生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学实验考试重点
1.何为离心技术？它有什么用处？离心技术是利用物体高速旋转时产生强大的离心力，使置于旋转体中的悬浮颗粒发生沉降或漂浮，从而使某些颗粒达到浓缩或与其他颗粒分离之目的。
离心机转子高速旋转时，当悬浮颗粒密度大于周围介质密度时，颗粒离开轴心方向移动，发生沉降；如果颗粒密度低于周围介质的密度时，则颗粒朝向轴心方向移动而发生漂浮。
用处：它是分离细胞器和生物大分子物质基本的必备手段之一，它是测定某些纯品物质的部分性质的一种方法。
2.简述离心机的分类（1）工业用：低速，高速，超速离心机（2）试验用：1制备：a普通离心机：台式普通，台式超速离心机。
B冷冻离心机：大容量，高速，超速冷冻离心机。
2分析：分析超速离心机。
3.简述层析法的基本原理及分类原理：所有的层析系统都由两个相组成：一是固定相，另一是流动相。
当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组分的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量比）不同，且随流动相向前移动，各组分不断地在两相中进行再分配。
分部收集流出液，可得到样品中所含的各单一组分，从而达到将各组分分离的目的。
分类;氧化铝柱，活性炭柱，纸上，液相，高效液相，硅胶薄层，聚酰胺薄层，离子交换，凝胶，亲和，金属螯合，疏水，共价层析4.简述层析技术的一般过程，层析技术可运用在哪些方面？过程：1层析柱的制作，2加样，3洗脱，4检测与鉴定运用：1小分子有机物质的纸层析及薄层层析。
2用吸附柱层析分离，纯化胡萝卜素。
3用亲和层析法分离青豌豆凝集素。
4凝胶过滤测蛋白质相对分子量。
5用hplc分析维生素5．分光光度发的基本原理。
运用分光光度法是通过测定被测物质在特定波长处或一定波长范围内光的吸光度或发光强度，对该物质进行定性和定量分析的方法。
运用：1蛋白质含量的测定2氨基酸含量的测定3糖类含量的测定4核酸含量的测定5酶活力测定6其他有色物质的测定6简述测定谷物样品中赖氨酸含量的意义？答：赖氨酸是碱性氨基酸（一羧基二氨基），它是人体不能合成的氨基酸，必须由食物提供，所以称为必需氨基酸。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
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1．Asymmetric tranion不对称转录：在庞大的基因组中，细胞不同的发育时序，生存条件和生理需要，只要部分的基因发生转录，转录的这种选择性称~2．Operon操纵子：转录是是不连续的、分区段进行的，每一个转录区域可视为一个转录单位，包括若干个结构基因及上游的调控序列。
3．Biotransformation生物转化：人体内经常存在一些非营养物质，这些物质既不能构成组织细胞的结构成分，又不能氧化供能，其中的一些对人体有一定生物学效应和毒性作用，机体在排除这些物质以前常将其进行各种代谢转变称~4．Hyperchromic effect增色效应：DNA接连过程中，由于更多的共轭双链得以暴露，DNA 在紫外区260nm处的吸光值将增加，这与解链程度有一定的比例关系，此关系称~ 5．Okazaki fragment~岡崎片断：DNA复制过程中的不连续片断。
6．Melting temperature溶解温度：紫外线吸收值上升到最大值的50%时的温度称DNA的解链温度，这一现象与结晶体的溶解过程类似，称~7.ile pigment胆色素:铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素。
8．cDNA：指经反转录合成的，与RNA互补的单链DNA。
9．Glycolysis糖酵解：在缺氧的情况下，葡萄糖生成乳酸的过程。
10．Structural gene结构基因：能转录出RNA的DNA片断。
11．De novo synthesis从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列的酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为~12．Isoenzyme同工酶：长期进化过程中基因分化的产物，是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。
13．Exon外显子：基因的编码序列，在断裂基因及其转录产物上出现，并表达成熟的DNA 核酸序列。
