生化期末复习要点
10临床康复-生化期末复习要点
第三章蛋白质
1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨
酸、苏氨酸、酪氨酸。
2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。
3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结
构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。
4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。
5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶
液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6、蛋白质各级结构主要的化学键：
一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。
二级结构：氢键是维持其主要的化学键。
三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。
第四章核酸
1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。
2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。
3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反
密码子臂、D臂、氨基酸臂。
4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。
5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、
H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。
6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端
大多数为G。
tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。
tRNA的三级结构特点：倒L形。
mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。
7、简述三种主要的RNA的生物功能。
mRAN：合成蛋白质的直接模板。
tRAN：携带转运氨基酸。
rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。
8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如
粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。
第五章维生素与微量元素
1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物
供给的一组低分子量的有机物质。
2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。
生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。
缺乏病：夜盲症，干眼病。
3、简述维生素D的生化功能及缺乏病
生化功能：促进胃肠对钙的吸收；增加骨对钙、磷的吸收和沉积，有利于骨的钙化；促进胃脏对钙、磷的重吸收。
缺乏病：儿童课引起佝偻病，成人可引起软骨病。
4、简述维生素C的生化功能及缺乏病
生化功能：参与羟化反应，促进胶原蛋白合成；参与氧化还原与解毒作用；抗肿瘤作用。
缺乏病：坏血病
4、维生素B族——要求掌握其活性形式和缺乏病。课本P64
第六章酶
1、酶:是由活细胞产生的具有高效和特异催化作用的蛋白质。
2、酶的活性中心：在酶分子中，某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构
上却彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物的特定空间区域，这一区域称为酶的活性中心。
3、同工酶：指能催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和生物活性不同的一组酶。
