酶工程名词解释
《酶工程》课后知识题目解析
《酶工程》课后知识题目解析第一章酶工程基础1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。
②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。
③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。
⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
2.说说酶的研究简史酶的研究简史如下：(1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国科学家K?hne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
(3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
3.说说酶工程的发展概况I.酶工程发展如下：①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod 提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。
酶工程名词
二名词解释1、酶是具有生物催化功能的生物大分子（蛋白质或RNA）。
2、端粒酶：在细胞中负责端粒的延长的一种酶，是基本的核蛋白逆转录酶，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端3、酶工程（Enzyme Engineering）：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术与化学工程相结合而产生的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
4、氧化还原酶Oxidoreductase：氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
5、转移酶Transferase：转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上6、水解酶hydrolase：水解酶催化底物的加水分解反应，主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等7、裂合酶Lyase：裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等8、异构酶Isomerase：异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
9、合成酶Ligase or Synthetase：又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联10、剪切型核酶：这类RNA进行自身催化的反应只切不接11、剪接型核酶：自我间接酶是在一定条件下催化本身RNA分子同时进行剪切和连接反应的R酶12、辅酶：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物13、金属激活剂：金属离子作为辅助因子14、辅基：与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物。
15、单体酶:仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成，如牛胰核糖核酸酶、溶菌酶等。
16、寡聚酶: 由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。
17、多酶复合体（multienzyme complex）：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系。
酶工程复习资料
酶工程复习资料名词解释1、酶反应器：用于酶进行催化反应的容器和附属设备2、pH记忆：3、产物阻遏作用：又称酶生物合成的反馈阻遏作用，是指酶催化反应的产物或代谢途径末端的产物使该酶的生物合成受到阻遏现象。
4.1酶的延续合成型:酶的生物合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入平衡期后，酶还可以延续合成一段时间的生物合成模式。
4.2同步合成型：是指酶的生物合成与细菌生长同步进行的一种酶生物合成模式。
4.3中期合成型：酶在细胞生长一段时间后才开始合成，细胞进入生长平衡期后，酶的生物合成也随之停止。
4.4滞后合成型：酶是在细胞进入生长平衡期后才开始生物合成并大量积累，5、固定化细胞——固定在载体上，并在一定空间范围内进行生命活动的细胞。
6、电场膜分离——是在半透膜的两侧分别装上正、负电极。
在电场作用下，小分子的带电物质或离子向着与其本身所带电荷相反的电极移动，透过半透膜，而达到分离的目的。
7、催化周期：酶进行一次催化所需的时间。
8、固定化酶：固定在载体上并在一定空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。
9、抗体酶：抗体酶又称为催化性抗体，是一类具有催化功能的抗体10、立体异构专一性：当酶作用的底物含有不对称碳原子时，酶只能作用于异构体的一种，这种绝对专一性称为立体异构专一性。
11、微滤：又称为孔过滤，微滤介质截留的物质颗粒直径为0.2-2um，主要用于细菌、灰尘等光学显微镜可看到的颗粒物质的分离。
12、酶的比活力：是一个纯度指标，指特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所具有的酶活。
13、膜反应器：是将酶的催化反应和半透膜的分离作用组合在一起的反应器。
14、酶电极：是由固定化酶与各种电极密切结合的传感装置。
15、氨基酸置换修饰：将酶分子上的某一个氨基酸置换成另一个氨基酸的修饰方法。
16、盐析沉淀法：是利用不同蛋白质在不同盐溶度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
酶工程 名词解释
名词解释：1.基因型(genetype)：由遗传信息组成，编码微生物的所有特性。
2.表现型(phenotype)：指一些实际的、已表达的特性。
3.转录(transcription)：以DNA为模板，按照碱基配对原则将其所含的遗传信息传给RNA，形成一条与DNA链互补的RNA 的过程。
4.逆转录(reverse transcription)：以RNA为模板，在逆转录酶的作用下，生成DNA的过程。
5.诱导酶(induced enzyme)：细胞为适应外来底物或其结构类似物而临时合成的一类酶。
6.组成酶(constitutive enzyme)：微生物细胞中经常存在的一类酶。
组成酶的合成只受细胞内遗传物质的控制，与环境中的营养物质无关.7.翻译(translation)：以mRNA为模板，将mRNA的密码解读成蛋白质的AA顺序的过程。
