蛋白酶体
26s蛋白酶体名词解释
26s蛋白酶体名词解释
26s蛋白酶体是细胞内的一个特殊组件，它在生物体的代谢调节中起到了非常重要的作用。
对于这一概念的解释，主要可以从以下三个方面来进行分析。
首先，需要明确26s蛋白酶体的概念。
26s蛋白酶体是一种细胞质压缩颗粒体，它内部含有一系列的蛋白水解酶，可以对已损坏的蛋白质进行降解。
同时，26s蛋白酶体还能够参与到正常蛋白质的代谢过程中，起到了非常重要的调节作用。
其次，需要了解26s蛋白酶体的结构。
通常，26s蛋白酶体主要由两个部分组成：中心区域和辅助区域。
中心区域是由类似车轮的结构组成，其中心轮上有6个小突起，每个突起上面都有一个蛋白水解酶。
而它的辅助区域则是由一系列辅助蛋白质组成，这些辅助蛋白质能够帮助蛋白酶体正确地折叠和降解蛋白质。
最后，需要介绍26s蛋白酶体的功能。
一方面，它可以对未折叠的蛋白质进行降解，能够帮助细胞清除一些损坏的蛋白质，维护细胞的稳态。
另一方面，还能在蛋白质的合成过程中，对已合成的蛋白质进行捕捉和调节，使其能够正常折叠运作。
总体而言，26s蛋白酶体在细胞内起到的作用是非常重要而复杂的。
正确认识这一组件的结构和功能，对于深入了解细胞的生物化学调节机制和分子遗传学都具有非常重要的意义，同时也对医学研究的深入推进有着重要的启迪作用。
蛋白酶体亚单位β
蛋白酶体亚单位β
蛋白酶体是细胞内的一种细胞器，起着分解和回收无用蛋白质的
重要作用。
而蛋白酶体亚单位β则是蛋白酶体中的一个重要组成部分，它在蛋白质降解中发挥着关键的作用。
蛋白酶体亚单位β是一个多功能的蛋白质，它由大量氨基酸组成，具有特定的结构和功能。
蛋白酶体亚单位β参与了调控蛋白质的降解
过程，同时也参与了细胞的信号传导和调节机制。
在蛋白质降解中，
蛋白酶体亚单位β能够与其他蛋白质结合，形成复合物，进而促进蛋
白质的降解速率，保证细胞的正常代谢和运作。
蛋白酶体亚单位β的功能不仅限于蛋白质降解，它还参与了细胞
中的许多重要生物过程。
例如，蛋白酶体亚单位β在逆境应激中起着
重要的保护作用。
当细胞受到外界环境的压力和刺激时，蛋白酶体亚
单位β会被激活，并且调节一系列逆境应激响应基因的表达，从而增
强细胞的耐受性和适应能力。
此外，蛋白酶体亚单位β还参与细胞凋亡的调控。
凋亡是细胞自
我调节的一种方式，以维持机体的内环境稳定和生命的正常运行。
蛋
白酶体亚单位β在细胞凋亡过程中能够调控关键蛋白的降解，从而实
现细胞的凋亡和清除，保持组织和器官的健康。
总的来说，蛋白酶体亚单位β是一个重要的蛋白质，它在蛋白质
的降解、逆境应激和细胞凋亡中扮演了关键的角色。
研究蛋白酶体亚
单位β的功能和调控机制，不仅对深入了解细胞内分子机制具有重要
意义，也对治疗与疾病相关的细胞功能失调具有指导意义。
未来的研究将进一步揭示蛋白酶体亚单位β的功能和调控网络，为人类健康和疾病治疗提供新的突破点。
泛素26s蛋白酶体系统的组成和功能
泛素26s蛋白酶体系统的组成和功能泛素26S蛋白酶体系统（Proteasome 26S）是真核细胞中最重要的非溶酶体蛋白降解机制，它在细胞核和细胞质中发挥重要的生理功能。
它由两个主要组分组成：20S核心粒体和19S修饰粒子。
本文将介绍这两个组成部分以及它们在蛋白质降解中的功能。
1. 20S核心粒体20S核心粒体是泛素26S蛋白酶体系统的核心组成部分，它是一个中空的圆柱体结构，由四个酶体核心粒体的环形堆叠而成。
每个核心粒体由两个不对称的环形子单位组成，每个子单位由七个α和七个β亚基组成。
这些亚基中的三个α亚基在内环上，其余四个α亚基和七个β亚基在外环上。
α亚基呈环状排列，它们通过协同作用形成一个腔室，腔室内存在活性位点，用于降解蛋白质。
2. 19S修饰粒子19S修饰粒子是泛素26S蛋白酶体系统中的另一个重要组成部分。
它是一个大型复合物，由六个ATP酶（ATPase）亚基（Rpt1-6）和十一种非ATP酶（ATP-independent）亚基（Rpn1-3，Rpn5-13）组成。
ATP酶亚基有助于泛素降解途径中泛素和底物蛋白结合的展开和解旋，而非ATP酶亚基则与底物选择和识别有关。