4、酶促反应的特点：酶的催化效率极高；对底物具有高度的专一性；酶促反应的可调节性；
酶活性的不稳定性。
5、底物浓度对酶促反应速度的影响：
酶促反应中，如果（S）>>(E)，则随着酶浓度的增加，酶促反应的速度也相应增大，成正比关系。
米式方程：
V= Vmax·[S]/ （Km+ [S]）
Km的定义：对某一特定酶来说，米氏常数Km是特征性物理常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半是的底物浓度。
6、掌握不可逆性抑制作用的例子。课本P79
7、竞争性抑制作用的特点：抑制剂结构与底物相似；抑制剂结合的部位是酶的活性中心；
抑制作用的大小取决于抑制剂与酶的亲和力与底物浓度的相对比例
8、简述酶原激活的机理及其生理意义
酶原激活是指无活性的酶原在一定条件下转变为活性的酶的过程。其机制是在转一的蛋白酶的作用下，酶原分子内肽链的某一肽段被切除后，使分子构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，是指具备了酶的催化能力。其生理意义是：对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。有多种酶类以酶原的形式在血液循环中进行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
9、乳酸脱氢酶（LDH）是由骨骼肌型和心肌型两种亚基构成的四聚体。
第七章糖代谢
1、糖的无氧分解（糖酵解）
定义：葡萄糖或糖原在缺氧条件下分解为乳酸的过程。
部位：胞浆
关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
能量：1mol葡萄糖经过糖酵解途径两次底物水平磷酸化能产生4molATP，减去消耗2molATP，可净生成2molATP。
在抗体缺氧情况下迅速提供能量。
2、糖的有氧氧化
定义：在有氧条件下，葡萄糖或糖原彻底氧化分解为CO2和H2O，并产生大量ATP的过程称为糖的有氧氧化。
部位：胞浆和线粒体。
关键酶：有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系，异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶。
能量：1mol葡萄糖净得36或38molATP。
生理意义：是机体获得能量的主要方式。
3、简述三羧酸循环的要点及生理意义。
1）TAC有4次脱氢，2次脱羧及1次底物水平磷酸化。
2）TAC中有3个不可逆反应，三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合酶）。
3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。
生理意义：是三大营养素彻底氧化的最终代谢途径；是三大营养素的代谢联系的枢纽；
为其他合成代谢提供小分子前体；为氧化磷酸化提供氢。
4、磷酸戊糖途径的生理意义。
1）提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料。
2）提供NADPH，参与合成代谢，生物转化反应及维持谷胱甘肽的还原性。
3）为机体提供各种糖。
5、糖原合成：关键酶为糖原合酶和磷酸化酶
糖原的合成与分解的生理意义：在于当机体糖供应充足是，肝、肌肉等组织将多余的葡萄糖合成糖原储备起来；而空腹时将机体储存的糖原分解，为组织细胞提供能源。
6、糖异生：
定义：机体把非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程
原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油丙酮酸
部位：肝、肾
限速酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的反应过程。
生理意义：
维持血糖浓度的相对恒定：空腹或饥饿是利用氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；
补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径，这在饥饿后进食更为重要。
调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增加，有利于维持酸碱平衡。
协助氨基酸代谢：血浆氨基酸增多，糖异生作用增强。
第八章脂类代谢
1、脂肪动员：脂肪组织中的三酰甘油在脂酶的作用下逐步水解生成甘油和游离脂酸，并释