8.突变：指生物体的表型突然发生的可遗传的变化。
而基因突变是在细胞学上看不到遗传物质的变化。
9.碱基置换：DNA序列中一种碱基替换另一种碱基导致突变。
10.转换：由嘌呤置换嘌呤或嘧啶置换嘧啶。
11.颠换（Transversions）：指嘌呤置换嘧啶或嘧啶置换嘌呤.12.转化（Transformation）：受体菌在自然或在人工技术作用下直接摄取来自供体菌的游离DNA片段，并把它整合到自己的基因中，而获得部分新的遗传性状的基因转移的过程。
13.转导（Transduction）：是以噬菌体为媒介将外源DNA片段携带到受体细胞中，通过交换和整合，使后者获得前者部分遗传性状的现象。
14.接合（Conjugation）：在原核细胞中，细菌的接合是指细胞与细胞的相接触，遗传信息从供体细胞中转移到受体细胞中的过程。
在真核细胞中，接合是指单倍体的配子融合成双倍体合子的过程。
15.转座因子（transposable element)：位于染色体或质粒上的一段能改变自身位置的DNA序列。
16.野生型（wild type）：从自然界分离到的任何微生物在其发生营养缺陷突变前的原始菌株，均称该微生物的野生型。
酶工程
第一章绪论酶工程：酶的生产、改性和应用的技术过程。
酶的生产(enzyme production):通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶、动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。
酶的改性(enzyme improving ):通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。
酶的应用(enzyme application):通过酶的催化作用获得人们所需的物质或者除去不良物质的技术过程，主要包括酶反应器的选择与设计以及酶在各个领域的应用等。
酶工程的主要内容包括微生物细胞发酵产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞和原生质体固定化，酶的非水相催化，酶反应器和酶的应用等。
酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作，获得人们所需的酶；并通过各种方法使酶充分发挥其催化功能。
酶是一类具有催化功能的生物大分子，亦称生物催化剂。
酶的分类：1、氧化还原酶（oxidoreductase）2、转移酶（transferase）3、水解酶（hydrolase）4、裂解酶（或裂合酶lyase）5、异构酶（isomerase）6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）酶的催化特性：高效性、高度专一性、反应条件温和且活力可调节影响酶催化反应速率的因素：底物浓度的影响，酶浓度的影响，pH、温度的影响，抑制剂的影响，激活剂的影响米氏方程式：[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度V max：最大反应速度(maximum velocity)Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)米氏常数Km的意义：☐重要特征物理常数，与酶浓度无关。
不同的酶具有不同K m值☐物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
☐Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
☐K m值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：K m值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; K m值小表示亲和程度大,酶的催化活性高☐从k m可判断酶的专一性和天然底物。
(完整版)酶工程习题及答案
酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
酶工程 期末试题及答案完整版 天津农学院
一、名词解释1 酶工程：酶的生产、改性与应用的技术过程2 酶的改性：通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。
3 酶的专一性：指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
4 酶活力：在一定条件下，酶所催化的反应初速度。
5 酶的催化反应速度：用单位时间内第五代减少量或产物的增加量表示，即V = -dS/dt=dP/dt6 酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1ｕmol的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位，这个单位称为国际单位（IU）。
7 组成型酶：有的酶在细胞中的量比较恒定，环境因素对这些酶合成速率影响不大8 细胞生长动力学：主要研究发酵过程中细胞生长速率以及各种因素对细胞生长速率的影响规律。
9 固定化细胞：指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞。
10 酶的提取与分离纯化：将酶从细胞或其他含酶原料中提取出来，在与杂质分开，而获得所要求的酶制品的技术过程。
11 盐析沉淀法：简称盐析法，利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
12 层析分离：利用混合液中各组分的物理化学性质的不同，使各组分以不同比例分布在两相中。
13 吸附层析：利用吸附剂对不同物质的吸附力不同而使混合物中各组分分离的层析方法。
14 分配层析：利用各组分在两相中的分配系数不同，而使各组分分离的层析方法。
15 离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基因（活性基团）对各种离子的亲和力不同而达到分离目的的一种层析分离方法。
16 电泳：带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程17 酶分子修饰：通过各种方法使酶分子结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程。
18 氨基酸置换修饰：将酶分子肽链上的某一个氨基酸置换成另一个氨基酸，从而改变酶的催化特性的修饰方法称为氨基酸置换修饰。
酶工程第二版部分重要名词解释