14．Allosteric effect变构效应：一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化，称为~ 15．S-D sequenceS-D序列：在各种原核mRNA起始AUG密码上游8~13核苷酸部位，存在4~9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤碱基如-AGGAGG-，称~16．Oxidative phosphorylation氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，称17．One carbon unit一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称~18．Leading strand领头链：DNA复制过程中顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称19．Ribozyme核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，在RNA合成后的剪接修饰过程中具有重要作用，这种具有催化作用的小RNA称作~20．Restriction endonuclease限制性核酸内切酶：识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
21．Transamination转氨基作用：体内各组织中的转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基酸转移到α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
22．Quarternary structure of prion蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及压级接触部位的布局和相互作用。
23．Ketone bodies酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮合称~24．Essential amino acid必需氨基酸：体内需要又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸，包括：……25．Genetic coden遗传密码：mRNA信息区内相邻三个核苷酸组成1个三联体的密码子编码一种蛋白质，这三联体密码就称为~26．Primary structure of protein蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
1、请列出参与原核生物DNA复制过程的各种蛋白质它们各自的作用？蛋白质通用名功能DnaA 辨认起始点DnaB 解螺旋酶解开DNA双链DnaC 运送和协同DnaBDnaG 引物酶催化RNA引物生成ssB 单链DNA结合蛋白稳定已解开的单链拓扑异构酶理顺DNA链（例如水解、连接磷酸二酯键）2、B型DNA双螺旋模型的结构要点（1）DNA是反向平行的互补双链结构2双链是右手螺旋结构3疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定3、简述RNA在蛋白质合成的作用mRNA是蛋白质合成的模版，mRNA通过其模版作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成tRNA在蛋白质合成过程中起着运输氨基酸的作用，rRNA在蛋白质合成过程中起着装配机的作用4．比较DNA和RNA的异同点。
比较项目DNA RNA相同点分子组成含有碱基A、G、C、戊糖和磷酸分子结构组成基本单位是单核苷酸，以3’,5’-磷酸二酯键相连成一级结构不同点分子组成含脱氧核糖，含T 含核糖，含U分子结构一级结构是指脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序；二级结构为双螺旋结构；三级结构为超螺旋结构，真核细胞中为核小体结构。
一级结构指核糖核苷酸的排列顺序；二级结构为发卡型的单链结构，也有局部的小螺旋结构，tRNA的二级结构为三叶草型, tRNA的三级结构为倒L型结构。
生物学功能是遗传物质的储存和携带者，参与蛋白质的合成5、GLU（谷氨酸）在体内是如何进行分解代谢，转变为最终代谢物的？（1）谷氨酸的转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用：主要在肝肾组织中进行氨基酸α-酮戊二酸NH3+NADH+H转氨酶L-谷氨酸脱氢酶α-酮酸谷氨酸H2O+NAD（2）转变为谷氨酰氨主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨L-谷氨酸NH3+A TP谷氨酸胺合成酶ADP+PI 谷氨酰氨NH3 谷氨酰胺酶H2O（3）谷氨酰氨的脱羧基作用L—谷氨酸脱羧酶L-谷氨酸CO2 γ-氨基丁酸6．简述乳糖操纵子的调控机制。
负性调节：在没有乳糖存在时，阻遏蛋白与O序列结合，结合在P序列上的RNA的聚合酶不能通过，抑制转录启动，三种酶不能合成，在乳糖存在时，半乳糖生成并与阻遏蛋白结合，是阻遏蛋白不能与O序列结合，结合在P序列上的聚合酶可通过O序列的启动转录结构基因的编码的三种酶合成。