放入血供其他组织利用的过程。
2、软脂酸的能量计算（16C）
1分子软脂酸经7次β氧化可产生7分子FADH2、7分子NADH和8分子乙酰CoA。
每分子乙酰CoA彻底氧化可产生12分子ATP、FADH2和NADH通过呼吸链可产生2分子和3分子ATP。所以共生成的ATP有131分子，但软脂酸的活化过程中消耗2分子
ATP，因此，净生成的A TP有129分子。
作为了解：计算依据/产能部位：
3、酮体代谢
酮体组成：乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮
代谢特点：肝外被利用，肝内合成。
生理意义：酮体合成是肝向外输出脂肪酸类能源物质的形式；保证脑组织和红细胞对葡萄糖的需要；酮体的生成与利用，一直肌肉蛋白质的分解，防止蛋白质过多消耗。
4、甘油磷脂的合成原料：甘油、脂酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、蛋氨酸。
5、三酰甘油合成部位：主要是肝脏和脂肪组织。原料：甘油、脂酸。
6、试述人体胆固醇的合成部位、来源、器官及其转变。
部位：成人除脑组织和成熟红细胞外，全身各组织均可合成胆固醇，以肝脏合成最旺盛，其次是小肠。
原料：乙酰CoA、NADPH、H、供氢体、A TP供能。
转变：1）胆汁酸2）类固醇激素3）胆固醇酯4）维生素D3
7、血浆脂蛋白的分类和生理功能。
8、血糖的来源与去路以及其调节激素。
血糖的来源：（1）食物经消化吸收的葡糖糖。（2）肝糖原分解。（3）糖异生。
血糖的去路：（1）氧化供能。（2）合成糖原。（3）转变为脂肪及其某些非必须氨基酸。
（4）转变为其他糖类物质。
调节激素：胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素。
第九章生物氧化
1、生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终形成CO2和水，同时
逐步释放能量的过程。
2、图示NADH氧化呼吸链的排列顺序及产能部位。
答：如图：排列顺序，产能部位
3、图示琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序、产能部位及各种抑制剂作用部位。
4、底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重
新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程。5、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢\电子经呼吸链传递到氧生成水时，所
释放的能量使ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。
6、抑制剂对氧化磷酸化地影响：（1）呼吸链抑制剂（2）解偶联剂熟悉几个抑制剂的名称。
第十章氨基酸的代谢
1.氮平衡：指摄入氮与排出氮之间的平衡关系。
（1）氮的总平衡：摄入氮=排出氮
（2）氮的正平衡∶摄入氮＞排出氮
（3）氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
生理意义：可以反映蛋白质在体内代谢概况。
2.必需氨基酸：在体内需要而自身又不能合成的，必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸包括:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
3.蛋白质腐败：肠道细菌对部分来消化的蛋白质及部分消化产物所进行的代谢作用，称之
为蛋白质腐败。
4.氨基酸的脱氨基作用：
1）氧化脱氨基2）转氨基作用两个转氨酶（氨基酸转移酶、转氨酶）3）联合脱氨基作用5.试述血氨的来源与去路及高血氨症的中毒机制。
（1）来源：a.氨基酸及其他含氧化合物在组织内脱氨基形成的内源性氨。
b.肠道产氨：大肠下端细菌代谢；食物蛋白质的腐败作用；血中的尿素渗入肠道，在经细菌或尿素酶分解。
c.肾脏产氨：在肾小管上皮细胞中分解谷氨酰胺生产氨。
（2）去路：a.在肝内合成尿素，这是最主要的去路。b.合成非必须氨基酸及其他含氮化合物。c. 合成谷氨酰胺。d.肾脏泌氨与H结合，以NH4形式排出体外。
（3）机制：氨中毒又称肝昏迷。肝病变导致氨生成尿素的途径受阻，氨是脂溶性强的物质，可自由通过血脑屏障进入脑细胞。在脑组织中可与酮戊二酸减少，则三羧酸循环速率降低，A TP的生产量减少，引起大脑功能障碍。
6.酮酸的代谢去路有哪些？
