酶可分为六大类
酶
酶活力，规定为：在最适反应条件（25℃）下，每
分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为 一个酶活力单位，即1U=1μmol/min。
酶的催化作用受测定环境的影响，因此测定
酶活力要在最适条件下进行，即最适温度、最适 pH、最适底物浓度和最适缓冲液离子强度等，只
性失活；（3）酶是两性电解质，在不同pH下呈现不
同的离子状态（4）和蛋白质一样具有胶体性质；（5） 具有蛋白质所具有的化学呈色反应。
2. 酶的组成分类
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大
到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合
酶反应的速度曲线
反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。因此，研
究酶反应速度应以酶促反应的初速度为准。
2. 酶的活力单位（U, activity unit）
酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位 表示，即酶单位（U）。 酶单位的定义是：在一定条件下，一定时间内 将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
1961年国际生物化学协会酶学委员会及国际纯
一、习惯命名法
1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为 习惯名。
1. 根据酶作用的底物命名，如淀粉酶、蛋白酶。 2. 根据酶催化反应的性质及类型命名，如水解酶、氧 化酶等。 3. 结合上述两个原则命名，如琥珀酸脱氢酶。 4. 在这些命名的基础上，加上酶的来源或其它特点， 如胃蛋白酶、胰蛋白酶。
《酶》 知识清单
《酶》知识清单一、酶的定义和作用酶是生物体内产生的具有催化作用的蛋白质或 RNA 分子。
它们在生物体内扮演着至关重要的角色，能够加速化学反应的进行，使生命活动得以顺利进行。
酶的作用就像是一把“钥匙”，能够精准地打开化学反应的“锁”，降低反应所需的活化能，从而使反应在温和的条件下快速、高效地进行。
比如，在我们消化食物的过程中，唾液中的淀粉酶能够将淀粉分解为麦芽糖，胃中的蛋白酶能够将蛋白质分解为多肽，这些都是酶在发挥作用。
二、酶的化学本质大多数酶是蛋白质，少数酶是 RNA。
作为蛋白质的酶，其结构和功能密切相关。
蛋白质的一级结构决定了酶的氨基酸组成，而二级、三级和四级结构则共同决定了酶的活性中心和催化机制。
RNA 酶也被称为核酶，它们在一些特定的生物过程中发挥着催化作用。
三、酶的特性1、高效性酶具有极高的催化效率，比一般的无机催化剂高出成千上万倍甚至更多。
例如，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的效率比无机催化剂铁离子高约 10^10 倍。
2、专一性一种酶通常只能催化一种或一类化学反应。
这是因为酶的活性中心具有特定的结构，只能与特定的底物结合并发生反应。
3、反应条件温和酶催化反应通常在常温、常压和接近中性的条件下进行，相比之下，许多化学反应需要高温、高压和极端的 pH 条件才能发生。
4、可调节性酶的活性可以受到多种因素的调节，包括底物浓度、产物浓度、酶的浓度、pH 值、温度、抑制剂和激活剂等。
四、酶的命名和分类1、命名酶的命名通常根据其所催化的反应或底物来进行。
例如，催化水解反应的酶通常被称为“水解酶”，催化氧化还原反应的酶被称为“氧化还原酶”。
2、分类根据国际酶学委员会的分类方法，酶可以分为六大类：（1）氧化还原酶类：参与氧化还原反应，如过氧化氢酶、脱氢酶等。
（2）转移酶类：催化基团转移反应，如转氨酶等。
（3）水解酶类：催化水解反应，如蛋白酶、淀粉酶等。
（4）裂解酶类：催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应或其逆反应，如碳酸酐酶等。
酶——思维导图
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 酶活性中心：指必需基团在结构空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合），催化基团（催化底物转变成产物 ） 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间结构和（或）作为调节剂的 结合部位所必需。
酶
酶的分子结构与功能
