生化复习重点 (2)1

生化复习重点目录第二章—————————————————————————2 第三章—————————————————————————6 第四章—————————————————————————13 第五章—————————————————————————21 第六章—————————————————————————22 第七章—————————————————————————26 第八章—————————————————————————33 第九章—————————————————————————36 第十章—————————————————————————41 第十一章————————————————————————45 第十二章————————————————————————51 第十三章————————————————————————57 第十四章————————————————————————60 第十五章————————————————————————66 第十六章————————————————————————69 第二十章————————————————————————71 第二十一章———————————————————————75 第二十三章———————————————————————80第二章 蛋白质的结构和功能 第一节 蛋白质分子组成一、组成元素：1.主要有碳（50%~55%），氢，氧，氮和硫2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，锰，钴等3.个别蛋白质含有碘4.各种蛋白质的含氮量接近，约为16%5.每克样品含氮克数*6.25*100=100g 样品中的蛋白质二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有20种。

COO —︱ H 3N — C —H ︱ RL-a-氨基酸的结构通式（左旋） 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫 （2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺 （3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 （4）（重）碱性氨基酸：赖，组，精三、理化性质1.两性解离：H H H︱ + ︱ H + ︱R — C — COOH ← R — C —COO — → R — C —COO — ︱ ︱ ︱ +NH 3 +NH 3 NH 3 静电荷 +1 0 -1 PH 〈PI PH=PI PH 〉PI 阳离子 兼性离子 阴离子等电点：PI=1/2（pK 1+pK 2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸，利用该原理可测定蛋白质含量，蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nm 。

3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子茚三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸除甘氨酸外，其他19种均为L-a-氨基酸收峰为570nm波长。

此反应可作为氨基酸定量分析方法。

四、肽1.肽：氨基酸可相互结合成肽肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。

4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。

②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH ③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素2）特殊结构的三肽N端的谷氨酸环化成焦谷氨酸C端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺②神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。

P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接形式a-螺旋，β-折叠β-转角，无规卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区域。

是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联）。

形成的结构区域）亚基（完整的三级结构）键肽键（主）二硫键（次）氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键意义是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素由一级结构决定，发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性（2）球状：水溶性较好，结构更复杂第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。

2.一级结构是功能的基础。

相似的一级结构具有相似的功能。

3.一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。

镰刀形贫血：谷氨酸→缬氨酸酸性中性水溶性血红白镰刀状，易碎二、蛋白质空间结构与功能的关系1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2.Hb氧解离曲线：Hb第一个亚基与氧气结合促进第二、三个亚基与氧气结合，前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。

这种一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。

一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。

3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。

血红素是铁卟啉化合物，它是由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，Fe2+居于环中。

（1）肌红蛋白（Mb）P15①是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段a-螺旋结构。

②整条多肽链结合成紧密球状分子，氨基酸上的疏水侧链大多在分子内部，极性及电荷则在分子表面。

③Mb分子内部有一个袋状室血，血红素居于其中。

④血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。

（2）血红蛋白（Hb）①具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并结合1分子氧，因此1分子Hb共结合4分子氧②成年人红细胞中的Hb主要由两条a-肽链，两条β-肽链组成，a链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。

③胎儿期主要为α2, γ2，胚胎期为α2,ε 2④Hb亚基之间通过8对盐健，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。

（1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。

（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c异构体，可胁迫PrPc转化为PrP Sc，实现自我复制，并产生病理效应。

四、蛋白质的理化性质：两性解离①两端氨基和羧基+侧链某些基因解离②若溶质pH<pI蛋白质带正电荷③若溶液pH>pI蛋白质带负电荷④若溶液pH=pI，为兼性离子，电荷为0等电点体内蛋白质的各种PI不同，多接近5.0紫外吸收280nm处吸光度的测定常用于蛋白质的定量双缩脲反应呈紫色反应，用于检测蛋白质的水解程度变性破坏共价键和二硫键，若一级结构未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而恢复活性（复性）沉淀除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀凝固蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，若将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。

若再加热紫状物变得更为坚固，不易再溶于强酸强碱中。

（凝固）变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性的蛋白质易沉淀，凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。

四补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫：甲硫氨酸④含疏基：半胱氨酸4.亚氨基酸：脯氨酸⑥含羟基：丝苏5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸都含有共轭双键→紫外光吸收性质二、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N端），羧基（羧基末端，C端）2.多肽命名：N端→C端3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H）和相邻两个a碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit）4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽Eg:：短杆菌肽A，短杆菌素S，缬氨霉素等三、蛋白质的分子结构1.超二级结构：即模体（motif），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。

2.组合：a a a ，βββ，βaβ(最常见)3.Eg：锌指结构：螺旋—突环—螺旋四、蛋白质空间结构与功能的关系1.血红蛋白的构象变化与结合氧（1）Hb与Mb一样可逆地与氧气结合，氧含Hb占总Hb的百分数随氧气浓度变化而变化。

（2）Hb与Mb的氧解离曲线，前者为S状曲线，后者为直角双曲线。

（3）Mb易与氧气结合，Hb与氧气结合在氧气分压较低时难。

（4）Hb的氧解离曲线①Hb与氧气结合的S形曲线提示Hb的4个亚基与4个氧气结合时平衡常数并不相同。

②Hb中最后一个亚基与氧气结合后时平衡常数最大③Hb中第一个亚基与氧气结合后，促进第二三个亚基与氧气结合，既而大大促进第四个亚基与氧气结合，该效应称为正协同效应。

④协同效应定义：是指一个亚基与其配体（Hb中的配体称为氧气）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

促进正协同效应，抑制负协同效应。

五、蛋白质的分离与纯化：1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。

2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。

3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。

Eg：硫酸铵硫酸钠氯化钠原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。

（2）加入有机溶剂Eg：丙酮正丁醇乙醇甲醇原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。

六、蛋白质的理化性质：1.“沉淀的蛋白质一定变性”X 不一定。

2.“变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。

”两者作用因素不一样。

嘌呤腺嘌呤（A ）鸟嘌呤（G ） 嘧啶 尿嘧啶（U ） 胸腺嘧啶（T ）胞嘧啶（C ）第三章 核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。