（1）合成糖或脂类：当体内不需要将酮酸再合成氨基酸；并且体内的能量供应充足时，酮酸可以转变成糖或脂肪。
（2）合成非必需氨基酸：酮酸氨基化生成非必需氨基酸。
（3）氧化供能：酮酸在体内可彻底氧化生成二氧化碳和水，同时释放能量供机体活动所需。
7.尿素中的两个氮原子来自天冬氨酸与氨。
8.尿素合成——鸟氨酸循环学说
四个步骤：1)氨基甲酰磷酸的合成。2）瓜氨酸的合成。3）精氨酸的合成。4）精氨酸水解生成尿素。
合成部位：在肝细胞的线粒体及胞液中
意义：降低血氨浓度，对氨的解毒作用。
尿素合成是一个耗能过程，合成1分子尿素需要3分子ATP，共消耗4个高能磷酸键。
9.一碳单位：（1）定义：有些氨基酸在体内分解代谢过程中，可产生含一个碳原子的活性
基团，称为一碳单位。（2）运输载体FH4。（3）生理意义：a作为合成嘌呤和嘧啶的原料b把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。
第十一核苷酸代谢
1.从头合成途径：机体利用磷酸，核糖，氨基酸，一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经
过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
2.合成嘌呤环的原料：天冬氨酸，一碳单位，谷氨酰胺，甘氨酸和二氧化碳，5—磷酸核
糖。
3.嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物：尿酸。
4.论述别嘌呤醇可以运用在治疗痛风症上的相关生化机理。答：别嘌呤醇在化学结构上与
次黄嘌呤结构上相似，可竞争性与黄嘌呤氧化酶的活性中心部位相结合，影响正常底物结合，使得嘌呤核苷酸分解生成的尿酸减少，起到降低血中尿酸水平的作用。
第十二章物质代谢的联系与调节
1.调节机制的三个水平：细胞水平调节，激素水平调节，整体水平调节。
2.熟悉P201表12—3《关键酶》。
3.酶活性调节的两种形式：变构调节，化学修饰调节。
4.关键酶：指在某一代谢过程中，控制代谢速度和代谢方向的关键性酶，通常是催化这条
途径中各步反应的酶活性最低的酶。
第十三DNA的生物合成
1 .半保留复制：复制时，母链DNA解开成两条单链，每股各作为一个复制的模板指导合成新的互补链。每个子代分子中，一条链是亲代保留下来的，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
2. 论述参与DNA合成的酶，蛋白质及生物功能。A、解旋酶：打开DNA之间的氢键。B、拓扑异构酶：调节DNA的拓扑结构，促进DNA和蛋白质相互作用。C、单链DNA结合蛋白：与解开的单链DNA结合，使其稳定。D、引物酶：合成引物RNA。E、DNA聚合酶根据模板选择碱基并有校对作用，保证复制的高保真性。F、DNA连接酶：DNA片段之间的链接。
3. 逆转录酶具有三种活性：（1）RNA指导的DNA聚合酶活性。（2）RnaseH的活性。（3）DNA指导的DNA聚合酶活性。
第十四章RNA的生物合成
1.转录与复制的异同点。相同点：（1）都是酶促的核苷酸聚合的过程。（2）都是以DNA
为模板。（3）都需要依赖DNA聚合酶。（4）多核苷酸链合成都是以5’—3’方向，在3’—OH末端与加入的核苷酸形成磷酸二酯键。（5）均遵从碱基互补配对原则。
异点：转录复制
模板模板链两股DNA链
底物NTP dNTP
酶RNA聚合酶DNA聚合酶
产物RNA DNA
碱基配对A—U A—T
3.原核生物的RNA聚合酶全酶中各个亚基的功能。
1）α亚基决定被转录的基因的类型和种类。
2）β亚基参与转录的全过程，与NTP的聚合酶的合成。
3）β亚基参与模板结合及局部解旋。
4）σ因子辨认起始位点。
第十五章蛋白质的生物合成
1．翻译：以mRNA为模板，氨基酸为原料，在核糖体上进行的蛋白质的生物合成过程。2．简述三种RNA在蛋白质合成中的作用。（1）mRNA：DNA的遗传信息通过转录作用传递给mRNA，mRNA作为蛋白质合成模板传递信息，指导蛋白质合成。（2）tRNA：tRNA 既能识别mRNA分子中的遗传密码，又能与氨基酸结合，按mRNA序列的制导，将氨基酸携带进入核糖体，合成多肽链，因此,tRNA可作为结合器在蛋白质生物合成过程中，充当氨基酸的转运工具。（3）rRNA：核糖体的组分，在形成核糖体的结构和功能上起重要作用，它与核糖体中蛋白质以及其他辅助因子一起提供了翻译过程所需的全部酶活性。