19S修饰粒子与20S核心粒体的联结使得底物蛋白能够进入20S核心粒体的腔室进行降解。
3.功能泛素26S蛋白酶体系统在细胞中具有多种功能，包括废弃物降解、蛋白质质量控制、细胞周期调控和炎症应答等。
（1）废弃物降解：泛素26S蛋白酶体系统是细胞中最重要的废弃物降解途径。
它通过识别、泛素化和降解异常蛋白、受损蛋白以及功能降低的蛋白质，维护细胞内的蛋白质稳态。
废弃物蛋白被泛素化后，通过19S修饰粒子的作用将其引导到20S核心粒体的腔室中进行降解。
（2）蛋白质质量控制：泛素26S蛋白酶体系统可以识别和降解异常折叠的蛋白质，从而维持细胞中蛋白质的正确折叠状态。
如果蛋白质折叠异常，它们可能会形成聚集体（包括类似于类似于夏卡雷夫综合征、亨廷顿病等神经退行性疾病），同时也会对细胞造成毒性。
名词解释蛋白酶体
名词解释蛋白酶体
嘿，你知道啥是蛋白酶体不？这玩意儿可神奇啦！就好像是身体里
的一个超级清洁工！
蛋白酶体啊，它就像是一个专门处理垃圾的工厂。
你想想看，咱身
体里每天都有那么多蛋白质，有些没用了，或者出问题了，那可咋办？这时候蛋白酶体就出马啦！它能把那些废旧的、有问题的蛋白质给分
解掉，让身体保持干净、健康。
比如说，就像你家里要是堆了一堆没
用的杂物，你肯定得找个办法清理掉吧，不然多碍事啊！蛋白酶体就
干着类似这样的活儿。
我给你讲个例子哈，比如说细胞里的某个蛋白质老化了，不能正常
工作了，那蛋白酶体就会像个精准的机器人一样，找到它，然后把它
拆解成小片段。
这多厉害啊！而且啊，它的工作效率还特别高呢，一
直在默默地为我们的身体服务，维持着身体的正常运转。
那它是怎么工作的呢？它有好多不同的部分组成，就像一个团队一样，大家齐心协力来完成任务。
有负责识别目标蛋白质的，有负责把
它拉进来的，还有负责真正进行分解的。
这配合，简直绝了！
你说要是没有蛋白酶体，那咱身体得乱成啥样啊？那得有多少没用
的蛋白质堆积在那里啊，那身体还能正常工作吗？肯定不行啊！所以说，蛋白酶体真的是超级重要的呢！
总之，蛋白酶体就是身体里的一个关键角色，默默地干着重要的活儿，让我们能健康地活着。
它就是这么神奇，这么不可或缺！你现在是不是对蛋白酶体有了更深的认识啦？。
蛋白酶体抑制的验证
蛋白酶体抑制的验证
蛋白酶体抑制是一种重要的药物研究领域，用于治疗癌症和其他疾病。
验证蛋白酶体抑制通常涉及多种实验方法和技术。
以下是一些常见的验证方法：
1. 细胞毒性实验，使用细胞系或原代细胞进行体外实验，评估潜在的蛋白酶体抑制剂对细胞的毒性作用。
这可以通过MTT、SRB或CCK-8等细胞增殖/存活实验来进行。
2. 蛋白酶体活性测定，利用特定的底物和荧光探针或荧光标记的底物来测定蛋白酶体的活性。
这可以通过体外酶活性测定或细胞内荧光显微镜技术来进行。
3. 蛋白水平变化，通过免疫印迹或免疫荧光染色等技术，观察蛋白酶体抑制剂对特定蛋白的水平变化，以确定其对蛋白酶体的影响。
4. 细胞周期和凋亡分析，蛋白酶体抑制剂可能会影响细胞周期和诱导细胞凋亡，因此可以通过流式细胞术或荧光显微镜技术来分析细胞周期和凋亡情况。
5. 基因表达分析，使用实时荧光定量PCR或RNA测序技术，分
析蛋白酶体抑制剂对基因表达的影响，以确定其作用机制。
在验证蛋白酶体抑制时，通常需要综合运用以上多种实验方法，以确保结果的可靠性和全面性。
同时，还需要注意实验的重复性和
统计学分析，以得出准确的结论。
总之，验证蛋白酶体抑制是一个
复杂而关键的研究领域，需要综合运用多种技术手段来全面评估潜
在的蛋白酶体抑制剂的效果。
泛素蛋白酶体代谢途径
泛素蛋白酶体代谢途径引言：泛素蛋白酶体代谢途径是细胞内蛋白质降解的重要途径之一。
该途径通过泛素化和蛋白酶体降解来调控细胞内蛋白质的稳态平衡，对于维持细胞的正常代谢和功能发挥着重要作用。
本文将详细介绍泛素蛋白酶体代谢途径的机制和调控。
一、泛素化的过程泛素化是泛素蛋白酶体代谢途径的关键步骤。
泛素是一种小而高度保守的蛋白质，它通过酶促反应与目标蛋白质结合，从而标记目标蛋白质进行降解。