正性调节：在葡萄糖缺乏时，细胞内Camp增加，形成CAP-Camp复合物，该复合物与启动序列附近的CAP位点结合，促进RNA聚合酶与启动子结合和转录。
协调结合：Lac阻遏蛋白负性调节与CAP正性调节两种机制协调合作。
7、重组DNA技术的基本步骤1目的基因的获取a化学合成方法b基因DNA文库c.cDNA文库d聚合酶链反应2克隆载体的选择和构建3外源基因与载体的连接a粘性末端的连接b平端连接c同聚物加尾d人工接头连接（4）重组NDA导入受体菌（5）重组体的筛选a直接选择法b免疫学方法（6）克隆基因的表达a原核表达系b真核表达系9．结合蛋白质分子结构与功能的关系，讨论快速调节细胞水平物质代谢的机制与意义。
答：快速调节是通过改变酶的分子结构，从而改变其活性来调节酶促反应速度，分为变构调节及化学修饰调节两种。
如HB具有4个亚基组成的四级结构，它与氧气可逆结合，其曲线呈S型。
可见HB中第一个亚基与氧气结合以后，促进第四个亚基与氧气结合。
这种一个氧分子与HB亚基结合后引起亚基构象改变，称为变构效应。
小分子氧气是变构剂。
意义：1代谢途径终产物常可使催化该途径起始反应的酶受到抑制2变构调节可使能量得以利用，不致浪费3还可使不同的代谢途径相互协调8、ASP在体内是如何进行代谢的转变为最终代谢产物？答：磷酸烯醇型丙酮酸羧激酶天冬氨酸--------草酰乙酸-----------------------磷酸烯醇式丙酮酸---2-α-酮戊二酸谷氨酸GTP GDP+CO2磷酸甘油------3-磷酸甘油----1，3—二磷酸甘油酸-----3—磷酸甘油酸---1，A TP ADP3—二磷酸甘油酸---------3—磷酸甘油酫----1，6—二磷酸----------6—磷酸NADPH+H NADP 果糖二磷酸酶-1果糖---6—磷酸葡萄果糖---6—磷酸葡萄糖-----------葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶10、简述胆红素在肝中的代谢过程（1）衰老的红细胞被网状内皮系统破坏后释放出的血红素，在血红素加氧酶的催化下，生成胆绿素，再在胆绿素还原酶的催化下生成脂溶性的胆红素（2）胆红素入血与清蛋白结合为血胆红素而被运输（3）胆红素被运送到肝脏，被肝细胞摄取后，与Y蛋白或Z蛋白结合，再被运到内质网，在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成肝胆红素（4）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠菌作用下生成无色的胆素原，大部分胆素原随粪便排出，被空气氧化成黄褐色的粪胆素；小部分经门静脉被重吸收，后大部分又再分泌入肠道，进行胆素原的肠肝循环。
重吸收的胆素原小部分进入体循环，经肾由尿排出，尿胆素原被空气氧化成黄色的尿胆素。
11．真核基因组的结构特点。
1、真核基因组结构庞大。
2、单顺反子：真核基因转录产物为顺反子即一个编码基因转录分成一个信使mRNA分子，均翻译成一条多肽链3、重复序列：重复序列在真核DNA中普遍存在，重复序列长短不一。
4、基因不连续性：在编码基因内部有一些不为蛋白质编码的间隔序列称内含子，而编码序列称外显子。
12．简述糖异生的生理意义。
1、空腹时或饥饿时将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度恒定2、参与补充或恢复肝脏糖原储备3、糖异生促进泌氨排酸，维持酸碱平衡。
13．简述在基因工程种目的基因的主要来源。
1、从染色体DNA中直接分离2、化学合成法：利用DNA合成仪通过化学合成法合成目的基因。
3、基因组DNA文库：分离组织或细胞染色体DNA，利用限制性内切酶将染色体DNA切割成基因水平的许多片断，其中含有我们感兴趣的片断，将他们与适当的克隆载体拼接成重组DNA分子，继而转入受体菌扩增，使每个细菌内部携带一种重组DNA分子的多个拷贝。
4、Cdna 文库5、聚合链每反应：PCR技术。
14．简述血氨的来源与去路。
来源：1、组织种氨基酸脱氨基作用2、肠道呼吸的氨（1）腐败作用产生的氨（2）肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3、肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨的水解4、胺内嘌呤嘧啶等含氮物质的水解也可以产生少量氨。
去路：1、氨主要在肝脏经鸟氨酸合成尿素随尿排出体外2、合成谷氨酰胺3、合成必须氨基酸15．三羧酸循环的生理意义有哪些？1、三羧酸循环是三大营养素的最终代谢通路2、三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽3、为其他物质代谢提供小分子前体4、为呼吸链提供H++e。
16．简述酶原、酶原的激活及其生理意义。
有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，使构像发生改变，表现酶的活性，这种无活性的酶前体称作酶原。