3．遗传密码：（1）mRNA分子的编码区中，每三个相邻的核苷酸组成一个三联体的遗传密码，编码一种氨基酸。（2）作用：决定蛋白质分子中的氨基酸顺序。（3）特点：通用性：整个生物界基本使用同一套密码子；方向性：5’—3’；连续性：密码子间无标点符号，无停顿；简并性：同一种氨基酸可以有不同的遗传密码，这些密码子的第一和第二位碱基大多相同，只是第三碱基不同。（4）特殊密码子：起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。
4．翻译过程中mRNA阅读方向：5’—3’。
5.蛋白质合成中肽链延长：（1）方向：肽链是由N末端向C末端延长。（2）步骤：进
位、成肽、移位。
6.核糖体循环：起始、延长、终止。
第二十章肝脏的生物化学
1、生物转化：1）定义：机体对许多内源性、外源性非营养物质进行代谢转化，使其极性
增强，易于随胆汁和尿液排出体外的过程。2）反应的主要类型：a.第一相反应（氧化、还原和水解反应） b.第二相反应（结合反应）
2、胆汁酸：1）分类：a.按其结构：一类是游离型胆汁酸，包括胆酸、脱氧胆酸、鹅脱氧胆
酸和石胆酸；另一类是上述四种胆酸分别与甘氧酸和牛磺酸结合形成的8种结合型胆汁酸。b.按其来源：一类是在肝细胞内由胆固醇转化而来的胆汁酸，称为初级胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合产物。另一类是在肠道由初级胆汁酸转化生成的脱氧胆酸、石胆酸及其相应的结合型胆汁酸，称为次级胆汁酸。
2）功能：a.促进脂类消化：是较强的乳化剂，能促进脂类乳化，增强酶的活性，加速脂类消化过程。b.促进脂类吸收c.抑制胆固醇在胆汁中的析出。
3）说明胆汁酸的肠肝循环过程及生理意义。
过程：在肠道中吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。肝脏将新合成的胆汁酸与重吸收的结合胆汁酸一起重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
意义：维持肠内胆汁酸盐浓度，使有限的胆汁酸能反复利用，以促进脂类的消化吸收。
3、胆红素：1）包括：胆绿素、胆红素、胆素原、胆素。2）来源：主要来自血红蛋白，其
余来自肌红蛋白、细胞色素、过氧化酶及过氧化物酶等色素蛋白的分解。
3)论述胆红素在肝脏中的代谢过程及其生理意义。
代谢过程：
（1）摄取：清蛋白—胆红素经血液运行至肝细胞，胆红素与清蛋白分离，胆红素进入肝细胞胞浆，以胆红素—Y蛋白或胆红素—Z蛋白形式被运至内质网。
（2）结合：经LDP—葡萄糖醛酸转移膜的催化，与LDPGA中的GA结合生成葡萄糖醛酸胆红素。
（3）排泄：生成的结合型胆红素随胆汁排入肠道。
生理意义：把游离型胆红素转变为结合型胆红素，使其水溶性和极性增强，降低毒性，利于排泄。
4、黄疸类型：溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
大学微生物学期末考试必考学习知识重点
微生物学期末考试知识点 第六章微生物的生长繁殖及其控制 1. 生长曲线：细菌接种到定量的液体培养基中，定时取样测定细胞数量，以培养时间为横座标，以菌数为纵座标作图，得到的一条反映细菌在整个培养期间菌数变化规律的曲线。 2. 二次生长：当培养基中同时含有快速碳源（氮源）或迟效碳源（氮源）这两类碳源（或氮源）时，微生物在生长过程中会形成二次生长现象。
3.同步培养：使群体中的细胞处于比较一致的，生长发育均处于同一阶段上，即大多数细胞能同时进行生长或分裂的培养方法。 4.分批（封闭）培养：是指在一个密闭系统内投入有限数量的营养物质后，接入少量微生物菌种进行培养，使微生物生长繁殖，在特定条件下完成一个生长周期的微生物培养方法。 5. 连续培养：在微生物的整个培养期间，通过一定的方式使微生物能以恒定的比生长速率生长并能持续生长下去的一种培养方法。 连续培养的两种类型： 6. 环境对微生物生长的影响： 1. 营养物质: 碳源、氮源、无机盐等 2. 水的活性 3. 温度 4. pH 5. 氧 7.酵母的生殖方式 （一）无性繁殖：芽殖 裂殖 无性孢子 （二）有性繁殖：酵母菌是以形成子囊和子囊孢子的方式进行有性繁殖的。 8.微生物生长控制中的常见名词解释 消毒：杀死或灭活病原微生物（营养体细胞） 灭菌：杀死包括芽孢在内的所有微生物 防腐：防止或抑制霉腐微生物在食品等物质上的生长 化疗：杀死或抑制宿主体内的病原微生物 抑制：生长停止，但不死亡 死亡：生长能力不可逆丧失 9.两种重要的选择性抗微生物剂 抗代谢物：有些化合物在结构上与生物体所必需的代谢物很相似，以至可以和特定的酶结合，从而阻碍了酶的功能，干扰了代谢的正常进行，这些物质称为抗代谢物。 举例：叶酸对抗物（磺胺）、嘌呤对抗物（6-巯基嘌呤）、苯丙氨酸对抗物（对氟苯丙氨酸）、尿嘧啶对抗物（5-氟尿嘧啶）胸腺嘧啶对抗物（5-溴胸腺嘧啶）等等