泛素化的过程包括三个关键酶：E1激活酶、E2结合酶和E3连接酶。
泛素激活酶（E1）与ATP结合，并将泛素与E1酶结合形成泛素-AMP中间体。
然后，泛素被转移至E2结合酶，形成泛素-E2中间体。
最后，泛素-E2中间体与E3连接酶结合，将泛素转移至目标蛋白质上。
这个过程中，E3连接酶的存在非常重要，因为它能够选择性地与特定的目标蛋白质结合，从而实现蛋白质的泛素化。
二、蛋白酶体的结构和功能蛋白酶体是一种细胞内的蛋白质降解器官，具有复杂的结构和功能。
蛋白酶体由一个中空的核心复合物组成，中间有一个中央孔道，外部被蛋白质复合物所包围。
蛋白酶体的主要功能是将泛素化的蛋白质降解成短肽片段，并将其释放到细胞质中。
蛋白酶体的降解过程可以分为三个主要步骤：泛素化、蛋白质的解聚和降解。
首先，泛素化的蛋白质通过ATP依赖的机制被解聚成单个的泛素化蛋白质。
然后，这些泛素化蛋白质通过蛋白酶体的孔道进入到酶体内部。
最后，泛素化蛋白质在酶体内部经过一系列的酶降解，最终被分解成短肽片段，并通过酶体的孔道释放到细胞质中。
三、泛素蛋白酶体代谢途径的调控泛素蛋白酶体代谢途径的调控非常复杂，涉及到多个蛋白质和信号通路的参与。
其中，泛素连接酶(E3)在调控泛素化的过程中起到了关键的作用。
泛素连接酶的家族非常庞大，每个家族成员都能够与特定的目标蛋白质结合，并参与其泛素化。
此外，泛素连接酶的活性也受到其他蛋白质和信号通路的调控。
蛋白酶体的功能也受到多种信号通路的调控。
例如，泛素连接酶调控蛋白酶体的酶活性，从而影响蛋白质的降解速率。
泛素-蛋白酶体通路
泛素-蛋白酶体通路
泛素-蛋白酶体通路（ubiquitin-proteasome pathway）是细胞内一种重要的蛋白质降解通路，它参与了调控细胞内蛋白质的平衡以及质量控制。
该通路通过泛素分子的连接和去泛素化的循环来选择性地将特定的蛋白质标记为降解目标，并由蛋白酶体在细胞质中降解。
该通路的过程可以概括为以下几个步骤：
1. 泛素化：在泛素激活酶的催化下，泛素与特定的蛋白质结合形成泛素连接酶复合物。
泛素分子通过与蛋白质的赖氨酸残基形成共价结合，通常以多个泛素分子逐渐连结形成泛素链，并形成泛素化的蛋白质。
2. 识别和降解：泛素连接的蛋白质会被蛋白酶体的19S蛋白质降解机构（19S proteasome regulatory particle）识别并被引导进入蛋白酶体的中央酶活性核心，即20S蛋白酶体中。
在20S蛋白酶体中，泛素化的蛋白质会被降解成短小的肽段。
3. 去泛素化：经过降解后的泛素化蛋白质残余被释放，并通过去泛素化酶被去除泛素连接。
泛素-蛋白酶体通路通过对异常或过量的蛋白质进行降解，维持了细胞内蛋白质的稳态平衡，调控细胞生长、凋亡以及应激响应等重要生物学过程。
此外，该通路在调控细胞周期、免疫反应、DNA修复等方面也发挥着关键作用。
蛋白酶体降解途径
蛋白酶体降解途径一、概述蛋白酶体降解途径是细胞中最重要的蛋白质降解途径之一，也是细胞内垃圾清理和维持稳态的重要机制之一。
该途径通过酶体中存在的蛋白酶体（proteasome）对有标记的蛋白质进行降解，从而实现对细胞内多余、老化或异常蛋白质的清除。
二、蛋白酶体结构1.构成蛋白酶体主要由两部分组成：核心颗粒和调节颗粒。
核心颗粒由四个环形结构组成，每个环形结构包含七个不同的亚基。
调节颗粒则由两个环形结构组成，每个环形结构包含九个不同的亚基。
2.功能核心颗粒主要负责对多肽链进行剪切和降解，而调节颗粒则主要参与对核心颗粒活性的调控。
三、蛋白酶体降解机制1.泛素化过程在细胞内，需要被降解的蛋白质会被泛素化（ubiquitination），即在蛋白质分子上附加一定数量的泛素（ubiquitin）分子。
泛素化的过程主要由三个酶类协同完成：泛素激活酶（E1）、泛素连接酶（E2）和泛素连接酶辅助因子（E3）。
其中，E1首先将泛素与ATP结合，形成泛素腺苷酸复合物，然后将其转移至E2上。
最后，E3将泛素从E2转移至目标蛋白质上。
2.降解过程经过泛素化的蛋白质会被送入蛋白酶体中进行降解。
在核心颗粒中，有三种类型的蛋白酶活性：胰凝乳蛋白酶样活性、钙依赖性活性和谷氨酰肽肝肾转移酶样活性。
