第二章 氨基酸 多肽和蛋白质【生物化学】
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1氨基酸、多肽和蛋白质1.部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L型的，D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile和XXX有两个手性碳原子，Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser、Thr、Tyr，这些AA残基的－OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA，因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键；Trp显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研讨卵白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种卵白质氨基酸。
2.氨基酸分类按照R基的极性性子(可否与水形成氢键)20种根本aa，可以分为4类：非极性氨基酸（9种）、不带电何的极性氨基酸（6种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3种) 酶的活性中心：His、Ser、Cys3.氨基酸的化学性子所有的α-AA都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm测定；Pro和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在280nm有最大光吸收。
4.自然存在的活性肽：I谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护卵白质活性中心的巯基处于还原状态。
生物化学 第2章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
动物生物化学 第二章 蛋白质
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
生物化学(本科)第二章 蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案
生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为A．16 g/LB．20 g/LC．25 g/LD．30 g/LE．40 g/L参考答案：C2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L、D-α-氨基酸参考答案：C3. (单选题)属于碱性氨基酸的是A．精氨酸B．赖氨酸C．组氨酸D．A+BE．A+B+C参考答案：E4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数参考答案：E5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水键E．氢键参考答案：E6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有A．多为左手螺旋B．螺旋方向与长轴垂直C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧D．肽键平面充分伸展E．靠盐键维系稳定性参考答案：C7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性B．亲水基团多位于三级结构的表面C．三级结构的稳定性由次级键维系D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D．每个亚基都有各自的三级结构E．以上都不正确参考答案：D9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于A．肽链氨基酸的序列B．α-螺旋和β-折叠C．肽链中的氨基酸侧链D．肽链中的肽键E．肽链中的二硫键位置参考答案：A10. (单选题)蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质溶液有分子扩散现象B．蛋白质在溶液中有布朗运动C．蛋白质分子在溶液中带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液的粘度大E．蛋白质分子在溶液中带电荷参考答案：C11. (单选题)蛋白质变性时伴随的结构变化是A．肽链的断裂B．氨基酸残基的化学修饰C．一些侧链基团的暴露D．二硫键的打开E．以上选项均不是参考答案：C12. (单选题)绝大多数血浆蛋白质的合成场所是B．肾脏C．肝脏D．脾脏E．肌肉参考答案：C13. (多选题)谷胱甘肽A．是体内的还原型物质B．含有两个特殊的肽键C．其功能基团是疏基D．为三肽E．是体内的氧化型物质参考答案：ACD14. (多选题)空间构象包括A．β-折叠B．结构域C．亚基E．氨基酸残基的排列顺序参考答案：ABCD15. (多选题)蛋白质结构域A．都有特定的功能B．为折叠得较为紧密的区域C．属于三级结构D．存在于每一种蛋白质中E．属于四级结构参考答案：ABC16. (多选题)蛋白质变性A．由肽键断裂而引起B．都是不可逆的C．可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度E．构象被破坏参考答案：CE17. (多选题)蛋白质三级结构A．存在于每个天然蛋白质分子中B．是指局部肽段空间构象C．包括模体结构D．属于高级结构E．包括结构域参考答案：CDE18. (多选题)血浆白蛋白的功能有A．维持胶体渗透压B．维持血浆的正常pH值C．运输某些物质，尤其是脂溶性物质D．营养作用E．抵抗外来入侵参考答案：ABCD如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。
