热休克蛋白70与心肌细胞的凋亡
热休克蛋白70与心肌保护研究现状
２０ ０ ７年
右江 民族 医学 院学ｏｏ ｈ ｅ ｅ ｅ ｄ ｒｎ ａｃ ｌｒ ｄ ｖ ｌｐ ｎ ｌｒｇ ｌｔｒｆｔ ｅ Ｔｉ ｇ ｎ ｕｉｇ ｖ ｓｕａ ｅ ｅ ｍｅ ｔ ２ ｏ
ｐｏ ｔｒ ｉ ｈｍ． ｉ ｈ ｓ Ｊ ． ｏ ｒｍｏｅ．Ｂｏ ｅ Ｂｏ ｙ．［ ］ Ｃ ｍｍ，９ ８ ２ ２ ５ ６ ｃ ｐ １９ ， ５ ： ４
一 一
热休克转 录因子 （ｅｔ ｈｃ ａｓｒ ｔ ｎｆｃ ｒ ＨＳ Ｆ） Ｈｓ ｈａ ｏｋｔ ｎｃｉ ｉ ｔ ， Ｔ 和 ｓ ｒ ｐｏ ａ ｏ Ｐ 基 因上特异 ＤＮ Ａ片段 即热休克素 （ｅｔ ｈｃ ｌ ｎ，Ｈ Ｅ 的 ｈａ ｏｋｅｅ ｔ Ｓ ） ｓ ｍｅ 结合有关 。在非应 激状态下 ， Ｅ以单 体形式 存在 于胞浆 中， ＨＳ 不与 ＨＳ Ｅ结合 。当生物体受到多种损伤性应 激原刺激时 ， Ｆ ＨＳ 作为启动子与 ＨＳ Ｅ结合 ， 启动 Ｈ Ｐ ０的转 录合成 。 ＳＴ ２ ２ 抗氧 化及炎 性损 伤作用 目前 认为 自由基的作 用 、 ． 细胞 内钙超载及炎 性细胞 浸润在 缺 血再灌 注 侦 伤 中起 重要 作用 。 ＨＳ Ｔ Ｐ ０对损伤心肌保 护作用 与其 阻止再 灌注损 伤时氧 自由基 的释放和细胞 内钙 反常及抗 炎作用 有关 。心肌 缺血 时氧 自由 基产生增 加 ， 导致细胞内钙离子 超载 ， 可以损伤细 胞膜 、 坏 它 破 细胞 酶系统、 细胞核和核糖 体蛋 白， 血管通 透性增 加 ， 子泵 使 离 衰竭 ， 导致心 肌功 能 失常 。Ｈｓ Ｐ的抗 氧 化作 用分 为 如下 两 方 面： 一方面通过抑制产 生氧 自由基 的关 键酶 即氧化 酶 ， 馈减 反
５ １ ５ ．
收稿 日期 ：ｏ ７ ６ １ ２ ０ —０ —０
细胞外热休克蛋白70在心肌缺血再灌注中对心肌细胞凋亡的作用
只随机分 成对 照组 及 ＨＳ ７ Ｐ ０组 ， 立缺 血再 灌 注模 型 ， 灌 时经 颈 总动 脉插 管 分别 注 射０ ２ｍｌ 菌 生 理盐 水 和０ ２ ｍｌ 建 再 ． 灭 ．
ａ ｄ Ｔ ｃ ｎ ｌｇ Ｗ ｕ ａ ３ ０ ２ ｎ ｅ ｈ ｏ ｏ ｙ， ｈ ｎ ４ ０ ２
［ ｓ ａｔ Ｏｂｅｔ ｅ Ｔ ｂ ｅｖ ｅｅｆｃ ｏ ｘｒｃｌ ｌｒ ｅｔ ｈ ｃ ｒｔｉ ７ ｎｔｅ ｏａｄ ｌ ｅ ｐ ｐｏｉ ｄ ｒ ｇ Ａｂｔ ｃ］ ｒ ｊｃｉ ｏｏ ｓｒｅ ｈ ｆ ｔ ｆ ｔ ｅｌ ａ ａ ｏ ｋｐｏｅ ０ｏ ｃｒｉ ｌａｏ ｔｓ ｕｉ ｖ ｔ ｅ ｅ ａ ｕ ｈ ｓ ｎ ｈ ｍｙ ａｃｌ ｓ ｎ ｉ ｈｍｉ ｒｐｒｕｉｎｉ ｕｙｉ ｍ ｌ ｓ ｅ ａ ｅｅｆｓ ｊｒ ａｅ ｃ － ｏ ｎ ｎ ．Ｍｅｈｄ ｍａｅＫＭ ｃ ｒ ａｄ ｍｌ ｄｖｄｄｉｔ ｗ ｒｕ ｓ ａ ｌ ｏ ｔ ｌ ｒｕ ， ｔｏ ｓ ｌ Ｍｉ ｗｅｅｒｎ ｏ ｙ ｉｉ ｏｔ ｏｇｏ ｐ ，ｎｍｅｙｃｎｒ ｏ ｐ ｅ ｅ ｎ ｏｇ
ＨＳ ７ ， Ｐ ０ Ｋ） Ｃ 和乳 酸脱 氢酶 （ ＤＨ） Ｌ 的活性 以及 心 肌细胞 凋 亡率 。结 果
ＨＳ ７ 中 ， Ｋ、 Ｄ 和 ＴＮ － 浓 度 较 对 照 组 均 显 著 性 升 高 ， 心 肌 组 织 中细 胞 凋 亡 数 也 较 对 照 组 明显 升 高 。结 论 Ｐ ０组 Ｃ Ｌ Ｈ Ｆａ 且 加 入
