生物化学习题2005

第一章蛋白质一、判断与辨析题1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。

2.Leu的非极性比Ala强。

3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。

4.三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。

5.绕肽键可自由旋转。

6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。

7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。

8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。

9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。

10.与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。

11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。

12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。

13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。

14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。

15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。

16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。

17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作用所决定的。

18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。

19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。

20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。

21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。

22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。

23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。

24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。

25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。

26.蛋白质变性后，其分子量变小。

27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。

28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。

29.氨基酸的亚基和肽链是同义词。

30.蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。

31.在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。

32.维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。

33.脯氨酸是α-螺旋的破坏者。

34.蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。

35.氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。

36.天然氨基酸的α-螺旋为左手螺旋。

37.维系蛋白质二级结构最主要的作用力是氢键。

38.生活在海洋中的哺乳动物能长时间潜水是由于它们的肌肉中含有大量的肌红蛋白。

39.人体不能合成苯环。

40.蛋白质溶液具有一般胶体溶液的共同性质。

二、填空题1.可改变多肽的折叠，因为它不是一种真正的α-氨基酸。

2.为不含硫的小氨基酸，它在折叠的蛋白质中能形成内部氢键。

3.的一个环氮的孤对电子，使之在结合血红蛋白的铁原子时成为重要的配位体。

4.在稳定许多蛋白质的结构中起决定作用，因为两个这种氨基酸残基具有在肽链内（间）形成共价键的能力。

5.β-C处有分枝的氨基酸、、可破坏α-螺旋。

6.在正常生理条件下（PH=7），蛋白质中和侧链几乎完全带正电荷，但侧链只是部分带正电荷。

7.用、和进行的链内断裂比用和其特异性低的多。

8.二硫键可被β-巯基乙醇这类试剂破裂，用碘乙酸所生成的-SH基防止二硫键再形成。

9.一般说来，胃蛋白酶消化所产生的片段比胰蛋白酶消化所产生的片段。

10.蛋白质的最低自由能构型经常为残基之间的共价交联键所加强。

11.当非极性侧链从水相移开时，疏水相互作用导致蛋白质的自由能。

12.稳定蛋白质三级结构的主要作用力有、、和。

13.天然氨基酸的结构通式是。

14.具有紫外吸收能力的氨基酸有、、。

15.一般来说，在球状蛋白质中性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。

16.变性蛋白质的主要特征是丧失，其次是性质改变和降低。

17.镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的亚基的氨基酸替换造成的。

18.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的和。

19.蛋白质的变性的实质是。

20.超离心技术的S是，单位是。

21.和是破坏α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的α-氨基酸，后者没有同分异构体。

22.维系蛋白质的构象的作用力有、、、、。

23.氢键有两个特征即和。

24.胶原蛋白是由股左旋肽链组成的右手螺旋结构，并富含稀有的与残基。

25.丝心蛋白的构象形式是结构，它分子中含有大量R-基团小的氨基酸如，因而很难形成结构。

26.蛋白质主链构象的结构单元包括、、和。

27.常见的三种蛋白质超二级结构为、和。

28.常见的四种蛋白质二级结构为、、、。

三、名词解释：等电点（pI）N端蛋白质的二级结构别构效应兼性离子电泳分子筛离子交换层析蛋白质变性酰肽平面结构域Sanger反应Edman反应超二级结构协同效应同源蛋白四、问答题：1．熟食为何利于消化？2．多肽链的氨基酸测序的主要步骤是什么？3．试述常见的分离提纯蛋白质的方法。

4．SDS-PAGE电泳的步骤如何？5．引起蛋白质变性的因素有哪些？6．蛋白质的主要功能是什么？7．有一多肽链的氨基酸组成是: Met、Tyr、Ser、Gly、Lys和Ala，当用Sanger试剂处理时，可形成α-DNP-Ala；当用溴化氰处理时，可形成由Tyr、Ser、Lys 和Gly组成的片段A和由Met和Ala组成的片段B；当用羧肽酶A处理时，首先产生Gly；当用胰蛋白酶处理时，产生二个多肽片段C、D，其中C由Ser 和Gly 组成，D由Lys、Met、Ala和Tyr组成。

请根据这些条件，确定该多肽链的顺序。

8．将赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸和丙氨酸的混和物在高PH下放入阳离子交换树脂中，在用连续降低PH的洗脱剂洗脱，试预测它们的洗脱顺序。

