蛋白质的结构与功能(1)
蛋白质结构与功能的关系(1)
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Pauling L.C.（1901-1994）
• 美国化学家及和平主义者。 • 1940年阐明了生物大分子中分子间力的特点。 • 1949年他通过对镰刀状细胞贫血病的研究首先提出分子病的
概念。 • 1951年提出了蛋白质结构的α螺旋模型。 • 1954年因他对化学键的研究并将其用于解释生物大分子的结
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3.2.2 别构效应：（变构效应）
蛋白质与配基结合改变了蛋白质的构象，进而改变蛋白质的 生物活性。
X-射线晶体结构分析法揭示： （tense state） 紧张态（T态）——松弛态（R态）
去氧血红蛋白
氧合血红蛋白
（relaxed state）
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3.2.3 原理
① 辅基血红素
结合方式：O2—Fe (Ⅱ)—原卟啉Ⅸ
• Danger : 0.06%~0.08% • Dead: 0.1%
• 空间位阻
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C
CC
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肌红蛋白中O2 与血红素的结合
14
2 血红蛋白(hemoglobin)
• 功能是在血液中结合并转运氧； • 成人血红蛋白主要是HbA，由2个α-亚基，2个β-
亚基组成 • 每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成；
3.2.4 BPG 、 H+和CO2对血红蛋白 结合氧的影响
• 别构作用（allosteric interaction） ：有些小分子物 质可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和 功能发生变化。
• 这些小分子称为别构效应剂。 • 别构蛋白：这种活性受到别构效应剂调节的蛋白。
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① 波尔效应(Bohr effect)
蛋白质的结构和功能（一）蛋白质的组成元素和基本组成单位
城头高级中学高一生物备课组1 蛋白质的结构和功能第1课时20100925 【自学质疑】知识点1蛋白质的组成元素和基本组成单位一、蛋白质的组成元素1蛋白质是细胞中含量最多的化合物除含等元素外大多数蛋白质还含有。
二、蛋白质的基本组成单位2蛋白质的基本组成单位是自然界中已经发现的氨基酸有100种而组成蛋白质的氨基酸大约有种。
三、氨基酸的结构和特点3构成蛋白质的氨基酸在结构上有共同的特点即都有和与相连而且这个碳原子还分别与、相连接。
不同的氨基酸区别在于的不同。
4氨基酸的结构通式可以表示为【交流展示】1、已知丙氨酸的R-是试写出丙氨酸的结构式试计算丙氨酸的相对分子质量2、已知谷氨酸的R-是一个谷氨酸分子中有几个O有几个羧基3、下列物质是氨基酸的有其中构成蛋白质的氨基酸有知识点2蛋白质的形成和结构【互动探究】一、脱水缩合反应1一个氨基酸的和另一个氨基酸的能够发生反应其中一个氨基酸的氨基-NH2脱去一个另一个氨基酸的羧基-COOH脱去脱去的-H和-OH相结合形成一分子两个氨基酸剩余部分连接在一起生成一个新的化合物即。
二、肽键2连接两氨基酸剩余部分的化学键叫它是由一个氨基酸的-NH2脱去一个H剩下的NH与另一个氨基酸的-COOH脱去-OH剩下的CO相连接而成的。
肽键的结构式为。
三、肽与多肽3两个氨基酸脱去一分子水形成的化合物叫做三个氨基酸脱去两分子水形成的化合物叫做四个氨基酸脱去的形成的化合物叫做多个氨基酸脱去比其数目少一个的水分子形成的化合物叫做通常呈链状结构叫做注意两个以上即为多个。
城头高级中学高一生物备课组2 【交流展示】1表演脱水缩合过程注一名学生代表一个氨基酸其中左臂代表氨基右臂代表羧基头部代表R基躯干代表中心碳原子两腿代表氢原子。
2假设两个氨基酸都是甘氨酸试出其反应式3变式如果两个氨基酸都是丙氨酸呢2如果一个为甘氨酸另一个为丙氨酸呢注意变式4 试找出下列化合物中的氨基、羧基、R基、肽键5表演肽链的延伸注按上述表演一个接一个上知识链接试写出盐酸与氢氧化钠反应方程式【纠正反馈】1、细胞中含量最多的有机化合物是A蛋白质B糖类C水D脂肪2、下列物质中仅含由CHO三种元素组成的是A蛋白质B磷脂C糖类D固醇类3、试圈出下列化合物中的氨基、羧基、肽键、R基该化合物是由几个氨基酸反应生成的该化合物中有几个肽键该化合物的名称是。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，是生命中最基本的分子之一，也是所有生命机制的基础。
蛋白质是由氨基酸单元组成的大分子，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
本文将围绕蛋白质的结构和功能展开探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构非常复杂，主要包括四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也被称为多肽链。
二级结构是指蛋白质在空间中的部分有规律的排列方式，可以分为α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的立体结构，在细胞内是具有生物学功能的。
四级结构是指两个或者多个多肽链合成的复合物或者聚集体。
这四个级别的结构是建立在氨基酸单元之间的分子相互作用力的基础上的。
