第五章 蛋白质

（2）碱水解法
6mol/L NaOH 6h
蛋白质-----------------→氨基酸 优点：色氨酸不破坏、水解液清澈 缺点：构型变化，D、L各半； 丝、苏、精、赖、胱破坏 （3） 酶水解法
酶制剂



蛋白质---------→肽----→氨基酸 优点：常温、常压、构型不变、卫生 缺点：水解不易完全、时间长，肽多 应用广泛，口服液、饮料

二级结构形成一定构象——三级结构 “螺旋之螺旋”，“折叠再折叠” （4）四级结构 Quaternary structure n 条多肽链在三级结构的基础缔合聚集， 构成四级结构。 由n个亚基聚集成聚合体，即为四级结构。
肌红蛋白
2、作用力和键
形成二、三、四级结构的作用力： （1）空间张力 （2）静电作用力 （3）氢键 （4）二硫交联键 （5）疏水相互作用 （6）范德华力
3、疏水性


Hydrophobic properties
两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作 用力——疏水相互作用。非极性基团所具有的性 质—疏水性。 氨基酸侧链具有一定的疏水性。 1mol氨基酸从乙醇中转移到水中，其转移自由 能： ΔGo = - RTlnS乙醇/S水 ΔGo( 侧链R)=ΔGo（氨基酸）- ΔGo（甘氨酸）
乳 化 活 力
疏水值
疏水值
（2）乳化性评价指标



A、乳化能力（EC）（乳化容量） 相转变前能乳化油ml EC = -----------------------------g蛋白质 B、乳状液稳定性（ES） 乳状液最终体积×100 ES= -----------------------------乳状液最初体积
第五章
蛋 白 质 Chapter 5 Protein
一．理化性质 二、蛋白质的功能性质
三、食品中的蛋白质
四、加工对蛋白质的影响
一．理化性质
Physicochemical Properties


(一）蛋白质的分类 The classification of protein
（五）蛋白质的变性 Protein Denaturation
1ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ变性作用
天然蛋白质分子因环境因素的改变而使其构象发生改变，这一过 程称为变性。 变性涉及二、三、四级结构的变化。
2、变性热力学
N(天然)==== D(变性) K=[D] / [N] ΔGo= -RTlnK ΔGo=ΔHo - TΔSo 例：25℃，pH=9时，肌红蛋白变性 ΔGo=56.8千焦/摩尔 K=0.113
2、胶凝 Gelation
（1）概念： P胶体溶液在一定条件下，P胶体体系失去流动性， 而成为“软胶”状态。这一过程叫P的胶凝作用。 P-P > P-H2O 有序网络凝结。 凝胶是水分分散在蛋白质颗粒之中形成的胶体体系。 蛋白质凝胶具有一定形状、弹性，半固体性质。 （2）形成（方法） A、热处理、冷却 B、加酸 C、添加盐类 D、酶水解 加入酶适度水解，可促使胶凝形成。 E、先碱化、再恢复至中性或PI 点 F、与多糖胶凝剂作用 如明胶(+) + 阿拉伯胶（-） 明胶(+) + 海藻酸钠（-）

（2）溶胀法 将蛋白粉臵于下端连有刻度毛细管的烧结 玻璃过滤器上，让其吸收毛细管中的水， 即测定其水合作用的速度和程度。
（3）过量水法 让蛋白质与过量水接触，再过滤，离 心过剩水。 （4）水饱和法 测定蛋白质饱和溶液所需要的水量
5、溶解度与溶胶
（1）蛋白质的溶解特性的作用 A、可确定天然资源中蛋白质分离， 提纯的最适条件。 B、为蛋白质的应用提供重要指标 C、评价蛋白质饮料 （2）溶解度的影响因素 溶解度与pH、μ、T、种类有关。
（3）溶胶

蛋白质溶液是一种 胶体溶液。P 表面 有各种亲水基，将 H2O分子吸附表面 而形成一层水膜。
（二）蛋—蛋作用（P—P作用）
1、沉淀 沉淀的方法： A、盐析 B 、生物碱沉淀剂的沉淀 反应 C、有机溶剂沉淀反应 D 、重金属盐沉淀 反应 鞣酸、苦味酸等生物碱能使蛋白质沉淀。 生物碱沉淀剂为酸性物质，显示负电荷； 当蛋白质溶液pH < PI时，显示正电荷； 所以可生成S小的盐而沉淀。 食品工业除单宁等，用此原理。
4、变性对性质的影响
（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、 抗体……） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶
二、蛋白质的功能性质
Functional Properties of Proteins
食品蛋白质在食品体系中的功能作用
Functional roles of food proteins in food systems



C．带正电荷 碱性氨基酸 三种 赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2精、 组 D．带负电荷（酸性氨基酸） 谷：-OOC-CH2CH2天门冬： -OOC-CH2-
2．酸碱性质
氨基酸为两性电解质，既表现出酸性， 又表现出碱的性质



