绪论 第一章 蛋白质的结构与功能(1)

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生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)

生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)
4、氨基酸结构通式:RCH(NH2)COOH 5、常见氨基酸种类:20种 6、氨基酸等电点、紫外吸收 7、氨基酸之间连接方式:肽键
34
谢谢
3、氧化供能
5
元素组成 The composition of chemical elements
碳 (C, Carbon) 50-55% 氢 (H, Hydrogen) 6-8% 氧 (O, Oxygen) 20-23% 氮 (N, Nitrogen) 15-17% 硫 (S, Sulfate) 0-3% 其他微量
23
R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3 +
+H+
+OH-
R CH COONH3 +
R CH COONH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
zwitterion
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阴离子
氨基酸的等电点
等电点(isoelectric point, pI):在某一pH环境中,氨 基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相基酸所处环境 的pH值称为该氨基酸的等电点。
含有苯环、酚基、吲哚基 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
15
16
4. 酸性氨基酸(2)
水溶解度较好,带有负电荷,侧链有羧基 天冬氨酸、谷氨酸
17
18
5. 碱性氨基酸(3)
水溶解度较好,带有正电荷,侧链有氨基、 胍基、咪唑基 精氨酸、赖氨酸、组氨酸
19
20
脯氨酸(亚氨基酸)
21
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3

蛋白质的结构和功能(一)蛋白质的组成元素和基本组成单位

蛋白质的结构和功能(一)蛋白质的组成元素和基本组成单位

城头高级中学高一生物备课组1 蛋白质的结构和功能第1课时20100925 【自学质疑】知识点1蛋白质的组成元素和基本组成单位一、蛋白质的组成元素1蛋白质是细胞中含量最多的化合物除含等元素外大多数蛋白质还含有。

二、蛋白质的基本组成单位2蛋白质的基本组成单位是自然界中已经发现的氨基酸有100种而组成蛋白质的氨基酸大约有种。

三、氨基酸的结构和特点3构成蛋白质的氨基酸在结构上有共同的特点即都有和与相连而且这个碳原子还分别与、相连接。

不同的氨基酸区别在于的不同。

4氨基酸的结构通式可以表示为【交流展示】1、已知丙氨酸的R-是试写出丙氨酸的结构式试计算丙氨酸的相对分子质量2、已知谷氨酸的R-是一个谷氨酸分子中有几个O有几个羧基3、下列物质是氨基酸的有其中构成蛋白质的氨基酸有知识点2蛋白质的形成和结构【互动探究】一、脱水缩合反应1一个氨基酸的和另一个氨基酸的能够发生反应其中一个氨基酸的氨基-NH2脱去一个另一个氨基酸的羧基-COOH脱去脱去的-H和-OH相结合形成一分子两个氨基酸剩余部分连接在一起生成一个新的化合物即。

二、肽键2连接两氨基酸剩余部分的化学键叫它是由一个氨基酸的-NH2脱去一个H剩下的NH与另一个氨基酸的-COOH脱去-OH剩下的CO相连接而成的。

肽键的结构式为。

三、肽与多肽3两个氨基酸脱去一分子水形成的化合物叫做三个氨基酸脱去两分子水形成的化合物叫做四个氨基酸脱去的形成的化合物叫做多个氨基酸脱去比其数目少一个的水分子形成的化合物叫做通常呈链状结构叫做注意两个以上即为多个。

城头高级中学高一生物备课组2 【交流展示】1表演脱水缩合过程注一名学生代表一个氨基酸其中左臂代表氨基右臂代表羧基头部代表R基躯干代表中心碳原子两腿代表氢原子。

2假设两个氨基酸都是甘氨酸试出其反应式3变式如果两个氨基酸都是丙氨酸呢2如果一个为甘氨酸另一个为丙氨酸呢注意变式4 试找出下列化合物中的氨基、羧基、R基、肽键5表演肽链的延伸注按上述表演一个接一个上知识链接试写出盐酸与氢氧化钠反应方程式【纠正反馈】1、细胞中含量最多的有机化合物是A蛋白质B糖类C水D脂肪2、下列物质中仅含由CHO三种元素组成的是A蛋白质B磷脂C糖类D固醇类3、试圈出下列化合物中的氨基、羧基、肽键、R基该化合物是由几个氨基酸反应生成的该化合物中有几个肽键该化合物的名称是。

第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...

第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...

