第二章 酶工程原理
酶工程原理和应用的区别
酶工程原理和应用的区别引言酶工程是一门综合性的学科，它涉及了酶的基本原理、酶的应用以及酶工程技术等多个方面。
在酶工程领域，人们常常会将酶工程原理与酶工程应用混为一谈，但实际上它们之间存在着一些明显的区别。
本文将对酶工程原理和酶工程应用进行比较，并着重强调它们的区别。
酶工程原理酶工程原理主要涉及酶的基本性质以及酶催化反应的机制等内容。
下面列举了一些酶工程原理的主要特点： - 酶的特异性：酶对底物的选择性非常高，能够在特定的条件下催化特定底物的转化反应。
- 酶的催化机制：酶能够通过降低活化能来促进反应的进行，常见的催化机制包括酸碱催化、共价催化以及金属离子催化等。
- 酶的结构与功能关系：酶的功能与其结构密切相关，酶的催化活性受到其结构的影响。
- 酶的底物结合位点：酶通常具有特定的底物结合位点，通过与底物结合来催化反应的进行。
酶工程应用酶工程应用主要涉及将酶工程的理论知识应用于实际生产过程，以解决一系列实际问题。
下面列举了一些酶工程应用的主要领域： - 制药工业：酶在制药工业中被广泛应用，用于合成药物、降解废弃物等。
- 食品工业：酶在食品加工过程中具有重要的应用价值，例如面包发酵、乳制品加工、果汁榨取等。
- 生物能源领域：酶在生物能源领域的应用越来越广泛，例如生物柴油的生产、生物酒精的制备等。
- 环境保护：酶可以通过降解有害物质，起到环境保护的作用，例如处理废水、净化空气等。
酶工程原理与酶工程应用的区别尽管酶工程原理和酶工程应用都与酶的相关性质和应用有关，但它们之间存在着以下明显的区别： 1. 关注的焦点不同: 酶工程原理主要关注酶的基本原理和催化机制，探究酶是如何发挥催化作用的；而酶工程应用关注的是如何将这些酶的特性应用到实际生产中，解决实际问题。
2. 目标不同: 酶工程原理的主要目标是通过研究酶的基本原理来揭示酶的催化机制，并对其进行深入理解；而酶工程应用的主要目标是将酶的特性应用于实际生产中，以增加生产效率或改善产品的质量。
酶工程01酶作用基本原理
E ＋ S ↔ ES ↔E + P
在最初的极短反应时间内，由于产物浓度极低，由 E ＋ P→ES k1 E ＋ k-1 [ES]的生成速度为：d[S]/dt=k1[E][S] [ES]的分解速度为：－ d[S]/dt＝ k-1 [ES]+ k2 [ES] k2 + P 由反应速度方程可得 S ↔ES ↔ E 的 速度v几乎为零，因此有
（一）Michaelis-Menten快速平衡说
1902年，V.Henri在研究蔗糖酶水解蔗糖的反应中，发现随 着底物浓度的增加，反应速度上升呈双曲线型，即在底物 浓度低时v呈直线上升，而在[S]高时,v上升很少，当[S]大到 某一浓度时,v达到一个极限值。 Henri根据这个实验结果， 提出了“酶－底物中间复合物（体）”学说，他认为，在 底物转化为产物前，必须先与酶形成中间复合体，后者再 转变成产物而重新释放出游离的酶。即 k1 E ＋ k-1 k2 + P
3.[ES]形成的速度显著快于[ES]形成P+E的速度，即E+S---ES 的可逆反应在初速度测定的时间内已达到平衡，ES分解生 成产物的速度不足以破坏这个平衡，这就是快速平衡学说 （rapid equilibrium) 设：[ES]形成E+S的解离常数为Ks,则 Ks=K-1/K1=[E][S]/[ES]…………………………………..(1) 若酶的原始浓度为[E0],达到平衡时E的浓度＝[E0]-[ES] 依据上述假设2，[S]保持不变，故（1）式可改写为 Ks[ES]=[E][S]=([E0]-[ES])[S]
将（3）（4）代入（2）得v(ks+[S])/K2= Vmax [S]/K2,整理得 V= Vmax [S]/(Ks+[S])………………………………………….(5) 式（5）即为米氏方程（Michaelis-Mentem equation) 式中v ：初速度， Vmax：最大反应速度，ks=k-1/k1为[ES]的解 离常数。它反应了反应初速度与底物浓度的关系，如果作v-[S] 图则为一条矩形双曲线，由此可见，此方程式与实验结果是相 符的。 以v=1/2 Vmax代人（5），得ks=[S],ks就是v= 1/2Vmax 时的[S]
