生物化学复习提纲
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
年生物化学复习提纲
3’-AMP
NH2 N
N
N
O
N
-O P O O
O-
H
H
H OH
H OH
5’-磷酸腺苷
5’-AMP
NH2 N
N
第十二页，共24页。N
N
-O P~-O P~-O P O
O
O-
O-
O-
H
H OH
H
H OH
三磷酸腺苷（ATP）
6、RNA可分为几种不同的类别？
7、核酸的一级结构，及连接方式？
7、维生素A的分子结构、生理功能和缺乏病？ 8、维生素D为什么称为抗软骨病维生素？
第十七页，共24页。
9、维生素E的生理功能？
10、维生素K3 的结构、维生素K的生理功能？
11、维生素B类的生理作用？
生物氧化
1、什么是生物氧化？
2、生物氧化中水的产生？ 3、生物氧化中二氧化碳有几种产生方式？ 4、生物氧化的特点？
第十三页，共24页。
1、什么是酶？它在生命活动过程中起何重要作用？ 2、酶及一般催化剂比较，其催化作用有何特点？ 3、什么是结合蛋白酶？什么是酶蛋白、辅酶、辅基和全酶？
举例说明酶蛋白、辅酶（基）在酶促反应中的作用
第十四页，共24页。
4、如何证明酶的化学本质是蛋白质？辅 酶是小分子物质？ 5、什么是酶的必需基团和酶的活性中 心？ 6、什么叫米氏Km常数?
5、什么是分解代谢、合成代谢它们的关系？
6、什么叫呼吸链？
7、典型呼吸链的氧化-还原反应？
第十八页，共24页。
8、什么是底物水平磷酸化？ 9、什么是电子传递磷酸化？
10、新陈代谢的定义。
糖代谢
1、生物体内单糖的分解代谢途径主要有几条？
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
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生物化学复习提纲
（理工16级—L食品类、L生工类）
第一章绪论
第二章蛋白质
蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质；
必需氨基酸？必需氨基酸有哪些
蛋白质的20种氨基酸的三字符？是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？
兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系。
哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸生理pH条件下带电状况？
半胱氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，是向阳极还是向阴极迁移？
α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？为什么？
蛋白质中二硫键的形成、常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？
哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？
生物活性肽？活性肽结构特点与蛋白质肽有何不同？
研究蛋白质构象的主要方法是？
简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？
结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应；
球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？
肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？
举例说明蛋白质结构与功能的关系？
蛋白质的等电点？酸碱性质？蛋白质紫外吸收？
维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？
使蛋白质沉淀因素有？其原理？哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？
蛋白质变性与复性？导致蛋白质变性的因素？常用变性剂？变性蛋白有何特点？
凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？
蛋白质的盐析及原理？会做题，根据题意判断结果或根据题中所给数据及蛋白质性质设计实验。
蛋白质的分离纯化步骤？常用的纯化方法及各自原理？
蛋白质的含量测定的方法有？其原理？
书后47页：3，4，5，10，11
第三章核酸
稳定DNA双螺旋结构的因素有哪些？碱基互补原则？碱基互补原则生物学意义？
增色效应？减色效应？Tm？核酸变性？核酸复性、核酸分子杂交？
原核生物与真核生物mRNA一级结构的异同
核酸研究中常用到的技术有哪些（举出2~3项），有哪些实际应用？
质粒？核酸限制性内切酶？基因工程？质粒和限制性内切酶在基因工程中的作用？基因工程的主要步骤？
Southern杂交原理及应用
书后题：80页3，8，9，10，12，14，15
第四章糖类
构型（D ，L，α，β）与构象？糖苷键？旋光性？
糖的变旋现象及产生原因？
举出4例常见寡糖的单糖组成。
，哪些是还原糖、哪些是非还原糖
总结直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的单糖组成、糖苷键及类型（如淀粉是由α-D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连）
糖胺聚糖结构特点及种类？糖蛋白和蛋白聚糖的组成与结构特点。
书后题97页：6
第五章脂类
常见的硬脂酸（16C）、软脂酸（18C）和亚油酸（9,12－十八碳二烯酸ω－6系列）、亚麻酸（9,12,15- 十八碳三烯酸ω－3系列）的结构特点？
乳化剂（去污剂）？乳化作用？常用到的乳化剂有哪些？双亲媒性分子？
甘油磷脂结构通式？卵磷脂和脑磷脂的分子组成？
体内天然脂肪酸的结构特点，偶数碳、顺式结构。
溶点等
测定油脂皂化价、碘价有何应用？氢化？
质脂过氧化作用？抗氧化剂？生物体内常见的抗氧化剂有哪些？
书后习题：113页 5
第六章酶
测定酶促反应时的最适条件是？
寡聚酶、多酶体系、酶活力、比活力、核酶、抗体酶、固定化酶。
酶的分离纯化基本程序和注意事项？判断酶提取纯化方法优劣的指标是？根据题意会求出酶的活力单位、比活力、总活力、纯化位数。
可逆抑制与不可逆抑制如何区别（最简单方法）？竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点？
温度、pH 对酶活力的影响机理？
中间产物假说？根据中间产物假说设计药物的原理？
米氏常数？米氏方程？及应用。
酶的活性中心与别构部位、别构酶与别构效应、同促效应与异促效应、酶原激活、共价修饰酶。
酶活性部位的特点？酶原激活的实质？
固定化酶及特点？同工酶、抗体酶
影响酶促反应速率的主要因素
书后习题：148页1，2，6，13，
第七章维生素与辅酶
辅酶与辅基
举出维生素B1、维生素B2、维生素PP、泛酸、维生素B6、叶酸参与形成的辅酶或辅基的名称及在代谢谢中发挥的作用。
第八章代谢总论与生物氧化
如何利用自由能判断反应的进行方向?
