酶原及酶原的激活
简述酶原激活的概念,本质和意义
简述酶原激活的概念,本质和意义
酶原激活是指在生物体内，某些酶能够先形成不完全的结构，这
种不完整的结构称为酶原，通过各种因素的刺激而获得活性的过程。
酶原激活对维持生物体内的新陈代谢和平衡至关重要，因此具有重要
的生物学意义。
酶原是指一个酶在形成过程中不完整的、未成熟的结构。
这种不
完整的结构需要通过一定的条件和因素来激活，使其获得活性。
酶原
激活可以通过多种途径完成，如酸碱催化、温度变化、金属离子配合等。
不同的酶原激活方式所需要的条件不同，但都能够使酶原变为成
熟的酶，参与到生物体内的代谢过程中。
酶原激活的本质在于保障生物体内代谢的正常进行。
生物体内的
各种代谢需要不同的酶来协同完成，而酶原激活可以使得这些酶按照
一定的时序和数量被调节和控制。
例如，一些消化道中的酶就需要在
进入胃部后被激活，同时，它们也需要在小肠中起作用。
因此，酶原
激活在生物体内的代谢过程中扮演着至关重要的角色。
酶原激活的意义在于维持生物体内的代谢平衡。
正常的代谢过程
需要相互协调、相互配合，任何一个环节出现问题都可能导致代谢紊乱。
而酶原激活可以保证酶被调节和控制时的准确性和及时性，从而
维持了代谢平衡。
此外，酶原激活还可以用作疾病的治疗手段。
例如，一些药物在人体内可以被激活为有效药物，这就是一种利用酶原激活
完成治疗的方法。
总之，酶原激活是一种重要的生物学现象，它可以使得生物体内
的酶得到调节和控制，并维持代谢的平衡。
酶原激活还可以用于疾病
的治疗，具有重要的科学研究价值和临床应用价值。
生物题合
一、酶、维生素和辅酶一、名词解释：酶原与酶原激活：酶原，有些酶在细胞内初生或刚分泌时是没有活性的酶的前体。
酶原激活，酶原在一定条件下水解掉一个或者几个肽段，使剩余肽链构象发生改变转为有活性酶的过程。
酶活性中心：酶蛋白的必需基团在酶蛋白空间结构形成过程中彼此靠近，组成有特定空间结构的区域，能结合特异底物并转变为产物。
同工酶：是指能够催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质及电泳行为都不相同的一组酶。
酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶作用下发生可逆的共价修饰，结合或脱去某些化学基团从而改变酶的催化活性。
酶的比活性：每毫克蛋白中所具有的酶活性单位，活性比越高表示酶的纯度越高。
辅酶与辅基：辅酶，与酶蛋白以非共价键疏松结合，易经透析或超滤方法除去。
辅基，与酶蛋白以共价键紧密结合，不能用透析或超滤方法除去。
米氏常数：是酶的一个特性常数，指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
Km越小，酶的亲和力越大。
二、问题1.运用生化相关知识解释巨幼红细胞贫血的分子机制。
由于叶酸和（或）维生素Bl2直接或间接缺乏所致，大多因摄入不足而导致直接缺乏引起。
红细胞长大的过程中要vb12来促它生长，因为vb12促进红细胞的发育和成熟，若是体内缺了，红细胞就不能成熟了。
2.运用酶学知识分析下列生化机理：酵母汁将蔗糖变成乙醇称为乙醇发酵；酵母汁经透析或加热至60℃，失去发酵能力，而透析的酵母汁与加热的酵母汁混合后又具有发酵能力。
蔗糖加水等于葡萄糖和果糖，葡萄糖＋2Pi＋2ADP＋2氢正＝2乙醇＋2ATP＋2水＋2二氧化碳透析过程：除去了全部的酵母；加热：是一种可逆变性，酵母暂时失去了活性。
混合：又恢复了原来温度，变性蛋白质恢复了正常活性。
三、选择题（1-16单选，17-22多选）1. 关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？( )A．所有蛋白质都有酶的活性B．酶的底物都是有机化合物C．酶催化活性都需要特异的辅助因子D．体内所有具有催化活性的物质都是酶E．酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质2．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的？( )A．所有酶的活性中心都有金属离子B．所有的抑制剂都作用于酶的活性中心C．所有的必需基团都位于酶的活性中心D．所有酶的活性中心都含有辅酶E．所有的酶都有活性中心3. 酶加速化学反应的根本原因是( )A.升高反应温度B.增加反应物碰撞频率C.降低催化反应的活化能D.增加底物浓度E.降低产物的自由能4. 对“金属离子作为辅助因子的作用”描述错误的是( )A.作为酶活性中心的催化基团参加反应B.与稳定酶的分子构象无关C.可提高酶的催化活性D.降低反应中的静电排斥E.可与酶、底物形成复合物5.活化能的概念是指( )A.底物与产物之间能量的差值B.参与反应的分子所需的总能量C.分子由一般状态变成活化态所需能量D.温度升高时产生的能量E.以上都不是6.酶促反应动力学研究的是( )A.酶的基因来源B.