淀粉酶活力测定实验报告
实验一 α-淀粉酶活力的测定
颜色变化终点要照像，并多媒体型实验结果 单独标注班级和小组名提交或图片型实验结果 直接写入在实验报告书里。
[实验报告书书写要求]
1. 实验报告书的编写要参考教师提出的写作格式规范。 2. 即：题目、作者（包括同组成员）、单位（班级和组别）、
酶活力单位（g/ml）=(60/T×20×2%×N)÷0.5
60 —酶活定义中反应时间为60min； T —反应时间（min）； 20 —可溶性淀粉的毫升数； 2% —可溶性淀粉浓度； N —酶液稀释倍数； 0.5 —测定时所用的稀酶液量（ml）。
表 1 α-淀粉酶活力测定结果
X
[实验结果处理要求]
酶活力单位gml60t202n05实验结果计算实验结果计算重复数反应时间min酶活力gmlmin要求实验过程中淀粉的颜色变化过程录像或颜色变化终点要照像并多媒体型实验结果单独标注班级和小组名提交或图片型实验结果直接写入在实验报告书里
实验一 α-淀粉酶活力的测定
[实验性质] 验证性实验 [实验学时] 2学时 [实验目的] (1) 掌握淀粉酶糖化淀粉的原理；
[实验步骤]
第一步：待测酶液的配制； 第二步：标准色的配制； 第三步：样品的酶解反应； 第四步：计算。
1. 待测酶液的制备
α-淀粉酶
1.000 g
①
50 mL
2. 标准色的配制
150mL
60℃,30 min
250 mL
③可溶性淀粉 2.0g
酶液
2%淀粉液
A液
②
B液
8.0 mL 1.0 mL
3. 样品测定步骤
中文摘要、中文关键词、英文摘要、英文关键词、前言、材 料与方法、结果与讨论、结论、参考文献等顺序。 2. 报告书的篇幅要求2000字以上。 3. 参考文献必须5篇以上，并至少有一篇英文。 4. 提交时间限为每周一 下午3点。先交到课代表，由课代表汇 总之后按时送到任课老师办公室。 5. 领取的报告书要妥善保管，期末考试时作参考。
实验二 淀粉酶活性的测定
实验二淀粉酶活性的测定预习报告生物094 左宇 0902040409一、研究背景：酶作为生物体内催化剂，测定其活力是非常有必要的。
不同种类的酶的活力测定方法不同，我们将通过在细节设计上差异较大的酶活力测定方法的设计细节的分析和具体酶活测定操作，体会分析比较其设计细节的差异，从而获取相关设计理念并完成没活力测定实验操作的训练。
二、研究目标：按照淀粉酶水解淀粉的作用方式，可以分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。
根据其催化产物的特点和现有测定方法规定酶活力单位为：每分钟每克鲜重麦种所催化生成的麦芽糖毫克数，来对这两种酶进行有效的测定。
三、研究策略：两种淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，在70℃15min钝化。
根据它们的这种特性，在测定活力时钝化其中之一，就可测出另一种淀粉酶的活力。
本实验采用加热的方法钝化β-淀粉酶，测出α-淀粉酶的活力。
在非钝化条件下测定淀粉酶总活力（α-淀粉酶活力+β-淀粉酶活力），再减去α-淀粉酶的活力，就可求出β-淀粉酶的活力。
四、研究方案及可行性分析：两种酶作用淀粉的方式不同。
α-淀粉酶可随机地作用于淀粉中的α-1,4-糖苷键，生成葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖、糊精等还原糖，同时使淀粉的粘度降低，因此又称为液化酶。
β-淀粉酶可从淀粉的非还原性末端进行水解，每次水解下一分子麦芽糖，又被称为糖化酶。
淀粉酶催化产生的这些还原糖能使3,5-二硝基水杨酸还原，生成棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。
淀粉酶活力的大小与产生的还原糖的量成正比。
用标准浓度的麦芽糖溶液制作标准曲线，用比色法测定淀粉酶作用于淀粉后生成的还原糖的量，以单位重量样品在一定时间内生成的麦芽糖的量表示酶活力。
五、具体实验设计1、所需的主要材料、试剂、仪器（1）实验材料：小麦种子（2）实验仪器：离心机、离心管、研钵、电炉、容量瓶（50mL×1,100mL×1）、恒温水浴、分光光度计。
生化实验--淀粉酶活性测定标准实验报告
实验二：酶活力测定方法的研究一．研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。
本实验选取萌发的禾谷类种子为材料，通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。
二．实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α淀粉酶和β淀粉酶，β淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化[1]。
本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。
然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性，拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性，再做进一步分析。
实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
三．材料、试剂与仪器材料：萌发的小麦种子试剂：①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）；②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml 混匀即可；③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M 氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）；④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml 容量瓶中定容）；⑤0.4M NaOH仪器：722光栅分光光度计(编号990695)DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056)离心机(TDL-40B) 配平天平药物天平电热锅100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶四．实验方法本实验按照下列表格的中的操作步骤进行：五．数据整理上表中前4行数据为实验的原始数据。
淀粉酶活性测定实验报告
班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：0901080223淀粉酶活性的测定一、研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。
α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。
β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。
α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。
目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。