酶工程原理与技术
第一章绪论酶：具有生物催化功能的生物大分子。
酶工程：酶的生产与应用的技术过程。
第一节酶的基本概念同时酶的催化作用具有：专一性、高效性，作用条件温和等特点第二节酶的分类与命名按其化学组成不同，酶可以分为主要由蛋白质组成蛋白类酶（P酶）和主要由核糖核酸组成的核酸类酶（R酶）两大类别。
蛋白类酶和核酸类酶的分类命名的总原则是相同的（根据酶的作用底物和催化反应的类型），同时又有所区别一、蛋白类酶的分类与命名推荐名：在惯用名称的基础上，加以选择和修改而成。
酶的推荐名一般由两部分组成：第一部分为底物名称，第二部分为催化反应的类型。
后面加一个“酶”字（ -ase）。
不管酶催化的反应是正反应还是逆反应，都用同一个名称。
系统名称（ Systematic name）：包括了酶的作用底物，酶作用的基团及催化反应的类型。
（一）蛋白类酶（P酶）的分类原则按照酶催化作用的类型，将蛋白类酶分为 6 大类。
第 1 大类，氧化还原酶第 2大类，转移酶第 3 大类，水解酶第 4 大类，裂合酶第 5 大类，异构酶第 6 大类，合成酶（或称连接酶）每个大类中，按照酶作用的底物、化学键或基团的不同，分为若干亚类。
每一亚类中再分为若干小类。
每一小类中包含若干个具体的酶六大类蛋白类酶简介1、氧化还原酶（ Oxidoreductases）催化氧化还原反应，其催化反应通式为：AH2 + B ＝ A +BH22、转移酶（Transferases）反应通式为：AB + C ＝ A + BC3、水解酶 (Hydrolases)催化各种化合物进行水解反应的酶称为水解酶。
其反应通式为： AB ＋ H2O ＝ AOH ＋ BH4、裂合酶 (Lyases)催化一个化合物裂解成为两个较小的化合物及其逆反应的酶成为裂合酶。
其反应通式为：AB ＝A ＋ B乙酰乳酸合酶（ 2-乙酰乳酸＋ CO2 ＝ 2-丙酮酸）5、异构酶 (Isomerases)催化分子内部基团位置或构象的转换的酶称为异构酶其反应通式为： A＝B。
酶工程的原理及发展
酶工程的原理及发展概述：在生命活动中，构成新陈代谢以及生物体内的一切化学变化都是在酶的催化作用下进行的，可以说没有酶生命就不能进行下去。
没有两个主要的特点：1，强大的催化能力；2，高度的专一性。
酶的催化反应速率比其他相似的非酶催化反应速率高1010～1014倍，换句话说，5秒内能完成的反应，若无酶时则需要1500年才能完成。
酶的高度转一性催化机制可以用“锁和钥匙模型”来解释。
由于酶分子的空间结构，可以使酶分子形成特定形状的空穴，成为活性中心，犹如钥匙和锁一样发生催化反应。
关键字：蛋白质维生素氨基酸脂肪酸固醇脂类半乳聚糖矿物质生物催化剂荷尔蒙内切酶○酶工程的介绍：酶既可以催化一个反应的正反应，也可以催化其逆反应，但用上述内容就无法解释，而可以用“诱导契合模型”说明之。
所谓的酶工程就是指酶制剂在工业上的大规模生产及利用。
由于美不但广泛存在于动植物组织细胞中，而且也存在于微生物细胞中和他的培养基中，可通过各种理化反应方法把它提取出来，制成纯净的酶制剂，这种酶制剂保存了他的生物催化特性。
不同种类的酶制剂可以借不同种类的微生物来制取。
某些不同种类的微生物热可以生产出同一种酶制剂。
酶工程的主要研究内容有：酶的制备，酶和细胞的固定化，酶反应器的设计和放大，反应条件的设计和优化等。
酶工程的主要任务是：通过预先设计，经过人工操作加以控制，从而大量获得生产实践所需要的酶，并通过各种方法保持酶的稳定性，发挥其最大的催化功能。
酶催化反应的基本步骤：酶制剂得到后，应用酶的固定化技术将酶制剂精制成固态酶（固态），然后将其组装在特殊设计的器件当中（叫做生物反应器）中，利用这种反应器将原料（底物）转化为人类所需要的产品。