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华中医学杂志 ２ ０ ０ ７年第 ３ 卷第 ３期 １
・ ９ ・ １ ３
细胞 外 热 休 克 蛋 白 ７ ０在 心 肌 缺 血 再 灌 注 中对 心 肌 细 胞 凋 亡 的 作 用
热休克蛋白与心血管疾病的关系研究
热休克蛋白与心血管疾病的关系研究心血管疾病是指发生于心血管系统的各种疾病，包括冠心病、高血压、心房颤动等。
这些疾病的发病率一直在不断上升，成为严重危害人类健康的疾病。
目前，心血管疾病的发病原因并不完全清楚，但已经有很多研究表明，热休克蛋白及其家族成员在心血管疾病中具有重要作用。
热休克蛋白是一类高度保守的分子，在细胞内有多种功能。
除了与热冷应激响应有关外，热休克蛋白还参与许多细胞的生理活动，如蛋白质摺叠、细胞凋亡、免疫应答等。
近年来，越来越多的研究表明，热休克蛋白在心血管疾病的发生与发展过程中起着非常重要的作用。
首先，热休克蛋白可以调节血管的功能。
研究发现，热休克蛋白可以通过调节内皮细胞和平滑肌细胞的生长和增殖，维持血管结构的完整性，保护血管不被损伤。
同时，热休克蛋白还可以通过调节一系列信号通路，控制血管的收缩和松弛，维持正常的血压水平，使心血管系统正常运转。
其次，热休克蛋白还可以减少氧化应激损伤。
氧化应激损伤是导致心血管疾病的一个重要因素，是由于氧自由基在体内过量生成和清除难以维持平衡导致的。
研究显示，热休克蛋白可以通过多种途径减少氧化应激损伤。
其中一条主要途径是热休克蛋白可以促进胞内的天然抗氧化物质——谷胱甘肽的合成，降低氧自由基的水平，从而减轻氧化应激对心血管系统的损伤。
最后，热休克蛋白也可以通过调节炎症反应减少心肌损伤。
炎症反应是心肌损伤的一个主要机制，是由于心肌受到损伤后，身体免疫反应的一种自我保护机制。
热休克蛋白可以通过抑制炎症介质的产生和释放，减轻炎症反应对心肌的损伤，进而保护心脏。
总之，热休克蛋白与心血管疾病的关系在过去几年中得到了广泛的研究。
从多个方面的证据表明，热休克蛋白在心血管疾病中起着极其重要的作用。
因此，开展与热休克蛋白相关的心血管疾病研究是十分必要的。
希望未来的研究能够进一步深入热休克蛋白与心血管疾病的关系，取得更显著的效果，为预防和治疗心血管疾病提供更为有效的手段。
不同组织器官中HSP的表达及其对细胞凋亡的影响
医 研 杂 ２７ 月 学 究 志 ０ 年５ 第３卷 第５ ０ ６ 期
・ 学胃沼 ・ 医
不 同组 织器 官 中 ＨＳ Ｐ的 表 达 及 其 对 细 胞 凋 亡 的影 响
郁 洁 易 受 乡
目前 有关 应激 与 细胞 凋亡 关 系的研 究较 为 深入 ， 至今 已有 许 多关 于热 休 克 蛋 白抑 制 细 胞 凋亡 方 面 的
休 克 预处理 导致 心肌 细胞 热 休 克 蛋 白 ７ ０及 Ｂ晶 状 体 蛋 白表 达 明显 增 加 ， 同时显 著 抑制 Ｈ Ｏ ： ：所致 细 胞 色素 Ｃ从 线 粒 体 释 放 ， 制 Ｃ ｓａｅ一８ Ｃ ｓａｅ一９ 抑 ａｐ ｓ 、 ａｐｓ
和 Ｃ ｓａｅ一 ａｐｓ ３活 化 及 随 后 的 心 肌 细 胞 凋 亡 。 提 示 热
产 生对 心肌 的保 护作 用 ， 并认 为 这种保 护 作用 的机 制
在 于 Ｈ ｐ ０可 以加 强对 心肌 的抗 氧 化 和抗 凋 亡作用 。 ｓ７ 新 近 ， 研究 表 明 Ｈ ｐ ０和 ｐ ３均 在 心肌 缺血 再灌 注 有 ｓ７ ５ 损 伤过 程 中有 明显变 化 ， 而后 者 又是重 要 的细胞 凋 亡 调 控 基 因 ， ｓ７ Ｈ ｐ ０与细胞 凋 亡 的相 关性 很 可 能 是通 过