就是根据酶的作用原理，利用有机化学、生物化学等方法设计和合成一些比天然酶以这些分子作为模型来模拟酶对其作用底物的结合和催抗体酶又称催化抗体，是一种具有催化功能的抗体分子，在其可变区赋予了酶的属性，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物定点突变（sited-directed mutagenesis, SDM）：是指在基因的特定位点引入突变，即通过取代、插入或删除已知DNA序列中特定的核苷酸序列来改变酶蛋白结构中某个或某些特定的氨基酸，以此来提高酶对底物的亲和力，增强酶的专一性等.核酶：是一类具有酶特性的RNA分子，它通过催化靶位点RNA链中磷酸二酯键的断裂破坏mRNA的状态，从而阻断该基因的表达。
酶定向进化：模拟自然进化过程，如随机突变和自然选择，在体外进行酶基因的人工随机突变，建立突变基因文库，在人工控制条件的特殊坏境下，定向选择得到具有优良催化特性的酶的突变体的技术过程。
生物传感器：利用一种能与换能元件在空间上直接接触的生物识别元件提供特殊的定量或半定量的分析信息的完整综合装置。
等密度梯度离心：当欲分离的不同颗粒的密度范围处于离心介质的密度范围内，在离心力的作用下，不同浮力密度的颗粒在沉降或者漂浮时，经过足够长的时间久可以移动到与它们各自的浮力密度恰好相等的位置，形成区带，这种方法叫做等密度梯度离心。
酶工程：是将酶、细胞或细胞器等置于特定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。
酶的活性中心(active center) ：是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。
酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率。
酶的比活力:代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。
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酶工程名词解释(总7页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系
诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合，然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）
单纯酶(simple enzyme)：仅由氨基酸残基构成的酶。 结合酶(全酶)(conjugated enzyme)：由蛋白部分(酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成
辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 酶的活性中心 ：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团 ：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基(contact residues)：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。。
辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。 结构残基（structural residues）：维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象 非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用
结合基团： 与底物结合的部位，决定酶的专一性； 催化基团 ：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。 结构域：蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。 激活剂：凡是能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂。 抑制剂：能降低酶的活性，促使酶反应速率减慢的物质。 不可逆抑制作用 ：抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键方式结合，导致酶的活性下降或丧失，且不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用。
可逆的抑制作用 ：抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶的活性降低或丧失，用透析、超滤等方法可以除去抑制剂而使酶恢复活性。
单体酶：酶蛋白是一条具有三级结构的多肽链，如RNA酶、胃蛋白酶、溶菌酶等；
寡聚酶：由两条或两条以上多肽链组成的酶，如乳酸脱氢酶由四条多肽链组成、谷氨酸脱氢酶由六条多肽链组成，所有的寡聚酶都具有四级结构；
多酶复合体：几个酶嵌合而成的络合物。如丙酮酸脱氢酶系、a-酮戊二酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
同工酶：能催化相同的化学反应，但蛋白质分子结构、理化性质及生物学特性等方面均存在明显差异的一组酶。
别构酶：具有活性中心和别构中心，其中活性中心负责对底物结合和催化，别构中心则与调节催化速度有关。
别构效应：当某些代谢物以非共价方法结合于别构中心部位后，可使两蛋白的构象发生改变，从而改变酶的活性，这种效应称为别构效应。
修饰酶 :某些酶在其他酶的催化下，通过共价键可逆结合某种化学基团，从而改变其活性，这种作用称为共价修饰调节，这类酶称为共价修饰酶或化学修饰酶。
结构酶：也称合成酶，是细胞以恒定数量生成的，它是细胞中天然存在的酶。 诱导酶：是细胞中进入特定的诱导物以后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件影响。
胞内酶：合成后仍留在细胞内的酶。 胞外酶：合成后分泌到细胞外而游离在发酵液中的酶. 异构酶类 :促进同分异构体的相互转化的酶类，如磷酸葡萄糖异构酶、消旋酶等。
合成酶类:与ATP分解相偶联，促进两分子化合物相互结合，同时使ATP分子中的高能磷酸键断裂的酶类。
酶活力(酶活性):是指酶催化某一化学反应的能力. 酶活力单位(IU)：在一定条件下，每分钟催化1μmol的底物发生转变所需要的酶量。
酶的比活力（比活性）：是指每毫克酶蛋白所具有的的酶活力单位数。 转换数 （周转数kcat ）：表示酶的催化中心的活性，是指在一定的条件下每秒钟每个活性中心或每个酶分子转换底物的分子数。
失活作用：指由于一些物理因素和化学试剂部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶蛋白变性，导致部分或全部丧失活性。
抑制作用：指在酶不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失。
去激活作用：某些酶只有在金属离子存在下才有活性，去除金属离子也会引起这些酶活性的降低或丧失。
阻遏作用：指某些因素（如激素或药物等）使细胞内酶蛋白的合成减少，反应速度的降低是由于酶分子数量的减少，每分子酶的催化效力并无变化.