检验科生化室工作流程
检验科生化室工作流程 1.标本的接收与处理 1.1标本的接收 ①严格执行患者、化验单及标本收集器皿的核对制度，保证无差错。 ②认真审核检验申请单，申请单上需标明：患者姓名、性别、年龄、科别、病区及床号、临床诊断、标本采集时间和实验室收到时间等。 ③签收人员应逐一检查标本的质量，避免血少或严重污染等，对不合格、但可以接受 的样本，签收人员要记录标本的缺陷，对于不符合要求的样本，签收人员应拒绝接受， 同时注明拒收原因，并通知临床重新采集标本。 1.2 标本的处理 ①生化室收到临床标本后，应尽快低速离心分离血清或血浆(天冷血清尚未析出，可将 标本放置水浴箱15-20 min)，离心速度为3000 r/min左右，时间为5-10 min。不主张用玻璃棒或类似器材去剥离附着于试管壁和管塞上的凝块，因处理不当可导致溶血；如果必须将凝块与试管内壁分开或取下管塞时，一定要小心处理。 2.仪器与试剂 2.1 仪器 ①建立仪器档案：保存每一台仪器的购置论证书、仪器说明书、操作手册。 ②建立仪器操作程序：按照操作手册的要求，建立本室仪器操作程序，并在实际操作中严格按操作程序实施。 ③仪器校准：所有仪器按要求进行校准。校准时，必须选用与仪器配套的校准品，不同系统应选用不同的校准品。所有校准都应有时间、结果、变更和频度的记录和说明。④仪器比对:对具有两台或两台以上同类仪器, 并有相同检测项目，应定期进行仪器间比对实验, 以确保结果的一致性。一般3个月或有以下情况应进行一次比对：质控结果不一致、其中一台仪器经维修保养、更换元器件、试剂更换厂家等。
⑤检测方法选择:原则上在确保质量的前提下，生化室应尽可能选择各项目的推荐方法，如因测定方法和试剂的更换造成临床正常值参考范围发生变动的，应做好对临床的宣传工作。 2.2 试剂 ①试剂选择：参照《卫生部临床检验体外诊断试剂盒质量检定暂行标准》的有关规定，在充分考虑质量的前提下，应尽可能选用和生化检验仪器相配套的试剂，如使用其他商品化试剂应做相应的对照实验并有可行性的报告和记录。 ②试剂的使用和保存：严格按照说明书的要求进行操作和保存，如果是干粉或片剂，一定要注意复溶水的质量。在试剂的使用过程中，应有相应的批号、使用情况及更换记录和说明。 3.室内质控与室间质评 室内质控是为了监测和评价实验室工作质量，以决定常规检验报告能否发出所采取 的一系列检查、控制手段，它代表每天检验结果的准确性；而室间质评既由实验室 以外的某个机构对各实验室常规工作的质量进行监测忽然评定，以评价各实验室工作 质量，逐步提高常规检测的准确性和可比性。以切实做好本室的室内质控为基础，实 验室应积极参加室间质评活动，以增加检验结果的准确度和可比性。各类生化检验项 目应有相应的室内质量控制系统。①质控品选择：选择符合要求的两个浓度质控品。 ②严格按照质控品说明书要求，正确使用和保存。③设定靶值：实验室应对新批号质 控品的各个测定项目确定靶值，靶值必须用本室现行使用的测定方法进行确定；定值 质控品的标定值只能作为确定靶值的参考。④质控方法选择：根据室内质控的要求选 择多规则质控方法。⑤绘制质控图及记录质控结果:根据质控品的靶值和控制限绘制 Levey Jennings控制图(单一浓度水平)，或将不同浓度水平的结果绘制在同一图上 的Youden图，将原始质控结果记录在质控图表上，保留打印的原始质控记录。⑥失 控处理及原因分析：填写失控报告，分析误差原因，并采取相应处理措施；根据分析 所得的失控原因，判断结果是真失控还是假失控，以决定当批结果是否发出或重新测 定。
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
福州大学考研生物化学笔记知识讲解
绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、生物化学的应用 1.农业 2.医药 3.营养 4.临床化学 5.药理学 6.毒理学 第一章糖 第一节概述 一、定义 糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。
生化室实习自我鉴定