酶的不同形式： 单体酶：仅具有三级结构的酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶 称为多功能酶。
酶的分子组成中常含有辅助因子
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称 为酶—底物结合的契合作用。
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
这种邻近效应实际上是将分子间的反应变成类似分子内的反应，从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性分子中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶底和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水 化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应。
酶和某些疾病的治疗关系密切
酶在医学上的应用领域广泛 酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法 酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法 工具酶广泛地应用于分子克隆领域
酶理论知识
（3）反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。 （4）活性可调节 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活 化与降解等。 （5）酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金 属离子
二、酶的化学本质 1.发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确 立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性 质。 （2）1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结 构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这 些残基的某些基团。 需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部 分结构往往就是活性中心的组成部分。
与催化作用相关的结构特点 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催 化反应的空间局限（部位）。 结合部位：专一性 空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－ 底物复合物的形成。
（1）相对专一性
不仅对键有要求，还对键一端的基团有要求，但对 另一端基团要求不严格。 α—D—Glc苷酶，水解蔗糖和麦芽糖。 （2）绝对专一性 只能作用于一个底物，或只催化一个反应。 麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素水解。
2、
立体异构专一性
（1） 旋光异构专一性 （2）几何异构专一性 反丁烯二酸水化酶只催化反丁烯二酸生成苹果酸 立体化学专一性还表现在酶能区分从有机化学观 点看属于对称分子中的两个等同的基团，并只 催化其中一个，而对另一个无作用。
★ 物
酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合
金属离子：Fe2+ 、Fe3+ 、 Zn2+ 、 Cu+ 、Cu2+ 、 Mn2+、 、Mn3+ 、Mg2+ 、K+ 、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+ 等。 有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉 等
《酶》 讲义
《酶》讲义一、酶的定义与发现酶，这个在生物体内默默发挥着巨大作用的物质，其实在很久之前就已经引起了科学家们的关注。
酶，简单来说，就是一种具有生物催化作用的蛋白质。
它可以加速化学反应的进行，而自身在反应前后却没有质和量的变化。
酶的发现可以追溯到很久以前。
早在 19 世纪，人们就开始对发酵过程产生了浓厚的兴趣。
当时，科学家们发现，酵母可以将糖转化为酒精和二氧化碳，但是对于其中的机制却一无所知。
经过多年的研究，逐渐揭示了酶在其中的关键作用。
二、酶的化学本质大多数酶是蛋白质，由氨基酸通过肽键连接而成。
