生化期末复习要点
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化复习知识点
生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。
3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。
4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。
5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。
6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。
7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。
8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。
9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。
10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。
11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。
12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。
所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。
生化期末重点,老师画的
生化小结第一章1,生物氧化：糖脂肪蛋白质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水,并释放出大量能量的过程称为生物氧化。
2.糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖通过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程叫糖酵解，也叫糖的无氧氧化。
1. 糖酵解是生物界普遍存在的供能途径、2. 糖酵解是少数代谢活跃，耗能多的组织细胞的主要供能方式（如：视网膜、肾髓质、睾丸、成熟红细胞无线粒体）3. 糖酵解是剧烈运动时能量的主要来源3.糖的有氧氧化：在机体氧气供应充足时，葡萄糖彻底氧化生成水和二氧化碳，幷释放能量的过程。
是机体主要的功能方式。
4.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、氨基酸）转变成葡萄糖和糖原的过程。
5．糖的分解代谢与合成代谢：糖的分解代谢：有三条途径1．糖酵解糖原或葡萄糖无氧分解成乳酸，并生成atp的过程称为糖酵解。
糖酵解的生理意义a．少数细胞，即是在氧供应正常的情况下，也需要从糖酵解获得能量：视网膜、白细胞、骨髓b．成熟的红细胞无线粒体，仅靠无氧酵解供能c．机体缺氧情况下，是供能的主要方式。
/ 且能迅速提供能量，对肌肉收缩很重要。
2.糖有氧氧化：有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成C02和H2O的过程称为糖的有氧氧化。
分为三个阶段：1.葡萄糖或糖原的葡萄糖单位转变为丙酮酸。
2.丙酮酸氧化生成乙酰CoA.在线粒体内膜进行3.乙酰CoA进入三羧酸循环完全氧化生成CO2和H2O.1生理意义：产生的能量多，是机体利用糖能源的主要途径在有氧情况下，由葡萄糖开始可释放能量生成38分子ATP，由糖原开始可释放能量生成39分子ATP，同一种代谢底物比糖酵解释能生成的ATP数目多得多，因此正常生理条件下，机体糖代谢以有氧氧化为主。
2三羧酸循环是体内糖、脂质和蛋白质3大代谢的中心环节三羧酸循环不仅是糖代谢的重要途径，同时也是脂质和蛋白质彻底氧化为CO2和H2O的必经之路。
3.其催化酶系在细胞胞浆与线粒体中，且糖有氧氧化途径也是沟通体内糖、脂类与蛋白质代谢途径的基础与联系枢纽。
生化期末考点总结
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
生化技术原理期末考试复习重点
14：从RNA除去混杂的DNA，可用DNAase将DNA降解掉。
⑶许多生物大分子一旦离开了生物体内的环境时就极易失活,因此分离过程中如何防止其失活，就是生物大分子提取制备最困难之处.
⑷生物大分子的制备几乎都是在溶液中进行的,温度、pH值、离子强度等各种参数对溶液中各种组成的综合影响，很难准确估计和判断。
2：生物大分子的制备通常可按以下步骤进行：
①确定要制备的生物大分子的目的和要求，是进行科研、开发还是要发现新的物质。
第二章
1:盐析法应用最广的还是在蛋白质领域，已有八十多年的历史,其突出的优点是:
①成本低，不需Байду номын сангаас特别昂贵的设备。
②操作简单、安全.
③对许多生物活性物质具有稳定作用。
2:硫酸铵盐析
固体法
盐析后要在冰浴中放置一段时间,待沉淀完全后再离心与过滤.在低浓度硫酸铵中盐析可采用离心分离，高浓度硫酸铵常用过滤方法.各种饱和度下需加固体硫酸铵的量。
②将混合物置于某一物相（大多数是液相）中，通过物理力场的作用，使各组分分配于不同的区域,从而达到分离的目的，如电泳、离心、超滤等。
目前纯化蛋白质等生物大分子的关键技术是电泳、层析和高速与超速离心。
5:需了解的生物大分子物理、化学性质，主要有:
1、在水和各种有机溶剂中的溶解性.