生化检验科实习鉴定 在生化室实习的时间即将结束，在这一个月实习期间，我认真遵守科室的制度，团结同学，尊敬老师。 生化中的肝肾、血脂功能检查，是每个医院都是必不可少的基本检查。 虽然每天我需要处理大量的标本，先编号、再离心、最后上机，对每一项操作检验员都得仔细把好关。因为影响生化检查结果的因素有很多很多。 每天必做的生化质控，是一项最重要的指标，可以衡量今天仪器状态、试剂稳定、结果的可靠与否。 老师也会积极地给我们演示操作、讲解原理，帮助我们清晰认知质控的重要性、必要性。 很多人认为生化室的工作时轻松的，但我不这么认为，尽管现在全自动生化仪普及，不需要花费太多人力，但生化质控偏离、生化结果起伏是要检验人员作出精准的分析判断。 生化科室的实习，更近一步地丰富了自己的操作经验，也为自己熟练生化操作垫定基础。相信自己以后一定可以做好生化检验员！篇二：2012临床生化组实习小结光阴似箭，时间如梭，三周的时间确实太过短暂，刚熟悉了生化组的工作，就面临轮转其他专业组，心里全是不舍，这两天真希望时间的脚步能停留下来，能让我对生化组多留下一些记忆。很喜欢生化组融洽的气氛，很留恋老师们爽朗的笑声，很珍惜在生化组难忘的日子，因为珍惜，祈求时间停留；因为珍惜，只想再多争取做些工作。在生化组实习的这段日子里，每一位老师都教会了我很多，我也领悟了很多，现在唯一遗憾就是时间太短，很多东西都只能浅尝辄止，缺乏更深入的体会。 生化组的实习的工作在其他同学看来既简单又无趣，而对我来说则是既熟悉而又陌生，以前最喜欢的课程就是临床生化，因为兴趣加上自己的努力，临床生化的理论知识我还是学的比较扎实，所以一直认为生化组的实习应该会比较得心应手，但在实习的过程中我还是发现纸上得来终觉浅，绝知此事要躬行，深深的感觉到所学知识的肤浅和在实际运用中的专业知识的匮乏，自己的实际动手能力与工作的要求的还有一定的差距，健康所系，性命所托，生化组的工作作远比想象中的要细致严谨得多，这时才真正领悟到“活到老学到老”的含义，以下是我的实习总结： 实习目的 通过生化组的实习，将所学临床生化相关基础理论密切联系临床实际，巩固和提高所学的专业知识，熟练掌握常用临床检验生物化学基本操作技能，培养正确的思维方法与独立处理标本的能力，达到能分析、解决临床实际问题的目的。形成谦虚谨慎、多做、多学、多思考的习惯，树立全心全意为伤病员服务的思想，发扬救死扶伤的革命人道主义精神，培养高尚的职业道德、严肃的科学态度和一丝不苟的工作作风，毕业后能胜任临床检验相关医（技）师工作。 实习内容及要求 1.熟悉临床生化实验室的各项规章制度，严格遵守生化室的各项操作规程，熟悉sop文件操作规程，严格按照sop文件操作。 2.熟练掌握常用肝功、肾功、电解质、血糖、血脂等检验项目原理、方法、临床意义； 3.掌握脑脊液生化、浆膜腔液生化检查项目原理、方法、临床意义； 4.掌握尿液标本的尿蛋白定量、尿肌酐、尿糖等检查项目原理、方法、临床意义； 5.掌握生化分析仪、血气分析仪等仪器设备的原理、使用，以及定标、质控、保养措施及注意事项。了解自动生化分析仪的工作原理、主要性能指标及主要参数设置。 6.掌握全程质控原则：进行标本签收、排序、离心和分离，试剂准备，仪器定标、质控和标本测定，结果分析等，每一个环节每一个步骤的操作都要注意规范化标准化。 7.培养与应用沟通技巧、建立良好的医患关系，培养自学能力和在专业上继续探索与发
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学知识重点
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
大学生物化学复习资料
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
2013至2014学年第二学期生化实验室仪器室管理工作总结
马家湾九年制学校2013至2014学年第二学期 生化实验室仪器室管理工作总结 本学期，我兼任学校生化实验室和仪器室的管理工作，现就一年以来的工作作如下总结： 一、实验室的管理 实验教学是生物、化学教学的一个重要组成部分，做好生物、化学实验，让学生巩固即得知识，培养学生实验技能，是中学生物、化学教学目标之一。 在实验室看似简单的准备试验，看似清闲的仪器管理，其实还有许多意想不到的不易。尤其是要迎接省上“双高双普”督导组的督导检查，更是让人千头万绪。为了规范管理好实验室，我主要从以下几个方面努力： 首先，面对实验室里众多的试剂瓶和几万元成堆的新进仪器，我为了尽快熟悉他们，整理、清洗了所有的橱柜里的仪器、药品，对照账目，一一排查，很快对实验室里的仪器药品都做到了心中有数。对仪器的摆放重新科学规划，把仪器与药品在有限的空间里巧妙地用柜子隔开，仪器室药品室看起来井井有条、干净整洁。 其次，为了配合教学，我有时亲自及时把仪器药品送到任课教师手中，我还参照教学进度计划，仔细认真钻研教材，明确教材中的每一个实验所用仪器、药品，主动提醒课任老师，不仅可以提早查漏补缺，免去了任课教师填写实验通知单的程序，减轻了负担。 再次，生物分组实验，利用我担任七、八年级生物教学的优势，仪器的准备、摆放、回收、清洗全由我一人动手。但生物化学分组实验仪器准备和清洗回收工作相当繁重，几乎每一件用过的玻璃仪器、水槽、污物桶等都得认真清洗，这些工作都需要消耗很多气力和时间，经常被这些琐碎的工作累得腰酸背痛是常有的事，但是干一行爱一行是咱老实人的本分。 实验室是为教学服务的，我在准备好化学、生物实验，管理各个实验室、仪器室、药品室的同时，其他科任老师需要时，我也会全心全意地为他们服务。二、仪器室的管理
