生物化学名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
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名词解释1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示;2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布;构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成;3．构象：指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成;构象改变不会改变分子的光学活性;4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体;5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析;6．蛋白质的复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象;7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用; 8．凝胶电泳：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术; 9．层析：按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术;10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在或和或之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律;11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反;12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体,它是一种多肽链的密码；一种结构基因;13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”;14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”;15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”;16. 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多约少35%~40%, 这现象称为“减色效应”;17. DNA 的熔解温度Tm 值：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度Tm;18. 分子杂交：不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构;这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交;19．米氏常数Km 值：用Ｋm 值表示,是酶的一个重要参数;Ｋm 值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时底物的浓度单位M 或mM;米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响;20．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶;21．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显着增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身;22．活性中心：酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心;23．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链;电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源;24．氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化;氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式;25．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键或高能硫酯键,由此高能键提供能量使ADP或GDP磷酸化生成ATP或GTP的过程称为底物水平磷酸化;此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP;26．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量,能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态;能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP27．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵;如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵; 28．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织如肝、脂肪组织等以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路;29. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在α碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸;30. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环,在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变,以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源;某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成;31．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶;32．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基CH3-、亚甲基CH2=、次甲基CH≡、甲酰基O=CH-、亚氨甲基HN=CH-等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰;33．半保留复制：双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成;34．逆转录：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA 为模板合成DNA;35．冈崎片段：一组短的DNA 片段,是在DNA 复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段;在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在;冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据;36．复制叉：复制DNA 分子的Y 形区域;在此区域发生链的分离及新链的合成; 37．领头链：DNA 的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向亦即新合成的DNA沿5/→3/方向不断延长;所以领头链是连续的;38．随后链：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的;39．有意义链：即华森链,华森..克里格型DNA 中,在体内被转录的那股DNA 链;简写为W strand;40．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就是光复活作用;41．重组修复：这个过程是先进行复制,再进行修复,复制时,子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复; 42．内含子：真核生物的mRNA 前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子;43．外显子：真核生物的mRNA 前体中,编码序列称为外显子;44．基因载体：外源DNA 片段目的基因要进入受体细胞,必须有一个适当的运载工具将带入细胞内,并载着外源DNA 一起进行复制与表达,这种运载工具称为载体;45．质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元,一般由环形双链DNA 构成,其大小从; 46．密码子：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位;密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64 个密码子,其中61 个是氨基酸的密码,3 个是作为终止密码子;47．同义密码子：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;48．反密码子：在转移RNA 反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA 的特殊密码上;49．变偶假说：克里克为解释tRNA 分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说;据此假说,反密码子的前两个碱基3ˊ端按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个5ˊ端碱基配对,然而tRNA 反密码子中的第三个碱基,在与密码子上3ˊ端的碱基形成氢键时,则可有某种程度的变动,使其有可能与几种不同的碱基配对;50．移码突变：一种突变,其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变;移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的,在这种情况下,突变点以前的密码子并不改变,并将决定正确的氨基酸顺序；但突变点以后的所有密码子都将改变;且将决定错误的氨基酸顺序;51．反义RNA：具有互补序列的RNA;反义RNA 可以通过互补序列与特定的mRNA 相结合,结合位置包括mRNA 结合核糖体的序列SD 序列和起始密码子AUG,从而抑制mRNA 的翻译;又称干扰mRNA 的互补RNA;52．信号肽: 信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合;信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔,随即被位于腔表面的信号肽酶水解,由于它的引导,新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内,最终被分泌到胞外;翻译结束后,核糖体亚基解聚、孔道消失,内质网膜又恢复原先的脂双层结构;53. 简并密码：或称同义密码子,为同一种氨基酸编码几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;54．多核糖体:在信使核糖核酸链上附着两个或更多的核糖体;55. 诱导酶：由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显增加,这样的酶称为诱导酶56. 钙调蛋白：一种依赖于钙的蛋白激酶,酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化,调解酶的活性;如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶;。
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1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。
