大专生物化学课件新-氨基酸的性质和制备
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生物化学-杨荣武教授精品PPT课件
蛋白质结构的多样性
蛋白质的结构层次
1. 一级结构 (1º) : 独特的氨基酸序列，由基因决定。
2. 二级结构 (2º) :多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）
在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非 侧链基团之间的氢键决定的。
3. 三级结构 (3º) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一
步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次 级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进 行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、 Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。
一组（组氨酸）笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精 （精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨 酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸） 鞋（缬氨酸）
4. 四级结构 (4º)具有两条和两以上多肽链的寡聚蛋白
质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的 种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
蛋白质的一级结构
是蛋白质的共价（肽键）结构 对于每一种蛋白质而言，都是独特的。 由编码它的基因的核苷酸序列决定。 是遗传信息的一种形式。 书写总是从N端到C端。
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净 电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸 的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两 极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解 离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数 目相等。
氨基酸的主要反应性质
氨基酸的缩合反应与肽的形成
氨基酸的手性：D型与L型氨基酸
22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含 有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋 白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参 照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两 种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称 氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗 菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入 到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。
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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的 含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成 特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
1. 氨基酸
Born july 31, 1800, Escherheim; Germany Died september 23, 1882, Gö ttingen; Germany
目录
（二）“燃烧”学说使“活力论”再次遭遇重创
Justus von Liebig (12 May 1803 – 18 April 1873) was a German chemist who made major contributions to agricultural and biological chemistry, and worked on the organization of organic chemistry. As a professor, he devised the modern laboratory-oriented teaching method, and for such innovations, he is regarded as one of the greatest chemistry teachers of all time. He is known as the "father of the fertilizer industry" for his discovery of nitrogen as an essential plant nutrient, and his formulation of the Law of the Minimum which described the effect of individual nutrients on crops. He also developed a manufacturing process for beef extracts, and founded a company, Liebig Extract of Meat Company, that later trademarked the Oxo brand beef bouillon cube.
大专生物化学课件(新)-氨基酸的性质和制备
定性鉴别溶液中是否含有某种氨基
酸/样品是不是某种氨基酸
利用某些氨基酸的特殊反应、特殊性质， 如：
脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应呈黄色 酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸在280nm左右有光吸 收 其他化学反应
1. 米伦反应：酪氨酸与米伦试剂（硝酸汞溶于含有少量亚硝酸的 硝酸中）反应即生成白色沉淀，加热后变成红色。含有酪氨酸 的蛋白质也有此反应； 2. 坂口反应：在碱性溶液中，胍基与含有萘酚及次溴酸盐的试 剂反应，生成红色物质。这是对于精氨酸专一性较强、灵敏度
会产生吸引作用。
国外膜分离工艺已应用于乳制品工业。采用反渗 透浓缩乳清，使用超滤法从乳清中制备浓缩蛋白质， 使用微米膜分离乳清中的蛋白质，去除脱脂乳中的 细菌，使用纳滤膜去除乳清中的矿物质。近些年， 又开始研究膜过滤分离蛋白质、肽和氨基酸的可行 性。在人体的新陈代谢过程中存在大量生物膜渗透 现象。研究氨基酸的膜分离不仅可以找出有效的生 物分离技术，而且有助于加深对这些新陈代谢过程 的了解。
（4）特殊试剂沉淀法 ：采用某些有机或无机试 剂与相应氨基酸形成不溶性衍生物的分离方法。
精氨酸与苯甲醛生成沉淀，盐酸去除苯甲醛
