基础生化知识点
基础生物化学笔记
第一章蛋白质化学
1、蛋白质含量＝含N量×6.25
2、12种极性氨基酸（2酸3碱7中性）、8种非极性氨基酸；脂肪族氨基酸15种，芳香族2种，杂环类3种
3、处于等电点时，氨基酸的溶解度最小。组氨酸等电点最接近人体pH
4、蛋白质紫外最大吸收波长是280nm。核酸是260nm。
5、氨基酸的特征反应：茚三酮反应（定性和定量测定氨基酸含量）、Sanger反应（测定多肽及蛋白质N末端氨基酸种类的有效方法）、Edman反应（多肽及蛋白质N末端氨基酸鉴定、多肽链测序）
6、多肽链的结构具有方向性，从N端到 C端。所有肽键都在一个肽平面内，所有α碳同处一个平面，各个肽平面由α碳连接。肽键中的O和H以反式结构存在。
7、蛋白质测序：⑴N末端氨基酸残基测定：苯异硫氰酸酯法、二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、氨肽酶法。⑵C末端氨基酸残基测定：肼解法、还原法、羧肽酶法。⑶断裂二硫键方法：过甲酸氧化法、巯基试剂还原法。
8、反平行β—折叠片结构比平行β—折叠片更稳定。
9、从蛋白质的表面到内部，极性氨基酸出现的概率由高到低，非极性氨基酸残基出现概率由低到高。
10、蛋白质的变性与沉淀不同。蛋白质变性后可能沉淀，也可能保持溶解状态。蛋白质发生沉淀时，有些会引起蛋白质的变性，如有机试剂引起的沉淀。有些沉淀作用中蛋白质仍然保持活性，如硫酸铵引起的沉淀。
11、蛋白质有多个结构层次。一级结构为多肽链中氨基酸残基的排列顺序；二级结构为氢键维系的多肽链局部空间结构；三级结构是紧密折叠的完整多肽链（包括主链及侧链）中所有原子的空间排布；四级结构是两个或两个以上亚基组成的聚合体。超二级结构是指多肽链中，相邻的二级结构单元相互接近形成的有规律的二级结构聚集体。较大的球形蛋白分子形成几个空间上可以辨认的紧密球状构象称为结构域。
12、α螺旋中每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=O形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
13、一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能：⑴蛋白质一级结构的种属差异与同源性。
⑵蛋白质一级结构的变异与分子病。⑶蛋白质前体的激活与一级结构。
14、高级构象决定蛋白质的功能：⑴蛋白质高级构象破坏，功能丧失。⑵蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）。
15、简述研究核酸、蛋白质一级结构的意义：生物的遗传信息储存于DNA的核苷酸序列中，蛋白质的一级结构是由相应的DNA序列决定的，每一种蛋白质分子所具有的特定的一级结构又决定了其高级结构和生物学功能，也就表现出特定的生命现象。因此，研究核酸、蛋白质的一级结构可破译生命的密码，是在分子水平认识生命的突破口。
第二章核酸化学
1、在核苷中形成的糖苷键为β—D—N—糖苷键，由嘧啶中的N—1或嘌呤中的N—9与戊糖的C—1相连而成。
2、DNA链的方向是5’到3’。
3、DNA双螺旋确立的深刻意义：⑴确立了核酸作为信息分子的结构基础，提出了碱基配对是核酸复制、遗传信息传递的基本方式，从而最终确定了核酸是遗传的物质基础。⑵提出了作为遗传功能分子的DNA的复制方式，半保留复制是生物体遗传信息传递的最基本方式。
4、碱基堆积力是稳定DNA双螺旋结构最主要因素。
5、双螺旋DNA处于拧松状态时形成负超螺旋，拧紧状态时形成正超螺旋，绝大多数天然存在的DNA形成的是负超螺旋，便于解旋。
6、单链RNA上某些区段具有碱基互补的序列，通过单链回折可以形成局部双螺旋区域。RNA中的双螺旋区通常称为茎区，中间不形成碱基配对的单链区形成突环，这种茎环结构或称发夹结构就是RNA的二级结构。
7、除tRNA外，细胞中其余的RNA几乎都以与蛋白质结合的方式存在，与蛋白质形成核蛋白复合物。
8、tRNA是相对分子质量相对较小的单链核酸，含有较多的稀有碱基。tRNA的二级结构中形成4个双链的臂和4个单链的环的三叶草形结构。可变环是不同tRNA分子之间差异最大的部分，成为tRNA分类的指标。tRNA的三叶草结构通过折叠形成倒L形的三级结构。9、真核生物mRNA的帽子和ploy（A）结构都具有保护mRNA免受核酸外切酶降解的作用，增加了mRNA的稳定性。
10、rRNA相对分子质量较大，含量最多。原核生物的rRNA有三种：23S、16S、5S；真核生物的有四种：28S、18S、5.8S、5S。原核生物和真核生物的核糖体都是由大小两个亚基组
成。原核生物由50S（23S和5S的rRNA）大亚基和30S（16S的rRNA）小亚基组成70S 的核糖体。真核生物为60S(28s、5S、5.8S的rRNA）和40S（18S的rRNA)组成80S的核糖体。
