酶学研究1
酶学(一)
学
(Enzymology)
一、基本概念 （一）酶 （Enzyme）
What is enzyme (s)?
什么是酶？或酶是什么？
（酶这个字的由来？酶的化学本质？)
1 酶字的由来
Enzyme 来自希腊文，
---- 其意思“in yeast” “在酵母中” 那么，中文名如何写？ 为何选择了“ 酶 ”字？
ΔG0’ 表示生化标准状态下的系统自由能改变
ΔG0’的测定：
ΔG0’ = - RT ln Keq’ (Keq’ 为反应平衡常数)
= - nFΔE0’ (ΔE0’为生化标准下氧化还原电势 )
多酶复合体
催化系列反应中的几种酶以非共价作用 力相联系结合起来的聚合体
抗体酶 具有催化能力的免疫球蛋白
人工酶 通过化学方法半合成或全合成的具 有催化能力的酶
和C4 ，同时能催化合成C6和更长的聚胞苷 酸；1992年还发现有氨酰酯酶的活性。
核酶发现的重要意义？
重要意义：
1
生物催化剂的化学本质是蛋白质的概
念被改写
2 引发了生命起源的新概念
"RNA world" hypothesis early in life's history, RNA occupied center stage and performed most jobs in the cell, storing genetic information, copying itself, and performing basic metabolic functions.
因此，上述 RNA被写成：“ Ribozyme “ 那么，中文名称叫什么 ？
由于 “酶” 字的组成是（酉 +每）， 那么，核酸酶可否写成：
酶学研究的新方法和技术
酶学研究的新方法和技术酶学研究是一门关于酶的性质、功能、结构和应用方面的学科。
酶是生物体内的一种催化剂，可以促进化学反应的进行，并且能够加速反应速率。
因此，酶学研究对于理解生物体内的代谢和各种生命活动具有重要的意义。
随着科学技术的不断发展，酶学研究也在不断地进行新方法和技术的探索。
一、蛋白质纳米粒蛋白质是一类大分子化合物，具有多种结构和功能。
近年来，蛋白质纳米粒成为了酶学研究的一个新兴领域。
蛋白质纳米粒的尺寸在1-100纳米之间，其结构可以被设计用于增强催化活性和稳定性，使得酶的催化效果更好。
同时，蛋白质纳米粒在生物医学和环境科学等领域具有很高的应用潜力。
二、电化学技术电化学技术是一种使用电化学反应探测酶反应的技术。
使用电极来测量酶催化反应所产生的电流，可以得到酶催化反应的速率和特异性。
这项技术具有灵敏度高、选择性好、样品不需要预处理等优点，因此得到了广泛的应用。
不过需要注意的是，电化学技术对于水溶性酶和需要金属离子激活的酶适用性较差。
三、DNA纳米技术DNA纳米技术是一种基于分子自组装的技术，可以用来制备具有特殊性质和功能的DNA纳米结构。
这项技术可以用于将酶催化活性的选择性和灵敏度增强到非常高的水平。
例如，可以使用DNA纳米技术来制备出特定结构的纳米酶，使得其在特定物质存在时能够进行高效率的催化作用。
此外，还可以使用DNA纳米技术来制备出具有药物释放能力的酶复合物，用于治疗多种疾病。
四、人工智能技术人工智能技术可以帮助酶学家从大量的数据中提取关键信息，使用信息来发现新酶并优化诊断和治疗疾病的方法。
例如，可以使用机器学习技术来发现新的酶反应路径，使得酶的应用领域更加广阔，而且可以使酶学研究变得更加高效。
总之，随着科学技术的不断发展，酶学研究的新方法和技术也在不断地涌现出来。
这些新技术不仅可以促进酶学研究的进展，而且还可以为酶在环境、农业和医学等领域中的应用奠定更加坚实的基础。
酶学的研究与应用
酶学的研究与应用酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内一种具有催化作用的分子。
酶具有高度的选择性和效率，可以加速化学反应的速度。
酶学是研究和应用酶的学科，已经成为现代生命科学和生物技术中不可缺少的一部分。
本文将从酶学的发展历程、酶的结构和功能、酶学的应用三个方面来探讨酶学的研究和应用。
一、酶学的发展历程酶学的研究始于19世纪末。
当时，科学家已经发现了酵母菌能够将葡萄糖转化为酒精，但是不清楚具体的化学过程和机理。
直到1897年，著名的斯沃森和斯基里克斯发现了第一种蛋白质酶之一，即淀粉酶，这标志着酶学的诞生。
20世纪初，英国科学家斯莫尔特发明了酶的定量测定方法，奠定了酶学实验基础。