第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S,各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外)氨基酸等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物肽键:由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成的三肽。

第一个肽键与一般的不同,甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成,分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。

GSH的巯基有还原性,可作为体内重要的还原剂,保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化,使蛋白质和酶保持活性状态。

二.蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点:1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm,这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和NH形成许多链内氢健,这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面:1.酸性或碱性氨基酸集中区域(两种电荷相互排斥)2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域(空间位阻效应)β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H形成氢键,使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式:1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三.蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血:血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成,其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1构象2.构型3.氨基酸的

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1构象2.构型3.氨基酸的

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象2.构型3.氨基酸的等电点4.二面角5.肽单位6.蛋白质一级结构7.蛋白质二级结构8.蛋白质三级结构9.蛋白质四级结构10.超二级结构11.结构域12.蛋白质的等电点13.盐溶14.蛋白质的变性作用15.蛋白质的复性16.盐析17.蛋白质的变构效应18.沉降系数19.电泳20. 偶极离子二、填空题1.肽链的N末端可以用()法、()法、()法和()法测定,而()法和()法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、()和()。

3.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用(),然后用()技术分离水解后的混合肽段。

4.因为(),()和()等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力,所以在()nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有()氨基酸与()氨基酸两类,其中前者包括()、()后者包括()、()、()。

6.在蛋白质元素组成中,氮的含量相当恒定,平均为()%。

7.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以()离子形成存在;当pH>pI时,氨基酸以()离子形式存在。

8.氨基酸具有两性解离特性,因此它既可被()滴定,又可被()滴定。

丙氨酸=2.34,PKα-NH3+=9.69,其pI=(),在pH=7时,在电场中向()极方向移的PKα-COOH动。

9.有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N-末端,用SDS电泳显示两条带,说明此蛋白质含有()个()亚基;另一蛋白质用巯基乙醇处理后,SDS电泳显示一条带,则该蛋白质的结构特点是()。

10.我国科学家于1965年首次用()方法人工合成了()蛋白质。

11.蛋白质中存在()种氨基酸,除了()氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的()基及一个自由的()基。

12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与()平行。

氢键是由每个氨基酸的()与前面隔三个氨基酸的()形成的,它允许所有的()都能参与氢键的形成。

生化习题集第一章 蛋白质的结构与功能

生化习题集第一章  蛋白质的结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 肽键2. 蛋白质变性3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_________,根据化学组成可将蛋白质分为_________和_________两大类。

2.多肽链结构通常把_________写在左边,_________写在右边,其结构具有_________性。

3.单纯蛋白质由_________、_________、_________、_________、_________、_________等元素组成,常根据_________的含量来测定样品中蛋白质的含量。

4.蛋白质的分子结构分为_________ 和_________。

.5.蛋白质分子的一级结构即_________,其连接键为_________;二级结构主要结构单元有_________,_________,维持其稳定的键为 _________;维持三级结构的化学键主要有_________,_________,_________,另外_________也很重要;四级结构即_________,维持其结构均为_________。