生物化学 第二章 习题
第二章蛋白质化学A型题一、名词解释1．氨基酸的等电点2．肽键3．多肽链4．肽平面5．蛋白质一级结构6．肽单位7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角19．无规卷曲20．亚基21．寡聚蛋白22．蛋白质的高级结构23．蛋白质激活24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．盐溶31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以_____为主要成分。
2．天然氨基酸的结构通式为______________。
3．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
4．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________3种。
5．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。
6．所谓的两性离子是指____________________。
7．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。
8．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。
9．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。
10．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
11．维系蛋白质二级结构最主要的力是________ 。
12．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔3个氨基酸的_________形成的，它允许所有_______都参与氢键的形成。
13．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学作业名词解释答案
9、波尔效应：增加CO2的浓度、降低pH能降低血红蛋白Hb对O2的亲和力，促进O2的
释放。
10、分子伴侣：是一种可增加蛋白质正确折叠速率的蛋白质，它是通过与没有完全折叠好的
新合成的多肽链结合发挥协助折叠作用的。分子伴侣可以防止不正确的折叠中间产物的
形成。
第4章蛋白质研究技术
氨基缩合，通过形成的酰胺键将两个氨
基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键。
4、肽：氨基酸缩合生成的产物称为肽。
第3章蛋白质三维结构
名词解释
1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
2、四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，通过非共价键缔合在
Hale Waihona Puke 一起，所形成的特定空间结构。6、
β
折叠：是由两条或多条伸展的多肽链平行排列，由相邻肽链上的酰胺H和羧基o间形
成的氢键所维持有规则的结构。
7、蛋白质变性：天然蛋白质受某些物理或化学因素的影响，生物活性丧失、溶解度降低，
理化性质发生改变的过程称为蛋白质的变性。
8、蛋白质复性：蛋白质的变性作用不剧烈，当除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成
磷酸经代谢产生NADPH和核
糖5
磷酸的途径。产生的核糖5
磷酸主要用于核酸的生物合成；而
NADHP是以还原力形式存在的化学能的载体，主要用于需要还原力
的生物合成中。
第18章电子传递和氧化磷酸化
1、电子传递链：也称为呼吸电子传递链，是由一系列可作为电子传递体的酶复合体和辅助
因子组成的。可将来自还原型辅酶或底物的电子传递到有氧代谢的最终电
名词解释
1、离子交换层析：利用离子交换基质上的可解离基团对各种蛋白结合力不同而达到分离目
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甘 氨 酸
谷 氨 酸
氨基酸的化学反应
a-氨基参加的反应
羧基参加的反应
R
二者共同参加的反应
侧链R参加的反应
COOC +NH3
H
（一）ɑ-氨基参加的反应
⒈ 与亚硝酸的反应
标准状态下测定氮气体积计算出氨基酸的含量，α氨基反应快，赖氨酸ε-氨基也可发生此反应，速度慢
2.与甲醛的反应
福尔马林防腐的作用原理
20种氨基酸的酸碱行为还有一个重 要特点，就是只有组氨酸的R-基团 (咪唑键Pka=6.0)在中性pH下提供显 著的缓冲能力。
等电点的计算（以甘氨酸为例）
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
K1
[Gly ][H [Gly ]
]
K2
[Gly ][H [Gly ]
]
Ka是解离常数
pI时, [Gly ] [Gly ]
两性解离
氨基酸是两性电解质，当氨基酸溶解于水时, 它作为两性 离子或兼性离子存在于溶液中。