15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。
16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
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生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
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肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。
蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。
这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。
蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。
分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。
蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。
减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。
分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。
Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。
核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。
非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small non-messenger RNAs，snmRNAs）。
RNA组学：是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能。
同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化，以及与功能之间的关系。
核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA亦被称为核酶（ribozyme）或催化剂RNA（catalytic RNA）。
同工酶：在不同组织细胞内存在着能催化相同的化学反应，而分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶，称同工酶。
如乳酸脱氢酶，肌酸磷酸激酶等。
酶的特异性：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键；使其发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。
酶原与酶原的激活：酶原是酶的前身，是最初由细胞合成分泌的无活性的蛋白质。
无活性的酶原在一定条件能转变成有活性的酶，此过程称酶原的激活。
酶的竞争性抑制作用：某些与酶作用底物结构相似的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
酶的活性中心：酶的活性中心是指酶分子表面能够结合底物并催化底物生成产物的具有特定空间构象的区域，主要由必须基团聚集而形成。
酶的别构调节：当小分子变构剂与酶活性中心以外的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性，这种现象称别构调节。
酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团在另一种酶的催化下发生化学反应，使酶的活性改变，此过程称为酶的共价修饰调节。
酶：酶是由活细胞合成的具有催化功能的蛋白质，亦叫生物催化剂。
乳酸循环：肌糖原分解产生乳酸，经血液循环运送至肝，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原，此过程称为乳酸循环。
糖原合成：有单糖合成糖原的过程称为糖原合成。
糖原分解：糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解。
糖异生：有非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
肾糖阈：尿中出现糖时的最低血糖浓度称为肾糖阈。
血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。
其正常水平为~L。
糖酵解：在无氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。
糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
丙酮酸羧化支路：在糖异生过程中，为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶作用而生成丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。
磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸进而生成5-磷酸核糖和NADPH过程。
Pastuer效应：糖的有氧氧化对糖酵解的抑制现象称为巴士德效应。
糖原引物：带有α-1,4-葡聚糖的糖原引物蛋白，以其寡糖基链作为糖原合成时葡萄糖单位的接受体，称为糖原引物。
糖异生三碳途径：摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生为糖。
底物循环：有不同的酶催化两作用物互变。
糖异生的调节主要依靠底物循环进行调节。
糖酵解途径：在无氧条件下，葡萄糖分解为丙酮酸的过程称为糖酵解途径。
糖原：糖原是动物体内的糖的储存形式。
三羧酸循环：以草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成具有三个羧基的柠檬酸为起始，经过一系列脱氢、脱羧等反应后又以草酰乙酸的再生为结束，如此周而复始，不断进行的循环反应过程，称为三羧酸循环。
高血糖：空腹血糖水平高于~L（130~140mg/dl）称为高血糖。
必需脂肪酸：必需脂肪酸是指体内不能合成必须由食物提供的一类脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸。
脂肪动员：脂肪动员是指脂肪细胞内存储的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。
激素敏感脂肪酶：激素敏感脂肪酶是指存在于脂肪细胞内的甘油三酯脂肪酶，是脂肪动员的限速酶，因受多种激素的调控而得名。
载脂蛋白：载脂蛋白是指血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构。
酮体：酮体是脂肪酸在肝内分解代谢生成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。
酮血症：当肝内酮体的生成超过肝外组织的利用能力时，可导致血液中酮体浓度升高，称酮血症。
脂肪酸的β-氧化：当脂肪酸的β-氧化实在脂酰基β-碳上进行脱氢、加水、再脱氢、硫解的过程，生成1分子乙酰辅酶A和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
血浆脂蛋白：血浆脂蛋白是脂类与载脂蛋白组成的水溶性复合物，是血脂存在及运输的形式。
生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称生物氧化。
呼吸链抑制剂：阻断呼吸链上某一不为的电子传递，使物质氧化过程中段，磷酸化也无法进行。
细胞色素C氧化酶：细胞色素a和a3紧密结合，用一般方法难以将它们分开，故将细胞色素a和a3的复合物称为细胞色素aa3或细胞色素氧化酶。
是电子传递体能与O2进行反应的复合物，直接将电子传递给O2。
呼吸链：位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列酶，它们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。
底物水平磷酸化：底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。
P/O比值：P/O比值是指每消耗一摩尔原子氧所需消耗的无机磷的摩尔数。
氧化磷酸化解偶联：生物氧化过程中，仅有氧化释放能量而不伴有ATP的生成称氧化与磷酸化化解偶联。
递氢体和递电子体：在呼吸链中传递氢的物质称递氢体，传递电子的物质称递电子体。
递氢体通常亦传递电子。
苹果酸-天冬氨酸穿梭：是将胞液中的NADH转移进入线粒体的方式，因该系统中有苹果酸和天冬氨酸，故称苹果酸-天冬氨酸穿梭。
腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，还有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这两部分所起的分解作用称为腐败作用。
联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨及作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，称为联合脱氨基作用。
氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。
氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。
转氨基作用：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。
生糖氨基酸：降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生酮氨基酸：降解可生成乙酰CoA或酮体的氨基酸。
鸟氨酸循环：又称尿素循环。
为肝脏合成尿素的途径。
此循环中，鸟氨酸与NH3及CO2合成瓜氨酸，再加NH3生成精氨酸。
后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可反复循环利用。
一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的化学基团，这包括甲基、亚甲基，次甲基，甲酰基，亚胺甲基等。
氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
营养必需氨基酸：人体有8种氨基酸不能合成，这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为营养必须氨基酸。
笨酮尿症：是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。
缺乏丙酮酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。
苯丙酮酸堆积对神经有毒害，使智力发育出现障碍。
尿黑酸症：是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸梅引起的代谢遗传病。
这种病人的尿中含有尿黑酸，在碱基条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质，从而使尿成黑色。
限速酶：指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节或化学修饰调节。
别构酶：即变构酶，指代谢途径中受到变构调节的酶，酶分子中含与底物结合起催化作用的催化亚基和与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基。
别构调节：即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
蛋白激酶：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
激素受体：细胞膜上或细胞内能特异识别和结合配体，并将信息传给细胞内信息转换系统，从而启动各种特异生物效应的特殊蛋白分子。
膜受体激素：指蛋白、多肽及儿茶酚胺等水溶性的激素，因其不能透过细胞质膜，这类激素需与膜受体结合后，才能将信息传到细胞内，产生各种生物效应。
转录：生物体以DNA为模版合成RNA的过程称为转录或基因转录。
模板链：DNA双链中按碱基配对规律指引转录生成RNA的一股单链称模板链。
编码链：DNA双链中，与模板链相对应、不指引转录生成RNA的一股单链称编码链。