三、选择题A型题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是:A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸:A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分:A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有:A. 8种B. 61种C. 12种D. 20种E. 64种5. 测定100克生物样品中氮含量是2克,该样品中蛋白质含量大约为:A. 6.25%B. 12.5%C. 1%D. 2%E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键:A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-C. –CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况:A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D. 氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是:A. 盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是:A. 肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构:A. α-螺旋B. 双螺旋C. β-片层D. β-转角E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是:A. 肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13. 主链骨架以180°返回折叠,在连续的4个氨基酸中第一个残基的C=O与第四个残基的N=H可形成氢键的是:A. α-螺旋B. β-折叠C. 无规卷曲D. β-转角E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:A. 天然蛋白质分子均有的这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B.盐键C. 氢键D.范德华力E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分子中,亚基间不存在的化学键是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构:A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构:A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同,而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同,而数目相同的亚基E. 亚基的种类,数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现:A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B. 只有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基C. 只有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基D. 既无自由的α-氨基,也无自由的α-羧基E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基21. 蛋白质的pI是指:A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质:A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为6.8,电泳液的pH为8.6,该蛋白质的电泳方向是:A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则:A. 可使蛋白质稳定性增加B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质,A的等电点为6.8,B的等电点为7.8,用电泳法进行分离,如果电泳液的pH值为8.6则:A. 蛋白质A向正极移动,B向负极移动B. 蛋白质A向负极移动,B向正极移动C. 蛋白质A和B都向负极移动,A移动的速度快D. 蛋白质A和B都向正极移动,A移动的速度快E. 蛋白质A和B都向正极移动,B移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时,其溶液的pH:A. 大于7.4B. 小于7.4C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27. 在pH8.6的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳,可把血清蛋白质分为5条带,从负极数起它们的顺序是:A.α1、α2、β、γ、A B. A、α1、α2、β、γC. γ、β、α2、α1、AD. β、γ、α2、α1、AE. A、γ、β、α2、α1、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果:A. 大量氨基酸游离出来B. 大量肽碎片游离出来C. 等电点变为零D. 一级结构破坏E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于:A. 蛋白质一级结构破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质空间结构破坏D. 辅基的脱落E. 蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的:A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的:A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂,一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是:A. 只是四级结构破坏,亚基的解聚B. 蛋白质结构的完全破坏,肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露,一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降,沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降;而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是:A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时,被β-巯基乙醇断开的化学键是:A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是:A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是:A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时,蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷,蛋白质沉降C. 蛋白质变性后,由于疏水基团暴露,水化膜被破坏,一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜,所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一pH溶液,由于各种蛋白质pI不同,故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是:A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题:A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是:2. 含巯基的氨基酸是:3. 酸性氨基酸是:4. 亚氨基酸是:5. 含非极性侧链氨基酸的是:A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序:7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置:8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用:9. 是主链原子的局部空间排布:A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是:11. 蛋白质的空间结构被破坏,理化性质改变,并失去其生物活性称为:12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为:A. 亚基B. β-转角C. α-螺旋D. 三股螺旋E. β-折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是:14. α-角蛋白中含量很多的是:15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是:16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是:17. 氢键与长轴接近垂直的是:18. 氢键与长轴接近平行的是:A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D. 一级结构形成E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现:20. 亚基解聚时出现:21. 蛋白质变性时出现:22. 蛋白质水解时出现:23. 人工合成多肽时出现:A. 0.9%NaClB. 常温乙醇C. 一定量稀酸后加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀:25. 蛋白质既不变性又不沉淀:26. 蛋白质沉淀但不变性:27. 蛋白质变性但不沉淀:28. 蛋白质凝固:A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是:30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是:31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是:32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈:33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈:C型题:A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 两者均是D. 两者均否1. 属于L-α-氨基酸:2. 非极性氨基酸:3. 有利于β-折叠的形成:A. 蛋白质变性B. 蛋白质沉淀C. 两者均可D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起:5. 紫外线照射可使:6. 调节蛋白质溶液的pH值,使其达到pI,可引起:7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起:A. 色氨酸B. 酪氨酸C. 两者都是D. 两者都不是8. 蛋白质对280nm波长紫外光吸收依赖于:9. 核酸对260nm波长紫外光的吸收主要依赖于:10. 具有紫外光吸收能力的是:11. 5位羟化后脱羧可生成神经递质的是:A. 变性B. 复性C. 两者均有D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸:13. 退火又称为:14. 变性、复性在蛋白质中:15. 变性、复性在核酸中:A. 肽键B. 氢键C. 两者均有D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有:17. 核酸一级结构含有:18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为:19. 维系核酸二级结构稳定的键为:20. 血红蛋白中:四、问答题1. 何谓蛋白质变性?影响变性的因素有哪些?2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低?3. 举例说明一级结构决定构象。

生化第一章蛋白质的结构和功能

生化第一章蛋白质的结构和功能

第一章,蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成:主要含有碳、氢、氧、氮、硫。

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,蛋白质是体内的主要含氮物质。

1.蛋白质的动态功能:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。

2.蛋白质的结构功能:提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。

二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体,氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

2.存在于自然界中的氨基酸有300余种,但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种,且均属L-α-氨基酸(除甘氨酸外)。

3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸,如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。

4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类:⑴非极性脂肪族氨基酸:侧链只有C、H原子。

⑶含芳香环的氨基酸:侧链中有了芳香环。

⑷酸性氨基酸:侧链中有了羧基。

芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强,酚基和吲哚基在一定条件下可解离;酸性氨基酸的侧链都含有羧基;而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。

5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质:⑴氨基酸具有两性解离的性质。

①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,可在酸性溶液中与质子(H+)结合呈带正电荷的阳离子(),也可在碱性溶液中与(OH-)结合,失去质子变成带负电荷的阴离子()。

②氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性。

③在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

④取兼性离子两边的pK值的平均值,即为此氨基酸的pI值:pI=1/2(pK1+pK2)⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。

②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

(整理)分析化学每一章的名词解释和问答题.