酶的电泳行为C.酶的诱导契合D.酶分子的空间结构E.影响酶促反应速度的因素7.关于Km值的意义的描述，正确的是( )A.Km值为酶的比活力B.1/Km越小，酶与底物亲和力越大C.Km值的单位是mmol/minD.Km值是酶的特征性常数之一E.Km值与酶的浓度有关8.竞争性抑制剂的特点是( )A.抑制剂以共价键与酶结合B.抑制剂的结构与底物不相似C.当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活D.当底物浓度增加时，抑制作用不减弱E.抑制剂与酶活性中心以外的部位结合9.有机磷农药与酶活性中心结合的基团是( )A.组氨酸上的咪唑基B.赖氨酸上的ε-氨基C.丝氨酸上的羟基D.半胱氨酸上的巯基E.谷氨酸上的γ-羧基10.关于变构酶的论述错误的是( )A.变构酶为多亚基组成B.如底物与一亚基结合后，使其他亚基迅速与底物结合称正协同效应C.正协同效应的底物浓度曲线呈矩形双曲线D.底物与一亚基结合后，使其亚基结合底物能力减少称负协同效应E.变构效应剂与一亚基结合后，使酶其他亚基迅速与底物结合为异促协同效应11.下列关于维生素的叙述正确的是( )A.有些溶于水，有些溶于脂肪B.根据化学结构和性质分类C.全部由食物供给D.是一类需要量很大的物质E.维生素是构成组织细胞成分之一12.没有五元环结构的维生素是( )A.硫胺素B.叶酸C.生物素D.维生素DE.钴胺素13.参与固定CO2的是( )A.硫胺素B.生物素C.维生素CD.维生素DE.维生素A14.缺乏维生素K时，可引起( )A.凝血因子合成不受影响B.凝血因子合成增加C.凝血时间正常D.凝血时间延长E.凝血时间缩短15.下列哪种辅酶不含核苷酸?( )A.FADB.CoA-SHC.FH4D.NADP+E.FMN16.下列哪种维生素缺乏会引起坏血病？( )A.硫胺素B.核黄素C.硫辛酸D.维生素CE.泛酸17.维生素D的活性形式是( )A.1,24-(OH)2-D3B.1,25-(OH)2-D3C.24,25-(OH)2-D3D.25-(OH)-D3E.24-OH-D318.与一碳单位代谢有关的维生素有( )A.维生素B2B.维生素B12C.维生素B6D.生物素E.叶酸19.快速调节可通过( )A.磷酸化与去磷酸化B.腺苷酸化与去腺苷酸化C.变构调节D.改变酶的合成速度E.酶促反应的可调节性 20.磺胺药的抑菌机理是( )A.竞争性抑制二氢叶酸合成酶的活性B.干扰体内核酸的代谢C.结构与二氢叶酸相似D.抑制程度强弱取决于药物与酶底物浓度的相对比例E.磺胺药是二氢叶酸合成酶的变构抑制剂21.某种酶的活性依赖于酶活性中心的必需基团-SH ，能保护此酶不被氧化的物质是( )A.GSHB.维生素CC.半胱氨酸D.维生素AE.两价阳离子22.酶分子上必需基团的作用是()A.与底物结合B.催化底物发生化学反应C.含砷的有机化合物D.决定辅酶结构E.维持酶分子空间结构二、糖代谢一、问题1.归纳总结糖无氧分解、有氧氧化、戊糖磷酸途径、糖原分解、糖原合成和糖异生途径的总反应、关键酶及生理意义。
酶原激活剂的名词解释
酶原激活剂的名词解释酶原激活剂是一类分子，在生物体内被用来激活酶的催化活性。
酶是生物体内必不可缺的催化剂，促进各种生物化学反应的进行。
然而，在很多情况下，酶需要在其酶原形式中存在，并通过与酶原激活剂的相互作用来转变为活性形式。
这种酶原激活剂的作用为生物体提供了对特定化学反应的调控机制。
酶原激活剂的机制可以分为两种：非共价和共价激活。
非共价激活是指酶原激活剂与酶原之间的相互作用，通过引发构象变化来改变酶原的活性状态。
这种形式的激活剂可以与酶原的特定区域结合，导致酶原分子的构象发生变化，从而激活酶活性。
共价激活是指酶原激活剂通过与酶原之间的共价键形成，改变酶原的分子结构。
共价激活可以通过酶原激活剂的化学反应引发酶原的部分或全部改变，使其成为具有催化活性的酶。
在生物体内，酶原激活剂可以通过多种方式产生。
一种常见的方式是酶原自身的活化，这种方式通常涉及酶原的剪切或降解。
剪切酶原的过程中，特定的酶通过切除酶原分子的一部分或多部分，从而激活酶原。
降解酶原的过程是指通过酶的降解作用来产生酶原激活剂。
酶原的降解可以是通过酶的催化作用分解酶原，也可以是通过其他非酶催化的方式降解酶原。
此外，酶原激活剂还可以通过其他生物分子的介入来实现。
其中一种常见的方式是蛋白质的磷酸化。
蛋白质的磷酸化作用可以改变蛋白质的结构和功能，从而调节其酶活性。
磷酸化酶可以通过将磷酸基团添加到特定的蛋白质上，从而改变其构象和催化活性。
这种方式在细胞信号传导和代谢调节中起着重要作用。
总之，酶原激活剂是一类分子，通过与酶原相互作用来激活酶的活性。
它们可以通过非共价和共价机制实现酶原的激活，并以多种方式产生，包括酶原自身的剪切或降解以及其他生物分子的介入。
酶原激活剂的存在为生物体提供了对特定化学反应的调控机制，对维持生命活动至关重要。
酶-2
ADP
Thr Ser -OH Tyr
蛋白激酶
Thr Ser -O-PO32-