这些活性会对不同类型的肽链进行剪切和降解。
四、参与调控的因子1.热休克蛋白热休克蛋白是一类能够在细胞内对多种应激反应产生响应的蛋白质。
它们可以通过与调节颗粒中的亚基结合，从而调节蛋白酶体的活性。
2.转录因子转录因子可以通过调节蛋白酶体中各种亚基的表达水平来影响蛋白酶体的活性和选择性。
3.其他因子除了上述两种因子外，还有一些其他因子也可以参与到蛋白酶体降解途径中。
例如，一些磷酸化酶可以通过对蛋白酶体中特定亚基的磷酸化来影响其活性；一些转移酶则可以将泛素分子从被降解的蛋白质上移除，从而影响降解过程。
五、应用前景1.治疗肿瘤蛋白酶体在细胞内对异常或多余蛋白质进行清除，因此在肿瘤细胞中其功能异常可能导致恶性肿瘤的形成。
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蛋白酶体蛋白酶体(Proteasome)是一种巨型蛋白质复合物，主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。
简介蛋白酶体在真核生物和古菌中普遍存在，在一些原核生物中也存在。
在真核生物中，它位于细胞核和细胞质中。
[1] 能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。
蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。
经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。
[2]反应过程需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。
这一标记反应是被泛素连接酶所催化。
一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。
[2]分子结构从蛋白质结构上看，蛋白酶体是一个桶状的复合物，[3] 包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。
其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。
中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。
这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。
外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必由之路。
这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。
包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。
作用蛋白酶体降解途径对于许多细胞进程，包括细胞周期、基因表达的调控、氧化应激反应等，都是必不可少的。
2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用，而三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。
[4]发现在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。
[2] 然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。
1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。
[5] 随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。
[6] 而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1（ATP-dependent proteolysis factor 1，APF-1），实际上就是泛素。