报 道 ， 者 拟 从 Ｈ Ｐ 在 不 同 组 织 器 官 表 达 的 角 度 对 笔 Ｓ
亡率， 高表达 Ｈ ｐ ０可 以 降低 Ｆ ｓ 路活 化 后心 肌 细 ｓ７ ａ通 胞 凋亡率 ， 同时相 应使 ｃ ｓａｅ一 ａｐ ｓ ８及 ｃｓａｅ一３活 力 ａｐｓ 升 高 的幅度 降低 。因此 Ｈｓ７ ｐ ０可 能 通 过抑 制 ｃｓａｅ ａｐｓ
近年 来 ， Ｓ Ｈ Ｐ对神 经元 凋亡 的保 护作 用 研究也 越
低强度运动对糖尿病大鼠心肌细胞凋亡的保护作用
尿 病 高 强 度运 动组 （ Ｒ ， 尿 病 低 强 度 运 动 组 （ Ｒ ）对 照 组 分 成 正 常 大 鼠非 运 动组 （ Ｒ ， 常 大 鼠高 强 度 运 动 Ｄ Ｈ）糖 Ｄ Ｌ； Ｃ Ｎ）正
组 （ Ｒ ， 常 大 鼠低 强 度 运 动 组 （ Ｒ ） 采 用 活 动 平 板 耐 力 运 动 ８ ， 测 大 鼠 心肌 Ｈ Ｐ ２基 因 表 达 以 及 Ｔ Ｎ Ｌ Ｃ Ｈ） 正 Ｃ Ｌ。 周 检 Ｓ７ Ｕ Ｅ 染 色 观察 。 结 果 ： 尿 病 大 鼠心 肌 Ｈ Ｐ ２基 因 表 达 均 显 著 低 于 正 常 大 鼠 ， 中 Ｃ Ｌ组 和 Ｄ Ｌ组 显 著 高 于 Ｃ Ｎ组 和 糖 Ｓ７ 其 Ｒ Ｒ Ｒ Ｄ Ｎ 组 ． Ｃ Ｈ 组 和 Ｄ Ｈ 组 显 著 低 于 Ｃ Ｎ组 和 Ｄ Ｎ 组 Ｒ Ｒ 而 Ｒ Ｒ Ｒ Ｒ Ｄ Ｎ组 和 Ｄ Ｈ 组 心 肌 凋 亡 指 数 （ Ｉ显 著 高于 Ｃ Ｎ 组 和 Ｒ Ａ） Ｒ Ｃ Ｌ组 ． Ｒ Ｒ Ｄ Ｌ组 心 肌 Ａ 显 著 高 于 Ｃ Ｌ组 。Ｐ ａｓｎ相 关 分 析 显 示 ， Ｄ Ｎ 组 与 Ｄ Ｌ组 ＨＳ ７ Ｎ 与 心 肌 Ａ 呈 Ｉ Ｒ ｅｒ ｏ 在 Ｒ Ｒ Ｐ ２ ｍＲ Ａ Ｉ
中国 康 复 医 学 杂 志 ，０９年 ． ２ ２０ 第 ４卷 ， １ 第 期
・
ｌ ５
基础 研 究 ・
低强度运动对糖尿病大鼠心肌细胞凋亡的保护作用
金 怡 ０ 江 钟 立 ， 招 少 枫 吴 雏 燕
摘 要 目的 ： 讨 不 同强 度 的运 动对 ２型 糖 尿 病 大 鼠热 休 克 蛋 白 ７ （ Ｓ ７ ） 因 的表 达 和 心肌 凋亡 的影 响 。 方 法 ： 探 ２Ｈ Ｐ２基 雄性 Ｓ 大 鼠 ３ Ｄ ６只 ， 成 糖 尿 病 组 （ Ｆ 和 对 照 组 （ Ｆ 。糖 尿病 造模 成 功 后 随 机 分 成 糖 尿 病 非 运 动 组 （ Ｒ ， 分 Ｄ Ｍ） Ｃ Ｍ） Ｄ Ｎ） 糖
热休克蛋白70与心肌保护
【关键词】hsp70；心肌缺血/再灌注损伤；心肌保护热休克蛋白(heat shock proteins, hsps),也称应激蛋白，是生物体或离体培养细胞在应激状态下产生的一类内源性保护蛋白，根据同源程度及相对分子质量大小可分为hsp110、hsp90、hsp70、hsp60、小分子hsps等几个家族。
由于hsp70在正常细胞中水平较低，应激状态下可显著升高，目前成为hsps中最为关注、研究最深入的一个家族［1］。
近年研究发现，缺血/再灌注心肌中有hsp70的表达，通过多种机制产生心肌保护作用。
1概述1.1 hsp70的分类、表达及分布hsp70家族主要包括hsp72、hsp73、grp78、grp75四个成员，按表达情况分为诱导型和结构型】1-2］。
