生物化学期末重点总结
生物化学期末复习重点总结

一.n解释1.氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
2. .蛋白质的等电点(pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH大于等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,反正则带正电荷。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
4.核酸的变性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变,失去原有的生物学活性。
5解链温度、溶解温度或Tm:在解链过程中,紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
6.酶的活性中心或活性部位:这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
7.同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合,使酶分子发生构象改变,从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活,酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
10.糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。
11.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
是体内糖代谢最主要途径。
12.糖异生:从非糖化合物(乳酸,甘油,生糖氨基酸,丙酮酸)转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利!。
生物化学重点知识点总结

生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。
以下是生物化学中的一些重点知识点。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者,具有多种重要的功能。
1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。
2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序,通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等,主要依靠氢键维持。
三级结构是指整条肽链的三维空间结构,由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。
四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构,亚基之间通过非共价键相互作用。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其空间结构被破坏,导致生物活性丧失,但一级结构不变。
复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。
碱基之间通过氢键配对,A 与 T 配对,G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)。
mRNA 是蛋白质合成的模板,tRNA 负责携带氨基酸,rRNA 是核糖体的组成成分。
3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性,在 260nm 处有最大吸收峰。
此外,核酸还具有变性和复性的特点。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度;专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应;可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。
(完整版)生物化学知识点重点整理

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子(蛋白质、核酸、多糖和脂质)、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一,它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构:一级结构是氨基酸的线性序列;二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠;三级结构是螺旋和折叠的空间结构;四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质,包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA是双螺旋结构,由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构,由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程,包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能;分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环,包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子,能够加速化学反应的速率,降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源,也是合成生物大分子的前体。
生物化学

生物化学期末复习总结糖代谢一、糖酵解的概念:糖酵解:一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸,是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径,称为糖酵解。
乳酸发酵:在不能利用氧或氧供应不足时,人体将丙酮酸在胞液中还原生成乳酸,称为乳酸发酵。
二、糖酵解的反应过程:具体过程见书P167①~⑤为酵解途径中的耗能阶段,1Glu→2ATP,2分子3-磷酸甘油醛产生⑥~⑩为产能阶段,共产生2*2=4分子A TP糖酵解总结:1、反应部位:胞浆2、是一个不需氧的产能过程3、全程有3个不可逆反应4、产能方式和数量:方式:底物水平磷酸化净生成ATP数量:从G开始2×2-2= 2ATP从Gn开始2×2-1= 3ATP5、终产物乳酸的去路:释放入血,进入肝脏再进一步代谢:分解利用,乳酸循环(糖异生)6、两次底物水平磷酸化:⑦⑩底物水平磷酸化:ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程,称为底物水平磷酸化糖酵解中参与底物水平磷酸化的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶7、消耗ATP的反应:①③8、生成高能磷酸键的反应:⑥⑨含有高能磷酸键的物质:1,3-二磷酸甘油酸,磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)9、与NADH+H+有关的反应⑥⒒无氧酵解中参与丙酮酸被还原为乳酸的NADH产生于无氧酵解第⑥步:由3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸的过程。