随着科学技术的不断进步，酶学的研究逐渐深入，越来越多的酶被发现，对酶的结构和功能进行了深入探究，酶的应用也得到了广泛发展。
二、酶的结构和功能酶是由氨基酸组成的长链蛋白质分子。
不同的酶有不同的序列和折叠方式，因此结构也各有不同。
但是所有的酶都有一个共同的特点，就是有一个催化部位，具有催化作用。
酶的活性主要取决于催化部位的结构和环境条件，在适当的条件下，酶可以加速化学反应的速率。
酶的功能非常广泛，可以催化各种化学反应，例如消化、代谢、免疫等。
其中，消化酶可以帮助人体消化食物，如淀粉酶可以将淀粉分解为葡萄糖；代谢酶则可以帮助人体内的化学反应进行到最终产物，如乳酸脱氢酶可以将乳酸转化为丙酮酸；免疫酶可以保护身体免受病原体的侵害，如抗体。
三、酶学的应用随着酶学的深入研究和理解，酶的应用范围也越来越广泛。
酶学的应用主要包括以下三个方面。
1. 医疗应用酶在医疗领域中有着广泛的应用。
其中一个典型的例子就是酶替代治疗。
一些人体内缺乏某种消化酶，导致消化不良。
此时，可以通过酶替代治疗，给患者注射相应的消化酶，帮助消化食物。
此外，酶还可以用于制药工业，如制造抗生素和蛋白质药物。
2. 食品加工酶学在食品加工中也有广泛的应用，如在制作乳制品中，可以使用乳糖酶来分解乳糖，制作出不含乳糖的乳制品；在制作酒类中，使用酵母菌来发酵麦芽，制造出啤酒和葡萄酒等。
生物化学中的酶学研究
生物化学中的酶学研究生物化学是研究生物大分子结构、功能及其代谢过程等方面的学科。
其中，酶学研究是一项重要的内容。
酶是生物体内能够催化化学反应的蛋白质分子，它们在生物体内起着至关重要的作用。
本文将从酶的定义、分类、催化机理及应用等角度对酶学研究进行探讨。
一、酶的定义和分类酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，使反应速率加快。
酶的反应催化具有高效性、特异性和调控性等特征。
酶分为简单酶和复合酶两大类。
简单酶是由单一蛋白质分子构成的酶，能够催化一个特定的反应。
复合酶由多个亚单位组成，不同亚单位分别承担不同的作用，可以协同作用完成一个复杂的催化过程。
此外，酶还可以按照催化类型进行分类，主要分为氧化还原酶、转移酶、加水酶和异构酶等类别。
二、酶的催化机理酶的催化机理可分为两类：酶促反应和酶辅助反应。
酶促反应是指酶催化反应时，酶能够与受体分子结合，使其转换为高能状态，然后促使产生产物。
在这个过程中，酶与受体分子之间形成的反应中间体是整个反应机理的关键。
酶辅助反应是指酶通过调节反应中的非酶催化步骤，促进反应产生。
这种机制是通过酶能够改变反应催化过程中的化学平衡和速率来实现的。
三、酶在生物体内的应用酶在生物体内的作用非常广泛。
其中，消化系统中的酶主要用于分解食物中的大分子物质，使其变成小分子物质，方便吸收和利用。
此外，酶在生物体内还承担着代谢调节、信号转导、免疫防御等多种生理活动。
因此，酶的研究对于生命科学领域的进展具有重要意义。
除了在生物体内的应用外，酶在其他领域中也有广泛的应用。
例如，酶在制药、食品工业、生物能源等方面均有广泛的应用。
在制药领域中，酶被用来合成新型化合物、制备药物、研制新型药物等等；在食品工业中，酶可以用来改善食品的味道、色泽、质地和保质期；在生物能源领域中，酶可以被用来提高生物燃料产量和效率等。
四、酶学研究的发展前景随着生物学、生物技术、化学和信息学等学科的发展，酶学研究领域正在经历着一次变革。
酶学研究的新进展
酶学研究的新进展酶是生命体中的重要组分，可以催化生物反应，因此在许多生物和重要的产业中具有广泛的应用。
近年来，随着分子生物学、结构生物学、生物化学等科学的不断发展，酶的研究也取得了许多新进展。
基于基因组学的酶研究随着基因组学研究的深入，越来越多的序列信息被发现。
这些序列信息的发现为酶学研究提供了更全面的基础。
通过基因组学的方法，我们可以预测和发现数千种新酶，这些酶在生物工程和制药业中具有很大的应用前景。
同时，基于基因组学的方法还可以大规模筛选酶，以选择最适合特定反应、反应条件和底物的酶。
分子动力学的酶研究随着计算机科学和生物技术的不断进步，分子动力学已成为研究酶活性和酶机制的常用方法之一。
利用分子动力学模拟可以获得酶分子结构在时间和空间上的变化情况，从而了解酶的结构和酶活性。
此方法可以帮助酶学家设计新的酶，同时也可以揭示酶结构和机理的奥秘。
高通量分析的酶研究传统的酶研究方法比较繁琐、费时且样品需求量较大，而高通量分析技术可以同时处理多种样品，快速地筛选新的酶和优化酶反应条件。
高通量分析策略中包括光化学和蛋白质芯片技术等。