11、DNA的等电点为4.0—4.5，RNA的为2—2.5。在生理pH条件下，DNA和RNA分子中每个核苷酸残基都带负电荷。
12、在稀酸中，RNA的糖苷键是稳定的，DNA的糖苷键则不稳定；在碱溶液中，DNA的磷酸二酯键不敏感，而RNA的磷酸二酯键正好相反。
13、蔗糖密度梯度超速离心是制备RNA的常用方法之一，重金属盐氯化铯是目前使用最好的分离DNA离心介质。
14、RNA溶液黏度要比DNA溶液小得多。
15、DNA变性之后，紫外吸收值增加（增色效应）、黏度下降、沉降系数和浮力密度增大、比旋光值降低等。
16、DNA的加热变性称为熔解，DNA的变性是爆发式的，即在一个较窄的温度范围内。复性也称退火，热变性的DNA不能快速冷却复性叫淬火。
17、回文结构(序列)：指DNA序列中，以某一中心为对称轴，其两侧的碱基对顺序正读和反读都相同的双螺旋结构，即对称轴一侧的片段旋转180?后，与另一侧片段相重复。容易形成十字形结构和发夹形结构。与遗传信息的表达调控和基因转移有关。
18、染色质的基本结构单位是核小体。
19、DNA难溶于0.14mol/L的NaCl溶液，可溶于1—2 mol/L的NaCl溶液，RNA则相反，可据此分离二者。
20、根据A260/A280的比值判断核酸样品的纯度：纯DNA：A260/A280=1.8；纯RNA：A260/A280=2.0
第三章酶
1、酶是活细胞产生具有生物催化活性的蛋白质。
2、酶的空间构象分为必需基团和其他部分；必需基团分为活性中心和其他部分；活性中心分为结合部位和催化部位。
3、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性；立体异构专一性分为旋光异构和顺反异构（几何异构）；结构专一性分为绝对专一性和相对专一性；相对专一性分为键专一性和基团专一性（专一性更高）。
4、只含有一个亚基的叫单体酶，2个或2个以上的称为寡聚酶，一个代谢途径中往往含有许多步反应，催化这些反应的几种酶彼此嵌合形成的体系叫多酶复合体。酶蛋白和辅助因子结合后形成的称为全酶。
5、一类辅助因子与酶蛋白结合比较松弛，很容易通过透析等物理方法除去，称为辅酶；另一类辅助因子通过共价键与酶蛋白紧密结合，不容易用透析的方法除去，称为辅基。
6、酶活性中心：只占酶分子很小的一部分；是一个三维实体；由疏水的氨基酸形成口袋或裂缝，位于酶分子的表面或接近表面的部分，以便于底物分子接近；并非刚性，而是具有一定的柔性。酶与底物的结合是弱键，包括氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用。
7、1个酶活力国际单位是指在特定条件下，1min内转化1umol底物所需的酶量，单位是IU；习惯酶活力是底物变化除以时间，单位是U。酶的比活力用每毫克蛋白质所含的酶活力单位数表示（U/mg）。对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。
8、酶的专一性假说：“锁—匙”学说和诱导契合学说。
9、中间产物学说解释的是酶高效催化作用的机理。
10、米氏方程：v(酶促反应速度)=最大速度V×底物浓度[S]÷(米氏常数Km+底物浓度[S])，当v=1/2Vmax时，Km=[S]，Km是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。在酶的几种底物中，Km值最低的底物可能是酶的最适底物。Km可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。11、酶的抑制作用和激活作用，抑制作用分为可逆抑制和不可逆抑制。可逆抑制中分为竞争性抑制作用（最常见，与酶的结合是可逆的）、非竞争性抑制作用（抑制剂不与底物竞争酶的活性中心）、反竞争性抑制作用。在竞争性抑制作用存在时，酶的最大反应速度Vmax不变，Km增高；非竞争性抑制作用使Vmax降低，Km不变；反竞争性抑制作用使Vmax降低，Km降低。
12、在多步骤的酶促反应系统中，调节酶往往是催化第一个反应或关键反应的酶。调节酶的活性可以由不同的方式修饰。别构酶以非共价键可逆地与一些调节分子结合（别构调节物，通常是小分子代谢物或辅助因子）。还有一些调节酶以可逆的共价修饰改变酶的活性，这两类酶都是多亚基酶。细胞中至少还有另外两种调节方式。在其中一种调节中，酶与调节蛋白结合，酶的活性或被激活，或被抑制。在另一种调节中，一些酶以无活性的前体合成，经蛋白水解作用除去一些肽段后才具有活性。这种修饰方式叫酶原激活，是不可逆的过程。13、别构调节分为别构激活和别构抑制。别构酶的共有特征：⑴都是多亚基酶（但不是所有的多亚基酶都是调节酶）。酶分子中除了活性中心还有别构中心。⑵调节物（激活剂或抑制
剂）以非共价键与别构酶结合。调节物可能是底物，调节物的结构与底物或产物的结构也可能并不相同，它们结合在别构中心。别构酶活性调节机理：序变模型和齐变模型。