(整理)分析化学每一章的名词解释和问答题.

第一章蛋白质的结构与功能名词解释1.肽单元2.模体3.蛋白质变性4.β-折叠5.分子伴侣6.protein quaternary structure7.结构域8.蛋白质等电点9.辅基10.肽键11.α- 螺旋12.变构效应13.蛋白质一级结构14.蛋白质二级结构15.蛋白质三级结构16.蛋白质四级结构17.亚基18.肽问答题1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?2.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?3.何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α- 羧基、α- 氨基和胍基的 pK 值分别为 2.17 , 9.04 和 12.48 )4.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?5.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 6 .举列说明蛋白质的四级结构。

7.已知核糖核酸酶分子中有 4 个二硫键,用尿素和β- 巯基乙醇使该酶变性后,其 4 个二硫键全部断裂。

在复性时,该酶 4 个二硫键由半胱氨酸随机配对产生,理论预期的正确配对率为 1 %,而实验结果观察到正确配对率为 95 %~100 %,为什么?8.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?9.举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。

10.举例说明蛋白质的变构效应。

11.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?12.测定蛋白质空间构象的主要方法是什么?其基本原理是什么?第二章核酸的结构与功能名词解释1.核小体2.碱基互补(碱基配对)3.脱氧核苷酸4.增色效应5.Tm值6.核糖体7.核酶8.核酸分子杂交9.TΨC 环10.反密码环11.Z-DNA12.核酸变性13.核酸复性问答题1.细胞内有哪几类主要的 RNA ?其主要功能是什么?2.用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代,而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代,为什么?3.一种 DNA 分子含 40 %的腺嘌呤核苷酸,另一种 DNA 分子含 30 %的胞嘧啶核苷酸,请问哪一种 DNA 的 Tm 值高?为什么?4.已知人类细胞基因组的大小约 30 亿 bp ,试计算一个二倍体细胞中 DNA 的总长度,这么长的 DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的?5.简述 DNA 双螺旋结构模式的要点及其与 DNA 生物学功能的关系。