是最早应用于混合氨基酸分离的方法之一。某些氨基酸可以 与一些有机化合物或无机化合物结合，形成结晶性衍生物沉 淀，达到与其它氨基酸分离的目的，但是，特殊沉淀法的沉 淀剂回收困难，排放废液中参杂有沉淀剂，加重了污染，残 留在氨基酸产品中的沉淀剂还会影响纯度。
紫外吸收光谱性质
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区
都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、
苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学第3章氨基酸
5.两个巯基氧化成二硫键
（蛋白质形成二、三级结构时）
6.蛋白质中二硫键的氧化和还原
反应一
胱氨酸 Cystine
反应二
（蛋白质结构研究）
7.蛋白质中二硫键的被DTT还原
二硫苏糖醇 DTT
（蛋白质结构研究）
五、氨基酸的光学活性 和光谱性质
氨 基 酸 的 相 对 构 型
苏氨酸的4种光学异构体
部分氨基酸的比旋光度
R基pKa 3.86（βCOOH） 4.25（γCOOH） 12.48（胍基） 10.53（εNH3+） 6.00（咪唑基）
8.33（SH） 10.07（OH）
pI 2.97 3.22 10.76 9.74 7.59 5.02 5.66
反应的结果减弱 了氨基的碱性
甘氨酸的氨基与甲醛的反应
由于加甲 醛与氨基酸的 氨基反应，减 弱了氨基的碱 性，使得滴定 终点向中性pH 偏移，由pH12 左右降低到 pH9 左 右 ， 正 好是酚酞指示 剂的变色区域。
义为：光通过1cm光径时1Mol / L溶质对该波长光的吸 收值。
六、氨基酸混合物的分析分离
蛋白质的水解
（1）酸水解：用6 mol/L HCl或4 mol/L H2SO4回流20h左右可 使蛋白质完全水解。酸水解不引起消旋作用，得到的是L-氨基 酸。但色氨酸被完全破坏，丝氨酸和苏氨酸有一小部分被分解， 同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
氨基酸的结构及性质
高级生物化学及实验
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
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是构成生物体蛋白质的基本单位 直接参与生物体内的新陈代谢和其他
生理活动 人工合成激素、肽、氨基酸衍生物等 的重要原料
定性鉴别溶液中是否含有氨基酸/
样品是不是氨基酸
茚三酮显色法
定性鉴别溶液中是否含有某种氨基
酸/样品是不是某种氨基酸
薄层色谱法 结晶法
需要已知样品作为对照
基本氨基酸的分类方法一：
按侧链结构分类
脂肪族氨基酸(15种) 芳香族氨基酸(3种) 杂环氨基酸(2种)
基本氨基酸的分类方法二：
按侧链R基团极性分类
非极性(疏水)氨基酸(9种)
极性不带电荷氨基酸(6种)
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3种)
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2种)
①物理性质
② 吸收光谱性质
③两性解离性质与等电点 ④化学反应
物理性质
①α -氨基酸为无色晶体，熔点较高。不同氨基酸 结晶形态不同。 ②一般情况下，大多数氨基酸溶解于水而不溶于 有机溶剂(除半胱氨酸和酪氨酸外，其他氨基酸一 般均能溶于水、稀酸、稀碱；除脯氨酸外，其他 氨基酸一般均不能溶于有机溶剂)。
氨基酸
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸 1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935 Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al 天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
生物化学实用技术 章宇宁
在同一个碳原子上连接有氨基和羧基的有机物 结构通式：
作业一：写出氨 基酸的结构通式
共同点：除脯氨酸外，均为α-氨基酸，即同一碳 原子上有羧基、氨基与氢。 不同点：侧链R基团不同。 例外：脯氨酸：严格来说是亚氨基酸
各种生物体中出现的氨基酸约有180种 符合通式的、人工合成的氨基酸更多
非蛋白质氨基酸： 某些氨基酸的中间代谢产物，具有一定的生理功能
ห้องสมุดไป่ตู้
中文名称：牛磺酸 英文名称Taurine 学名：2-氨基乙磺酸 牛磺酸颗粒 分子式(Formula)：NH2CH2CH2SO3H 分子量(Molecular Weight)： 125.15 牛磺酸（Taurine）又称2-氨基乙磺酸，最早由牛黄中分离 出来，故得名。纯品为无色或白色斜状晶体，无臭，化学性质稳 定，溶于乙醚等有机溶剂，是一种含硫的非蛋白氨基酸，在体内 以游离状态存在，不参与体内蛋白的生物合成。 牛磺酸虽然不参与蛋白质合成，但它却与胱氨酸、半胱氨酸 的代谢密切相关。人体合成牛磺酸的半胱氨酸亚硫酸羧酶（CSAD） 活性较低，主要依靠摄取食物中的牛磺酸来满足机体需要。
非极性(疏水)氨基酸（9种）
极性带正电荷氨基酸（3种）
极性带负电荷氨基酸（2种）
基本氨基酸的分类方法三：
按人体能否合成分类
必需氨基酸：机体不能自身合成，必
须由食物供给的氨基酸
人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr “假 设 来 借 一 两 本 书”
紫外吸收光谱性质
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区
都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、
苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力
紫外吸收 光谱性质
两性解离性质及等电点
两性解离性质及等电点
★氨基酸的等电点(pI)：氨基酸的净 电荷为零时所处溶液的pH值。 意义：氨基酸处于等电点时，其溶 解度最小，最易沉淀。此性质常用 于分离制备特定的氨基酸。
作业二：必需氨基酸的定义是什 么？八种必需氨基酸的名字分别 是什么？
基本氨基酸的分类方法三：
按人体能否合成分类
半必需氨基酸：
人体可合成，但合成量不足，如精氨酸及组氨酸。
非必需氨基酸：
可自身合成且能满足需要的氨基酸（10种）
修饰氨基酸： 由基本氨基酸经酶催化，通过化学修饰转化而来
作业三：“氨基酸的等电点” 的定义是什么？写出氨基酸 两性电离的通式。
两性解离性质及等电点 补充：pI的计算 pK值（解离常数）： 指某种解离基团有一半 被解离时的pH值 pI=(pK1+pK2)/2
化学反应1：与茚三酮的显色反应
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起氨基 酸氧化脱氨、脱羧，水合茚三酮与反应产 物（氨、还原型茚三酮）生成蓝紫色产物 （脯氨酸Pro和羟脯氨酸Hyp呈黄色） 反应受溶液pH值影响。产物色深与溶液中 氨基浓度成正比。 该反应可用于定性和定量检测氨基酸
化学反应1：与茚三酮的显色反应
化学反应2：与甲醛反应
反应： 氨基酸与甲醛反应生成羟甲基、二 羟甲基氨基酸，同时释放H+。
化学反应2：与甲醛反应
应用：可促进氨基酸两性离子中-NH3+解 离，从而使滴定终点pH值下降2~3个单位。 使用此法后，可以用NaOH滴定氨基酸中的 羧基氢离子，以测定氨基酸的浓度。 此方法被称为“甲醛滴定法”
直接参与组成蛋白质的天然氨基酸只
有20种，称为蛋白质氨基酸，又称为 基本氨基酸或编码氨基酸
由20种基本氨基酸经过修饰得到的氨基酸称为非 编码蛋白质氨基酸，又称为修饰氨基酸或稀有氨 基酸
基本氨基酸 （编码氨基酸）
蛋白质氨基酸 生物体中 自然存在的 非蛋白质氨基酸 人工合成的 修饰氨基酸 （稀有氨基酸）