14、共价修饰的调节比别构调节慢一些，调节酶的共价修饰是可逆的。最普遍的共价修饰方式的磷酸化作用，共价修饰具有级联放大作用。
15、同工酶具有相同或相似的活性中心。
16、酶能提高反应速度是因为降低了底物形成过渡态所需的活化能。酶降低反应活化能原因是酶与底物的结合机理和酶对底物的催化机理。酶与底物的结合机理包括邻近效应和定向效应；底物依靠非共价相互作用与酶结合。酶的活性中心是疏水环境。化学催化机理包括酸碱催化、共价催化和金属离子催化。
第四章维生素与辅酶
1、水溶性维生素有B族维生素，包括B1、B
2、B6、B12、B7(生物素）、维生素PP、泛酸和叶酸以及维生素C；脂溶性维生素有维生素A、维生素D、维生素K和维生素E等。2、NADH和NADPH在含氧的溶液中非常稳定，通常被称为具有还原能力的分子。由于这种稳定性，NADH和NADPH可以携带者还原力从一个酶转移到另一个酶，也可以从一个代谢途径转移到另一个代谢途径。这一点与FAD的性质很不相同。
3、V A、VD、VE、VK，分别在视觉形成、钙的吸收、生育与抗氧化以及凝血方面具有作用。
第五章代谢概述和能量代谢
1、代谢调节可以通过：调节酶的活性、调节酶的数量、调节底物的水平。
2、若酶E是别构酶，则有：前体物质对E的作用称为前馈，有正负之分；后面产物对E的作用称为反馈，有正负之分。
3、ATP只是能量的即时供体，或者说是能量的传递者，而不是长期的能量储存库。有能量储存功能的化合物是磷酸肌酸（脊椎动物）和磷酸精氨酸（无脊椎动物）。
4、ATP的合成方式。⑴底物水平磷酸化：ADP从具有更高磷酸基团转移势的磷酸化合物中接受磷酸基团，生成A TP。⑵氧化水平磷酸化。⑶光合磷酸化。⑷腺苷酸激酶催化的反应：AMP+ATP<—>ADP
5、电子载体：线粒体内膜的电子传递有4个复合物，称为复合物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。每个复合物都是由几种电子载体与一些蛋白质形成的。从传递链的整体来看，电子从复合物Ⅰ向复合物Ⅳ流动。电子传递复合物中的辅助因子可以分为5类：
⑴烟酰胺核苷酸类：传氢体和传电子体。烟酰胺核苷酸的氧化—还原反应总是同时发生双电子转移。NAD+和NADP+
⑵黄素蛋白类：传氢体。FMN（复合物Ⅰ中）和FAD（复合物Ⅱ中）。
⑶Fe—S蛋白类：传电子体，在复合物Ⅰ、复合物Ⅱ和复合物Ⅲ中都有。每次接受或提供一个电子。
⑷细胞色素类和铜蛋白：细胞色素包括：Cyt bL、bH、c1、a和a3。
⑸可移动的电子载体：线粒体内膜上的4个复合物是分离的，相互之间由2个可移动的电子载体连接进行电子传递。一个是CoQ（电子传递链中唯一的非蛋白质组分），一个是Cyt c。
6、电子传递复合物：
⑴复合物Ⅰ：NADH：辅酶Q氧化还原酶，是催化2个电子从NADH传递到CoQ。复合物Ⅰ是1个质子泵，当一对电子从NADH流到CoQ，形成CoQH2时，把4个质子从基质泵到膜间隙。
⑵复合物Ⅱ：琥珀酸：辅酶Q氧化还原酶，也叫琥珀酸脱氢复合物。琥珀酸上脱下的2个电子先将FAD还原，生成的FADH2再将电子交给Fe—S簇。CoQ接受电子还原成CoQH2。复合物Ⅱ不是质子泵，不能把质子转移到膜间隙。复合物Ⅱ的作用是在电子传递链的中间向辅酶Q提供电子。
⑶复合物Ⅲ：辅酶Q：Cyt c氧化还原酶，也叫细胞色素bc复合物，催化一分子CoQH2的氧化，将两分子Cyt c还原，同时向膜间隙转移4个质子。
⑷复合物Ⅳ：叫做细胞色素c氧化酶。催化还原型的Cyt c氧化，释放的电子交给分子氧。氧气是这个复合物中的末端电子受体。将一分子O还原成1分子水需要2个电子。即泵出2个质子。
每分子NADH上的一对电子传递到氧气时，一共向膜间隙转移了10个质子。
电子在电子传递链中的流动过程大致可以描述如下：NADH把2个电子传递给复合物Ⅰ中的FMN。琥珀酸把脱下的2个电子传递给复合物Ⅱ中的FAD，FMN和FAD被还原成FMNH2和FADH2。CoQ从复合物Ⅰ和Ⅱ上接受电子形成QH2，然后再把电子传给复合物Ⅲ。Cyt c 把复合物Ⅲ上的电子传递给复合物Ⅳ。复合物Ⅳ用获得的电子将氧气还原成水。
电子传递时释放能量用于泵出质子，形成质子浓度梯度。
7、凡能够切断电子传递链中某一部位电子流的物质，统称为电子传递链电子传递抑制剂。鱼藤酮和安密妥切断复合物Ⅰ；抗霉素A切断复合物Ⅲ；氰化物、叠氮化合物和一氧化碳切断复合物Ⅳ。
8、电子传递过程释放的能量推动质子从基质转移到膜间隙，形成了质子的浓度梯度。当质子从质子通道流回基质时，释放的能量驱动ATP的合成。此过程即氧化磷酸化。质子移动力和化学渗透学说指出，电子传递释放出的自由能和A TP合成是与跨线粒体内膜的质子浓度梯度相偶联的。A TP合成机制是结合变化机制。