这3种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。
本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。
二、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。
本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。
常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。
淀粉酶活性测定实验报告-样本
专业：姓名：学号：实验报告多效唑处理对小麦种子α-淀粉酶活力的影响一、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。
本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法测得。
二、材料、试剂与仪器材料：萌发3d的小麦种子。
试剂：1%淀粉溶液、蒸馏水、3，5-二硝基水杨酸溶液、麦芽糖标准液、1M NaOH。
仪器：分光光度计、水浴锅、离心机、天平；容量瓶、移液管、刻度试管、研钵等。
三、实验方法1．麦芽糖标准曲线的制作取7支干净的具塞刻度试管，按下表加入试剂摇匀，置沸水浴中煮沸5 min，取出后流水冷却，加蒸馏水定容至10 mL。
用分光光度计测定吸光值A540。
以麦芽糖含量为横坐标，吸光度值A540为纵坐标，绘制标准曲线。
表 1 麦芽糖标准曲线制备方法试剂试管编号1 2 3 4 5 6 71mg/mL麦芽糖标准液（mL）0 0.1 0.3 0.5 0.7 0.9 1.0 蒸馏水（mL） 1.0 0.9 0.7 0.5 0.3 0.1 0 3, 5-二硝基水杨酸（mL） 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 麦芽糖浓度（mg/mL）0 0.1 0.3 0.5 0.7 0.9 1.02. 酶液制备称取1 g萌发3天的小麦种子，置于研钵中，加少量的石英砂和2 mL 蒸馏水，研磨至匀浆。
将匀浆倒入离心管中，用6mL 蒸馏水分3次将残渣洗入离心管。
提取液在室温下放置提取20 min，每隔3分钟搅动1次，使其充分提取。
然后再3000 r/min下离心10 min，将上清液倒入100 mL容量瓶中，加蒸馏水定容至100 mL，摇匀，即为淀粉酶原液。
3. 酶活力的测定变化取2支干净的具塞刻度试管，按表2加入试剂并进行相应处理，用分光光度计测定吸光值A540。
淀粉酶活性测定实验标准报告
淀粉酶活性测定实验标准报告酶活力测定方法的研究一研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白几乎所有的生化反应都离不开酶的催化所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数反映的是酶的催化能力因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。
本实验选取萌发的禾谷类种子为材料通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。
二实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶分别是α淀粉酶和β淀粉酶β淀粉酶不耐热在高温下易钝化而α淀粉酶不耐酸在pH3.6下则发生钝化1。
本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性在高温下70℃下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性1。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。
然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性再做进一步分析。
实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差每组实验都做了相应的对照实验在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
三材料、试剂与仪器材料萌发的小麦种子试剂① 1淀粉溶液称取1克可溶性淀粉加入80ml蒸馏水加热熔解冷却后定容至100ml ②pH5.6的柠檬缓冲液A液称取柠檬酸20.01克溶解后定容至1L B液称取柠檬酸钠29.41克溶解后定容至1L取A液5.5ml、B液14.5ml混匀即可③ 35-二硝基水杨酸溶液称取35-二硝基水杨酸1.00克溶于20ml 1M氢氧化钠中加入50ml蒸馏水再加入30克酒石酸钠待溶解后用蒸馏水稀释至100ml盖紧瓶盖保存④麦芽糖标准液称取0.100克麦芽糖溶于少量蒸馏水中小心移入100ml容量瓶中定容⑤ 0.4M NaOH 仪器722光栅分光光度计编号990695 DK-S24型电热恒温水浴锅编号L-304056 离心机TDL-40B 配平天平药物天平电热锅100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶四实验方法本实验按照下列表格的中的操作步骤进行1.酶液的制备①称取2克萌发的小麦种子与研钵中加少量石英砂研磨至匀浆。
淀粉酶活性测定实验报告
实验七淀粉酶活性的测定一、研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
二、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。
本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。
常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。
然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。
实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。
并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。
三、材料、试剂与仪器1、实验材料：萌发的小麦种子（芽长1厘米左右）2、仪器：722光栅分光光度计：DK-S24型电热恒温水浴锅：离心机：3、试剂：①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）；②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml混匀即为pH5.5柠檬酸缓冲液；③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）；④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml容量瓶中定容）；⑤0.4M NaOH四、实验步骤1. 酶液的制备称取2克萌发的小麦种子与研钵中，加少量石英砂，研磨至匀浆，转移到50ml容量瓶中用蒸馏水定容至刻度，混匀后在室温下放置，每隔数分钟振荡一次，提取15-20分钟，于3500转/分离心15分钟，取上清液备用。
淀粉酶活性测定实验报告