[7]这些早期的工作导致了1970年代末和1980年代初，泛素-蛋白酶体系统在以色列技术工程学院（Technion –Israel Institute of Technology）阿夫拉姆·赫什科的实验室中发现，而阿龙·切哈诺沃是当时实验室中的一名研究生。
正是在福克斯詹士癌症中心（Fox Chase Cancer Center）欧文·罗斯的实验室做访问研究期间，赫什科提出了关键的概念性想法，而罗斯后来并没有对自己在其中的贡献加以强调。
[8] 由于他们在发现泛素-蛋白酶体系统上的贡献，这三人一起分享了2004年度的诺贝尔化学奖。
[4]虽然1980年代中期，已经有电子显微学数据显示蛋白酶体的堆积环结构[9]，但直到1994年，第一个蛋白酶体核心颗粒的原子分辨率结构才通过X射线晶体学获得解析。
[10] 至2000年，研究者用酵母中的20S核心颗粒与锥虫的11S调节颗粒构造了异源蛋白酶体复合物，并解析了这一复合物的结构。
[3] 但截止至2007年，还没有获得核心颗粒与真核生物中更为常见的19S调节颗粒的蛋白酶体复合物结构。
结构和组成蛋白酶体20S核心颗粒的简化结构图。
构成外部两个环的α亚基用绿色来表示，构成中间两个环的β亚基用蓝色来表示。
从上往下看核心颗粒的简化结构。
可以看出环结构存在七次轴对称。
蛋白酶体的组分通常根据它们的斯维德伯格沉降系数（以“S”来标记）来命名。
最普遍的蛋白酶体的形式是26S蛋白酶体，其分子量约为2000kDa，包含有一个20S核心颗粒和两个19S调节颗粒。
核心颗粒为中空结构，将剪切蛋白质的活性位点围在“洞”中；将核心颗粒的两端敞开，目的蛋白质就可以进入“洞”中。
核心颗粒的每一端都连接着一个19S调节颗粒，每个调节颗粒都含有多个A TP酶活性位点和泛素结合位点；调节颗粒可以识别多泛素化的蛋白质，并将它们传送到核心颗粒中。
除了19S调节颗粒外，还存在另一种调节颗粒，即11S颗粒；11S调节颗粒可以以类似于19S颗粒的方式与核心颗粒结合；11S颗粒可能在降解外源肽（如病毒感染后产生的肽段）上发挥作用。
[11] 此外，PA200（酵母中为Blm10）蛋白也可以单独作为激活蛋白来调控20S颗粒的开启。
20S核心颗粒不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。
所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。
外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。
内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。
蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150 Å和115 Å。
其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。
[12]在古菌（如Thermoplasma acidophilum（英语：Thermoplasma））中，所有的α亚基和所有的β亚基是等同的；而真核生物的蛋白酶体（如酵母）中，每个亚基都不相同，即α和β亚基都含有七种不同的亚基。
在哺乳动物中，β1、β2和β5亚基具有催化作用；虽然它们有着共同的催化机制，但它们具有不同的底物特异性，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和肽谷氨酰基肽水解（英语：peptidyl-glutamyl peptide-hydrolyzing）。
[13] 在暴露于前炎症信号（如细胞因子，特别是γ干扰素）时，细胞应激反应会促使造血细胞表达另一些形式的β亚基，即β1i、β2i和β5i。
由这些替代亚基所组装成的蛋白酶体又被称为“免疫蛋白酶体”（immunoproteasome），相对于正常形式的蛋白酶体，其底物特异性发生了变化。