9、P/O比：指每对电子经电子传递链传递给氧原子所生成的ATP的数量。一对电子从NADH 传递到氧气的同时要向线粒体膜间隙泵出10个质子。一对电子从琥珀酸传递到氧气的同时要向线粒体膜间隙泵出6个质子。合成一分子A TP需要4个质子，其中3个用于合成ATP，一个用于转运ATP、ADP和Pi。因此，NADH的P/O比是2.5（10/4），琥珀酸的P/O比是1.5（6/4）。
10、线粒体外NADH的穿梭机制：
⑴磷酸甘油穿梭系统：胞液中的α—磷酸甘油脱氢酶以NADH为辅酶，把NADH上的氢转移给磷酸二羟丙酮。磷酸二羟丙酮被还原为α—磷酸甘油，然后进入线粒体。进入线粒体内的α—磷酸甘油在线粒体α—磷酸甘油脱氢酶的催化下又转变为磷酸二羟丙酮，脱下的氢被该酶的辅基FAD接受，FAD接受2H转变为FADH2。
⑵苹果酸—天冬氨酸穿梭系统：在苹果酸脱氢酶的作用下，草酰乙酸接受NADH中的氢转变为苹果酸。苹果酸进入线粒体后，在苹果酸脱氢酶的作用下又转变为草酰乙酸。苹果酸脱下的氢被苹果酸脱氢酶的辅酶NAD+接受，NAD+接受2个氢生成NADH。这样胞液中的NADH就转变成了线粒体中的NADH，可进入呼吸链氧化。
在哺乳动物中，磷酸甘油穿梭系统主要存在于肌肉和脑组织中。苹果酸—天冬氨酸穿梭系统在心脏、肝脏和肾脏中很活跃。
11、电子传递链可以分为NADH电子传递链和FADH2电子传递链、NADH电子传递链是主要的电子传递链。
12、生物氧化的特点：在活的细胞中（pH接近中性、体温条件下），有机物的氧化在一系列酶、辅酶和中间传递体参与下进行，其途径迂回曲折，有条不紊。氧化过程中能量逐步释放，其中一部分由一些高能化合物（如ATP）截获，再供给机体所需。在此过程中既不会因氧化过程中能量骤然释放而伤害机体，又能使释放的能量尽可得到有效的利用。
13、CO2的生成：方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2；H2O的生成：代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 。
14、生物氧化的三个阶段：⑴大分子降解成基本结构单位。⑵小分子化合物分解成共同的中间产物（如丙酮酸、乙酰CoA等）。⑶共同中间物进入三羧酸循环,氧化脱下的氢由电子传递链传递生成H2O，释放出大量能量，其中一部分通过磷酸化储存在ATP中。
15、氧化磷酸化的解偶联剂是2,4-二硝基苯酚，抑制剂是寡霉素，离子载体抑制剂是缬氨霉素。
第六章糖代谢
1、淀粉有两种结构形式，一种是直链淀粉（以α—1,4—糖苷键结合而成），另一种是支链淀粉（以α—1,4—糖苷键连成主链外，还有α—1,6—糖苷键相连而成的支链）。
2、糖原的磷酸解：（三种酶协同作用）磷酸化酶（催化1.4-糖苷键断裂）；转移酶（催化寡聚葡萄糖片段转移）；脱枝酶（催化1.6-糖苷键断裂）
3、纤维素是生物圈中最丰富的有机化合物，占所有有机碳的一半以上。
4、糖酵解的相关知识点：⑴己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，都能需要镁离子作为激活因子。⑵生成6—磷酸葡萄糖和1，6—二磷酸果糖各消耗一个ATP，生成1,3二磷酸甘油酸产生NADH，产生3—磷酸甘油酸和丙酮酸各底物磷酸化一个ATP。
⑶磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的调节酶（限速酶），是一个别构酶。ATP、柠檬酸、NADH 和脂肪酸抑制其活性，AMP和2,6—二磷酸果糖激活其活性。⑷己糖激酶的激活剂是ATP，抑制剂是6—磷酸葡萄糖和ADP。⑸丙酮酸激酶的激活剂是1,6—二磷酸果糖和丙氨酸，抑制剂是高浓度ATP和乙酰辅酶A。
5、TCA循环的相关知识点：⑴4次氧化：异柠檬酸氧化脱羧成α—酮戊二酸，α—酮戊二酸变成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A变成延胡索酸，苹果酸变成草酰乙酸。⑵生成柠檬酸、生成α—酮戊二酸、生成琥珀酰辅酶A是不可逆反应。⑶四次氧化前两次脱羧。⑷在整个循环中消耗了2分子水，1分子用于合成柠檬酸，另一分子用于延胡索酸的水合作用，水的加入相当于向中间产物加入了氧原子，促进了还原性碳原子的氧化。⑸1、2、4步的氧化脱氢给了NADH，3步的脱氢给了FADH2，循环中还底物磷酸化生成了一分子的GTP。⑹TCA 循环严格需氧。⑺TCA循环实质是：把乙酰基氧化成CO2和H2O并供能。⑻TCA循环的意义：是有机体获得生命活动所需能量的主要途径；是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽；形成多种重要的中间产物；是发酵产物重新氧化的途径。
6、草酰乙酸的回补反应：⑴丙酮酸的羧化。⑵磷酸烯醇式丙酮酸的羧化。⑶苹果酸脱氢生成草酰乙酸。⑷由氨基酸形成草酰乙酸。
7、在一分子葡萄糖彻底分解产生32或30个A TP的过程中，氧化磷酸化产生28或26个，
底物磷酸化产生6个，葡萄糖活化消耗2个。