例如，将天冬酰胺酶提纯，做成反应器，以富马酸为底物，则可以将富马酸转变成天冬氨酸，转化率达到百分之九十五以上，反应产物几乎是纯品。
酶工程的实质：把酶或细胞直接应用于生物工程和化学工业的反应系统，其特点是转化率高，产品回收和提纯工艺简单，节约能源。
酶工程的设计原理及应用
酶工程的设计原理及应用1. 引言酶是一类能够催化化学反应的生物分子，拥有高度专一性和高效催化的特点。
酶工程是一门利用生物技术手段对酶进行改造和优化，以满足工业生产和科研需求的学科。
本文将介绍酶工程的设计原理及其在工业和医药等领域的应用。
2. 酶工程的设计原理酶工程的设计原理基于以下两个基本思路：2.1 酶的选择和筛选选择合适的酶是酶工程设计的关键。
酶的选择通常基于以下几个因素： - 催化活性：酶的催化活性是否满足所需反应的要求； - 专一性：酶是否具有对应底物的专一选择性； - 稳定性：酶在反应条件下的稳定性； - 应用条件：酶是否适用于所需的反应条件。
筛选合适的酶可以通过诸如动物组织的抽提、微生物的分离和筛选、过表达酶基因等方法。
2.2 酶的改造和优化经过酶的选择筛选后，通过酶的改造和优化可以进一步改善酶的性能和适应特定需求。
改造和优化的方法包括： - 蛋白质工程：通过DNA重组技术对酶基因进行改造和重组，以得到更好的酶变体； - 有机溶剂和温度稳定性的优化：通过改变酶的物理化学性质，提高酶在特定条件下的稳定性； - 底物专一性改进：通过酶的活性位点改造，提高对底物的选择性。
3. 酶工程在工业领域的应用酶工程在工业领域有广泛的应用，主要体现在以下几个方面：3.1 生物燃料领域酶工程在生物燃料领域的应用主要集中在生物质制氢和生物乙醇生产等过程中。
通过优化酶的活性和稳定性，可以提高生物质的利用效率和燃料产量。
3.2 食品工业领域酶工程在食品工业领域的应用主要用于食品加工和改良。
例如，通过酶的剪切作用，可以加工出具有特定功能和口感的食品。
酶工程还可以用于果汁澄清、奶酪制作等过程中。
3.3 制药工业领域酶工程在制药工业领域的应用具有重要意义。
许多药物合成和代谢过程需要酶的参与，通过酶工程的优化，可以提高药物的合成效率和降低副作用。
此外，酶工程还可以用于生物分子标记和检测等领域。
4. 酶工程在医学领域的应用酶工程在医学领域的应用主要涉及诊断和治疗方面。
酶工程与生物催化
酶工程与生物催化酶工程是一门利用生物催化技术对酶进行研究、应用和开发的科学。
生物催化是利用酶作为催化剂来促进和加速化学反应的过程。
在现代生物技术的推动下，酶工程和生物催化已经成为生物制药、食品加工、环境保护等领域中重要的研究和应用方向。
一、酶工程的基本概念与原理酶是生物催化过程中起关键作用的大分子催化剂，能够在温和的条件下加速化学反应的速率，提高反应的选择性和效率。
酶工程的基本概念是指通过改变酶的结构和性质，使其在特定条件下具有更高的催化活性和稳定性。
酶工程主要包括两个方面的内容：一是通过基因工程技术改变酶的基因序列，使其具有更好的性能；二是对酶进行物理化学性质的调控，提高酶的稳定性和催化效率。
酶工程的原理是通过对酶进行定向进化和有针对性的改造，提高酶的催化活性和选择性。
定向进化是利用自然选择的原理，在实验室中对酶进行多次重复的遗传突变和筛选过程，筛选出表现出更高活性和稳定性的突变酶。
有针对性改造是通过改变酶的结构和特性，使其适应特定反应条件，提高催化效率和产物选择性。
二、酶工程在生物制药中的应用1. 酶在药物合成中的应用酶催化合成药物的方法相对传统化学合成方法更加温和、高效和环保。
通过酶工程技术可以改变酶的催化性能，使其适应特定反应条件，提高反应产物的选择性和纯度。
同时，酶工程还可以提高酶的稳定性和催化活性，延长酶的使用寿命，降低生产成本。
2. 酶在生物催化合成药物中的应用利用酶催化合成药物可以降低合成工艺的复杂性和成本，提高产物的纯度和选择性。
在生物催化合成药物中，酶通过催化底物的转化，生成所需的目标产物。
酶工程技术可以有效提高酶的催化效率和选择性，降低反应副产物的生成，从而提高合成药物的产量和质量。
