生物化学知识点总整理
生物化学重点整理
生物化学重点整理生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了广泛的领域，从分子水平揭示生命的奥秘。
以下是对生物化学重点内容的整理。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的排列顺序；二级结构包括α螺旋、β折叠等；三级结构是整个多肽链的三维构象；四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去生物活性，但在一定条件下可以复性。
二、核酸化学核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包含碱基、戊糖和磷酸。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了胸腺嘧啶。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
3、 RNA 的种类与功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成部分。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性使得酶能够大大加快反应速率；专一性保证了酶对特定底物的作用；可调节性使酶的活性能够适应生物体的需求。
2、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应。
它与底物结合形成酶底物复合物，然后经过一系列的中间步骤完成催化反应。
3、影响酶活性的因素温度、pH 值、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等都会影响酶的活性。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成1.组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫。
各种蛋白质中含氮量相近，平均为16%，因此测定生物样品中的含氮量可得出蛋白质的大致含量：每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数／克样品。
2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位人体内组成蛋白质的氨基酸共有20种，均为L-α氨基酸（甘氨酸不含手性碳原子，无旋光性）。
氨基酸按侧链的理化性质分为4类：①非极性疏水性氨基酸：色氨酸、缬氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）和丙氨酸；②极性中性氨基酸：半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、苏氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺和丝氨酸；（此处与教材不一致，教材有误，以老师讲解为准）③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
3.氨基酸属于两性电解质为兼性离子色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大光吸收，而绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。
4.肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。
氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，多于10个氨基酸的肽链称为多肽。
多肽链中氨基末端写在左侧，羧基末端写在肽链的右侧，以氨基末端的氨基酸为1号对多肽链进行编号，从左向右顺序排列。
二、蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键。
2.蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
（1）α-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构；④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。
生物化学重点整理
血红蛋白:球状蛋白，寡聚蛋白. 含四个亚基，2个α亚基和2个β亚基。 α链：141个残基；β链：146个残基。分子量65000。 含四个血红素辅基。亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基 团在分子内部
球状蛋白质三维结构的特征：
含多种二级结构单元； 有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球状实体； 分子表面有一空穴(活性部位)；
问答题
1、简述蛋白质a-螺旋和B-折叠的结构特点。 2、按照R基团的化学结构将20种常见氨基酸分类并写出其结构式。 3、简述肌红蛋百和血红蛋白的结构特点，以此为例试述蛋白质空 间结构和功能的关系。
4、试述5种蛋白质分离纯化的方法及原理。
5、试述5种测定蛋白质含量的方法及原理。
名词解释
等电点（pI）、 肽、 一级结构 二级结构 三级结构 四级结 构 超二级结构 结构域 蛋白质变性与复性
超二级结构(p220) (super-secondary structure)
蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级 结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作 用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合 体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。