hsp72为高度应激诱导，存在于胞浆中，胞核在正常条件下不表达或少见合成，为诱导型；hsp73固定表达并存在于胞浆和胞核中，为结构型；grp78、grp75为葡萄糖调节蛋白，分别固定存在于内质网和线粒体。
正常细胞可表达结构型hsp70，在应激下略增加，而诱导型hsp70仅出现于应激细胞，可以在各种应激状态下被诱导，如高热、缺氧、运动、缺血、氧化应激、心衰、射线、内毒素、某些药物等。
hsp70存在于细胞内，并在细胞内发挥作用。
应激时，大部分诱导型hsp70位于细胞核内并包围核仁，恢复后则移入胞浆，再次应激又重回胞核。
1.2应激状态下hsp70的表达机制及调节hsp70表达的原因估计与应激情况下未折叠或变性蛋白质的出现，或者细胞内游离钙、蛋白激酶、dna等的改变有关。
热休克基因的表达是对变性蛋白的应答，其应答机制被认为与热休克转录因子(heat shock transcription factor， hsf)和热休克元件(heat shock element， hse)有关。
hsf是一种胞浆内的多肽，通常以单体形式存在，少数与hsp70结合；hse为位于hsp70基因启动子中特定的核苷酸序列。
热休克蛋白70与心肌保护研究现状
热休克蛋白70与心肌保护研究现状（作者:___________单位: ___________邮编: ___________）【关键词】热休克蛋白质70 心肌缺血心肌再灌注损伤/治疗热休克蛋白(heat shock protein, HSP)是指细胞在应激原特别是环境高温诱导下所产生的，由热休克基因所编码合成的，序列高度保守的一组蛋白质。
近年来研究发现，以热、缺血缺氧为应激原或通过基因调控的方法诱导心肌细胞产生热休克蛋白，可使心肌具有抗热、抗缺血缺氧的保护作用。
热休克蛋白按其分子量不同分为多个家族，其中，热休克蛋白70(HSP70)备受重视，已成为新近较重视的内源性心肌保护途径之一，在对抗心肌缺血再灌注损伤中发挥着极为重要的作用。
综合近几年的研究热点，现就其特性及其在心肌保护方面的研究现状进行综述。
1 HSP的一般概况1962年Ritossa［1］首次从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名，随后的研究发现，除高温外，缺血、低氧、重金属盐及大多数病理状态下都能诱导细胞产生热休克蛋白，因此又称应激蛋白，但习惯上仍沿用热休克蛋白这一名称。
根据分子量大小和同源程度可分为HSP110，HSP90，HSP70，HSP60及小分子量HSP等几个家族，每个家族又有多个成员。
HSP70是HSP家族中最保守、最主要、含量最丰富，也是近年来研究备受关注的一类。
HSP70家族(分子量：72～80)成员最多，共有21种蛋白质，是一组进化上高度保守的应激蛋白。
按表达情况可分为结构型HSP70和诱导型HSP70，生理情况下，正常细胞可表达结构型HSP70，应激情况下略有增加。
结构型HSP70又可分为两种，即葡萄糖调节蛋白78(glucose-regulated protein, GRP78)，这种蛋白存在于内质网腔内；另一种是GRP75，主要存在于线粒体内。
诱导型HSP70即HSP72，仅出现于应激细胞，通常在正常细胞中并不表达或表达量甚少，但是在热应激或其它应激原的作用下则表达迅速增加［2］。
热休克蛋白70对供心一氧化氮及一氧化氮合酶表达的影响