[12]19S调节颗粒真核生物中的19S颗粒是由19个蛋白质组成的，并可以被分成两个部分：一个由10个蛋白质组成的可以与20S核心颗粒上的α环直接结合的基底，和一个由9个蛋白质组成的结合多泛素链的盖子。
其中，10个基底蛋白质中的6个具有A TP酶活性。
19S和20S颗粒的结合需要ATP先结合到19S颗粒上的A TP结合位点。
[14] ATP的水解对于蛋白酶体降解一个连接泛素的紧密折叠的蛋白质是必不可少的，而ATP水解所产生的能量主要是用于蛋白质的去折叠[15]、核心颗粒的孔道开放[16] 还是两者皆有[14]，则还不清楚。
截止到2006年，26S蛋白酶体的结构还没有获得解析。
[16]19S颗粒的每个组分都有它们自己的调控作用。
一个近期鉴定出的癌蛋白Gankyrin（英语：Gankyrin）是19S颗粒的组分之一，可以与细胞周期蛋白依赖性激酶CDK4紧密结合，并且通过与泛素连接酶MDM2（英语：MDM2）的结合，在识别泛素化的P53蛋白中发挥作用。
Gankyrin具有抗凋亡作用，其被发现在一些类型的肿瘤细胞（如肝癌细胞）中过表达。
[17]11S调节颗粒20S核心颗粒也可以与第二种调节颗粒，即11S颗粒相结合。
11S调节颗粒又被称为PA28或REG。
它是七聚体结构，不包含任何ATP酶，能够促进短肽而不是完整的蛋白质的降解。
这可能是因为由11S颗粒与核心颗粒所组成的复合物无法将大的底物去折叠。
11S颗粒的调控机制与19S颗粒的机制类似，是通过其亚基的C末端结合核心颗粒，并诱发α环发生构象变化，从而打开20S核心颗粒的“门”，使得底物蛋白质可以进入核心颗粒。
[18] 11S颗粒的表达受γ干扰素的诱导，并且负责与免疫蛋白酶体的β亚基一起生成结合到主要组织相容性复合体上的肽段。
[11]PA200/Blm1011S和19S调节颗粒都是多亚基的复合物，而实际上真核生物中还存在着以单个蛋白结合20S颗粒的调节蛋白──PA200或Blm10（酵母中）。
PA200的分子量高达200kDa，其主要定位于细胞核中，可以直接结合并激活20S颗粒。
[19][20] PA200可能参与了DNA双链断裂的修复。
[20]组装机制蛋白酶体的组装是一个十分复杂的过程，这是因为必须将所有的数量众多的亚基正确地结合到一起才能形成一个有活性的核心颗粒复合物。
β亚基被合成后，其N末端带有“前肽”（propeptide）；在组装20S颗粒的过程中，“前肽”通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点。
整个组装过程虽然复杂，却也十分有序。
首先，将α亚基组装为七元环，为对应的前β环提供模板，然后完成前β环的组装，这样一个七亚基的前β环和一个七亚基的α环就形成了半个核心颗粒。
对于α环的组装机制，目前还没有定论。
[21] 接着，两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合，并触发苏氨酸依赖的“前肽”的自降解，从而暴露出活性位点，这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒。
β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的；而通过突变这些保守残基，可以破坏蛋白酶体的组装，从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性。
[22]对于19S调节颗粒的组装和成熟过程的了解较少。
目前的看法认为19S调节颗粒是由两个不同的部分，即含ATP酶的基底部分和泛素识别的盖子部分组装而成。
其中，基底部分中的六个ATP酶可以通过卷曲螺旋的相互作用以配对的方式结合在一起。
[23] 调节颗粒中19个亚基的这样的组装顺序很可能是一种调控机制，用于阻止在组装完成之前将活性位点暴露出来。
[16]蛋白质降解过程步骤1：泛素化和定靶需要被蛋白酶体降解的蛋白质会先被连接上泛素作为标记，即蛋白质上的一个赖氨酸与泛素之间形成共价连接。