8、磷酸戊糖途径在细胞质中进行。
9、磷酸戊糖途径在整个代谢过程中没有氧的参与，但可使葡萄糖降解，这在种子萌发的初期作用很大；植物感病或受伤时，磷酸戊糖途径增强，所以该途径与植物的抗病能力有一定关系。糖分解途径的多样性，是物质代谢上所表现出的生物对环境的适应性。
10、单糖基的活化——糖核苷酸（UDPG、ADPG、GDPG等）的合成。糖核苷二磷酸在不同聚糖形成时，提供糖基和能量。植物细胞中蔗糖合成时需UDPG，淀粉合成时需ADPG，纤维素合成时需GDPG和UDPG；动物细胞中糖元合成时需UDPG。
11、淀粉的水解：⑴α—淀粉酶，是一种内切淀粉酶，当底物是直链淀粉，水解产物为葡萄糖和麦芽糖、麦芽三糖以及低聚糖的混合物；当底物时支链淀粉，则直链部分的α—1,4—糖苷键被水解，而α—1,6—糖苷键不被水解，水解产物为葡萄糖和麦芽糖、麦芽三糖等寡聚糖类以及含有α—1,6—糖苷键的短的分支部分极限糊精（α—极限糊精）的混合物。⑵β—淀粉酶，是一种外切酶，产物是麦芽糖。如果底物是直链淀粉，产物几乎都是麦芽糖；如果底物是支链淀粉，水解产物为麦芽糖和多分支糊精（β—极限糊精）⑶R—酶，又称为脱支酶，可作用于α—1,6—糖苷键，但它不能水解支链淀粉内部的分支，只能水解支链淀粉的外围分支。
第七章脂类代谢
1、脂肪酶在细胞质中以NAD+为辅酶。
2、调节脂肪酸氧化的关键酶是肉碱脂酰基转移酶Ⅰ。
3、脂肪酸合成需要的NADPH60%是由磷酸戊糖途径提供的，其余部分可由柠檬酸—丙酮酸穿梭生成。
4、乙酰辅酶A羧化酶存在于胞液中，辅酶是生物素，是脂肪酸合成的限速酶，是调控关键所在。受到别构调节和共价调节。
5、不饱和脂肪酸氧化需要两种额外的酶：烯脂酰辅酶A异构酶和2,4—二烯脂酰辅酶A还原酶。
6、脂肪酸合酶复合体包括两种巯基来源，其一是由ACP的磷酸泛酰巯基乙胺提供，其二是由β—酮脂酰—ACP合酶中的半胱氨酸提供。
7、α—磷酸甘油在磷酸甘油转酰酶催化下分别与2分子的脂酰辅酶A缩合，形成磷脂酸。磷脂酸去磷酸化生成二酰甘油，二酰甘油可以直接生成三酰甘油。
第八章氨基酸代谢
1、蛋白酶是肽链内切酶；肽酶是肽链外切酶，作用于肽链N端或C端，分为氨肽酶、羧肽酶和二肽酶。
2、植物可以把多余的氨储藏在酰胺中并重新利用，动物则需通过不同的方式将多余氨排出体外。这些方式包括排出氨，排出尿素或者排出尿酸。
3、尿素循环：涉及氨甲酰磷酸合成直至尿素合成。总反应式：NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O——>NH2-CO-NH2+ 2ADP +2+ AMP +PPi+延胡索酸
4、氨基酸碳骨架代谢的产物有7种：丙酮酸、草酰乙酸、α—酮戊二酸、延胡索酸、琥珀酰辅酶A、乙酰辅酶A和乙酰乙酸。
5、20种常见氨基酸中赖氨酸和亮氨酸是生酮氨基酸；苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和异亮氨酸是生糖生酮氨基酸，其余的都是生糖氨基酸。
6、氨基酸的脱羧反应，辅酶也是磷酸吡哆醛，分为两种方式：直接脱羧成胺；羟化脱羧成羟胺。
7、非必需氨基酸的生物合成：⑴由α-酮酸氨基化生成。⑵由某些非必需氨基酸转化而来。
⑶由某些必需氨基酸转变而来。
8、氨基酸根据合成的起始中间产物不同，分为6个族：丙氨酸族、天冬氨酸族、丝氨酸族、芳香族和组氨酸族。这六个族的氨基酸合成都离不开谷氨酸。
9、一碳基团不包括二氧化碳。四氢叶酸和S—腺苷甲硫氨酸都是一碳基团的载体。
10、大自然中的氮素经过生物固氮、硝酸盐、亚硝酸盐还原以及氨的同化作用被生物体所利用。
11、氨基酸的合成起始于丙酮酸、草酰乙酸、α—酮戊二酸、3—磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸和4—磷酸赤藓糖以及5—磷酸核糖这些糖代谢中间产物。
第九章核苷酸代谢
1、只能降解核糖核酸的核酸酶称为核糖核酸酶，只能降解脱氧核糖核酸的核酸酶称为脱氧核糖核酸酶，既能降解核糖核酸又能降解脱氧核糖核酸的核酸酶叫做非特异性核酸酶，习惯称为核酸酶，如蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶。有核酸内切酶和核酸外切酶之分。
2、核酸经核酸酶催化分解成核苷酸，核苷酸经核苷酸酶催化降解为磷酸和核苷，核苷经核苷酶催化分解为碱基和戊糖，核苷磷酸化酶在无机磷酸参加时，催化核苷降解产生碱基和磷酸戊糖。
3、核酸外切酶还可分为3’核酸外切酶和5’核酸外切酶。蛇毒磷酸二酯酶是核酸外切酶，作用位点是DNA或者RNA的3’端，产物是5’—核苷酸；牛脾磷酸二酯酶也是核酸外切酶，作用位点是DNA或者RNA的5’端，产物是3’—核苷酸。
4、经过限制性内切酶切割，会产生粘性末端或者平末端。
5、核苷酸的合成包括从头合成途径和补救合成途径。从头合成是指某一物质是由小分子前体逐步合成的过程。补救途径是指某一物质由已经部分合成的中间物质直接合成的过程。