热休克蛋白70对供心一氧化氮及一氧化氮合酶表达的影响（作者:___________单位: ___________邮编: ___________）【摘要】目的探讨热休克蛋白70 (HSP70) 对供心一氧化氮(NO)、一氧化氮合酶(NOS)的影响。
方法Wistar 大鼠18只,分为2组：对照组(C，n = 9)，腹腔注射生理盐水0.5 ml，24 h后取离体心脏灌注康斯特保护液（HTK液）,4℃保存3 h后建立Langendorff离体心脏灌注模型,灌注KH液2 h；实验组(E,n = 9)腹腔注射重酒石酸去甲肾上腺素(溶于生理盐水中)3.1μmol/kg(0.53mg/kg)，腹腔注射24 h后取离体心脏,处理方法同C组。
测定心肌HSP70含量、NO、NOS的含量以及相关生化指标并做统计学处理比较。
结果HSP70含量E 组较C组明显增高(P0.01) ,NO、NOS的含量E组较C组明显增多(P0.01) ,生化指标E组明显优于C组。
结论心肌HSP70高表达对供心具有明显的保护效应，并且其促进心肌NO、NOS的表达,可能是HSP70发挥心肌保护作用的因素之一。
【关键词】热休克蛋白70；一氧化氮；一氧化氮合酶Abstract: OBJECTIVE To investigate the protection of heat shock protein 70 on donor heart and the effects on expression of myocardial cell nitric oxide (NO) and nitric oxide synthase (NOS) of isolated rat heart. METHODS 18 Wistar rats were randomly divided into 2 groups. Control group (C,n = 9) ,Normal saline 0.5ml was injected intraperitoneally and 24 hours later isolated hearts were stored in 4 ℃for 3 hours with Histidine-tryptophan-ketoglutarate (HTK) solutions, and then isolated hearts were perfused for 2 hours by Langendorff model. Experimental group (E,n = 9), Noradrenaline Bitartrate 3.1μmol/kg(0.53mg/kg) was injected intraperitoneally and 24 hours later isolated hearts were stored in 4 ℃for 3 hours with HTK,and then isolated hearts were perfused for 2 hours with Krebs-Henseleit (K-H) solutions by Langendorff model. Myocardial HSP70 content , the expression of NO，NOS and related biochemical indicators were detected. RESULTS HSP70 ，NO and NOS in E group are higher than those in C group