类型：αα； βαβ单元； ββ单元； #43;β-回折域；
无规则卷曲+α-螺旋结构域
四、 球状蛋白质与三级结构
三级结构（tertiary structure）是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的 基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使二 级结构相互配置而形成特定的构象 , 三级结构的形成使肽链中所有的原子 都达到空间上的重新排布。
第七节 蛋白质的分离、纯化（P300）
是蛋白质工程和基因工程重组蛋白纯化的主要内容之一 ，是蛋白质生物活性物质的生产、应用及研究领域不可缺失 的重要环节。 蛋白质分离、纯化指：将蛋白质从混合物、生物体、培 养基或包涵体中取出，再与杂质分开，获得与预定目的要求 相适应有一定纯度的蛋白质产品过程。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
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生物化学知识点总整理————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：一、蛋白质1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。
２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。
６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—）7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
１0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。
１1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。
１2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。
１4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。
１5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子?蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。
蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
变性与沉淀关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀并不发生变性。
导致蛋白质变性的因素物理因素：高温、高压、振荡、紫外线和超声波等;化学因素：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂。
变性和沉淀在实际工作中应用:可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌，利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性,沉淀去除血清蛋白质。
避免蛋白质变性的例子：化验室检测,制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时,应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。
1６.分子病:由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。
１７.疯牛病：感染朊病毒后,以α螺旋为主的PｒP c构象被以β螺旋为主的PrPｓc构象转变成ＰrP sｃ构象,疯牛病形成与此有关。
１8.镰刀形红细胞贫血(镰状细胞病)形成原因：是由血红蛋白分子结构异常而导致的分子病。
镰状细胞病患者的血红蛋白是HbS而非HｂＡ，即N端6号为谷氨酸而非缬氨酸。
谷氨酸带一个负电荷，而缬氨酸的R基不带电荷，则HｂS比HbA少两个负电荷，极性低。
因此，HｂS 的溶解度降低，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其极易被脾脏清除,发生溶血性贫血。
二、核酸1．核酸：以核苷酸为基本组成单位的携带和传递遗传信息的生物大分子,包括核糖核酸和脱氧核糖核酸，主要元素为Ｃ、Ｈ、O、N、P，由碱基、戊糖、磷酸组成2.核苷之间通过糖苷键连接,核苷酸之间通过3’，5’－-磷酸二酯键连接。
3.核苷酸结构：磷酸酯键、糖苷键、酸酐键。
4.核苷的种类:ＡＲ、GR 、UＲ、CR；脱氧核苷的种类：dＡＲ、dGR、dTR、ｄＣR 。
５．核酸的分子结构：(1)一级结构:核酸的核苷酸序列;（2)二级结构:DNA双螺旋结构；（3）三级结构:在二级结构的基础上,ＤNA双螺旋进一步盘曲，形成更加复杂的结构，称为DNA的三级结构,又叫超螺旋结构。
６.DNA双螺旋结构：(１)DNA是由两条链互补构成的双链结构，在该结构中,由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架(DNA主链）位于外侧,碱基位于内测,碱基之间形成氢键，而将两条链结合在一起,由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间，Ａ＝T、Ｇ≡C,（2)DＮＡ通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构，双螺旋直径2纳米,每一螺旋含十个碱基对，螺距3.4纳米，相邻碱基对之间的轴向距离０.34纳米；氢键(横向)和碱基堆积力（纵向)维系DNＡ双螺旋结构的稳定性。