6、嘌呤环上九个原子的来源：1N：天冬氨酸；2C和8C：甲酸盐；3N和9N：谷氨酰胺的酰胺氮；4C、5C和7N：甘氨酸；6C：二氧化碳。
7、嘧啶环上六个原子的来源：1N、4C、5C和6C：天冬氨酸；2C：碳酸氢根；3N：谷氨酰胺。
8、不同生物嘌呤碱降解产物不同，包括尿酸、尿囊素、尿囊酸、尿素以及二氧化碳和氨气。嘧啶碱基中胞嘧啶和尿嘧啶降解产物均为乙酰辅酶A，胸腺嘧啶降解产物是琥珀酰辅酶A。
第十章DNA的生物合成
1、DNA复制的规律：⑴半保留复制。⑵起点从特定位置。⑶方向多数为双向复制。⑷从5’端到3’端延长。⑸是半不连续的复制。⑹需要引物。
2、DNA合成的通式：(dNMP)n-3’-OH+dNTP→(dNMP)n+1-3’-OH+PPi PPi→2Pi
3、按照DNA复制的顺序，有以下酶：
⑴拓扑异构酶：兼具内切酶和连接酶活力，能迅速将DNA超螺旋或双螺旋紧张状态变成松驰状态，便于解链。
⑵DNA解旋酶：打开氢键，局部解链。每解开一对碱基，消耗2分子ATP。
⑶单链DNA结合蛋白（SSB）：能很快地和单链DNA结合，防止其重新配对形成双链DNA 或被核酸酶降解。
⑷引物酶（RNA聚合酶）：催化引物合成，单独存在时无活性，需要与一些蛋白质结合成复合体，叫做引发体。
⑸DNA聚合酶（以大肠杆菌为例）：DNA聚合酶Ⅲ是主要的复制酶，其他的DNA聚合酶主要与修复有关。①DNA聚合酶Ⅰ具有三种酶的活性：5’→3’聚合酶活性，3’→5’外切酶活性（复制的编辑、校对作用）和5’→3’外切酶活性（切除引物的作用）。②DNA聚合酶Ⅱ具有5’→3’聚合作用和3’→5’外切酶活性（复制的编辑、校对作用）。③DNA 聚合酶Ⅲ由10种亚基组成的不对称二聚体，核心酶由α、θ、ε三个亚基组成。全酶由核
心酶、滑动钳蛋白和滑动钳装载复合物组成。具有5’→3’聚合作用和3’→5’外切酶活性（复制的编辑、校对作用）。
⑹DNA连接酶：前导链先连续合成，后随链不连续合成，以冈崎片段形式合成，最后需要DNA连接酶催化连接。DNA连接酶发生作用的前提条件：①不能催化单链DNA连接。②必须具有粘性末端双链DNA，而不是平齐末端。③3’羟基和5’磷酸基团必须相邻。
4、DNA的复制过程分为起始、延长和终止。
⑴起始：复制起点（ori）是一段DNA序列，从起点开始复制到终点为止，每一个这样的DNA单位成为复制子或复制单位。原核生物中每个DNA分子就有一个复制子，真核生物有多个复制子。DNA复制过程可以有一个复制叉（单向复制）或两个复制叉（双向复制），双向复制是最为常见的复制方式。
⑵延长：是在DNA聚合酶催化下，以4种dNTP为原料进行的聚合反应，聚合反应从引物的3’-OH端开始，以5’→3’方向逐个加入dNMP，脱下焦磷酸PPi，使DNA链延长。后随链的合成：每当一个新的冈崎片段合成完毕，DNA聚合酶Ⅰ会用5’→3’外切酶活性及时切除RNA引物并合成新的DNA片段填补缺口，与此同时，DNA连接酶将新的冈崎片段与前一个冈崎片段连接起来，封闭缺口。
⑶终止：后随链的5’端的RNA被DNA聚合酶Ⅰ切除，并合成相应的DNA填补，最后由DNA连接酶连接。
5、保证复制忠实性的原因主要有三点:⑴DNA聚合酶的高度专一性（严格遵循碱基配对原则）。⑵DNA聚合酶的校对功能（错配碱基被3’→5’外切酶切除）。⑶起始时以RNA作为引物。
6、端粒酶是一种含RNA的蛋白复合物，实质上是一种逆转录酶，它能催化互补于RNA模板的DNA片段的合成，使复制以后的线形DNA分子的末端保持不变。
7、逆转录酶的多功能性：⑴具有RNA指导的DNA聚合酶活性。⑵具有RNA酶H活性，能特异性水解RNA-DNA杂交体上的RNA。⑶具有DNA指导的DNA聚合酶活性，可以用逆转录出的单链DNA为模板合成互补DNA链。
8、逆转录的生物学意义：⑴扩充了中心法则。⑵有助于对病毒致癌机制的了解。⑶与真核细胞分裂和胚胎发育有关。⑷逆转录酶是分子生物学重要工具酶。
9、DNA修复分为光修复（用DNA光复合酶直接修复）和暗修复（切除修复、重组修复和错配修复）。切除修复是细胞内修复DNA损伤的主要方式。当细胞DNA受到严重损伤时，会诱发产生SOS反应，使细胞得以生存。
10、DNA重组：同源重组（最基本方式）、位点专一性重组和转座重组。
第十一章RNA的生物合成
1、RNA的转录称为不对称转录，因为只以一条DNA链作为模板，生长方向是5’→3’。
2、DNA模板链又叫反义链或负链，模板链的互补链叫做编码链又叫有义链或正链。
3、RNA的转录从DNA模板的特定位点开始，并在一定的位点终止，此转录区域为一个转录单位。
4、大肠杆菌的RNA聚合酶有全酶和核心酶两种形式，全酶比核心酶多一个σ亚基。σ因子没有催化活性，但是可以识别启动子。核心酶可以延长开始合成的RNA链，但是不能起始RNA的合成。原核生物的RNA聚合酶没有3’→5’外切酶活性，不能校对和修复，错误率较高。利福平、利福霉素可以抑制RNA聚合酶活性。