2、在不同温度、pH值和各种缓冲液中生物大分子的稳定性。
离子交换层析:带电性，静电引力
生化期末知识总结
生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内物质的组成、结构和特性，以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中，我们需要掌握大量的知识点，包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结，希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物，通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中，我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点：1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多，主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中，根据化合物结构的不同特点，可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中，常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名，如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的，如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系，如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关，主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应，如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质，如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响，如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质，也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛，包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点：1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质，根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生化期末复习资料
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
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10临床康复-生化期末复习要点第三章蛋白质1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。
3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。
4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。
5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6、蛋白质各级结构主要的化学键：一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。
二级结构：氢键是维持其主要的化学键。
三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。
第四章核酸1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。
2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。
3、tRNA的二级结构为三叶草形。
三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反密码子臂、D臂、氨基酸臂。
4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。
5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。
其组成：DNA和组蛋白两种成分。
6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端大多数为G。
tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。
tRNA的三级结构特点：倒L形。
mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。
7、简述三种主要的RNA的生物功能。
mRAN：合成蛋白质的直接模板。
tRAN：携带转运氨基酸。
rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。
8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。
第五章维生素与微量元素1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量的有机物质。
2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。
生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。
缺乏病：夜盲症，干眼病。
3、简述维生素D的生化功能及缺乏病生化功能：促进胃肠对钙的吸收；增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；促进胃脏对钙、磷的重吸收。
缺乏病：儿童课引起佝偻病，成人可引起软骨病。
4、简述维生素C的生化功能及缺乏病生化功能：参与羟化反应，促进胶原蛋白合成；参与氧化还原与解毒作用；抗肿瘤作用。
缺乏病：坏血病4、维生素B族——要求掌握其活性形式和缺乏病。
课本P64第六章酶1、酶:是由活细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。
2、酶的活性中心：在酶分子中，某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上却彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物的特定空间区域，这一区域称为酶的活性中心。
3、同工酶：指能催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和生物活性不同的一组酶。
4、酶促反应的特点：酶的催化效率极高；对底物具有高度的专一性；酶促反应的可调节性；酶活性的不稳定性。
5、底物浓度对酶促反应速度的影响：酶促反应中，如果（S）>>(E)，则随着酶浓度的增加，酶促反应的速度也相应增大，成正比关系。
米式方程：V= Vmax·[S]/ （Km+ [S]）Km的定义：对某一特定酶来说，米氏常数Km是特征性物理常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半是的底物浓度。
6、掌握不可逆性抑制作用的例子。
课本P797、竞争性抑制作用的特点：抑制剂结构与底物相似；抑制剂结合的部位是酶的活性中心；抑制作用的大小取决于抑制剂与酶的亲和力与底物浓度的相对比例8、简述酶原激活的机理及其生理意义酶原激活是指无活性的酶原在一定条件下转变为活性的酶的过程。