三、酶工程在食品加工中的应用1. 酶在食品加工过程中的应用酶在食品加工过程中有广泛的应用，例如面包、啤酒、乳制品、果汁等的生产中都涉及到酶的应用。
酶可以促进面团发酵、提高啤酒的醇味、改善乳质口感和提高果汁的澄清度。
第二章 酶工程
（四）发酵方法
1.温度的控制
– 枯草杆菌的最适生长温度为34～37℃，黑曲霉 的最适生长温度为28～32℃。
2.通气和搅拌 – 在发酵过程中必须不断供给氧，一般通过供给 无菌空气来实现；
3. pH值的控制
– 细菌和放线菌的生长最适pH值为6.5～8.0；霉 菌和酵母的生长最适pH值为4～6；植物细胞的 生长最适pH值为5～6。
（3）粘性末端（sticky
ends，cohensive ends）
含有几个核苷酸单链的末端。
分两种类型： ① 5’端凸出（如EcoR I切点）
② 3’端凸出（如Pst I切点）
（4）粘性末端的意义
①连接便利 i）不同的DNA双链：只要粘性末端碱基互补 就可以连接。这比连接两个平齐末端容易。
ii）同一个DNA分子内连接：通过两个相同的粘性末 端可以连接成环形分子。
2．酶的特性 （1）酶催化作用的专一性强 （2）酶催化作用的效率高
（3）酶催化作用的条件温和
3. 酶的分类：
氧化还原酶、转移酶、水解酶、 裂解酶、异构酶、合成酶
（二）酶工程
– 狭义：是指在一定的生物反应器中，利用酶的催 化作用，将相应的原料转化成有用物质的技术
– 广义：是指研究酶的生产和应用的一门技术性学 科，它包括酶的发酵生产、酶的固定化、酶的化 学修饰、酶反应器和酶的应用等方面内容。
(2)为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂
①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部 的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳 定状态。 ②对巯基酶．可加入SH—保护剂。如巯基乙醇、GSH(谷 胱甘肽)、DTT（二硫苏糖醇)等。
第四节 分子生物学技术常用的工具酶
核酸酶类是基因工程操作中必不可少的 工具酶，基因克隆的许多DNA分子的制备、 DNA片段的切割与连接、核酸探针的标记 cDNA的合成等，都需要用一系列的功能特 意核酸酶来完成。没有酶就没有基因工程。
酶工程的原理及发展
酶工程的原理及发展概述：在生命活动中，构成新陈代谢以及生物体内的一切化学变化都是在酶的催化作用下进行的，可以说没有酶生命就不能进行下去。
没有两个主要的特点：1，强大的催化能力；2，高度的专一性。
酶的催化反应速率比其他相似的非酶催化反应速率高1010～1014倍，换句话说，5秒内能完成的反应，若无酶时则需要1500年才能完成。
酶的高度转一性催化机制可以用“锁和钥匙模型”来解释。
由于酶分子的空间结构，可以使酶分子形成特定形状的空穴，成为活性中心，犹如钥匙和锁一样发生催化反应。
关键字：蛋白质维生素氨基酸脂肪酸固醇脂类半乳聚糖矿物质生物催化剂荷尔蒙内切酶○酶工程的介绍：酶既可以催化一个反应的正反应，也可以催化其逆反应，但用上述内容就无法解释，而可以用“诱导契合模型”说明之。
所谓的酶工程就是指酶制剂在工业上的大规模生产及利用。
由于美不但广泛存在于动植物组织细胞中，而且也存在于微生物细胞中和他的培养基中，可通过各种理化反应方法把它提取出来，制成纯净的酶制剂，这种酶制剂保存了他的生物催化特性。
不同种类的酶制剂可以借不同种类的微生物来制取。
某些不同种类的微生物热可以生产出同一种酶制剂。
酶工程的主要研究内容有：酶的制备，酶和细胞的固定化，酶反应器的设计和放大，反应条件的设计和优化等。
酶工程的主要任务是：通过预先设计，经过人工操作加以控制，从而大量获得生产实践所需要的酶，并通过各种方法保持酶的稳定性，发挥其最大的催化功能。