5、启动子是RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段DNA序列，是控制转录的关键部位。原核生物的启动子包括转录起点、-10区，-35区以及-10区和-35区之间的间隔区。
6、转录起始点之前的序列称为上游，用负数表示；之后的称为下游，用正数表示。
7、转录分为起始、延长、终止三个阶段：
⑴起始：全酶起作用。转录的第一个核苷酸多为ATP或GTP，即RNA的5’-端多为pppA 或pppG,以pppA更常见。转录不需要引物。
⑵延长：核心酶起作用。
⑶终止：核心酶起作用。分为依赖ρ因子和不依赖ρ因子的两种机制。
8、原核生物RNA的加工：mRNA不需要加工；tRNA需要添加CCA序列、修饰tRNA上的成分等，但不是所有的都需要加工，有的是与rRNA一起加工；前体rRNA经过切除后产生成熟的23S、16S、5S的rRNA以及1~2个tRNA。
9、真核生物的RNA加工：mRNA一般是一个结构基因转录成的一个mRNA分子，且不连续，含有内含子和外显子，对mRNA的前体hnRNA的修饰包括5’端加帽（细胞核中完成）、3’端多聚腺苷酸化（细胞核中完成）、剪接去除内含子并将外显子连接等。
10、真核生物和原核生物转录的差别：真核生物中转录与翻译在不同的区域；RNA聚合酶不相同；启动子不同；转录后RNA加工修饰不同。
11、真核生物有三种RNA聚合酶，Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ，它们对α—鹅膏蕈碱的敏感程度不同，且分别转录三种启动子。真核生物的RNA聚合酶不能直接识别和结合到启动子上，需要转录因子先和启动子结合，才能促进RNA聚合酶结合模板。
第十二章蛋白质的生物合成
1、mRNA种类最多、含量最少，是遗传信息的载体。
2、密码子的阅读方向是5’→3’。UAA、UAG、UGA是终止密码子。
3、密码子的性质：⑴通用性。⑵简并性。⑶变偶性，又称摆动性。密码子的第三位碱基（反密码子5’端的第一位碱基）配对时有一定的自由度。U配A或G或I，I配A或U或C。
⑷无间隔，各个密码子之间没有中断和间隔。⑸不重叠
4、AUG是起始密码子，原核生物中起始位置编码甲酰甲硫氨酸（fMet)，真核生物中起始位置编码甲硫氨酸。但是，原核真核的中间位置上AUG仍然编码甲硫氨酸。
5、原核生物mRNA的特点：⑴半衰期短。⑵许多原核生物mRNA以多顺反子形式存在。
⑶AUG作为起始密码；AUG上游7～12个核苷酸处有一被称为SD序列的保守区，16S rRNA3’- 端反向互补而使mRNA与核糖体结合。
6、真核生物mRNA帽子的作用：⑴使mRNA免遭核酸酶的破坏。⑵使mRNA能与核糖体小亚基结合并开始合成蛋白质。⑶被蛋白质合成的起始因子所识别，从而促进蛋白质的合成。多聚腺苷酸尾巴的作用：⑴是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式。⑵它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性。
7、tRNA的功能：⑴被特定的氨酰- tRNA合成酶识别，使tRNA接受正确的活化氨基酸（同工受体tRNA）。氨基酸的羧基靠氨酰tRNA酶识别连接到3’末端腺苷的核糖3’-OH上，形成氨酰- tRNA。⑵识别mRNA链上的密码子。⑶在蛋白质合成过程中，tRNA起着连结生长的多肽链与核糖体的作用。
8、核糖体上具有一系列与蛋白质合成有关的结合位点与催化位点：（1）与mRNA的结合位点；（2）A位点：氨酰基位点，与新掺入的氨酰tRNA结合；（3）P位点：肽酰基位点，与延伸中的肽酰tRNA结合；（4）E位点：肽酰转移后与即将释放的tRNA结合；（5）与肽酰tRNA从A位点转移到P位点有关的转移酶的结合位点；（6）肽酰转移酶的催化位点：核糖体中最主要的活性部位是肽酰转移酶的催化位点。
9、核糖体中rRNA是起主要作用的结构成分，主要功能为：（1）具有肽酰转移酶活性；（2）为tRNA提供结合位点（A位点、P位点和E位点）；（3）为多种蛋白质合成因子提供结合位点；（4）在蛋白质合成起始时参与同mRNA选择性地结合以及肽链延伸时与mRNA结合。对核糖体蛋白的功能有多种推测：（1）对rRNA折叠成有功能的三维结构十分重要；（2）对核糖体的构象变化起到微调作用；（3）在核糖体的结合位点及催化位点上与rRNA共同作用。
10、原核生物和真核生物的辅助因子有：起始因子、延长因子和释放因子。原核生物的起始
因子有三种：IF-1、IF-2和IF-3。
11、蛋白质的合成过程分为四步：（大肠杆菌为例）
⑴氨基酸的活化：氨基酸加ATP活化成氨基酸-AMP，之后氨基酸-AMP和tRNA合成氨酰tRNA。氨酰tRNA合成酶具有很高专一性和校对作用。过程中A TP供能。