高能化合物、高能磷酸化合物？
ATP在能量转运中的地位和作用？磷酸肌酸、磷酸精氨酸的贮能作用
生物氧化特点？
生物氧化中CO2、H2O、A TP是如何生成的？
氧化磷酸化作用？电子传递抑制剂？P/O ？
氧化磷酸化偶联机理------化学渗透假说的要点？
呼吸链，常见主要的两条呼吸链是？两条呼吸链的组成及排列顺序？电子传递呼吸链抑制剂的作用部位？
胞质中NADH进入线粒体的两种穿梭机制？在不同组织器官中影响到A TP的产生数。
书后习题：185页5
第九章糖代谢
EMP途径催化三个不可逆步骤的酶是？三个酶分别催化的反应是？限速酶？
乳酸发酵和乙醇发酵历程、催化的酶、产生A TP？
TCA中限速酶是？
丙二酸可抑制T CA作用机理？
TCA生理意义？
乙酰CoA是否进入TCA,草酰乙酸的浓度起重要作用。
1mol葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O，经历哪些阶段？各阶段反应部位？产能A TP多少？（要求写出阶段中重要中间物及途径名称。
）
磷酸戊糖途径起始物是？限速酶是？此途径生理意义？
乙醛酸循环途径发生在哪些生物体内？此途径具有的特殊酶是？
糖原合成酶与糖原磷酸化酶的作用？糖原合成、淀粉合成的葡萄糖供体是？
糖异生作用及生理意义？糖异生与糖酵解是否逆过程？乳酸循环及生理意义？
书后习题：216页3，4，6，7
第十章脂代谢
脂肪动员？脂肪酸 -氧化？
1mol软脂酸经β_氧化作用降解，经几轮β氧化作用，产生多少乙酰CoA，乙酰CoA的去路？
1mol硬脂酸经β氧化作用彻底氧化成二氧化碳和水需经哪些阶段？限速酶是？各阶段反应部位？产生ATP 数？（要求写出阶段中重要中间物及途径名称。
）
丙二酸单酰CoA是肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ的强烈竞争性抑制剂，其生理意义？
在糖摄入量不足人, 从营养学的角度看,吃含奇数碳原子脂肪酸的脂肪好还是含偶数碳原子脂酸的脂肪好?
酮体、酮体的合成和利用部位？酮症及产生的原因。
乙酰CoA羧化酶催化的反应是？
脂肪酸合成与脂肪酸分解的限速酶是？
胆固醇在体内主要是被降解产能吗？
第十一章蛋白质降解和氨基酸分解代谢
胞内蛋白质两条降解途经是？
转氨基作用？联合脱氨基作用？
转氨酶、L－谷氨酸脱氢酶的催化特点？
动物体内氨基氮转运方式？
丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环及意义
尿素循环及酶的分布?及与三羧酸循环的联系物质？
α-酮酸的代谢;氨基酸碳骨架的代谢通过形成哪些物质进行氧化？
乙酰CoA在代谢中的地位？
一碳单位的转移靠？
书后习题：259页3，7，11
第十二章核酸的降解和核苷酸代谢
人体嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。
抗代谢物？
嘧啶核苷酸和嘌呤核苷酸的合成途径？
PRPP在核苷酸代谢中的作用。
从头合成的嘌呤碱和嘧啶碱中元素来源，哪些是共有的。
书后习题：276页5，6
第十三章DNA的生物合成
复制子、冈崎片段、DNA半不连续复制。
原核生物DNA复制有关的酶及蛋白质因子有哪些？
DNA复制的忠实性由什么来决定？
逆转录酶的几个活性？cDNA？
第十四章RNA的生物合成
原核生物与真核生物tRNA前体的加工、mRNA前体的加工各有哪些特点？
DNA和RNA各有几种合成方式，各由什么酶催化新链的合成
第十五章蛋白质的生物合成
蛋白质生物合成所需物质及各自作用？
原核生物蛋白质生物合成的过程。
蛋白质合成抑制剂有哪些
第十六章细胞代谢调控
三大物质代谢之间的联系？
细胞代谢是如何从酶水平进行调节的？
生化名词缩写：LDH GSH GSSG cAMP cGMP SAM NAD+ TCA HMP EMP ACP DG IP3TPP DNase RNase SSB 四氢叶酸各种氨基酸的三字符。