然而，也有一些特殊的酶，其化学本质并非单纯的蛋白质，比如核酶，它是具有催化功能的 RNA 分子。
蛋白质性质的酶具有独特的空间结构，这种结构对于其催化活性至关重要。
酶的空间结构包括一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（多肽链的进一步折叠）以及四级结构（多个亚基的组合）。
三、酶的催化特点酶作为生物催化剂，具有极高的催化效率。
与普通的化学催化剂相比，酶能够在极其温和的条件下（如常温、常压、近中性 pH 等），大幅度地加快反应速度。
酶的催化作用具有高度的特异性。
有的酶只作用于一种底物，产生特定的产物，这种特异性被称为绝对特异性。
而有些酶能够作用于一类结构相似的底物，这种被称为相对特异性。
还有些酶能够作用于多种底物，催化不同的反应，称为广谱特异性。
酶的催化活性还可以受到调节。
这种调节可以是对酶的合成和降解进行调控，也可以是对酶的活性进行直接的修饰和调节。
四、酶的作用机制酶能够加速反应的进行，主要通过降低反应的活化能来实现。
酶通过与底物结合，形成一种过渡态的复合物，从而使反应更容易发生。
在酶与底物的结合过程中，存在着“诱导契合”的现象。
也就是说，酶的活性中心并不是一开始就与底物完全匹配的，而是在底物的诱导下，酶的构象发生变化，从而与底物更加紧密地结合。
另外，酶的活性中心通常存在一些特殊的基团，如丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等，它们能够直接参与催化反应。
酶
抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论是必需基团
与否，皆可共价结合，由于其中必需基团也被抑制剂结合，从 而导致酶的失活。某些重金属(Pb++、Cu++、Hg++)及对氯汞苯 甲酸等，能与酶分子的巯基进行不可逆适合，许多以巯基作为 必需基团的酶(通称巯基酶)，会因此而遭受抑制，属于此种类型。 用二巯基丙醇(british antilewisite,BAL)或二巯基丁二酸钠等含 巯基的化合物可使酶复活。
5. 果胶酶 能把多聚半乳糖醛酸（果胶酸）的α-1，4-苷键 水解。许多微生物及成熟水果中均有存在。此酶与 水果、蔬菜的软化有关，它对果汁和果酒有澄清作 用。
6. 脂肪酶 能把油脂（甘油三酸脂） 水解为甘油和脂肪酸的 酶。最适PH值为5.0— 8.6。许多含脂食品如牛 奶、奶油等的变质常常 是由于其中所含脂肪酶 的作用使游离脂肪酸增 加所致。
2.酶中间产物学说。 酶先与底物结合形成中间产物，分解出产物，并 释放出原来的酶，使原来一步完成的反应被分为 两步来进行。原来一步反应所需的活化能较高， 而分成几步后，每一反应所需的活化能都较低， 从而使反应易于进行，总反应速度加快。
3.诱导契合学说：表明酶的活性部位不是僵硬 的结构，具有一定的柔性。 当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生 相应的变化，使活性部位上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合形 成中间产物，并催化底物发生反应。
抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排 斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。同样已结合抑
制剂的EI复合体，不能再结合S。
抑制剂I在化学结构上与底物S个相似，能与底物S竞争 酶E分子活性中心的结合基团，因此，抑制作用大小取决于 抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减 弱。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
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可分为六大类：1、氧化还原酶类，如脱氢酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶。
2、转移酶类，如甲基转移酶、氨基转移酶、蛋白酶、脂肪酶、多聚酶。
3、水解酶，如淀粉酶。
4裂解酶类，如脱水酶、脱羧酶。
5、异构酶，如表构酶、异构酶。
6、合成酶，如谷氨先胺合成酶。
免疫可以分为非特异性免疫和特异性免疫。
非特异性免疫生来就有，不针对某一种病原体。
包括皮肤、黏膜等组成的第一道防线，一集体液中的杀菌物质和吞噬细胞组成的第二道防线。
（体液中含有一些吞噬细胞，用于吞噬病原体）如果两道防线都突破了，那么人体最后一道防线——特异性免疫就发挥作用了。