淀粉酶活性测定实验报告(总8页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：03淀粉酶活性的测定一、研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。
酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。
α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。
β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。
α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。
目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。
这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。
本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。
二、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在下则发生钝化。
本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。
酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。
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淀粉酶活力测定实验报告
淀粉酶活力测定实验报告实验三、淀粉酶活性的测定实验报告
实验四、淀粉酶活性的测定
一、实验目的:
1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义;
2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。
二、实验原理:
淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。
根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化;β-淀粉酶不耐热，70? 15min 则被钝化。
测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。
淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力(单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量)。
三、实验用具:
1、实验设备
研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热
恒温水浴锅，离心机，电磁炉。
2、实验材料与试剂
(1)0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液:A液:称取柠檬酸20.01g，定容至
1000ml;B液:称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml;取A液55ml与B液145ml混匀。
(2)1%可溶性淀粉溶液:1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6
的柠檬酸缓冲液;
(3)1%3,5-二硝基水杨酸试剂:称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入;
(4)麦芽糖标准溶液:取麦芽糖0.1g溶于100ml水中;
(5)pH 6.8的磷酸缓冲液: 取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用
0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至
6.8，加水稀释至1000ml即得。
(6)0.4mol/L的NaOH溶液;
(7)1%NaCl溶液。
(8)实验材料:萌发的谷物种子(芽长约1cm)
四、操作步骤
1、酶液提取:取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。
取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。
2、a- 淀粉酶活力测定
(1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。
(2) 于每管中各加酶液lml ,在 70?士0.5? 恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。
(3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。
(4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。
(5) 将4支试管置另一个40?士 0.5? 恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40?下预热的1,淀粉溶液 2m1,摇匀,立即放入40?恒温水浴准确计时保温
5min。
取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶
活动,准备测糖。
3、淀粉酶总活力测定:取酶液5ml,用蒸馏水稀释至100m1,为稀释酶液。
另取4支试管编号,2支为对照,2支为测定管，然后加入稀释之酶液lml，在对照管中加入4m1 0.4mol 氢氧化钠，4支试管中各加1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。
以下步骤重复α-淀粉酶测定第( 5 )步的操作,同样准备测糖。
4、麦芽糖的测定
(1)标准曲线的制作: 取25ml刻度试管7支,编号.分别加入麦芽糖标准液
( lmg/ml )0,0.2,0.6,
1.0,1.4,1.8,
2.0ml ,然后用吸管向各管加蒸馏水使溶液达2.0ml,再各加3,5一二硝基水杨酸试剂2.0m1 ,置沸水浴中加热10min .取出冷却,用蒸馏水稀释至25m1。
混匀后用分光光
度计在520nm波长下进行比色,记录吸光度，以吸光度为纵坐标,以麦芽糖含量( mg )为横坐标,绘制标准曲线。
(2) 样品的测定: 取步骤2,3中酶作用后的各管溶液2m1,分别放入相应的8支25ml具塞刻度试管中,各加入2m1 3,5-二硝基水杨酸试剂.以下操作同标准曲线制作。
根据样品比色吸光度平均值,从标准曲线查出麦芽糖含量,最后进行结果计算。
五、结果处理
式中 A 为a-淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖( mg );
Ao 为a-淀粉酶的对照管中麦芽糖量( mg );
B 为(a十β)淀粉酶共同水解淀粉生成的麦芽糖( mg );
Bo 为(a十β)淀粉酶的对照管中麦芽糖( mg );
V T 为样品稀释总体积( ml );
V U 为比色时所用样品液体积( ml );
W 为样品重( g ).
本实验规定:40?时5min内水解淀粉释放1mg麦芽糖所需的酶量为1个酶活力单位(U)。