][s]？公里ivma[xs][s]k1m[i]基vmax[s]2[s]?2km?[s]?kkm=（？-2）[s]m?vmax[s]如果ki在数值上等于ic50，则?=2，?-2=0，km=0，而实际上，km并不为零。
因此ki在数值上不可能等于ic50。
第七章5．在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？解答：nad+、nadp+、fmn、fad。
6.试着描述与维生素缺乏相关的夜盲症的发病机制。