10、糖酵解的三个关键酶※:1、E1:己糖激酶2、E2:磷酸果糖激酶-13、E3: 丙酮酸激酶三、己糖激酶:哺乳类动物体内已发现有4种己糖激酶同工酶,分别称为Ⅰ至Ⅳ型。
肝细胞中存在的是Ⅳ型,称为葡萄糖激酶。
它的特点是:①对葡萄糖的亲和力很低;②受激素调控,对葡糖-6-磷酸的反馈抑制并不敏感。
它这些特性使葡萄糖激酶对于肝维持血糖稳定至关重要,只有当血糖显著升高时,肝才会加快对葡萄糖的利用,起到缓冲血糖水平的调节作用。
四、磷酸果糖激酶-1:催化的产物是反馈激活剂,体内唯一的正反馈。
生物化学期末重点总结

生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子:一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷,以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸:人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育,而必须从外界获取等电点:如果在某一PH值下,氨基酸所带正负电荷数目相等,即净电荷为零,在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型:不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布(D-构型,L-构型)氨基酸的主要性质:(旋光特性、紫外吸收,两性解离)蛋白质的一级结构:蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序,主要靠肽链维系,也称蛋白质的共价结构构象:相同构型的化合物中,与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构:肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕,不涉及侧链R集团在空间上的关系,是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构,是蛋白质的构象单元结构域:指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构:指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构:某些蛋白质分子含有两条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,成为蛋白质的亚基超二级结构:在蛋白质分子中,多肽链上由若干相邻的二级结构单元(α螺旋,β折叠,β转角等)彼此相互作用组合在一起,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力:指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起,因而排斥非极性基团,使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析:蛋白质在一定量的中型盐溶液中,其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶:球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中,其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质特定的空间结构被改变,从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质的以及结构的改变特征:1、结构的变化,疏水侧链暴露2、生物活性的丧失,主要特征。
生化期末知识总结

生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科,研究生物体内物质的组成、结构和特性,以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中,我们需要掌握大量的知识点,包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结,希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物,通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中,我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点:1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多,主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中,根据化合物结构的不同特点,可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中,常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名,如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的,如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系,如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关,主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应,如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质,如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响,如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质,也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛,包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点:1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质,根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个22个阶段;经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化;2个异构化,即可逆反应;2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP;产生2分子NADH3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP.二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH25:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释:1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是:肽键。
蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。
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第二章1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16%2、蛋白质基本组成单位:氨基酸3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H)4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白质含量的快速测定方法6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO—NH—8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性)17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋白质变性有机溶剂沉淀:不会变性重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性生物碱试剂沉淀:21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基酸、二肽不可以)第三章22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物23、核苷酸=核苷+磷酸24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+)27、A TP是能量代谢的关键28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键)31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积力,维系这双螺旋结构的稳定32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构33、DNA结构:核糖体、螺线管、放射状环、染色体34、RNA结构特点:mRNA:5’端帽子结构、3’端多聚腺苷酸尾tRNA(三叶草结构):氨基酸臂、反密码环35、反密码子:7个核苷酸组成突环,中间三个核苷酸称为~36、DNA和RNA吸收紫外线的最大吸收峰在260nm37、变性作用:DNA分子在加热、酸、碱、尿素等理化因素作用下,互补碱基间的氢键断裂,结构松散,由规律的双螺旋转变尾无序缠绕的单链状态38、增色效应:DNA变性后,因埋藏在分子内部的碱基暴露,A260可增加37%左右39、变性温度(溶解温度):使50%的DNA变性,也就是A260达到最大值的50%时的温度第四章40、脂溶性维生素:A(夜盲症,胡萝卜)、D(佝偻病)、E、K50、水溶性维生素:C(坏血病)、B族维生素B1、B2、B6、PP、B12、泛酸、叶酸、生物素第五章51、酶促反应特点:高度的催化效率、高度的专一性、(绝对、相对、立体异构专一性)、酶活性的可调节性、酶的不稳定性52、全酶:酶蛋白、辅因子(辅酶或辅基、金属离子)53、辅酶(疏松)、辅基(紧密)无化学本质上的差异,和酶蛋白结合的紧密程度不同54、酶的必须基团:酶的催化活性仅与其分子的一部分肽段有关,这部分肽段含有与酶活性有关的基团称~【酶活性中心的必须基团(结合基团、催化基团)、酶活性中心外的必须基团】55、活性中心:必须基团形成的具有一定空间构象的区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物56、酶原:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时,只是没有催化活性的酶的前身物,称~57、酶原的激活:酶原在一定条件下转化为有活性的酶(实质:酶的活性中心的形成或暴露过程)58、酶促反应的最适温度:只有在某个温度条件下,酶促反应速度最大,酶的变性程度最小,该温度称为~59、酶促反应的最适pH:当在某一特定的pH条件下,酶蛋白、底物和辅酶处于最佳解离状态时,最适宜于它们的互相结合,并发挥最佳的催化作用,此时改环境的pH值为~60、不可逆性抑制作用:抑制剂以共价键与酶的必须基团进行不可逆结合而使酶失去活性⑴专一性不可逆抑制作用:有机磷化合物破坏胆碱酯酶活性中心⑵非专一性:重金属离子、砷剂破坏巯基可逆性抑制作用:以非共价键结合⑴竞争性抑制:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制、磺胺药抑制二氢叶酸合成酶⑵非竞争性:嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂,也是该酶的底物,可被催化生成氧嘌呤醇(别黄嘌呤),别黄嘌呤是黄嘌呤氧化酶的非竞争性抑制剂⑶反竞争性61、酶的分类:氧化还原、转移、水解、裂合、异构、合成酶类62、同工酶:催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶第六章63、在整个糖酵解过程中已糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的反应是不可逆的64、糖有氧氧化的反应过程:⑴葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸(胞液)⑵丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A(线粒体)⑶三羧酸循环(线粒体)65、丙酮酸脱氢酶系:包括丙酮酸脱氢酶(辅酶是TPP)、硫辛酸乙酰转移酶(辅酶是硫辛酸和CoA-SH)、二氢硫辛酸脱氢酶(辅酶是F AD),并需要线粒体基质中的NAD+作为受氢体66、三羧酸循环特点:⑴4次脱氢(其中三次以NAD+为受氢体,一次以F AD为受氢体)和2次脱羧反应。
循环一次消耗1分子乙酰基生成1分子A TP⑵在线粒体中进行。
由于柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系,循环不可逆⑶草酰乙酸参与其它代谢而不断更新。