结合高通量分析技术，酶学家可以更好地理解和控制反应过程，以此提高生产效率和酶的价值。
蛋白质结构研究与酶机制研究酶是由蛋白质组成的，因此研究蛋白质的结构有助于了解酶的机制。
利用蛋白质结晶技术和冷冻电镜技术等方法，已经解析了大量酶的高分辨率结构，这些结构为研究酶的功能和机制提供了重要的信息。
结合蛋白质结构和酶机制研究，科学家可以深入了解酶的功能和机理，开发新的酶及其应用。
总的来说，随着不同科学技术的发展，酶学研究也在不断取得新的进展。
同时，酶作为生命体中的关键组分，在生物工程、制药、食品加工和环境保护等多个领域中具有广泛的应用前景。
相信在不久的将来，酶学研究将会为我们带来更多的惊喜。
酶学研究的新进展与应用前景
酶学研究的新进展与应用前景酶学作为生物化学的重要分支学科，一直受到科学家们的广泛关注。
酶是生物体内各种化学反应的催化剂，具有高效、特异性和可控性等特点，因此在医药、工业、环保等领域都具有重要的应用价值。
近年来，随着分子生物学、基因工程和生物晶体学等技术的发展，酶学研究取得了一系列突破性进展，同时也给酶学的应用前景带来了新的机遇和挑战。
一、酶学研究的新进展1. 酶的结构与功能研究生物晶体学技术的进步，使得科学家们可以高分辨率地解析酶的三维结构，加深对酶催化机制的理解和探究。
同时，在结构和功能的相关性方面也得到了深入的研究。
例如，最近一项研究发现人体中一种名为Itaconase的酶，可以将吡咯烷酮转化为丙烯酸，该过程对细胞代谢有重要意义。
这项发现揭示了酶的结构与功能之间的紧密联系，也为发掘新的生物催化反应提供了新思路。
2. 酶的进化研究生物体内的酶在长期的进化过程中，逐渐形成了丰富的多样性。
研究不同物种酶的特性和分化路径，有助于揭示酶的进化机制和适应环境的方式。
近来的研究表明，酶家族和基因家族的扩张与收缩，主要受到复制机制、自然选择和基因重组等因素的影响。
同时，比较酶家族和基因家族的演化，可以增加对生物种群进化的认识。
3. 酶的催化机理研究酶对化学反应的催化机制一直是酶学研究的中心问题。
近年来，随着理论计算、光谱学和微观动力学等技术的发展，研究人员对酶的催化机理有了更深入的认识。
例如，最近的一项研究证实了酶催化反应中的亲核攻击能够通过核子挪移（即原子的转移）的方式实现。
这一发现提供了新的理论基础，可以推动酶学的更深入研究和应用。
二、酶学研究的应用前景1. 医药领域由于酶具有高效、特异和可控的特性，成为医药领域的重要催化剂。
例如，酶抑制剂可以抑制某些疾病的发生，如癌症、糖尿病、肝炎等。
另外，酶在药物合成、药代动力学、药物传输等方面也有着重要的作用。
例如，酶可用于合成特定的药物分子，同时可以加速药物分子的代谢和排泄，从而减少不良反应和毒性。
酶学研究在医学领域中的应用
酶学研究在医学领域中的应用酶学研究是生物化学中的一个非常重要的分支，涉及到酶的结构、功能、机制、调控等多个方面。
在医学领域，酶学研究的应用非常广泛，包括诊断、治疗、药物研发等多个方面。
下面将从多个方面介绍酶学在医学领域中的应用。
一、酶学诊断酶学诊断是通过检测体液中某些酶的活性水平来判断患者是否有某种疾病的诊断方法。
例如，肝脏功能异常时，血清转氨酶、碱性磷酸酶等酶的活性水平会发生变化。
因此，通过检测这些酶的活性水平，可以帮助医生判断患者是否有肝脏疾病。
此外，在心肌梗死、肝炎、胰腺炎等多种疾病的诊断中也都有酶学检测的应用。
二、酶学治疗酶学治疗是指通过注射或口服酶制剂来辅助治疗某些疾病的方法。
例如，胃溃疡、胰腺炎等疾病都会导致胃肠道酶活性水平下降，导致消化不良。
此时，通过注射或口服胃肠道酶制剂，可以增加消化酶的活性，从而改善患者的消化功能。
此外，胰腺外分泌功能不足、囊性纤维化等疾病也有使用酶学治疗的方法。
三、酶学药物研发酶学药物研发是指通过深入研究酶的结构、功能、机制和调控等方面，开发新型的药物。
例如，在癌症治疗中，一些药物可以抑制肿瘤细胞中的某些酶的活性，从而阻止肿瘤细胞的生长。
此外，在糖尿病、高血压等疾病的治疗中，也有通过影响某些酶的活性来达到治疗效果的药物。
四、酶学免疫学酶学免疫学是指利用酶的催化作用来检测免疫反应的方法。
例如，在ELISA检测中，抗原或抗体通过特定的酶标记检测，可以通过变色反应来判断样品中是否存在指定的物质。
同时，酶学免疫学还有许多其他的应用，例如，对于自身免疫性疾病、肿瘤免疫干预等方面都有应用。
总结：综上所述，酶学研究在医学领域中有着广泛的应用。
对于患者的诊断、治疗、药物研发等方面都有着重要的作用。