酶蛋白
Pi
磷蛋白磷酸酶
H2O
Tyr
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
Hormone signal Inactive E1 Active E1
Inactive E2
Active E2
Inactive E3
Active E3
酶级联效应(enzyme cascade)：一系列连续的酶催化酶 酶级联效应 ： 的修饰反应，催化效应获得放大。 获得放大 的修饰反应，催化效应获得放大。
H H H H LDH1 (H4) H H H M LDH2 (H3M) H H M M LDH3 (H2M2) H M M M LDH4 (HM3) M M M M LDH5 酶与医学的关系
一、酶与疾病的发生： 酶与疾病的发生： 遗传性疾病： 遗传性疾病：酶先天性缺乏 中毒性疾病： 中毒性疾病： 酶活性的异常： 酶活性的异常： 二、酶与疾病的诊断： 酶与疾病的诊断： 疾病与体液酶活性异常 酶活性的测定： 酶活性的测定： 同工酶在临床诊断上的价值： 同工酶在临床诊断上的价值： 三、酶与疾病的治疗： 酶与疾病的治疗： 作为药物用于临床治疗：助消化药、 作为药物用于临床治疗：助消化药、防治血栓药 作为药物靶点用于临床治疗：抗生素药、 作为药物靶点用于临床治疗：抗生素药、抗癌药
•
举例：乳酸脱氢酶(LDH)是四聚体酶。亚基有M 举例：乳酸脱氢酶(LDH)是四聚体酶。亚基有M型和 种亚基以不同比例组成5种同工酶。 H型。2种亚基以不同比例组成5种同工酶。 同工酶的电泳速度不等、对同一底物Km值不同 同工酶的电泳速度不等、对同一底物Km值不同、 Km值不同、 组织细胞中的含量与分布不同。 组织细胞中的含量与分布不同。
生物化学复习题
1、什么是蛋白质超二级结构与蛋白质结构域？解答：蛋白质的超二级结构是指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能够辨认的二级结构组合体，三种基本组合形式αα、αβα、βββ。
蛋白质的结构域是指在超二级结构基础上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫结构域。
2、什么是盐溶与盐析？解答：盐溶是指蛋白质溶液中由于加入低浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度增加的现象称为盐溶。
盐析是指高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。
3、什么是蛋白质变性与复性？解答：蛋白质的变性作用是指天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。
蛋白质的复性是指当变性因素除去后，变性蛋白又可重新回复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。
4.组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性可分为哪几类?写出每类所包含氨基酸的中文名称及三字母符号。
解答：组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性共分为四类：(1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸：丙氨酸(Ala)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(ilc)、缬氨酸 (Val)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Try或Trp)、甲硫氨酸(Met)；(2)具有极性不带电荷的R基团的氨基酸：甘氨酸(Gly)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷酰胺(Gln)；(3)R基团带负电荷的氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)；(4)R基团带正电荷的氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。
5.何谓蛋白质的一级结构?研究蛋白质一级结构有什么重要意义?解答：蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
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➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
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⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