特异性免疫大体分为三个阶段：1.感应阶段：识别、处理抗原的阶段。
2.反应阶段：淋巴细胞（免疫细胞）增殖分化，以及记忆细胞形成阶段。
3.效应阶段：淋巴细胞发挥免疫作用杀死抗原的阶段。
抗原和抗体1.抗原：抗原一般指进入人体的外来物质。
如细菌病毒、花粉等。
人体的免疫系统遇到这些外来物质时，就会费力抵抗予以消灭。
而有时自身的组织也会成为抗原，如癌细胞。
2.抗体：抗体是受抗原刺激后产生的，并且能与抗原发生特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。
通俗点就是杀灭抗体的物质。
抗体主要分布在血清中。
抗原进入人体后，已经突破了皮肤、黏膜等组成的第一道防线，这时第二道防线就发挥作用了，体液中的杀菌物质和吞噬细胞会杀灭这些外来物质。
与此同时，人体最后一道防线也被激活。
人体分泌抗体来杀灭这些外来物质。
如果这种抗原的入侵原理是进入人体正常细胞进行繁殖，那么上述免疫都不起作用。
也就是体液免疫不起作用了。
这个时侯，人体会启动细胞免疫。
人体的免疫细胞主要是淋巴细胞。
淋巴细胞是有骨髓中的造血干细胞分化、发育而来的。
其中一部分造血干细胞流入胸腺，并在胸腺中发育为T淋巴细胞，简称T细胞；另一部分直接在骨髓中发育为B淋巴细胞，简称B细胞。
当T 细胞和B细胞收到抗原刺激时，会增殖分化为具有免疫效应的效应T细胞和效应B细胞，进而发挥细胞免疫。
体液免疫过程体液免疫的过程也可分为抗原识别，B细胞活化、增殖与分化，合成分泌抗体并发挥效应三个阶段。
B细胞对抗原的识别是通过其表面的抗原识别受体来进行的。
B细胞的抗原识别受体能直接识别蛋白质抗原，或识别蛋白质降解而暴露的抗原决定簇，而无需APC对抗原的处理和递呈。
B细胞表面的抗原识别受体识别抗原是产生B细胞活化的第一信号，有人将结合了抗原的B细胞称为致敏B细胞，只有这些细胞在接受T细胞的辅助时才能够活化来产生抗体。
也就是说，B细胞的活化需要两个信号：抗原信号和活化的T细胞信号（并不是递呈抗原，而是通过其他的分子信号提供的），并需要T细胞所分泌的细胞因子。
在体液免疫中，T细胞通过提供刺激信号、分泌细胞因子等方式辅助B细胞，B细胞作为APC可通过加工、处理、递呈抗原的形式激活T细胞，但B细胞不能激活初始T细胞（由树突状细胞来激活）。
B细胞最终分化为浆细胞和记忆性B细胞，浆细胞多在2周内凋亡。
需要指出的是，抗原特异性B细胞和T细胞所识别的抗原决定簇是不同的，但二者必须识别同一抗原分子的不同抗原决定簇，才能相互作用。
因此，B 细胞分化为浆细胞是一个复杂的过程，依赖于树突状细胞、T细胞、B细胞三者之间的复杂相互作用。
细胞免疫过程T淋巴细胞介导的免疫应答是一个连续的过程，可分为三个阶段：（1）T淋巴细胞特异性识别抗原（初始或记忆T细胞膜表面的受体与APC表面的抗原肽-MHC复合物特异性结合的过程）；（2）T细胞活化、增殖和分化；（3）效应T细胞发挥效应。
T细胞的活化需要双信号的刺激，第一信号来自抗原，提供方式是APC表面的抗原肽-MHC复合物与受体的相互作用和结合，该信号确保免疫应答的特异性；第二个信号是微生物产物或非特异性免疫针对微生物的应答成分，该信号确保免疫应答在需要的条件下才能得以发生。
当只有第一信号时，T细胞处于无应答状态。
T细胞活化引起细胞分裂（大量增殖，达到整体功能所需的数量水平）和分化（使T细胞具有分泌细胞因子或细胞杀伤的功能）。
淋巴因子的分泌是T细胞活化的主要表现形式。
不同的抗原刺激可使初始T细胞分泌不同种类的细胞因子，从而产生不同的效应，而白细胞介素2是初始T细胞产生的最重要的细胞因子。
细胞毒性T细胞具有特异性的杀伤功能，主要是细胞浆内形成了许多膜结合的颗粒，这些颗粒包含穿孔素（perforin，成孔蛋白）和颗粒酶等多种介质。
穿孔素可对靶细胞打孔，颗粒酶是一组丝氨酸酯酶，它进入靶细胞胞浆，使靶细胞凋亡。
靶细胞凋亡后，暴露抗原，从而被抗体消灭。
随着抗原的清除，大多数活化T细胞死于细胞凋亡，以维持自身稳定的基础状态。
少数T细胞分化为长寿命的记忆细胞，在再次抗原刺激时发挥快速的免疫应答作用。
真菌感染真菌感染引起的疾病称为真菌病，发病率最高的念珠菌病和皮肤癣菌病由人体正常菌群的真菌引起，感染可区分为：表面感染,皮肤感染，皮下组织感染，深部感染和条件性感染。
真菌不同于细菌和病毒，青霉素对于真菌无效，一般的抗生素皮肤真菌感染治疗除头癣和甲癣外，大多数真菌感染症状都较轻微，常用抗真菌霜剂治疗。
很多疗效较好的抗真菌霜剂可不需处方在药店购买。
一般不用抗真菌粉剂。
抗真菌药物的活性成分有咪康唑、克霉唑、益康唑和酮康唑等。
一般霜剂每天涂敷两次，治疗持续到皮损消退后7～10天。
如果霜剂停用太快，感染并未消除，皮疹又会复发。
抗真菌霜剂要在使用几天后才显效，其间可用皮质类固醇霜剂缓解瘙痒和疼痛。