二、蛋白质的功能蛋白质有多种生物学功能，比如酶的催化反应、结构蛋白的细胞骨架的构建和细胞膜通道的创造等。
蛋白质通过其结构的多种形式和氨基酸侧链的特定化学性质来实现这些功能。
下面将逐一探讨蛋白质的各项功能。
1. 酶的催化反应蛋白质中的酶催化细胞内化学反应的速率，可以使化学反应在体内以可控的速率进行。
酶的高效性主要归功于其特定的结构，可以与底物特异性结合，从而降低局部反应能量的活化能。
例如，胰蛋白酶的构象改变会导致其主要消化的底物蛋白质无法正常消化。
2. 细胞骨架的构建细胞骨架是由蛋白质构成的复杂结构。
蛋白质在细胞中起着结构支撑和细胞形态维持的重要作用。
细胞骨架包括三种蛋白质，分别是微丝、中间丝和微管。
微丝是细胞外形变化的基础，中间丝是吸收力和细胞形态的基础，微管则是细胞分裂的基础。
这些不同的骨架蛋白质通过不同的化学反应将不同的蛋白质链聚合在一起，形成高阶结构形成。
3. 细胞膜通道的创造许多蛋白质在细胞膜上具有通道功能，能够允许特定分子和离子的跨膜转运。
跨膜蛋白是细胞内外的信号转导和细胞间通信的重要基础。
膜蛋白在细胞生物学过程中起着关键的作用，比如能够将物质通过细胞膜进行导出或者导入。
总之，蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
蛋白质的结构与功能(一)
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 组成人体蛋白质的 种氨基酸 均属于L-α 氨基酸 均属于 α-氨基酸
氨基酸 的构型
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有 300余种， 但 300 余种， 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 ， 且均 组成人体蛋白质 的氨基酸仅有20 的氨基酸仅有 20种 氨基酸（甘氨酸除外） 属 L-α氨基酸（甘氨酸除外）。
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 只要测定生物样品中的含氮量， 下公式推算出蛋白质的大致含量： 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) 克样品中蛋白质的含量 = 每克样品含氮克数× 6.25×100 每克样品含氮克数× × 1/16%
蛋白质研究的历史 1833年 从麦芽中分离淀粉酶； 1833 年 ， 从麦芽中分离淀粉酶 ； 随后从胃液中 分离到类似胃蛋白酶的物质。 分离到类似胃蛋白酶的物质。 1864年 血红蛋白被分离并结晶。 1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末， 证明蛋白质由氨基酸组成，并合成 19世纪末， 证明蛋白质由氨基酸组成， 世纪末 了多种短肽。 了多种短肽。 20世纪初， 20 世纪初，Ｘ 线衍射技术发现蛋白质的二级结 世纪初 完成胰岛素一级结构测定。 构；完成胰岛素一级结构测定。
组成蛋白质的元素 主要有C 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成
50％～ 55％ ％～55 C ： 50 ％～ 55 ％ Ｈ：6 ％～7 Ｈ： 6 ％～ 7 ％ Ｏ：19 ％～24 19％～ 24％ Ｏ： 19 ％～ 24 ％ Ｎ：13 ％～19 ％ Ｎ： 13％～ 19％ 13 ％～ 19 Ｓ：0 ％～4 Ｓ： 0 ％～ 4 ％ 其它
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质的结构及其功能(1)
蛋白质的结构及其功能(1)第三节蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
图1-1 胰岛素的一级结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
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表 不同哺乳动物的胰岛素分子中的氨基酸差异
例2 细胞色素C（cytC）
广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种 与血红素辅基相结合的单链蛋白质，在生物氧 化中起重要作用。
亲缘关系越近cytC组成和结构的相似性越大， 从而为生物的进化提供了证据。
与功能密切相关的氨基酸序列是不变的。
表 不同生物与人的细胞色素c相比较的氨基酸差异数目
第6章 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的生物功能是以其化学组成和结构为 基础的。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围 环境。
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异 不同有机体中执行同一功能的蛋白质的氨基 酸排列顺序存在十分明显的种属差异。
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
去氧血红蛋白中各亚基间盐键：8个
去氧血红蛋白中亚基间盐键
*8个盐键有6个处于 不同亚基间。 *6个中4个涉及C-末 端或N-末端残基： 链：两个; 链：两个。 另两个连接两链的 Asp126和Arg141 残基。 *此外，每条链的 AspFG1和HisHC3 间有盐键。
亚基(141AA)，两个是 亚基(146AA) ； 2.4个血红素基，每个亚 基共价结合一个。 每个亚基和亚基在三 级结构上与肌红蛋白 (153AA)极为相似。
血红蛋白的结构（2）