酶催化反应的基本步骤：酶制剂得到后，应用酶的固定化技术将酶制剂精制成固态酶（固态），然后将其组装在特殊设计的器件当中（叫做生物反应器）中，利用这种反应器将原料（底物）转化为人类所需要的产品。
例如，将天冬酰胺酶提纯，做成反应器，以富马酸为底物，则可以将富马酸转变成天冬氨酸，转化率达到百分之九十五以上，反应产物几乎是纯品。
酶工程的实质：把酶或细胞直接应用于生物工程和化学工业的反应系统，其特点是转化率高，产品回收和提纯工艺简单，节约能源。
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第二章酶工程原理生命科学技术学院第一节酶蛋白质结构酶蛋白质结构基础一、20种天然常见氨基酸二、肽链和肽单位三、蛋白质空间结构的基本组件一、20种天然常见氨基酸1. 基本结构H 2NCHCO 2HR主链侧链C α甘氨酸：侧链只有一个H 原子，无L-型与D-型之分脯氨酸具有类似而不同的化学结构：侧链主链N原子共价结合亚氨基酸HNCH —CO 2HCH 2H 2CH 2C 主链侧链酶工程制药alanine丙氨酸Ala A arginine 精氨酸Arg R asparagine天冬酰氨Asn Asx N aspartic acid天冬氨酸Asp Asx D cysteine半胱氨酸Cys C glutarmine谷氨酰胺Gln Glx Q glutarmic acid谷氨酸Glu Glx E glycine甘氨酸Gly G histidine组氨酸His H isoleucine异亮氨酸Ile I leucine亮氨酸Leu L lysine赖氨酸Lys K methionine甲硫氨酸Met M phenylalanine苯丙氨酸Phe F proline脯氨酸Pro P serine丝氨酸Ser S threonine苏氨酸Thr T tryptophan色氨酸Trp Wtyrosine酪氨酸Tyr Y valine缬氨酸Val V 要求：能倒背不用的字母JUZBOX二酶工程制药十种氨基酸的化学结构2. 基本性质（侧链的性质）（1）疏水氨基酸Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe 侧链一般无化学反应性，形成疏水内核（2）极性氨基酸Ser,Thr,Asn,Gln,Cys,His,Tyr,Trp 侧连含有极性基团，具有不同的化学反应性（3）荷电氨基酸Asp, Glu, Arg, Lys侧链可以解离，使氨基酸残基带负电荷或正电荷，从而具有酸碱性，Asp和Glu 是酸性残基；Arg 和Lys 是碱性残基。
Tyr, Trp, Phe具有芳香性侧连，使蛋白质产生紫外线吸收和荧光特性，作为蛋白质结构变化的探针。
1. 单一构型和旋转异构体（1）构型与构象构型：是一个分子中原子的特定空间排布。
构型改变必须有共价键的断裂和重新形成。
最基本的分子构型为L-型和D-型，这种异构体在化学上可以分离。
构象：组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。
构象改变，无共价键的断裂和重新形成，化学上难于区分和分离。
酶工程制药L-氨基酸的基本结构C HH 2NCOOHRα碳原子,不对称碳原子侧链二十种氨基酸除Gly 外全是L-型？残基：在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
氨基酸的基本结构Chiral carbon酶工程制药（2）天然氨基酸的单一构型除甘氨酸外，都为L-型，有机合成中，L-型和D-型以大体相同的比例出现，可分离。
（3）优势构象与旋转异构体旋转异构体：大多数氨基酸的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中，它们之间称为旋转异构体。
二、肽链和肽单位1. 肽键与多肽肽键：一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基经缩合反应形成的共价连接，称为肽键。