第一章 蛋白质的结构和功能

第一章 蛋白质的结构和功能

Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M:分子量,υ:蛋白质偏微比容,ρ:溶剂 密度,D:扩散系数,S:沉降系数,R:气体 常数,T:绝对温度。
二、蛋白质的变性:在某些物理和 化学的因素作用下,使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏,导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104~ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点: ①肽链相对伸展成锯齿状,侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列,相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种, 肽链的N端在同侧为顺式,N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure): 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure):两条或两条以上肽链构成 的蛋白质,其中每条多肽链均具有独 立的三级结构,每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
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10分钟
挂图或幻灯片:氨基酸分类。
简介氨基酸的理化性质。
10分钟
挂图或幻灯片:肽键和谷胱甘肽的结构式
教案末页
小结
5分钟。
本次课我们学习了生物化学的概念、发展、研究的主要内容给予医学的关系;另外还学习了蛋白质的元素组成,基本组成单位——氨基酸的结构特点、分类、命名与分类。
请同学们重点掌握生物化学的概念,蛋白质的元素组成及特点,氨基酸的结构特点及连接方式。
商洛职业技术学院教案教案首页
课程名称
生物化学
序次
1
专业班级
2009级护理
授课教师
王文玉
职称
副教授
类型
理论
学时
2
授课题目
(章,节)
绪论
第一章蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质的分子组成
教学目的
与要求
1.掌握生物化学的概念。
2.熟悉生物化学的主要内容。
3.了解生物化学与医学的关系。
4.掌握蛋白质的元素组成及特点,氨基酸的结构特点及连接方式。
2.医学上重要的肽
(1)谷胱甘肽(glutathione, GSH):是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组的三肽,结构式如下:
GSH是体内重要的还原剂。其分子中半胱氨酸巯基可保护细胞内含巯基的蛋白质或酶免遭氧化,维持巯基可与外源性的毒物、药物等结合阻蛋白质或酶的活性。此外,GSH的巯基可与外源性的毒物、药物等结合,阻断这些物质与DNA、RNA以及蛋白质结合,从而对机体起到保护作用。
5.熟悉氨基酸的分类及理化性质。
教学重点
蛋白质的元素组成及特点,
氨基酸的结构特点及连接方式。
教学难点
氨基酸的结构特点及分类
教学方法和手段
课堂讲述和多媒体教学相结合
复习内容
使用教材
全国医药类高职高专“十二五”规划教材《生物化学》邱烈王文玉主编,第四军医大学卫生出版社,2010年1月第1版。实验指导为本校自编《生物化学实验指导》。
10分钟
举例说明蛋白质的主要功能。
10分钟
虽然各种氨基酸结构各不相同,但都具有如下特点
1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。即氨基均连在α-碳原子上。脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外,其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子,有两种不同的构型,即L型和D型。组成人体蛋白质的氨基酸都是L型,即L-α-氨基酸。
氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽称为二肽,由三个氨基酸形成的肽称三肽。通常将10个以内的氨基酸形成的肽称为寡肽,十肽以上者称为多肽。多肽成链状,称为多肽链。肽链中的氨基酸因脱水缩合已不是完整的氨基酸,故称为氨基酸残基。
多肽链有两端,有自由氨基的一端称氨基末端或N端,通常写在多肽链的左侧。有自由羧基的一端称羧基末端或C端,通常写在多肽链的右侧。多肽链中氨基酸残基的顺序编号是从N端开始,因此肽的命名也从N端开始。
教案续页
基本内容
辅助手段和时间分配
绪论
一、生物化学的概述
生物化学(biochemistry)是研究生物体内化学分子与化学反应,从分子水平探讨生命现象的本质的科学。
生物化学的研究对象:生物体。在医学领域中生物化学的研究对象主要是人体。
生物化学的研究方法:主要采用化学的原理和方法,同时也与生物学、物理学、生理学、细胞学、遗传学和免疫学相联系和交叉。
100g样品中蛋白质含量(g%)=每克样品中含氮克数×6.25×100
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的基本单位。
(一)氨基酸的命名(略)
(二)氨基酸的结构特点
自然界中的氨基酸有300余种,组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。都有相应的遗传密码,故又称为编码氨基酸。氨基酸的结构通式可用下式表示:
三、生物化学与医学
生物化学是一门重要的医学基础课,与医学各学科密切相关,相互促进。生物化学发展迅速,尤其是分子生物学技术的应用和发展,更加促进了生物化学与医学各学科的联系,由此产生了“分子遗传学”、“分子药理学”、“分子免疫学”、“分子病理学”等新学科。生物化学为临床医学各学科从分子水平探讨疾病的发病机制、进行疾病的预防、诊断和治疗提供了科学的理论和技术。尤其是基因诊断、基因治疗、疾病相关基因的克隆、基因芯片和蛋白质芯片等技术的应用,将使医学领域对疾病的诊断、治疗取得重大突破。学好生物化学对于医学学生是十分必要的。