通过转氨基作用,草酰乙酸与天冬氨酸可以相互转变;乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮酸67、1分子丙酮酸生成15 个A TP乙酰辅酶A 12糖酵解 2糖酵解有氧氧化36或38糖原有氧氧化37或3968、磷酸戊糖途径的生理意义:⑴提供磷酸核糖⑵NADPH的生成及其功用㈠在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢,作为供氢体㈡NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量,维持细胞特别是红细胞的完整性㈢NADPH参加干内生物转化反应69、糖原合成酶是糖原合成过程的关键酶。
磷酸化酶是糖原分解的关键酶70、肝糖原分解进入血液而补充血糖。
肌糖原维持肌肉收缩71、糖异生作用:由非糖物质(甘油、有机酸、生糖氨基酸)转变为葡萄糖或糖原的过程(肾脏可进行)72、㈠⑴丙酮酸羧化酶⑵磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶㈡果糖二磷酸酶73、血糖的来源:食物中的糖、肝糖原分解、肝中糖异生作用第七章74、生物氧化:糖、脂类和蛋白质等有机物在体内经过一系列的氧化分解,最终生成二氧化碳和水并释放出能量75、CO2在体外是直接燃烧;在体内为有机酸脱羧产生。
76、H2O连续的递氢最终与氧结合;生物氧化过程中的能量是逐步释放的,近50%的能量用于合成A TP77、转运线粒体外NADH至线粒体内的机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种78、ATP生成方式:底物水平磷酸化、氧化磷酸化第八章79、脂肪酸的氧化:脂肪酸的活化(胞液中)和活化的脂肪酰辅酶A在线粒体内的β-氧化80、脂肪酰CoA进入线粒体要以肉碱为载体81、β-氧化:脱氢、加水、再脱氢、硫解82、酮体:在肝细胞内,β-氧化产生的大量乙酰CoA不能全部氧化,部分乙酰CoA在线粒体中转变为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,这三种物质统称~83、酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有中间代谢物84、乙酰乙酸CoA的关键酶:β-羟-β-甲基戊二酰CoA合成酶(胆固醇合成也用)85、肝脏是生成酮体的器官、但不能利用酮体;肝外组织不生成酮体,可以氧化利用酮体86、脂肪酸用乙酰CoA作为碳源,NADPH作为供氢体,A TP提供合成所需的能量,在组织的胞液中合成87、乙酰CoA主要来自糖代谢88、脂肪酸的合成是还原性合成,过程中必须的供氢体来自磷酸戊糖通路89、脂肪酸合成过程:⑴丙乙酰CoA的生成:乙酰CoA羧化成丙乙酰CoA是第一步反应,乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶(关键酶),辅酶是生物素⑵脂肪酸合成酶系:由脂酰载体蛋白(ACP)和围绕在其四周的至少六种酶组成90、软脂酸的合成:脱羧缩合、加氢、脱水、再加氢91、卵磷脂的合成:经过三磷酸胞苷(CTP)激活,形成胞苷二磷酸胆碱(CDP-胆碱)或胞苷二磷酸胆氨(CDP-胆氨)92、CTP——磷脂合成UTP——糖元合成93、乙酰CoA是合成胆固醇的基本原料,同时还需要NADPH+H+,A TP等辅助因素参加94、HMG CoA还原酶是合成的限速酶95、胆固醇:转变成胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第九章96、脱氨基方式:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用(最重要)、非氧化脱氨基作用97、转氨酶作用需要磷酸吡哆醛98、谷氨转胺的转运没有毒性99、氨基甲酰磷酸合成酶I在线粒体中,~II在胞液中100、精氨酸可以加速尿素合成101、肝脏的线粒体和胞液共同完成NH2的形成102、α-酮酸代谢转变为糖和酮体:生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸103、一碳单位:氨基酸在分解代谢过程中,能够产生含有一个碳原子的基团。
~需与四氢叶酸结合104、一碳单位的生理作用:⑴作为合成嘌呤和嘧啶的原料⑵参与重要物质的合成105、儿茶酚胺是多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素三者的总称第十章1、在人体内,两种嘌呤最终分解均为生成尿素。
尿素水溶性较差,造成痛风。
别嘌呤醇治疗痛风,抑制黄嘌呤氧化酶2、核糖核苷酸合成途径:从头合成途径、补救合成途径第十一章108、DNA聚合酶的底物:dNTP(包括dA TP、dGTP、dCTP、dUTP109、主要酶类:㈠参与双股DNA解链的酶:⑴DNA拓扑异构酶:原生物拓扑酶I可使共价封闭的双股超螺旋DNA变成松弛态⑵解螺旋酶:解开两条链间的氢键后形成两条模板单链⑶单链DNA结合蛋白:防止解开的两条单链重新聚合,防止核酸酶的水解㈡引物酶:催化RNA引物的生成㈢DNA聚合酶:⑴~I:催化DNA合成活性,校正错配,切除RNA引物,填补空隙,修复损伤DNA⑵~II:特殊的修复功能⑶~III:是原生物染色体DNA的主要复制酶㈣DNA连接酶:在复制中起最后的连接作用,在DNA修复、重组和剪接中发挥重要的缝合缺口作用110、前导链:新链延伸方向与复制叉行进方向一致111、随从链:新链延伸方向与复制叉行进方向相反112、冈崎片段:刚合成的一段一段的DNA片段113、半不连续复制:在DNA复制时,不可能将两条模板链完全解开,为两条单链后再进行复制,而只能边解开边复制114、逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程,催化此反应的酶,称为逆转录酶第十二章1、复制与转录的区别:⑴转录只用于DNA的一条链为模板⑵转录不需要引物⑶合成的RNA以U与模板上的A ⑷转录后生成的各种RNA需要经过加工修饰过程,才转变为成熟的mRNA、tRNA和rRNA ⑸复制时基因组的全长均要复制,而转录仅根据机体需要选择部分DNA片段相同:都以DNA为模板;均以核苷三磷酸为原料;合成方向都是5’向3’方向;聚合过程均以磷酸二酯键连结核苷酸;都遵守碱基配对原则第十三章1、合成蛋白质:原料是氨基酸,氨基酸在mRNA指导下逐一缩合,氨基酸须由tRNA携带过程在rRNA和蛋白质组成的核蛋白体上进行需以mRNA为直接模板、tRNA携带氨基酸、核蛋白体为装配场所2、遗传密码有64种排列方式,~是三联体密码子3、终止密码子:UAA、UGA、UAG起始密码子:甲硫氨酸(AUG)4、遗传密码的性质:连续性、通用性、兼并性、密码子与反密码子配对的摆动性5、兼并性:一个以上密码子体现1种氨基酸遗传信息的现象6、氨基酸的活化过程消耗A TP,消耗2分子A TP生成1分子AMP7、氨基酰tRNA合成酶具有绝对专一性,对氨基酸、tRNA都有高度特异的识别8、蛋白质生物合成过程:翻译的起始、延长、终止9、真核生物起始复合物的生成过程需要GTP和Mg2+第十四章1、肝脏在糖代谢过程中作用:~是维持血糖浓度恒定的重要器官;~具有较强的糖原合成与分解的能力;~也是糖异生作用的主要器官,可将甘油、氨基酸和乳糖等非糖物质转化为糖原或葡萄糖~在脂类代谢中作用:~是体内产生酮体的唯一器官。