二、肽链和肽单位具有局部双键的性质，不能旋转，两种构型通过肽键将多个氨基酸连接在一起构成多肽链第一个氨基酸具有自由的氨基，称氨端或N 端最末一个氨基酸具有自由的羧基，称羧端或C 段顺式（trans ）反式(cis)2. 肽单位与多肽主链肽单位：由于局部双键性质，肽键连接的基团处于同一平面，具有确定的键长和键角，是多肽链中的刚性结构，称为肽单位。
有序连接的肽单位构成多肽链的主链，在所有氨基酸中都相同（不同的是侧链）肽单位蛋白质分子的基本建筑模块即是：侧链基团3 多肽链的构象扭角（二面角）B C A D B C A D B CD AA B C DΦi (C i-1’,N i ,C i a , C i ’)ψ(N ,C a , C ’,N )拉氏构象图三、蛋白质空间结构的基本组件1. α螺旋（α-Helix）2. β层（β-sheet）3. 环肽链（loop）4. 疏水内核右手型，也称为3.613螺旋螺距0.54nm每个氨基酸残基的羰基与后面第4个（n+4）残基的氨基形成氢键稳定因素：氢键1. α螺旋（α-Helix ）（1）基本结构参数两亲性螺旋对生物活性具有重要作用，通过蛋白质工程方法增加结构上重要区域的两亲性，可以提高分子的生物活性。
（2）两亲螺旋一侧亲水残基一侧疏水残基两亲性：一侧面向溶剂一侧面向疏水内核α螺旋大多沿蛋白质分子表面分布两亲性正好适应这种要求（3）倾向于形成α螺旋的氨基酸强烈倾向于形成的：Ala, Glu, Leu, Met非常不利于形成的：Pro, Gly, Tyr, SerPro 无形成氢键的能力，α螺旋中凡有Pro 出现的地方，必然发生弯折2. β层（β-sheet）基本单位是β链，全伸展构象，可视为每圈具有2个氨基酸残基和每个残基有0.34nm平移距离的特殊螺旋。
单链不稳定，原子间无相互作用；β层稳定，β链间以主链氢键相连。
两种基本类型，平行β层、反平行β层；混合型β层，同一肽链的不同区域和不同肽链的β链都可以形成β层。
图：在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的N C 反向β－折叠3. 环肽链（loop）（1）β转折（β转角，回折，β-turn）4个氨基酸残基顺序连接的一段短肽链，具有180°弯折的特殊构象。
（2）β发夹(β-hairpins)通过一段短的环链将两条相邻的β链连接在一起的结构作用：连接二级结构元素的主要结构因素常出现在生物活性位置，三维结构具有功能意义4. 疏水内核蛋白质结构的共同特征：疏水内核，由紧密堆积的疏水侧链构成。
与一系列重要的物化性质相关，它的形成是以疏水相互作用为基础的。
疏水相互作用：是指非极性基团在任何极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应多肽链折叠的原始推动力意义：稳定蛋白质三维结构的主要因素酶蛋白质结构的层次体系和结构的形成一、酶蛋白质结构的层次体系二、酶蛋白质结构的形成一、蛋白质结构的层次体系蛋白质结构丰富的层次体系：•丹麦生物学家Kai Linderstrom，将蛋白质结构划分为一级、二级和三级结构•英国化学家Bernal，使用四级结构描述复杂多肽链蛋白质分子的亚基结构•二级结构与三级结构之间又发现了结构模体（超二级结构）和结构域重点是结构模体和结构域。
1. 一级结构（primery structure）一级结构：蛋白质分子拥有的多肽链的数量，组成氨基酸的序列以及链间或链内共价连接的方式。
包含氨基酸序列、二硫键的数量和配对方式蛋白质结构组织的基本原理：一级结构是蛋白质结构层次的基础，它决定了高级结构2. 二级结构（secondary structure）二级结构：在一段连续的肽单位中具有同一相对取向，可以用相同的构象角来表征，构成一种特征的多肽链线性组合。