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14
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
酶原激活
酶原激活：某种物质作用于酶原使之转变为有活性的酶的过程称为酶原激活。
酶的共价修饰：在专一性酶的作用下，某些小分子基团共价地结合到被修饰酶分子上，使之活性发生改变从而调节酶活性。
酶的活性中心：酶与底物结合并酶催化作用直接相关的部位。
增色效应：变性的DNA溶液紫外线吸收作用增强的效应。
磷氧比：在呼吸过程中无机磷酸的消耗量与分子氧的消耗量之比。
转氨基作用：在转氨酶的作用下，∂—氨基酸和∂—酮酸之间的氨基的转移作用结果是原来的氨基酸转变为相应的酮酸。
同工酶：能催化相同的化学反应，但其理化性质及生物学性质等方面都有明显差异的一组酶。
糖酵解：在细胞质内葡萄糖在无氧条件下氧化分解成丙酮酸并释放能量的过程。
结构域：在较大的球状蛋白质分子中，一条多肽往往有二级结构或超二级结构，基础上折叠或几个球状构像，此球状构象就是结构域。
核苷酸的从头合成途径：氨基酸和某些小分子物质为原料经一系列酶促反应合成核苷酸的途径。
必需氨基酸：人体不能合成必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变，空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并导致丧失生物活性的现象。
酶的活性部位：指酶分子直接与底物结合，并与酶的催化作用直接有关的部分。
氧化磷酸化作用：与生物氧化相伴而生的磷酸化作用，电子从NADH或FADH2经电子传递到分子氧形成水，同时偶联ADP磷酸化生成电子传递偶联的磷酸化或氧化磷酸。
酮体：丙酮，乙酰乙酸，β—羟T酸三体物质的总称。
痛风：与嘌呤代谢发生障碍有关，与100ml血液中尿酸水平超过8mg时，由于尿酸的溶解度降低，尿酸以钠盐或钾盐形式积于组织及软骨关节等处，形成胆酸结石。
核酸的变性：高温，酸，碱和某些变性剂能破坏核酸中的氢键，使有规律的双螺旋结构变成单链无规则的线团结构。
可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的，可用透析的方法去除抑制剂恢复酶的活性，这种抑制剂作用为可逆抑制作用。
比活力：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
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）
B. 酶是生物催化剂
C. 酶具有专一 D. 酶在强酸、强碱条件下会失活
类酶
C. 催化同一底物起不同反应的酶的总称
D．多酶体系中酶组分的统称。
实践练习：
４、解释概念 酶原
实践练习：
下面关于酶的描述，哪一项不正确？（
A. 所有的蛋白质都是酶
）
B. 酶是生物催化剂
C. 酶具有专一 D. 酶在强酸、强碱条件下会失活
实践练习：
下面关于酶的描述，哪一项不正确？（
A. 所有的蛋白质都是酶
第三章
酶
ENZYMES
考纲要求： 了解生命的特征，生命的物质基础。
2、了解酶的组成、酶的作用机理、酶在 生产和生活中的应用。掌握酶的特性 影响酶活性的因素。 。
二、酶的结构与功能
学习目标：
1、掌握酶原及酶原激活的定义 2、掌握酶原激活的重要生理意义
一、酶原与酶原激活
1. 酶原 指酶在细胞内合成或初分泌时， 是以无活性的酶前体形式。
二、同工酶
LDH：由2种亚基组成的四聚体，共有5种分型
H型亚基
M型亚基
LDH
1
LD H2
LD H3
LD H4
LD H5
二、同工酶
LDH同工酶在诊断中的意义：
心肌炎：LDH1 肺梗塞：LDH3 肝炎：LDH5
实践练习：
1、酶原激活的实质是（
A. 激活剂与酶结合使酶激活 性中心
）
B. 酶蛋白的变构效应
C. 酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活 D. 酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变
实践练习：
２、酶原是酶的前体（
A．有活性
）
B．无活性
C．提高活性
D．降低活性
实践练习：
３、同工酶的特点是（ ）
A. 催化作用相同，但分子组成和理化性质不同的一类酶
B. 催化相同化学反应，分子组成相同，但辅酶不同的一
一、酶原与酶原激活
2. 酶原激活 酶原在特定条件下，被水解一个或几个特定 肽段致使酶分子构象发生重塑，从而形成或暴 露酶的活性中心，表现出酶活性的过程。
一、酶原与酶原激活
3. 酶原激活的实质 活性部位的形成或暴露过程。
低于pH5时，自动去除44个氨基酸残基
胃蛋白酶原的激活过程
二、同工酶
催化同一化学反应，但酶蛋白的分子 结构、理化性质及免疫特征等不同的一组 酶。