随着技术的不断进步和酶学研究的深入，相信酶学的应用在医学领域中的作用还会有进一步发展。
酶学研究的最新进展
酶学研究的最新进展酶学是研究酶作用机理、性质以及酶的应用等方面的学科。
酶作为生物催化剂，参与了生命的各个领域，如代谢、信号传导、细胞分化、免疫反应等。
对于酶学的研究，不仅可以加深对生命基本规律的认识，还能为实现农业、医疗、工业等领域的经济增长和社会发展做出重要的贡献。
在现代生命科学的研究中，酶学一直是一个热门话题。
近年来，酶学研究在机制、结构、功能等方面都取得了一些新进展。
一、酶催化机制的新认识催化是酶最基本的功能之一。
酶能够加速化学反应的速率，使之不再受限于传统反应条件，如温度、pH等。
而酶作用机制，一直是酶学家们关注的焦点。
目前，关于酶催化机制的研究主要集中在以下几个方面。
1.催化机构的精细解析酶的催化机构通常包括吸附、取向、诱导、质子传递等多个环节。
目前，酶学家们在利用X射线晶体结构技术等手段，对许多重要酶的催化机构进行了精细解析。
例如，对乳酸脱氢酶、乙醇脱氢酶、GLUT1、P-gp等酶的结构研究，揭示了酶的催化机制，进一步深化了对酶的理解。
2.中间态的探究与研究在催化过程中，酶能够形成不同的中间态，这些中间态反映了催化机制的多个方面，如亚基配位、化学反应、质子转移等。
例如，针对α-淀粉酶、环氧酶、酯酶、乳酸催化剂等酶的研究，发现了不同的中间态，进一步揭示了其催化机制。
3.催化剂的创新发现酶的活性部位就是催化剂。
近来，对酶活性部位的理解得到了重要补充。
例如，发现了吡咯核酸的催化剂作用、金属离子的催化剂作用、催化剂协作的作用等重要发现。
这些新发现，可能在未来的研究中为制备更高效的催化剂提供借鉴。
二、酶结构与功能的研究酶的结构与功能是密不可分的。
如何发现和研究酶的结构与功能，一直是酶学家们努力的方向。
近些年来，关于酶结构与功能的研究进展主要集中在以下几个方面。
1.结构和功能之间的联系酶学家们一直在努力破解结构与功能之间的联系。
近来，研究人员采用多种方法来探究酶的结构和功能之间的关系，例如，利用定量质谱方法、表达遗传学方法等，可以发现结构上构象变化给酶的功能带来了重要影响。
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Cech和Altman各自独立地发现了 和 各自独立地发现了RNA的催化活性，并 的催化活性， 各自独立地发现了 的催化活性 命名这一类酶为ribozyme（核酶）， 人共同获 （核酶），2人共同获 命名这一类酶为 ）， 人共同获1989年诺贝 年诺贝 尔化学奖。 尔化学奖。 抗体酶（ 抗体酶（abzyme） ） 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子， 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区 即肽链的N端 是识别抗原的活性区域， （即肽链的 端）是识别抗原的活性区域，这部分区域被赋予 了酶的属性。 了酶的属性。 1986年美国 年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在 两个实验室同时在Science上发 年美国 和 两个实验室同时在 上发 表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。 表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。
1902 Brown 1903 Henri
米氏方程（平衡学说） 米氏方程（平衡学说） Michaelis-Menten k1 E+S k -1 vinit= Vmax〔S〕 Ks +〔S〕 ES k2 E+P
Ks=k -1/ k1 （ k -1 ＞ k2 ）
稳态学说（修正） 稳态学说（修正）(Briggs Handane)
血管紧张素肽前体 血管紧张素肽转换酶（ACE） 血管紧张素肽转换酶（ACE） 血管紧张素肽 血压升高 ACE抑制剂成为一类常用降压药 ACE抑制剂成为一类常用降压药
细菌抗药性与青霉素酰胺酶
青霉素 青霉素酰胺酶（水解） 青霉素酰胺酶（水解） 对青霉素产生耐药性
/enzyme/ /index.html
Enzyme Handbook， Thomas E Barman编，Vol I, Vol II 1969年。 ， 编 年 Enzyme Handbook，Thomas E. Barman编 Supplement I, 1974年。 ， 编 年