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学-样章
前言 生物化学是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科，是一门重要的医学基础课程，开设生物化学的目的主要是为后续专业课程的学习提供必要的基础知识。本教材的编写根据目前高职高专学生现有的入学基础及生物化学学科特点，紧紧围绕专业培养目标，力求适应学生身心健康发展和职业能力培养，满足课程教学目标和保证专业人才培养质量的需要，按“需用为准、够用为度、实用为先”的原则，贯穿“任务驱动，项目导向”的模式和思路安排教学内容，以体现高职高专教育特色，尽量做到概念清楚，重点突出，深入浅出，由繁到简，由抽象到具体，循序渐进，并注重教材内容的连贯性、衔接性，使学生能够较扎实地掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，为学生后续课程的学习和终身学习奠定良好基础。 本书按高中毕业生入学54学时，初中毕业生入学72学时编写，除绪论外还有：蛋白质的结构与功能，酶，核酸化学，生物氧化，糖代谢，脂类代谢，氨基酸代谢，基因信息的传递，水、无机盐代谢与酸碱平衡，肝的生物化学等10章内容。每章列出“学习目标”，章中采用了大量图表、插入“知识卡片”，章后附有“知识导图”和“思考与训练”，这些将有助于学生明确学习要求、拓宽学习视野、提高学习兴趣、培养归纳分析能力，便于理解掌握，达到学习本课程之目的。为培养学生动手能力和提高学生操作技能，书后还编排了生物化学实验，供教师在安排教学时选用。 本教材供高职高专护理、助产、药学、医学检验技术、医学影像技术、医疗美容技术等专业教学使用，也可作为卫生专业技术人员执业资格考试、自学考试的学习用书。 本书在编写过程中，得到了本套系列规划教材编审委员会、北京出版集团公司的悉心指导和各位编者所在院校的大力支持，在此一并致谢！对本书所引用的参考文献的原作者也表示衷心的感谢。 限于编者水平，加上时间仓促，教材中难免有不当和错误之处，敬请使用本教材的同行们批评指正，提出宝贵意见和建议，以便于修订完善。 编 者 2014年2月
【精品】实验室工作总结3篇
【精华】实验室工作总结3篇 总结就是对一个时期的学习、工作或其完成情况进行一次全面系统的回顾和分析的书面材料，它能够使头脑更加清醒，目标更加明确，因此十分有必须要写一份总结哦。你所见过的总结应该是什么样的？下面是整理的实验室工作总结3篇，希望能够帮助到大家。 20xx年化验室全体人员积极参加服务中心的各项政治活动和业务学习，提高自身思想认识和服务技能，围绕我中心发展大局，积极开展各项工作，认真完成了服务中心的各项工作任务。 一、工作完成情况 1、截止到11月28日，化验室共计完成优生四项检测6794例(阳性119例)、血常规检查6058例、尿八联检查65例、*常规检查48例、肝功检查28例、唐氏综合症筛查361例、尿妊娠检查4907例、乙肝表面抗原筛查6836例、梅毒筛查4062例(检查出阳性2例)、乙肝五项117例、血糖血脂检查142例。 2、作好各实验仪器的维护和保养工作，对出现各类故障，认真研究积极应对及时解决，自行无法解决及时联系厂家工程师，保证了我科各类仪器的正常运行，又为单位节省了维修成本。 3、对育龄群众服务态度明显改善，我科每天平均接待育龄群众五六十人次，工作较为繁琐，大家都严格执行查对制度，包括育龄群众的信息、抽血注意事项等，耐心解释育龄群众的各类报告单，严把分析前质量控制关，保证检验结果的准确性。 4、科室服务水平不断提高，一切工作以检验质量为核心，避免差错事故的发生,坚持要求我科人员具有高度的服务意识，全力搞好以育龄群众为中心的服务工作。针对群众提出的热点难点问题，结合科室实际情况认真加以研究和解决，赢得了育龄群众的信赖，20xx年内无技术服务事故发生。 二、存在的问题 1、科室人员结构不尽合理，科学分工难以实现。 2、个别仪器设备落后，影响实验结果的准确性和及时性。 3、成员进修机会较少，业务素质有待提高。 20xx年我们将努力改进，取长补短，始终将“一切群众为中心”作为我们工作的核心和动力，以更加旺盛的精力和饱满的热情去完成明年的各项任务。 20xx年工作计划 1、继续完善各项规章制度，按照服务中心要求，做好各项工作。