多肽主链局部区域的规则结构，不涉及侧链的构象和多肽链其它部分的关系主要二级结构：有α螺旋，平行β层，反平行β层，β转折、3螺旋10稳定因素：主要由其内部形成的主链氢键所稳定，因此氢键的排布方式也是二级结构的重要特征3. 结构模体（motif structure）结构模体：一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中也靠近，彼此按特定的几何排布形成简单的组合，可以同一结构模式出现在不同的蛋白质中，这些组合单位称为结构模体。
结构模体是一类超二级结构（super secondary structure）是三级结构的建筑模块有的模体具有特定的功能，如与DNA结合几种在已知蛋白质结构中最常见的模体：（1）螺旋-转折-螺旋模体（HTH）（2）发夹式模体（β-βunit）（3）反平行β层回纹模体（Greek key motif）（4）β-α-β模体（β-α-β motif）（5）复杂模体（complex motif）（1）螺旋-转折-螺旋模体（HTH ）具有特定功能的最简单的模体，由一个环区连接的两段螺旋组成，称为螺旋-转折-螺旋模体（简称HTH）。
一种是DNA 结合模体，专一性的与DNA 结合一种是钙结合模体，对钙结合专一2种类型：Ca（2）发夹式模体（β-βunit）两段相邻的反平行β链被一环链连接在一起构成的组合，取其形貌与发夹类似，称为发夹式β模体，也称为β-β组合单位。
无特定的功能。
牛胰蛋白抑制剂发夹式β模体（3）反平行β层回纹模体（Greek key motif）4段反平行β链以特定的来回往复方式组合，其形貌类似于古希腊钥匙上特有的回形装饰纹，故又称为希腊钥匙型模体。
葡萄球菌核酸酶312（4）β-α-β模体（β-α-β motif）是一种连接两股平行β链的结构元素组合。
反平行β链，末端靠近，短环链连接成发夹式模体；平行β链，相反端连接，形成特定的二级结构元素组合：β链1-环链1-α螺旋-环链2-β链2β链1羧端—α链氨端，功能结合部位，活性位置功能：α链羧端—β链2氨端，无活性活性位置无生物活性（5）复杂模体（complex motif）两个相邻的β发夹型模体通过环链相连，构成更加复杂的模体。
组合方式有24种，只有8种被观察到。
4. 结构域（domain）结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组合连接，在蛋白质分子中形成2个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体，称为结构域。
蛋白质三级结构的基本单位，由一条多肽链（单结构域蛋白质中）或多肽链的一部分（多域蛋白质中）独立折叠形成稳定的三级结构。
结构域同时是功能单位。
图：蛋白质分子中的结构域（a）磷酸甘油酸激酶的两个结构域：（b）木瓜蛋白酶的两个结构域5. 三级结构（tertiary structure）三级结构：结构域在三维空间中以专一的方式组合排布，或者二级结构、结构模体及其与之相关联的各种环肽链在空间中的进一步协同盘曲、折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布。
对于无亚基并只有单结构域的蛋白质，三级结构就是它的完整的三维结构。
较大的蛋白质，具有多个结构域或亚基，需要进一步组织才能形成完整分子。
6. 四级结构（quaternary structure）四级结构：指蛋白质分子的亚基结构（subunit），亚基的数目、类型、空间排布方式和亚基间相互作用的性质，构成四级结构的基本内容。
亚基：许多蛋白质作为完整的活性分子，是由两条以上的多肽链组成，它们各自以独特的一级、二级、三级结构相互以非共价作用联结，共同构成完整的蛋白质分子，这些肽链单位称为亚基。
其聚合整体称为寡聚体。
酶蛋白质结构的形成——多肽链的生物合成与折叠一、多肽链的生物合成二、多肽链的折叠——蛋白质三维结构的形成蛋白质在体内的形成分为两个阶段：第一阶段：在遗传密码指导下，将氨基酸按特定序列在核糖体上连接起来，形成只有一级结构（氨基酸序列）的多肽链，称为多肽链的生物合成。