富集培养(enrichment)：在目的微生物含量较少时，根据微生物的生理特点，设计一种选择性培养基，创造有利的生长条件，使目的微生物在最适的环境下迅速地生长繁殖，数量增加，由原来自然条件下的劣势种变成人工环境下的优势种，以利于分离到所需的菌株。
分批式富集培养：将富集培养物转接到新的同一种培养基中，重新建立选择性压力，如此重复转种几次后，再取此富集培养物接种到固体培养基上，以获得单菌落。
恒化富集培养：通过改变限制性基质的浓度，来控制不同菌株的比生长速率。在一定稀释率下，使比生长速率小的细胞溢出培养器，而比生长速率大的细胞留在细胞器中。
初筛：是从大量分离得到的微生物中将具有合成目的产物的微生物筛选出来的过程。
复筛：目的是确认符合生产要求的菌株，所以应精确测定每个菌株的生产指标。
自然选育：在生产过程中，不经过人工处理，利用菌种的自然突变(Spontaneous Mutation)而进行的菌种筛选过程，又叫自然分离。
杂交育种：将两个基因型不同的菌株结合使遗传物质重新组合，从而获得具有新性状的菌株。
原生质体融合(protoplast fusion)：用脱壁酶处理将微生物细胞壁除去，使菌体细胞在高渗环境中释放出只有原生质膜包裹的球状体(原生质体)，再用诱导融合剂促进原生质体发生融合，两亲本基因组由接触到交换，从而实现基因重组。
DNA重组技术(DNA recombination technology)：指按人的意志，将某一生物(供体)的遗传信息在体外经人工与载体相接(重组)，构成重组DNA分子，然后转入另一生物体(受体)细胞中，使被引入的外源DNA片断在后者内部得以表达和遗传。
转化(transformation)：指细胞在一定生理状态(感受态)时可摄取外源遗传物质，并经体内重组，成为其染色体的一部分，导致受体细胞某些遗传性状发生改变。
发酵（Fermentation）：利用微生物体的代谢作用并借助于对代谢过程的控制来获得所需产品的过程。
分批补料发酵：根据菌株生长和初始培养基的特点，在分批培养的某些阶段适当补加培养基，使菌体或其代谢产物的生产时间延长,产量提高。
连续发酵：指在发酵罐中不断添加新鲜的培养基，同时（以等流速）不断放出含有目的产物的发酵液，使微生物所需的营养及时得到补充，有害的代谢产物又能够及时排除。
前体：某些化合物加入到发酵液培养基中去，在生物合成过程中，能直接被微生物结合到产物分子中去，而其自身的结构并没有多大的变化，但是产物的产量却因加入前体有较大的提高。
生长因子：凡是能调节微生物生长代谢活动的微量有机物都称为生长因子。 产酶促进剂：少量的、能显著提高酶产量的物质称为产酶促进剂。 消毒 (Disinfection) ：是指用物理或化学方法杀死病原微生物， 一 般只能杀死营养细胞，而不能杀死细菌芽孢、孢子。工业上指消除杂菌，除去引起感染的微生物。 灭菌 (Sterilization) ：是指用物理或化学的方法杀死或去除环境中所有微生物，包括营养细胞、芽孢、孢子。
对数残存定律：在灭菌过程中，微生物由于受到不利环境的影响，随时间增加而逐渐死亡。其减少的速率与任何一瞬间残存的活菌数成正比。
静电除菌：是利用静电引力来吸附带电粒子而达到除尘灭菌的目的。 过滤除菌法：让含菌空气通过过滤介质，以阻截空气中所含微生物，而取得无菌空气的方法。
深层介质过滤：由多种介质组成过滤层，滤层较深，空隙较大，靠静电、扩散、惯性和阻截作用等将细菌截留在滤层中，从而获得无菌空气。
对数穿透定律：表示穿透的菌数与原菌数之比的对数值与介质厚度成正比。 绝对过滤：微孔滤膜类过滤介质的空隙小于 μm，甚至小于 μm，能将空气中细菌真正滤去。
反复冻融法：将待破碎的细胞在－15℃到－20℃冷冻，然后置于室温(或40℃)迅速融化，如此反复冻融多次，由于细胞内形成冰晶及冰晶形成使剩余胞内盐浓度增高而引起细胞溶胀破碎。
渗透压冲击法：细胞经高渗处理后迅速转入低渗环境，因渗透压骤然变化，细胞体积膨胀而破裂。
膜分离技术：采用半透膜作为选择性障碍层，在膜的两侧施加一定的推动力（压力、浓度和电势），允许某些组分透过而保留混合物中其他组分从而达到分离目的的技术。
膜污染：处理料液中的微粒、胶体粒子或者溶质大分子由于与膜存在物理化学相互作用或者机械作用而引起的在膜表面或膜孔内吸附、沉积造成膜孔径变小或污染。
浓差极化现象：在分离过程中，料液中的溶剂在压力驱动下透过膜，溶质被截留，于是在膜表面与临近膜面的区域中溶质的浓度越来越高。在浓度梯度作用下，溶质由膜面向溶液主体扩散，形成边界层，使流体阻力增大。
沉淀：由于物理环境的变化引起溶液中的溶质的溶解度降低，形成固体凝聚物的现象
盐析：蛋白质在高离子强度溶液中溶解度降低，发生沉淀的现象成为盐析
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