酶的动力学 酶的催化机制 酶的调节的多样性
J.B.Sumner
J.H.Northrop
Hirs,Moore等测定了RNaseA氨基酸序列 等测定了RNaseA 1963 Hirs,Moore等测定了RNaseA氨基酸序列 Phillips首次阐明了溶菌酶的晶体结构 1965 Phillips首次阐明了溶菌酶的晶体结构 1969 人工合成胰核糖核酸酶
胰凝乳蛋白酶选择水解N 胰凝乳蛋白酶选择水解N-乙酰氨基 甲酯所测k 甲酯所测 cat/ Km
在酯中的氨基酸 Gly Val Leu Phe kcat/ Km（mol-1Ls -1 ） 1.3× 10-1 × 3.6 × 102 3.0× 103 × 1.0 × 105
kcat、 Km 、 kcat/ Km表示的含义有何 不同？ 不同？ 为什么K 要用Lineweaver Burk双倒 Lineweaver为什么 m要用Lineweaver-Burk双倒 数作图法等方法求得？ 数作图法等方法求得？
2 功能酶学
在基因编码的全部蛋白质中, 在基因编码的全部蛋白质中, 酶占有很大 的比例, 了解这些酶的功能是后基因组研的重要 的比例, 内容。 内容。
3、应用酶学
酶制剂的研究、固定化酶 酶电极和 酶制剂的研究 固定化酶、酶电极和 固定化酶 酶反应器、模型与模拟、抗体酶、 酶反应器 模型与模拟、抗体酶、酶 模型与模拟 标药物
竟争性抑制 可逆抑制作用 非竟争性抑制 反竟争性抑制 混和性抑制作用
如何区别可逆抑制作用不可逆抑制作用？ 如何区别可逆抑制作用不可逆抑制作用？
1—— S + E I（可逆） 2—— S + I（可逆）+ E I（不可逆） 3—— S + I（不可逆）+ E 使各管体积相等，测定反应v 并用[E]对 使各管体积相等，测定反应v，并用[E]对v 作图； 作图；
1983年美国 S.Altman等研究 年美国 等研究RNaseP（由20%蛋白质和 等研究 （ 蛋白质和 80%的RNA组成），发现 的 组成），发现RNaseP中的 中的RNA可催化 coli 可催化E. 组成），发现 中的 可催化 tRNA的前体加工。 的前体加工。 的前体加工
Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA
竟争性抑制
Vmax〔S〕 V=—————————— V=—————————— 〔I〕 1+—— ——） Km（1+——）+ 〔S〕 Ki
1 Km [I] 1 1 --） = （1+ --） × + （ V Vmax Vmax Ki [S]
动力学特点
当有I存在时， ↑， max不变 当有I存在时， Km ↑， Vmax不变 成正比， 抑制分数 i与［I］成正比，与［S］成反比 机理 1)I与S结构类似 与 结构类似 2) I与S结构不类似 与 结构不类似
1995年Cuenoud等发现有些 年 等发现有些DNA分子亦具有催化 等发现有些 分子亦具有催化 活性。 活性。
酶是一类具有高效率、高度专一性、 酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节 的高分子生物催化剂
酶学研究的现状与展望
1、分子酶学 空间结构的解析(数据库) 1） 空间结构的解析(数据库) 2） 酶促反应过程中动态结构研究 结构与功能(活性中心) 3） 结构与功能(活性中心) 4） 空间结构与功能
4、 V = 1/2 Vmax, Km = [S]
5、可逆反应——测定Km及底物的浓度，可 、可逆反应 测定Km及底物的浓度， 测定Km及底物的浓度 推测反应的方向 推测反应的方向 系列反应——测定Km及底物的浓度，有 系列反应 测定Km及底物的浓度， 测定Km及底物的浓度 助于寻找限速反应。 助于寻找限速反应。
1982年美国 Cech等人发现四膜虫的 年美国T. 等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 年美国 等人发现四膜虫的 前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性 有催化活性
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
k1 E+S ES k –1 k -2 Vmax〔S〕 vinit= Km +〔S〕 Km= （k2+ k –1） / k1 k2 E+P