可用市售的低剂量氢化可的松霜剂，浓度更高的氢化可的松需要医生处方。
严重的或顽固性感染，可用灰黄霉素治疗几个月，有时同时用抗真菌霜剂。
口服灰黄霉素很有效，但可引起副作用，如头痛、胃肠道功能紊乱、光敏、水肿和白细胞减少等。
停用灰黄霉素后，感染可能复发。
皮肤真菌感染也可用酮康唑治疗。
与灰黄霉素一样，口服酮康唑也有严重的副作用，包括肝脏损害。
保持感染部位清洁、干燥有助于抑制真菌繁殖，促进皮肤愈合。
感染处应经常用肥皂和水清洗，擦干后扑撒滑石粉。
避免使用含玉米粉的粉剂，因为它能促进真菌生长。
如果真菌感染有渗液，可能并发了细菌感染。
需要用抗生素治疗。
涂敷抗生素霜剂或口服抗生素。
稀释醋酸铝溶液或怀特菲尔德软膏也可用来使渗液的皮肤干燥。
真菌不同于细菌和病毒，青霉素对于真菌无效，一般的抗生素（通常说的消炎药）对真菌无效，要买专门杀灭真菌的药物。
感染真菌后，免疫力下降，可能引起细菌病毒乘虚而入，即真菌感染引发细菌病毒感染，这个时侯就需要在试用杀灭真菌的药物的同时，口服或使用消炎药。
双管齐下，对症下药。
如果病情严重，最好去医院。
同时要注意服用抗生素过敏的情况。
请楼主根据病情选择治疗方案。
蛋白质是一种复杂的有机化合物，它存在于人体的化学组织中，其含量仅次于水，约占体重的18％，是构成机体细胞及体液的重要部分，因此蛋白质是一切生命的物质基础。
怎样认识蛋白质对生长发育的作用呢？一、从蛋白质的生理功能来认识。
蛋白质的生理功能有以下几种：1、构成和修补组织。
人体的肌肉、骨骼、皮肤、血液等一切细胞组织都是由蛋白质组成的。
2、调节和促进生理功能。
蛋白质是酶和激素的重要成分，而机体内所有的分解、合成、代谢，均依赖酶和激素的作用。
3、增加机体抵抗力。
人的抗体也是一种蛋白质，例如儿童对流行性感冒、麻疹、传染性肝炎等的抗体形成都与丙种球蛋白有关。
4、对神经、肌肉活动的影响。
蛋白质能提高中枢神经系统的兴奋性，降低疲劳，增加活动能力。
5、供给热能。
每克蛋白质可产生16.75等等千焦热量，是机体热量的来源之一。
二、从蛋白质不足后出现的症状来认识。
蛋白质供应不足，会直接影响人的生长发育，严重时会出现发育迟缓、贫血、乏力、食欲不振及对疾病抵抗力差、智力低下。
三、蛋白质是由20多种氨基酸组成的，其中8种氨基酸是人的机体不能合成的，必须由食物供给。
因此，在膳食中应保证蛋白质的供给，并且最好选用动物蛋白质和豆类蛋白应常吃些鱼、蛋、瘦肉、动物肝脏、豆制品。
谷类食品中氨基酸含量少，但与豆类搭配，可以提高其营养价值。
在生物体内,存在着一类能推动新陈代谢、促使一切与生命有关的化学反应顺利进行的物质,这种物质就是酶。
酶有一个十分庞大的家族,目前已知的酶约有2000多种,而人体中就含有700多种,遍布在人的口腔、胃肠道、胰腺、肝脏、肌肉和皮肤里。
酶有许多特征,其中最显著的特征之一是分工严格、各司其职。
例如,淀粉酶只能使淀粉分解,蛋白酶只能使蛋白质水解,脂肪酶只能分解脂肪。
胃分泌的胃液其主要功能是消化蛋白质;胰分泌的胰液中除含蛋白酶外,还含有淀粉酶、脂肪酶,故胰液既能消化蛋白质,又能消化淀粉和脂肪;小肠分泌的小肠液中含有分解蛋白质等作用。
酶在人体里是干什么的?我们吃饭时，饭粒嚼着嚼着就有甜味，这是因为饭粒中的淀粉水解，出现了糖分。
但是，要在实验室里将淀粉水解变成糖，必须用浓盐酸煮相当长时间，才能得到葡萄糖。
我们的嘴里又没有浓酸和高温，淀粉怎么会变成糖呢?这是唾液里淀粉酶的作用。
淀肠酶是生物体内一种特别的蛋白质，专门促进淀粉水解变成糖的化学反应，是活的催化剂。
比起无机催化剂来，酶的催化效力要高上一千万到十万亿倍。
比如，铁粉催化双氧水的分解要一秒钟时间，而氧化氢酶只需一千万分之一秒就完成了。
各种酶还有精细的分工，互不干扰。
目前发现的酶已达3，000余种。
例如，促进蔗糖水解，只能靠蔗糖酶，淀粉酶就无能为力；消化脂肪的只能是脂肪酶；蛋白质水解，要由蛋白酶来催化……人体犹如一个极其复杂庞大的“化工厂”，酶就是化工厂里的“工人”。
人体里的新陈代谢离不开酶。
生命的每个环节几乎都有酶参加。
科学家估计，如果没有酶，人体内进行的化学反应，几千年也完成不了。
“没有酶，就没有生命”，这句话是不错的。
有意思的是，蛋白酶在人体内轻而易举地将蛋白质分解成氨基酸，而这一化学反应，我们至今不能在实验室里用人体内这么温和的条件来实现。
人体由于缺乏酶，可导致先天性疾病。
例如，先天缺少促进苯丙氨酸转变成酪氨酸的酶(专门制造黑色素的酶)，便有白须眉、淡红眼珠的“白化病”(俗称“羊白头”)出现。
据统计，这类疾病有近百种。
相反，在某些疾病中有些酶的含量过高，如急性肝炎患者，血清中转氨酶的含量超出正常值达几十倍。
检查到血内乳酸酶增多，可以帮助早期诊断肺癌。
酶还可以做药，如胃蛋白酶能治疗消化不良。