⑵肽链合成的起始：辨认起始密码子；核糖体与mRNA、第一个氨酰-tRNA、起始因子结合形成复合物。原核生物中的16SrRNA可以识别SD序列。
⑶肽链延长：需要70S起始复合物、氨酰-tRNA、3种延长因子以及GTP供能。从N端到C 端进行蛋白质的合成。肽键的形成要经过三个步骤：进位、转肽、移位。
⑷终止：释放因子进入A位，识别终止密码子，使肽基转移酶的催化作用转变为水解作用，将肽链从tRNA上水解下来，生成一条新的多肽链，即蛋白质分子。同时70S核糖体解离。
12、肽链合成后的修饰：
⑴肽链末端的修饰（N-端fMet或Met的切除）。⑵信号序列的切除。⑶二硫键的形成。
⑷部分肽段的切除（内含肽）。⑸个别氨基酸的修饰。⑹糖基侧链的添加。⑺辅基的加入。
13、在细胞中并不是所有新生肽链都能自动折叠，那些不能自动折叠的蛋白质要在其他蛋白质的辅助下才能形成正确的构象，这种帮助其他蛋白质折叠的蛋白质称为分子伴侣。
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生化基础知识---总结终极版
1.2. 常用临床生化项目的分类 1.2.1. 按化学性质分类 大概分为四类：酶类、底物代谢类、无机离子类、特种蛋白类。 1.2.1.1. 酶类 包括ALT（谷丙转氨酶），AST（谷草转氨酶），ALP（碱性磷酸酶），ACP（酸性磷酸酶），r-GT（谷氨酰转移酶），α-HBDH（α羟丁酸脱氢酶），LDH（乳酸脱氢酶），CK（肌酸激酶），CK-MB（肌酸激酶同功酶），α-AMY（淀粉酶），ChE（胆碱脂酶）等。 1.2.1.2. 底物代谢类 包括TG（甘油三脂），TC（总胆固醇），HDL-C（高密度脂蛋白胆固醇），LDL-C（低密度脂蛋白胆固醇），UA（尿酸），UREA（尿素氮），Cr（肌酐），Glu（葡萄糖），TP （总蛋白），Alb（白蛋白），T-Bil（总胆红素），D-Bil（直接胆红素），TBA（总胆汁酸），CO2（二氧化碳）等。 1.2.1.3. 无机离子类 包括Ca（钙），P（磷），Mg（镁），Cl（氯），Fe（铁）等。 1.2.1.4. 特种蛋白类 apoA1（载脂蛋白A1），apoB（载脂蛋白B），Lp(a)（脂蛋白a）；补体C3，补体C4；免疫球蛋白IgA、IgG、IgM等。 1.2.2. 按临床性质分类 无机离子：包括Ca，P，Mg，Cl等； 肝功能：包括ALT，AST，r-GT，ALP，MSO，T-Bil，D-Bil，TBA，TP，Alb等； 肾功能：UA，UREA，Cr等； 心肌酶谱：CK，CK-MB，LDH，α-HBDH， AST，MSO等； 糖尿病：GLU等； 前列腺疾病：ACP，p-ACP等； 胰腺炎：α-AMY； 血脂：TC，TG，HDL-C，LDL-C，apoA1，apoB，Lp(a)； 痛风：UA； 中毒：ChE； 免疫性疾病：C3，C4，IgG，IgA，IgM； 急性炎症反应：CRP（C反应蛋白），AAG（a1酸性糖蛋白），CER（铜蓝蛋白），ASO （抗链球菌溶血素O）。 1.3. 常用临床项目的医学决定水平 医学决定水平（Medicine decide level，MDL）是指不同于参考值的另一些限值，通过观察测定值是否高于或低于这些限值，可在疾病诊断中起排除或确认的作用，或对某些疾病进行分级或分类，或对预后做出估计，以提示医师在临床上应采取何种处理方式，如进一步进行某一方面的检查，或决定采取某种治疗措施等等。 医学决定水平与参考值的根本区别在于： 它不仅对健康人的数值进行研究，以决定健康人的数值区间，同时还对有关疾病的不同病情的数据进行研究，以定出不同的决定性限值。 可提示及引导医师采取不同的临床措施。所医学决定水平看来更合理、更客观、更有助于临床的应用。当然，真正建立起每一项试验的医学决定水平是一个十分复杂的问题，存在着许多的实际困难。 下列为一些常用检验项目的医学决定水平，仅供参考。 1.3.1. 钾
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体
○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点整理
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学基础知识篇
基础知识篇 生物化学 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能； 2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本 方法等； 11、生物化学研究进展；
◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋 素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源