米氏方程→ 米氏方程→ Km 、 kcat、 Ks
一、 Km的意义 Km的意义 1、 Km= （k2+ k –1） / k1 ——特征常数 特征常数 2、 Km= （k2+ k –1） / k1 = Ks + k 2/ k1 ——酶与底物亲和力 酶与底物亲和力 3、 最适底物 v/ Km最大
国际系统分类法
1．分类: ．分类
6大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、连接 大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、 大类酶
2．编号: ．编号 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“”隔开，前面冠以 个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“ 隔开， 个阿拉伯数字的编号表示 隔开 EC（为Enzyme Commission）。 （ ）。 EC 类.亚类 亚亚类 排号，如EC 1.1.1.1 亚类.亚亚类 排号， 亚类 亚亚类.排号
酶 (Enzyme)
一、研究历史
德国人库恩（ Kuhne） 提出"Enzyme"一词 一词， 1878 德国人库恩 （ Kuhne） 提出 " Enzyme" 一词 ， 意 为"在酵母中" 在酵母中" Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关 兄弟证明发酵与细胞的活动无关， 1897 Buchner 兄弟证明发酵与细胞的活动无关 ， 不 含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵
kcat转换率（Turnovernumer）T.N 转换率（ ）
表示底物饱和时每个酶分子在单位时间内能使底物转化为产物的 最大分子数。 最大分子数。 简单反应： kcat=k2 简单反应： 复杂反应： 相当于各个反应常数k 复杂反应： kcat相当于各个反应常数k0k1k-2* 的复合常数 特定条件的特定反应， 特定条件的特定反应，表示酶催化能力的特征常数
Vmax = Kcat〔E0〕
kcat/ Km的意义及应用
vinit= = =
Vmax[S] Km +[S] kcat [E0][S] Km + [S] kcat [E0] [S] Km S形成产物时的表观二级速度常数
[S]＜＜ [S]＜＜ Km, E与 (专一性常数 。 专一性常数)。 专一性常数 比较不同酶或同一种酶催化不同底物时的催化效率
The CAZy database describes the families of structurally-related catalytic and carbohydrate-binding modules (or functional domains) of enzymes that degrade, modify, or create glycosidic bonds.
米氏常数的求法
V m ax [S ] V= K m + [S]
Km 1 1 1 = × + V Vmax [S] Vmax
双倒数作图法
斜率=Km/Vmax 斜率
-1/Km
1/Vmax
酶的抑制作用
失活作用——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用. 失活作用——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用. ——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用 抑制作用——酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性, 抑制作用——酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性, ——酶的必需基团化学性质的改变 而引起酶的活性降低或丧失的现象. 而引起酶的活性降低或丧失的现象. 去激活作用——某些酶只有在金属离子存在才有活性, 去激活作用——某些酶只有在金属离子存在才有活性,如 ——某些酶只有在金属离子存在才有活性 EDTA去除金属离子 也会引起这些酶活性降低或丧失. 去除金属离子, 用EDTA去除金属离子,也会引起这些酶活性降低或丧失.