医学生物化学重点总结
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
医学生生物化学复习知识点总结
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
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第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1。
是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。
2。
分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1。
两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1PH<PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2（pK1+pK2）2。
紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm.3。
茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr)五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(-CO-NH—）2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。
4。
天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA，RNA或蛋白质结合，以保护机体(解毒)（2)多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）超二级结构：即模体（motif ），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
蛋白质的分类：1。
根据组分:（1)单纯蛋白质 (2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr （非蛋白部分为结合蛋白的辅基） 2。
形状和空间构象：(1)纤维状:长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护 （2）球状：水溶性较好，结构更复杂—-酶和调控蛋白第三节 蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础.不同种属来源pr 相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能→同源蛋白质。
3。
一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致.镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2。
蛋白质在不改变一级结构的前提下,通过变构(配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性 三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.朊病毒:查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
（1）细胞型（正常型):表达于脊椎动物细胞表面,存在于a —螺旋。
（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c 异构体,可胁迫PrPc 转化为PrP Sc ，实现自我复制，并产生病理效应。
1.提取：破碎组织和细胞,将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
2。
纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。
3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：(1）盐析:用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。
Eg ：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠.原理：夺取蛋白质周围的水化膜,破坏其稳定性。
（2）加入有机溶剂 Eg ：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇。
原理：降低溶液的介电常数,使蛋白质相互吸引。
四 补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮,异亮 2。
含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫:甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸4.亚氨基酸:脯氨酸 ⑥含羟基：丝 苏嘌呤 腺嘌呤（A ）鸟嘌呤（G ）嘧啶尿嘧啶（U ） 胸腺嘧啶（T ） 胞嘧啶（C ）5.含酰胺基：谷氨酰胺,天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电)：天冬氨酸，谷氨酸 二、肽1。
多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端)，羧基(羧基末端，C 端)。
2。
多肽命名：N 端→C 端3。
多肽中肽链4个原子（C,O ，N,H)和相邻两个a 碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit ）。
4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽第三章 核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物,携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。
根据组成不同，可分为核糖核酸(RNA ）和脱氧核糖核酸（DNA ）。
第一节 核酸的化学组成及一级结构核酸分子的元素组成为C ，H ，O ，N 和P ，基本单位为核苷酸。
（也称单核苷酸） 一、核苷酸核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖(脱氧戊糖）和磷酸。
1。
碱基（1）存在于DNA 分子中：A ，T ，C,G ；存在于RNA 中：A,U ，C ，G 。
（2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基,种类很多，大多数为甲基化碱基。
2。
戊糖（1）核糖构成RNA ，脱氧核糖构成DNA ；（2）RNA 分子较DNA 分子更易发生水解，因此不如DNA 稳定。
3。
核苷（1)碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）。
(2)核 苷：AR,GR ，UR ，CR （3）脱氧核苷:Dar,dGR ， dTR ， dCR. 4。
单核苷酸(1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)①核苷酸:AMP ，GMP ，UMP ,CMP ②脱氧核苷酸。
dAMP ，dGMP ，dTMP ,dCMP .。
③重要的核苷酸衍生物④多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷），NDPC （二磷酸核苷⑤环化核苷酸：cAMP （3’,5'-环腺甘酸)cGMP （3’，5’—环鸟苷酸）二、核酸的一级结构单核苷磷酸戊糖（脱氧戊碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）核酸核酸DNRNmRNAtRNA rRNA核心颗粒连接区DNA （约146bp ） 组蛋白八聚休连接区DNA （约60bp ）H 1核小体1。
定义：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。
2.核苷酸之间以3´，5´磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。
书写方法：左端标出5’末端，右侧为3’末端例如：5'ACTGCT3’ 第二节 DNA 的空间结构和功能一、DNA 的二级结构——双螺旋结构模型DNA 双螺旋结构的特点1。
DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以一脱氧核苷酸—磷酸,为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm,形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式:A=T ，C=G ），相邻碱基平面距离0。
34nm ，螺旋一圈螺距3.4nm ，一圈10对碱基。
2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持.氢键主持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
3.DNA 双螺旋结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构,但当改变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。
二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装1。
DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构:DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相反 2。
原核生物DNA 是环状超螺旋结构3。
真核生物DNA 在核内的组装 真核生物染色体由DNA 和蛋白质构成,其基本单位是核小体，（1）核心颗粒：由长146bp 的双螺旋DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成.（2)连接区：由连接区DNA 和组蛋白H 1组成。
（3）连接区DNA ：连接相邻两个核心颗粒。
（4）组蛋白①组蛋白种类:H1，H 2A ，H 2B,H 3，H 4②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2分子H 2A ，H 2B ，H 3，H 4组成八聚体（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结。
(6)染色体是由DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、DNA 的功能1。
DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活的信息基础。
2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。
3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。
4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体DNA 和叶绿体DNA,属于核外遗传物质。
第三节 RNA 的功能和结构 RNA一、信使RNA 的结构与功能mRNA 的结构特点1。
大多数真核mRNA 的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C 2’也是甲基化,形成帽子结构. 2。
大多数真核mRNA 的3'末端有一个多聚腺苷酸（polyA ）结构,称为多聚A 尾5'm 7Gppp ———AUG ————-———UAG —--———AAUAAA ———poly(A ）3'3。
帽子结构和多聚A 尾的功能（1）mRNA 核内向胞质的移位（2)mRNA 的稳定性维系(3)翻译超始的调控4。
mRNA 的功能：转录核内DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序 二、转运RNA 的结构和功能1。
tRNA 分子中含有较多的稀有碱基，含10-20%稀有碱基，如DHU,3’末端为—CCA —OH ，5’末端大多数为G 2.tRNA 二级结构—-三叶草氨基酸臂，DHU 环,反密码环，额外环，T ψC 环3.tRNA 的三级结构——倒L 形 4。
tRNA 的功能：搬运氨基酸到核糖体和识别密码子，参与蛋白质的翻译 三、核蛋白休RNA 的结构和功能1.rRNA 与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成。
2。
rRNA 的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
3。
rRNA 的种类：（根据沉降系数） 真核生物 原核生物 5srRNA5srRNA 28srRNA 23srRNA 5.8srRNA16srRNA一、核酸的一般理化性质1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基，为多元酸,具有较强的酸性。