除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸 性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团 （PKa3） 可估算等电点： 侧链不带电荷基团氨基酸： pI=（pKa1+pKa2)/2 例 pI （蛋）=1/2（2.28+9.21）=5.75 酸性氨基酸： pI=(pKa1+pKa3)/2 例：pI（谷）=(2.19+4.25)/2=3.22 碱性氨基酸： pI=（pKa2+pKa3)/2 例：pI（赖）=（8.95+10.53)/2=9.74
3、变性因素
（1）热 T升高，则氢键下降，静电力下降，范德 华力下降，而疏水作用上升，ΔH？ ↑↓ 当T升高时，ΔS（升高）则-TΔS（下降） ΔG=ΔH—TΔS 当ΔG=0时，K=1
当ΔG=0时，K=1 此时的温度为蛋白质的变性温度Td 蛋白质热变性温度（Td） 蛋白质 Td 羧肽酶 63 肌红蛋白 79 胰蛋白酶抑制剂 77 α-乳清蛋白 83 大豆球蛋白 92 燕麦球蛋白 108


3、水解
H+、OH-、酶
蛋白质 ----------------→ 胨、肽、氨基酸 （1）酸水解法
6mol/L HCl 110℃10～24h


蛋白质------------------------→氨基酸 优点：彻底、L型 缺点：色氨酸破坏，丝、苏、酪部分破坏

（4）温度T 一般蛋白质变性温度为50～70℃ ，T↑，氢键↓ 一般，P—H2O作用↓，即T↑，P↓沉淀。
4、水合性质的测定方法



蛋白质成分的吸水性，持水容量的测定有以下四种 方法： （1）相对湿度法 测定一定AW 时，P吸水量 ml H2O/g样品
大豆分离蛋白
100
200 min
含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白 质耐热稳定性大（耐热生物体而耐低温 性差，即低温下易变性)。 如11S大豆蛋白、乳蛋白 水能促进蛋白质的热变化（干的稳定） 大豆粉 10%H2O Td=115℃ 40%H2O Td=97℃ 单体球状蛋白质的热变性在短时热时是可 逆的。
（2）静水压 因为蛋白质具有柔性和可压缩性（球 状），所以压力可引起变性，但是可逆 （3）剪切力 振动、揉捏、打擦产生机械剪切力， 导致α螺旋破坏，网状结构改变 （4）辐照 导致芳香族氨基酸（色、酪、苯丙） 吸收，使构象发生改变，还可导致二硫 键断裂。







（2）大豆肽（300-700） 良好的溶解性，易吸收，降血压（血管 紧张素交换酶阻碍剂），降低胆固醇， 抗氧化、促进双岐杆菌增殖。 （3）酪蛋白磷酸肽 促进小肠钙的吸收 (4) 乳链菌肽 防腐剂
还有: 醒酒肽、抗血栓肽、免疫刺激肽、安 神麻醉肽...... 玉米肽、大米肽、鱼蛋白肽、乳清蛋白肽......


（一）水化性质
HydrationProperties of Proteins
1、蛋白质与H2O的作用 （P-H2O） 与水可形成氢键及偶极—偶极作 用，离子—偶极作用。
2、水化过程

干燥蛋白质逐步水化过程如下：
干蛋白 →极性点吸附水→多分子层→



→液体水凝聚→溶胀→溶剂化分散作用→溶液 ↓ 溶胀的不溶性颗粒、块
（二）蛋白质的结构及其作用力
1、结构 （1）一级结构 Primary structure 氨基酸排列顺序— 一级结构 （2）二级结构 Secondary structure 主链上原子的空间排列——二级结构 其排列方式有： α—螺旋三维结构 β—折叠结构 β—弯曲结构 胶元螺旋

（3）三级结构 Tertiary structure
（3）胶凝机理（探讨）
A、变性 xP →Δ→ xPD →冷却→(PD)x B、P--P作用 a. Δ加热，疏水基团暴露，疏水 作用力↑ b. 静电引力： –NH3+ , --COO- ； --COO----Ca2+----OOC-c. 氢键↑ d. –S-S-的形成 ∴ P--P间形成网络结构。 对H2O的作用力 多层水↑，截留水↑
（三）界面性质
Interfacial properties
1、乳化性质 Emulsifying Properties （1）蛋白质的表面活性 一般而言，P的疏水性越强，P在界面 的浓度越大，表面张力愈低，乳状液愈 稳定。 疏水值↑，表面张力↓乳化活力↑(乳 化活性指数，m2/g)

表 面 张 力
（三）化学反应

1、氨基酸与甲醛的反应 R-CH-COOH + 2HCHO → R-CH-COOH │ │ NH2 N(CH2OH)2