3.物质代谢及其调节
生物体的基本特征是新陈代谢,即机体与外环境的物质交换及维持内环境的相对稳定。正常的物质代谢是正常生命活动的必要条件,物质代谢紊乱则可引起疾病。
物质代谢错综复杂。体内主要物质代谢途径已基本清楚,但物质代谢的调节的分子机制尚需进一步阐明,如酶结构和酶含量的变化对物质代谢的调节,细胞信号转导参与物质代谢调节的机制及网络。
使学生加深对基本理论的理解及掌握,早期接触临床,增加基础与临床的联系,学生兴趣很高,主动查材料,积极参与。
存在问题改进措施
讲课内容中出现了大量的生化名词,需要在以后学习中和绪论互相衔接。
一、蛋白质的元素组成
蛋白质的元素主要有碳(50%~55%)、氢(6%~7%)、氧(19%~24%)、氮(13%~19%)。大部分蛋白质还含有硫,有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼,个别还含有碘。蛋白质元素组成特点:含氮量很接近,平均为16%。1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定出生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量:
4.基因信息传递及调控
DNA是生物遗传的主要物质基础,在DNA分子中储存着遗传信息,即基因,基因就是DNA分子上为生物活性产物编码的功能片段。这些产物主要是蛋白质,也可以是各种RNA。生物体内进行的一切生命活动是遗传信息最终表达的结果。这涉及DNA的复制、RNA的转录、蛋白质生物合成等基因信息传递的过程和机制,还涉及基因表达的调控。基因信息的传递与调控的研究对阐明遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程以及遗传性疾病、恶性肿瘤、心血管病等多种疾病的发病机制具有重要的作用。
20分钟
5分钟
教ห้องสมุดไป่ตู้续页
基本内容
辅助手段和时间分配
第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是生命的物质基础。种类繁多,人体含蛋白质种类在10万种以上。是生物体含量最丰富的生物大分子,约占人体固体成分的45%。几乎所有的器官都含有蛋白质,并各自具有其特殊的结构,因而决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成
(2)肽类激素和神经肽
①肽类激素:如神经垂体分泌的抗利尿激素是9肽,促肾上腺皮质激素是39肽等。这些肽在调节物质代谢方面起重要作用。
②神经肽:是一些在神经传导中发挥信号作用的肽,如脑啡肽(5肽)和强啡肽(17肽)等。它们都是具有类吗啡作用的活性肽,有很强的镇痛作用。
以氨基酸的结构式说明氨基酸的结构特点。
2.生物分子的结构与功能
生物分子种类繁多、各自有其结构特征,分别行使不同的功能。生物大分子的功能是由其结构所决定的。结构是功能的基础,功能是结构的体现。生物大分子还可通过分子之间的相互识别和相互作用实现其功能。因此,分子结构、分子识别和分子的相互作用是执行生物信息分子的基本要素,也是当今生物化学研究的热点之一。
新中国成立后,我国生物化学迅速发展。1965年,首先采用人工方法合成了具有生物学活性的蛋白质——胰岛素。1981年又成功的合成了酵母丙氨酰-tRNA。近年来,我国的基因工程、蛋白质工程、人类基因组计划以及新基因的克隆与功能研究等方面均取得了重要成果,正朝着国际先进水平迈进。
二、生物化学研究内容
1.人体的物质组成
生物化学是一门既古老又年轻的学科。从18世纪中叶开始,直到1903年才引进“生物化学”这一名称成为一门独立的学科。
初级阶段:18世纪中~20世纪初。主要研究生物体的化学组成。研究了脂类、糖类及氨基酸的性质、肽键、化学合成多肽;发现了核酸;酵母发酵中的“可溶性催化剂”----酶的发现。
蓬勃发展的阶段:20世纪初期~后半叶。除在营养、内分泌、酶学方面的研究成果外,还基本确定了体内主要物质的代谢途径,如糖代谢途径的酶促反应、脂酸的β-氧化、尿素合成途径及三羧酸循环。
人体的物质组成包括水、无机盐、糖类、脂类)和蛋白质等。除此之外,还有核酸、激素和维生素等多种化合物。生物分子包括无机物(水、无机盐)、有机小分子和生物大分子。通常将蛋白质、核酸、多糖及复合脂类等称为生物大分子。分子量一般大于104。它们都是由各自基本结构单位按一定顺序和方式连接形成的多聚体。生物分子的重要特征之一是具有信息功能,又称之为生物信息分子。
组织教学
5分钟
15分钟
分子生物学崛起的阶段:20世纪后半叶~今。物质代谢途径的研究继续发展,并重点进入代谢调节和合成代谢的研究。核酸和蛋白质成为研究的焦点。
我国人民对生物化学的发展做出了重大贡献。
古代,利用生物化学的知识酿酒、制酱和制醋,用动物的肝治疗雀目(夜盲症)等。
近代,家吴宪等创立了血滤液的制备和血糖测定法;在蛋白质研究中,提出了蛋白质变性学说;在免疫化学方面,对抗原抗体反应机制也有重要的发现。
(三)氨基酸的分类
根据氨基酸侧链的结构和理化性质不同可将20种氨基酸分为:
1.非极性疏水性氨基酸
2.极性中性氨基酸
3.酸性氨基酸
4.碱性氨基酸
除上述20种氨基酸外,有些氨基酸是在蛋白质合成后,由相应的编码氨基酸经加工、修饰而成,如胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸等。
三、蛋白质分中子氨基酸的连接方式
1.肽键与肽在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键(-CO-NH-)。
生物化学的任务:研究生物体的化学组成、分子结构与功能,物质代谢及其调节,基因信息的传递及调控等。总之,旨在阐明生命过程中所发生的一切化学变化及其与生命活动的关系,故又称为生命的化学。
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