血红蛋白完整的三维结构图
氧结合改变血红蛋白的构象
*去氧血红蛋白每个亚基中Fe(‖) 离子只有5个配体，并位于卟啉 环上方，因此铁卟啉环呈圆顶状。 HisF8与Fe(‖)配位，空间位阻 迫使Fe-N键略倾斜于血红素卟啉 环。 *当与氧结合后， Fe(‖)将被拉 回卟啉环平面，卟啉环变成平面， 同时牵动HisF8，并进而引起F螺 旋和拐弯EF和FG的位移。这些移 动传到亚基界面，引发构象重调， 从面使其它亚基易于和氧结合。
血红素与CO结合
肌红蛋白中血红素与CO亲和力比O2大250倍
整体肌红蛋白氧合图示
二、血红蛋白结构与功能的关系
血红蛋白的主要功能：在血液中结合并转运 氧气。
研究血红蛋白结构与功能的关系：主要是研 究血红蛋白如何与氧分子的结合作用。
血红蛋白的结构（1）
血红蛋白组成： 1. 4个多肽亚基，两个是
（二）蛋白质构象与功能的关系
别构现象（allosteric effect）：蛋白质的构象并不 是固定不变的，当有些蛋白质的表现其生物活性时， 其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这 种现象就称为别构现象（别构效应、变构效应）。 具有这种现象的蛋白质叫别构蛋白。
主要学习
氧的运转：血红蛋白 氧 (肺）
每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使特定的功能，即 使是一级结构个别AA的变化也能引起功能的改变或丧失。
当Glu被Val取代后，由于Glu的侧链是 带负电荷的羧基， Val的侧链是不带电 荷的疏水基，因此这种改变显著降低了 血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白 分子容易聚集成纤维状血红蛋白，导致 红细胞收缩变形成镰刀状，输氧能力下 降，细胞脆弱易破碎，引起头晕、胸闷 等贫血症状。
1963年，Kendrew
肌红 蛋白 三级
X-射线结晶学分析 的三个阶段：
分辨率0.6nm 多肽主链的折叠 和走向
结构 图示
分辨率0.2nm 可以辨认分子的 侧链基团
分辨率0.14nm 识别所有的氨基 酸
氧的溶解 性差
氧的转运
蛋白质运输， 储存
氨基酸侧链 不适合与氧 可逆结合
血红素辅基
易产生自由基
血红蛋白 （血液循环）
肌红蛋白（组织）(贮存氧)
耗氧的细胞器
肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构
1、肌红蛋白是哺 乳动物细胞主要是 肌细胞贮存和分配 氧的蛋白质 2、肌红蛋白由一 条多肽链（称为珠 蛋白）和一个辅基 血红素分子组成， 多肽链主链由8段 螺旋组成：A、B、 C、D、E、F、G、 H；共153个AA
金属，铁
辅基血红素
原卟啉结构示意图和血红素结构及其与Fe2+的结合
卟啉症
（三）氧与肌红蛋白的结合
F8 His的咪唑基
亚铁离子 与氧结合 不被氧化
这由肌红蛋 白内部疏水 环境决定
氧与肌红蛋白结合的整体结构
氢键
肌红蛋白多肽链形成的微环境有三个作用： 固定血红素辅基； 保护血红素铁免遭氧化； 为O2提供一个合适的结合部位。
血红蛋白A和S胰蛋白酶消化液的指纹图谱
滤纸层析电泳双向图谱
HbA H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysCOOH
HbS H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-LysCOOH
正常人的HbA的β链第六位是Glu，而病人（HbS)则被Val 取代（遗传密码由CTT→CAT)。
血红蛋白分子病
贫血病的原因： Hb A H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys COOH Hb S H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys COOH 链 1 2 3 4 5 6 7 8
2、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列 顺序与正常的有所不同引起的的遗传病。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨 基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素 的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置 是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重 要。
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨 基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素 的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置 是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重 要。
与氧结合时血红蛋白的变构过程
血红素中铁原子的变化 高自旋状态
（非氧合，原子半径较大）
低自旋 （氧合，原子半径较小）
电子效应 空间效应
血红蛋白的T态和R态
亚基T态 R态引起的结果
*氧与一个处于T态的血红蛋白亚基结合将引 发构象由T态转变为R态，此时稳定T态的那 些相互作用被断裂，亚基C-末端处于完全 自由旋转状态。链和链的倒数第二位都 是TyrHC2。在去氧血红蛋白中这些Tyr残基 的酚-OH与ValFG5提供的肽C=O形成氢键。 氧合时由于F螺旋移动导致上述氢键断裂， 进而连接亚基的8个盐键断裂。