1蛋白质的结构和功能[1]
蛋白质的功能与结构
蛋白质的功能与结构蛋白质是生命的基础，它们在细胞内担任着各种重要的功能角色。
蛋白质的功能取决于它们的结构，而蛋白质的结构则是由氨基酸的序列决定的。
在本文中，我们将探讨蛋白质的功能和结构，并阐述它们在生物体内的作用。
一、蛋白质的功能蛋白质有多种功能，包括酶的催化作用、结构支持、传递信号、参与运输、调节基因表达以及免疫系统的防御等。
其中，酶的催化作用是蛋白质最为重要的功能之一。
1. 酶的催化作用大部分生化反应都需要酶的参与。
酶是一种特殊的蛋白质，能够加速生物体内的化学反应。
酶通过调整反应底物的构象，降低活化能，从而提高反应速率。
例如，消化系统中的酶能够帮助食物的消化和吸收。
2. 结构支持蛋白质在细胞内起着重要的结构支持作用。
细胞骨架由蛋白质聚合物组成，提供细胞的形态和结构稳定性。
肌纤维蛋白质则使肌肉具有收缩能力。
3. 信号传递许多蛋白质能够传递信号，调控细胞内的生物过程。
例如，激素是一种特殊类型的蛋白质，它们通过与细胞表面的受体结合来传递信号。
这些信号会触发细胞内的生物反应，从而影响细胞的功能。
4. 运输功能蛋白质还参与物质的运输。
例如，血红蛋白是血液中的一种蛋白质，它能够与氧气结合并在体内运输。
而肌球蛋白则参与肌肉收缩和运动。
5. 基因调控蛋白质可以调节基因的表达，即控制基因转录和翻译的过程。
转录因子是一类蛋白质，它们能够与DNA结合，并激活或抑制基因的转录。
这些转录因子的调控作用对于细胞的发育和功能至关重要。
6. 免疫防御抗体是一种具有免疫功能的蛋白质，它能够识别和结合入侵的病原体，从而触发免疫反应。
抗体的结构具有高度多样性，能够与不同的病原体发生特异性结合。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
共有20种常见氨基酸，它们在序列中以不同的方式排列，从而决定了蛋白质的功能。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，是生命中最基本的分子之一，也是所有生命机制的基础。
蛋白质是由氨基酸单元组成的大分子，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
本文将围绕蛋白质的结构和功能展开探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构非常复杂，主要包括四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也被称为多肽链。
二级结构是指蛋白质在空间中的部分有规律的排列方式，可以分为α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的立体结构，在细胞内是具有生物学功能的。
四级结构是指两个或者多个多肽链合成的复合物或者聚集体。
这四个级别的结构是建立在氨基酸单元之间的分子相互作用力的基础上的。
二、蛋白质的功能蛋白质有多种生物学功能，比如酶的催化反应、结构蛋白的细胞骨架的构建和细胞膜通道的创造等。
蛋白质通过其结构的多种形式和氨基酸侧链的特定化学性质来实现这些功能。
下面将逐一探讨蛋白质的各项功能。
1. 酶的催化反应蛋白质中的酶催化细胞内化学反应的速率，可以使化学反应在体内以可控的速率进行。
酶的高效性主要归功于其特定的结构，可以与底物特异性结合，从而降低局部反应能量的活化能。
例如，胰蛋白酶的构象改变会导致其主要消化的底物蛋白质无法正常消化。
2. 细胞骨架的构建细胞骨架是由蛋白质构成的复杂结构。
蛋白质在细胞中起着结构支撑和细胞形态维持的重要作用。
细胞骨架包括三种蛋白质，分别是微丝、中间丝和微管。
微丝是细胞外形变化的基础，中间丝是吸收力和细胞形态的基础，微管则是细胞分裂的基础。
这些不同的骨架蛋白质通过不同的化学反应将不同的蛋白质链聚合在一起，形成高阶结构形成。
3. 细胞膜通道的创造许多蛋白质在细胞膜上具有通道功能，能够允许特定分子和离子的跨膜转运。
跨膜蛋白是细胞内外的信号转导和细胞间通信的重要基础。
膜蛋白在细胞生物学过程中起着关键的作用，比如能够将物质通过细胞膜进行导出或者导入。
总之，蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
蛋白质的结构及其功能(1)
蛋白质的结构及其功能(1)第三节蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
图1-1 胰岛素的一级结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...
第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
1蛋白质的结构与功能
β-折叠
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单 元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢 键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α螺旋又有β－折叠。
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
蛋白质的氨基酸序列是由基因序列决定的
转录
翻译
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（四）-转角(β－turn)和无规卷曲(random coil)
* β－转角常发生于肽链进行180°回 折时的转角上。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组 成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与 第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸, 其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、 天冬酰胺和色氨酸。
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
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Chapter 1 Struction & function of Protein
1.什么是蛋白质?
概述
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分 子含氮化合物。
2. 蛋白质的生物学重要性
CHHR3
COO-
C +NH3
甘氨酸
H
丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类
｝ 1）非极性脂肪族氨基酸
2）极性中性氨基酸 3）芳香族氨基酸 4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
2H2O
GSSG
NADP+ GSH还原酶
NADPH+H+
2-2-2. 多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第2节 蛋白质的分子结构
Section 2 the Molecular Structure of Protein
1/16%
1.氨基酸
• 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 • 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且多属 L-氨基酸
（仅甘氨酸除外）。
CHO HO H
CH2OH
L-glyceraldehyde (an L-sugar)
COOH
H2N
H
CH2OH
L-serine (an L- AA)
• 氨基酸的结构通式
质还包括二硫键。 • 蛋白质一级结构是空间结构和功能的基础，但不是唯
一的因素。
2.蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指多肽链中某个肽段的主链 骨架原子的相对空间位置。
• 主链骨架原子包括N(H)，C(O)和相邻的2个C 。
2-1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织、细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等 高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
2.肽
2-1 肽(peptide) * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另 一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
2-3. 氧化供能
第1节 蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近且恒定，平均为16％。 通过测定生物样品中的含氮量，再根据以下公式推算蛋白 质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
H
H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形 成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 (polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称 为氨基酸残基(residue)。
蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构
1.蛋白质的一级结构
• 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。 • 稳定蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白
1-1-3 芳香族氨基酸(侧链含芳香基团)
1-1-4 酸性氨基酸(侧链含负性解离基团)
1-1-5 碱性氨基酸(侧链含正性解离基团)
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸 (含巯基)
-OOC-CH-CH2-SH +NH3
-OOC-CH-CH2-SH +
R CH COOH NH2
Hale Waihona Puke +OH-R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
怎样确定氨基酸pI • 酸碱滴定
根据酸碱基团pKa计算 中性氨基酸pI 酸性氨基酸pI 碱性氨基酸pI
+NH3
-HH
HS-CH2-CH-COO+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
1-2 氨基酸的理化性质 1-2-1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此 时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
1-2-2. 紫外吸收
Trp、Tyr(含共轭双键)最大 吸收峰在 280 nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨 基酸残基，所以测定蛋白质 溶液280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的快速 简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
1-2-3 茚三酮反应
(氧化脱羧脱氨)
氨基酸与茚三酮水合物共热，大多可生成蓝紫色化合 物，其最大吸收峰在570nm处。由于此峰值与氨基酸 的含量存在正比关系，可作为氨基酸定量分析方法。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
2-2 几种重要的生物活性肽 2-2-1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换