氢键—维持横向稳定性;碱基堆积力—维持纵向稳定性。
7．核小体：由DNA与组蛋白组成。
8.mRＮＡ的结构特点:帽子和A尾。
９.tRNA的二级结构特点:三叶草形，四臂三环（氨基酸臂,反密码子臂,反密码子环,TfaiC 臂,TfaｉC环,二氢尿嘧啶臂（Ｄ臂),二氢尿嘧啶环(D环)）。
三级结构：倒“Ｌ”型。
10．ＤNA变性:在某些理化因素作用下，DＮA双链解开成两条单链的过程。
11.ＤNA复性:缓慢降低温度，恢复生理条件,变性DNＡ单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构，称为DNA复性,也称为退火。
１2.OD2６０的应用：判断核酸样品纯度;DＮＡ纯品;OD2６0／ＯD280＝1.８;RNA纯品ＯD260 /ＯD２８0=2．013.T m（解链温度)变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的5０％时的温度,称为Tｍ,又称熔解温度，其大小与Ｇ+C含量成正比。
１４.增色效应:ＤＮA变性导致其紫外吸收增加,称为增色效应。
１5.分子杂交:不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构，这一过程称为核酸分子杂交。
三、酶1．全酶为脱辅基酶蛋白和辅助因子;辅酶与脱辅基酶蛋白结合牢固,可以用透析或超滤的方法除去；辅基与脱辅基酶蛋白结合牢固,不可以用透析或超滤的方法除去。
2．根据分子组成分为单纯酶、结合酶。
3.必需基团:与酶活性密切相关的基团，分为两类，一类位于活性中心外,另一类位于活性中心内。
位于活性中心内的分为结合基团和催化基团。
４．酶的活性中心：又称活性部位,是酶蛋白构象的一个特定区域,能与底物特异结合，并催化底物发生反应,生成产物。
5．酶促反应特点:催化效率极高、特异性高、酶蛋白易失活、酶活性可以调节。
６.酶促反应的机理：酶促反应特异性的机制、酶促反应高效率的机制(邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化）。
7.酶促反应的影响因素:酶浓度、底物浓度、温度、PH值、抑制剂、激活剂。
8.诱导契合假说：酶的活性中心在结构上是柔性的,即具有可塑性和弹性,当底物与活性中心接触时,酶蛋白的构象会发生变化,这种变化使活性中心的必需基团正确地排列和定向,适宜与底物结合并催化反应。
9.米氏方程：V=V maｘ［S]/（K m+[S])１0.米氏常数的意义：(1)是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度;(2)是酶的特征常数；(3)反应酶与底物的亲和力；（4)同一酶对不同的底物有不同的Kｍ值。
（Ｋｍ↑，亲和力↓)11.酶的抑制剂:（１)不可逆抑制作用举例：（2）可逆抑制作用:(1)竞争性抑制作用--特点：a.抑制剂结构和底物相似；ｂ.竞争性抑制的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度以及它们与酶的相对亲和力;c.动力学特点:Vｍax降低,表观Km不变;(2）非竞争性抑制作用—特点:a.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；b.抑制程度取决于抑制剂浓度;c.动力学特点:Vｍaｘ降低，表观ｋm不变；(3)反竞争性抑制作用—特点:a.抑制剂只与酶—底物复合物结合;b.抑制程度取决于抑制剂浓度及底物浓度；（3)动力学特点：Vmax降低，表观Kｍ降低。
12．磺胺类药物的抑菌机制：细菌由二氢叶酸合成酶催化，利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸；二氢叶酸有二氢叶酸还原酶催化还原成四氢叶酸；磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构类似,能与二氢叶酸合成酶结合，抑制二氢叶酸的合成;磺胺增效剂与二氢叶酸结构相似，能与二氢叶酸还原酶结合,抑制二氢叶酸还原成四氢叶酸;四氢叶酸是一碳单位代谢不可缺少的辅助因子，没有了四氢叶酸,细菌的一碳单位代谢受到影响,其核酸和蛋白质的合成受到阻抑；如果单独使用磺胺类药物或磺胺增效剂,它们只是抑制细菌的生长繁殖，但如果联合应用，它们就可以通过双重抑制作用杀死细菌。
1３.酶原：酶的无活性前体。
14.酶原激活:酶原向酶转化的过程。
1５.同工酶：是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶。
ﻩ四、维生素１．维生素:机体维持正常功能所必需，在体内不能合成或合成量很少必须由食物供给的一组低分子量有机物质，分为水溶性维生素和脂溶性维生素。
２．脂溶性维生素维生素A 维生素Ｄ(又称扛佝偻病维生素) 维生素Ｅ维生素K化学本质与性质天然形式：Ａ1、A２;活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸；维生素A原:β胡萝卜素。
种类:维生素D2、维生素Ｄ3。
维生素Ｄ3原：7—脱氢胆固醇;维生素D2原:麦角固醇；维生素D3的活性形式：1,25—（OH)2—D3。
种类：生育酚、生育三烯酚;易自身氧化，能保护其他物质。
天然形式:K1、K２;人工合成:Ｋ3、K4。
生化作用构成视觉细胞的感光成分，维持上皮组织结构的完整性,参与类固醇的合成，有一定的抗肿瘤作用。
作用于小肠粘膜、肾及肾小管,增加骨对钙、磷的吸收，有利于新骨的形成、钙化。
抗氧化作用、维持生殖机能、促进血红素代谢。
维持凝血因子的正常水平、参与凝血作用。
缺乏症夜盲症、干眼病,影响生长、发育、繁殖儿童：佝偻病成人：软骨病----- 易出血3．水溶性维生素维生素C 维生素Ｂ1（硫胺素) 维生素B2(核黄素) 维生素PP化学本质与性质又称抗坏血酸活性形式:焦磷酸硫氨酸。