其机制是在转一的蛋白酶的作用下，酶原分子内肽链的某一肽段被切除后，使分子构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，是指具备了酶的催化能力。
其生理意义是：对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。
此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。
有多种酶类以酶原的形式在血液循环中进行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
9、乳酸脱氢酶（LDH）是由骨骼肌型和心肌型两种亚基构成的四聚体。
第七章糖代谢1、糖的无氧分解（糖酵解）定义：葡萄糖或糖原在缺氧条件下分解为乳酸的过程。
部位：胞浆关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
能量：1mol葡萄糖经过糖酵解途径两次底物水平磷酸化能产生4molATP，减去消耗2molATP，可净生成2molATP。
在抗体缺氧情况下迅速提供能量。
2、糖的有氧氧化定义：在有氧条件下，葡萄糖或糖原彻底氧化分解为CO2和H2O，并产生大量ATP的过程称为糖的有氧氧化。
部位：胞浆和线粒体。
关键酶：有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系，异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶。
能量：1mol葡萄糖净得36或38molATP。
生理意义：是机体获得能量的主要方式。
3、简述三羧酸循环的要点及生理意义。
1）TAC有4次脱氢，2次脱羧及1次底物水平磷酸化。
2）TAC中有3个不可逆反应，三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶）。
3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在起着催化剂的作用。
草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。
生理意义：是三大营养素彻底氧化的最终代谢途径；是三大营养素的代谢联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前体；为氧化磷酸化提供氢。
4、磷酸戊糖途径的生理意义。
1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料。
2）提供NADPH，参与合成代谢，生物转化反应及维持谷胱甘肽的还原性。
3）为机体提供各种糖。
5、糖原合成：关键酶为糖原合酶和磷酸化酶糖原的合成与分解的生理意义：在于当机体糖供应充足是，肝、肌肉等组织将多余的葡萄糖合成糖原储备起来；而空腹时将机体储存的糖原分解，为组织细胞提供能源。
6、糖异生：定义：机体把非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油丙酮酸部位：肝、肾限速酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的反应过程。
生理意义：维持血糖浓度的相对恒定：空腹或饥饿是利用氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径，这在饥饿后进食更为重要。
调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增加，有利于维持酸碱平衡。
协助氨基酸代谢：血浆氨基酸增多，糖异生作用增强。
第八章脂类代谢1、脂肪动员：脂肪组织中的三酰甘油在脂酶的作用下逐步水解生成甘油和游离脂酸，并释放入血供其他组织利用的过程。
2、软脂酸的能量计算（16C）1分子软脂酸经7次β氧化可产生7分子FADH2、7分子NADH和8分子乙酰CoA。
每分子乙酰CoA彻底氧化可产生12分子ATP、FADH2和NADH通过呼吸链可产生2分子和3分子ATP。
所以共生成的ATP有131分子，但软脂酸的活化过程中消耗2分子ATP，因此，净生成的A TP有129分子。
作为了解：计算依据/产能部位：3、酮体代谢酮体组成：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮代谢特点：肝外被利用，肝内合成。
生理意义：酮体合成是肝向外输出脂肪酸类能源物质的形式；保证脑组织和红细胞对葡萄糖的需要；酮体的生成与利用，一直肌肉蛋白质的分解，防止蛋白质过多消耗。
4、甘油磷脂的合成原料：甘油、脂酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、蛋氨酸。
5、三酰甘油合成部位：主要是肝脏和脂肪组织。
原料：甘油、脂酸。
6、试述人体胆固醇的合成部位、来源、器官及其转变。
部位：成人除脑组织和成熟红细胞外，全身各组织均可合成胆固醇，以肝脏合成最旺盛，其次是小肠。
原料：乙酰CoA、NADPH、H、供氢体、A TP供能。
转变：1）胆汁酸2）类固醇激素3）胆固醇酯4）维生素D37、血浆脂蛋白的分类和生理功能。
8、血糖的来源与去路以及其调节激素。
血糖的来源：（1）食物经消化吸收的葡糖糖。
（2）肝糖原分解。
（3）糖异生。
血糖的去路：（1）氧化供能。
（2）合成糖原。
（3）转变为脂肪及其某些非必须氨基酸。
（4）转变为其他糖类物质。
调节激素：胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素。
第九章生物氧化1、生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终形成CO2和水，同时逐步释放能量的过程。
2、图示NADH氧化呼吸链的排列顺序及产能部位。
答：如图：排列顺序，产能部位3、图示琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序、产能部位及各种抑制剂作用部位。
4、底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程。
5、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢\电子经呼吸链传递到氧生成水时，所释放的能量使ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。
6、抑制剂对氧化磷酸化地影响：（1）呼吸链抑制剂（2）解偶联剂熟悉几个抑制剂的名称。
第十章氨基酸的代谢1.氮平衡：指摄入氮与排出氮之间的平衡关系。
（1）氮的总平衡：摄入氮=排出氮（2）氮的正平衡∶摄入氮＞排出氮（3）氮的负平衡：摄入氮＜排出氮生理意义：可以反映蛋白质在体内代谢概况。
2.必需氨基酸：在体内需要而自身又不能合成的，必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸包括:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
3.蛋白质腐败：肠道细菌对部分来消化的蛋白质及部分消化产物所进行的代谢作用，称之为蛋白质腐败。
4.氨基酸的脱氨基作用：1）氧化脱氨基2）转氨基作用两个转氨酶（氨基酸转移酶、转氨酶）3）联合脱氨基作用5.试述血氨的来源与去路及高血氨症的中毒机制。
（1）来源：a.氨基酸及其他含氧化合物在组织内脱氨基形成的内源性氨。
b.肠道产氨：大肠下端细菌代谢；食物蛋白质的腐败作用；血中的尿素渗入肠道，在经细菌或尿素酶分解。
c.肾脏产氨：在肾小管上皮细胞中分解谷氨酰胺生产氨。
（2）去路：a.在肝内合成尿素，这是最主要的去路。
b.合成非必须氨基酸及其他含氮化合物。
c. 合成谷氨酰胺。
d.肾脏泌氨与H结合，以NH4形式排出体外。
（3）机制：氨中毒又称肝昏迷。
肝病变导致氨生成尿素的途径受阻，氨是脂溶性强的物质，可自由通过血脑屏障进入脑细胞。
在脑组织中可与酮戊二酸减少，则三羧酸循环速率降低，A TP的生产量减少，引起大脑功能障碍。