一个两性离子既可作为酸（质子供体），也可作为碱（质子受体）
两性离子
两性离子
其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液 的pH值称为该氨基酸的等电点或等电pH 。
带正电荷（碱性）的Ｒ基团
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
赖氨酸和精氨酸存在 于活性部位，参与酶 催化，精氨酸是蛋白 质代谢中尿素形成的 中间产物。
组氨酸在许多酶催化 反应中，作为质子供 ／受体以利于反应进 行。
带负电荷（酸性）的Ｒ基团
天冬氨酸
谷氨酸
参与氨代谢，谷氨 酸为某些酶活性中 心的催化基团
氨基酸的理化性质
亮氨酸
异亮氨酸
甲硫氨酸
甘氨酸
芳香族Ｒ基团
酪氨酸
色氨酸
苯丙氨酸
这三种氨基酸都能吸收紫外光，使许多 蛋白质在280nm处具有强吸收峰，用以 对蛋白进行定量测定。
相对非极性，都能参与 疏水作用 酪氨酸的羟基能形成氢 键，是一些酶的重要功 能基团 酪氨酸的羧基和色氨酸 的咪唑环的氮使得他们 相对苯丙氨酸来说极性 更强一些。
旋光方向和绝对构型无必然联系，旋光性是分子 内多个手性分子表现得旋光性的综合。
如Ｄ-葡萄糖和Ｄ-果糖的旋光方向分别为＋和— ，而Ｌ-葡萄糖和Ｌ-果糖的旋光方向均为－。构 型与旋光方向是两个概念
按照Ｒ基团来分类氨基酸
从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的 常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。这20种都是ɑ–氨基酸（确切 的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同， 它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸 的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构）。
[Gly ][H K1
]
[Gly ]K2 [H ]
pH>pI 阴离子
[H ]2 K1K 2
pH
lg
1 [H ]
lg[ H
]
pK a
lg
1 [Ka ]
lg[ Ka ]
pH ( pK1 pK2 ) / 2
pI ( pK1 pK2 ) / 2
pIGly (2.34 9.60) / 2 5.97
极性不带电荷的Ｒ基团
丝氨酸在丝蛋白中得到，在酶催
化和调节作用中发挥作用。
苏氨酸是发现最晚的一种氨基酸。
半胱氨酸首先在膀胱积石中发
现，两个半胱氨酸分子可形成分
丝氨酸பைடு நூலகம்
苏氨酸
半胱氨酸 子内或分子间二硫键，在许多蛋 白质的结构中扮演着重要的角色。
天冬酰胺和谷氨酰胺参与氨代
谢，是植物体内重要的氨的转运
者。
天冬酰胺 谷氨酰胺
1843年，巴斯德发现葡萄酒桶上的两种晶体，称为酒石酸，这两种晶体 在形状上是一样的，均具有酒石酸的所有化学性质，但在溶液中，一种 使偏振光向左旋，另一种向右旋。
手性和旋光性
分子内若不存在对称元素，不能和它的镜像重合， 都有旋光性，这种分子称手性分子； 分子内若存在对称元素：对称面、对称中心或四重 交替之一的，都可以和它的镜像重合，则没有旋光 性； 手性和旋光性是孪生子。
构型
不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向，两种可能的四面体 形式，即两种构型。单糖和氨基酸的绝对构型分为Ｄ, L系统。
如甘油醛的羟基在左边规定为 Ｌ－型，羟基在右边规定为Ｄ 型； 氨基酸的R基团（图中是丙氨酸的 甲基）总是在ɑ-碳原子的下方，L氨基酸的氨基在左边，D-氨基酸 的氨基在右边；
构型与旋光方向的区别
第二章
氨基酸、多肽和蛋白质
Amino Acids, Peptides and Proteins
氨基酸 —— 组成蛋白质的构件分子
存在自然界中的氨基酸有180余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 l-氨基酸（甘氨酸除外）。
COO-
RH
C +NH3
H
甘氨酸 l-氨基酸的通式
氨基酸具有的共同的结构特征
除脯氨酸以外的ɑ－氨 基酸结构式
R基团的极性和在生理 PH值下与水的相互作用
非极性脂肪族Ｒ基团
丙氨酸
脯氨酸
颉氨酸
这一类氨基酸的R基团是 非极性和疏水的。丙氨酸、 颉氨酸、亮氨酸和异亮氨 酸易于在蛋白质内部聚集 成簇，通过疏水相互作用 来稳定蛋白质结构。 甲硫氨酸，两个含硫氨基 酸之一，侧链有一个非极 性的含硫基团。
苯异硫氰酸酯（PITC）
氨基酸与 PITC生成 PTH-AA 是 EDMAN降 解法的原理 在多肽蛋白 质氨末端测 定和氨基酸 顺序分析中 占有重要地 位
分子不对称：除了甘 氨酸外所有氨基酸ɑ－ 碳原子带有4个不同的 基团(羧基,氨基,R基 团和一个氢原子)，这 样的碳原子是不对称 的，被称之为手性碳 原子或者手性中心。 4个不同基团可以占据 两种不同的互为镜像 的空间排列方式，称 为对映体。
旋光异构现象
当光波通过尼克棱镜时，由于尼克棱镜的结构特点，只有和棱镜的晶轴平行振 动的射线才能全部通过，其他方向的光波都被遮断这种称为平面偏振光，当它 通过某种眩光物质溶液时，则偏振面可能会向左旋转或向右偏转。
羟甲基衍生物
3.与酰化试剂的反应
氨基酸氨基上氢可以被酰基取代，取代后对氨基有保护作用
氨基酸与5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansyl chloride, DNS）的反应
4. 烃基化反应
2、4-二硝基氟苯（DNFB）可生成黄色二硝基苯基氨基酸
曾被英国的sanger用来鉴定多肽和蛋白质的氨基末端