五、计算题：1．试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？2．氨基酸残基的平均分子量为120Da。

有一个多肽链的分子量是15120 Da，如果此多肽完全以α-螺旋的形式存在，试计算该多肽链的长度和圈数？3．测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量。

（色氨酸的分子量为204）4．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低分子量。

（亮氨酸和异亮氨酸的分子量均为131）5．一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少？若呈β-折叠状态长度为多少？6．某蛋白质有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240KD，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分比。

第二章核酸一、填空题：1．DNA双螺旋结构模型是于年提出的。

2．核酸的特征性元素是。

3．RNA分子指导蛋白质合成，RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

4．染色体由和组成。

5．DNA稀盐溶液加热至某个特定温度，可使其理化性质发生很大变化，如和，这种现象叫做。

其原因是由于。

6．转运RNA的二级结构呈型，三级结构为型。

7．真核生物中多数功能基因为基因，由可转录而不可翻译的和既可转录又可翻译的组成。

8．DNA双螺旋稳定的因素有、和。

9．DNA双螺旋直径为，每隔转一圈，约相当于个核苷酸对。

10．核酸完全水解的产物是、和。

11．DNA和RNA相异的基本组成成分是。

12．人体内游离的环核苷酸最重要的为和。

13．生物的RNA大体上可分为、和三种。

14．与人类健康有关的病毒大多属于病毒。

15．DNA的三级结构是以的形式相连而成，此结构形式是的基本结构单位。

16．转运RNA的三叶草结构主要含有、、和环，还有。

17．DNA双螺旋中，和碱基配对可形成三个氢键。

18．真核生物的信息RNA的5′端存在，3′端存在。

19．常见的核酸分子杂交技术为杂交和杂交。

20．核酸变性时，紫外吸收值。

二、是非判断题1．核苷中碱基和戊糖的连接一般为C-C糖苷键。

2．在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。

3．RNA的局部双螺旋区中，两条链之间的方向也是反向平行的。

4．不同来源的DNA双链，在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有共同的碱基组成。

5．核酸变性时紫外值吸收明显增加。

6．含有稀有核苷酸碱基的主要是rRNA。

7．DNA热变性后磷酸二酯键发生断裂。

8．核酸溶液的最大紫外吸收波长为260nm。

9．GC对含量越高，Tm值越大。

10. 变性的DNA骤然变冷时该DNA可以复性。

三、名词解释核酸碱基互补规律DNA的一级结构稀有碱基发卡结构环化核苷酸增色效应减色效应DNA变性DNA复性核小体分子杂交Tm 帽子结构反密码子断裂基因外显子内含子ATP RNA DNA四、问答题1．DNA双螺旋结构的主要内容是什么？2．何谓DNA的热变性？有何特点？3．DNA与RNA的一级结构有何异同？4．DNA与RNA的水解产物有何不同？5．RNA有哪三种类型？各有何主要功能？6．简述核酸的组成、结构及生物学功能。

7．Chargaff定律的主要内容是什么？五、计算题1．有一噬菌体DNA长17μm，问它含有多少对碱基？螺旋数是多少？2．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA量为6.4×109bp，试计算人体DNA 的总长度。

第三章酶学一、是非判断题：1.在活性部位只有带电氨基酸是直接参与酶的催化作用。

2.酶对于Keq≈1的生物化学反应是无用的，因为这样的反应不能被驱向产物的形成。

3.酶的催化作用可用底物与活性部位相吻合的锁和钥匙概念来解释。

4.范德华键对酶和底物的结合是无用的，因为它们只比在室温下的气体分子的动能（0.6cal / mol）稍大些。

5.在一个活性部位含有两条多肽链的氨基酸残基的二聚体酶中，每一个亚基被称为一个辅酶。

6.酶促反应的米氏常数与所用底物无关。

7.当酶处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度无关。

8.调节酶的K m值随酶的浓度而变化。

9.如果加入足够量的底物，即使在非竞争抑制剂存在下，酶促反应的正常V max也能达到。

10.某些酶的K m值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。

11.酶的比活力是指蛋白质中酶的含量。

12.一般酶和底物大小差不多。

13.酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。

14.在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。

15.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白质进行的。

16.许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的另构酶实现的。

17.酶分子除活性中心和必需基团外，其它部位对酶的催化作用是不必要的。

18.改变酶促反应体系的PH可影响最大反应速度和米氏常数。

19.酶原激活作用是不可逆的。