and biochemical indicators in E group is better than that in C group . CONCLUSION This study demonstrated that the high expression of HSP70 has obvious protection on donor heart ,and it can markedly affect the expression of NO，NOS of isolated rat heart and it is perhaps one of important factors for myocardial protection.Key words：Heat shock protein 70；Nitric oxide；Nitric oxidesynthase热休克蛋白(heat shock protein，HSP)是一组所有的细胞能在应激情况下由热休克基因所编码合成的序列高度保守的伴随细胞蛋白, 并能对抗更为严重的应激损伤, 研究发现在高温、缺氧、再灌注、局部损伤或感染等多种有害因素［1］刺激均可产生热休克蛋白。
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或 表达 量 很 少 ， 在热 应 激或 其 他 应激 作 用 下 迅 速 但
增 加 表 达 ， 于诱 导 型 ＨＳ ７ ； ） 激 同源 蛋 白 ７ 属 Ｐ０２热 ０ （ｅｔ ｈ ｃ ｏｎ ｔ ７ ） 也称 为 Ｈ Ｐ ３ 在 所有 细胞 ｈ ａ ｓｏ ｋｃ ｇ ａ ０ ， ｅ Ｓ７ 。 的胞浆 和胞 核 中均 有 所 表 达 ．为结 构 型 ＨＳ ７ ． Ｐ ０ 与
实用临床医学 ２ １ ０ １年 第 １ ２卷 第 １ ２期
Ｐ ａ ｔ ａ 咖 ｉ ｌ ｄｃｎ ，０ １ Ｖ ｌ ２ Ｎ ２ ｒ ｃｉ ｌ ｃ Ｃ ｃ ｉｉｅ ２ １ ， ｏ ， ｏ １ ａ Ｍｅ １
・
１ ３・ ２
热休克蛋 白 ７ ０与 心 肌 细 胞 的凋 亡
童金 英 综述 ）朱 清 仙 审校 ） （ ， （ （ 昌大 学 ａ 究 生院 医学部 ２ ０ 南 ． 研 ０ ８级 ； ． 础 医学院 ， 昌 ３ ０ ０ ） ｂ基 南 ３ ０ ６
Ｈ Ｐ ０具 有 高度 的序 列 同源 性 （５ 和相 似 的生物 Ｓ７ ９ ％）
化 学 特 性 ； ） 萄 糖 调 节 蛋 白 ７ （ｌｃｓ ｅｕａｅ ３葡 ８ ｇｕ ｏｅｒｇ ｌｔ ｄ ｐｏｅ ７ ， Ｒ ７ ） 存 在 于 内质 网胞 内 ； ） Ｒ ７ ， ｒｔｉ ８Ｇ Ｐ ８ ， ｎ ４ Ｇ Ｐ ５ 位 于线 粒体 内。
白质 ， 也称 热 应激 蛋 白。Ｈ Ｐ家 族被 分 为 ： Ｐ １ 、 Ｓ ＨＳ １０ Ｈ Ｐ Ｏ Ｈ Ｐ ０ Ｈ Ｐ ０和小 分子 ＨＳ ， 中 Ｈ Ｐ ０ Ｓ９ 、Ｓ７ 、Ｓ６ Ｐ其 Ｓ ７ 是 研 究较 多 的蛋 白质之 一 ［。近 年来 国 内外 学 者一 直 ２ ］ 在 探 索 Ｈ Ｐ ０的特 性及 其 在 心 脏 疾 病 治 疗 中的 作 Ｓ７
Ｈ ｆ ０是 一组 在进 化上 高度保 守 的应激 蛋 白Ｉ． Ｓｙ ７ ４ ］
底 物结 合有 关 。 １ ＨＳ ７ ． ３ Ｐ Ｏ的生 物学特 性
步 研 究 分 离 出 热 休 克 蛋 白 （ｅｔｓｏｋ ｐｏ ｉ， ｈ ａ ｈ ｃ ｒｔ ｎ ｅ
Ｈ Ｐ 。ＨＳ Ｓ） Ｐ是机 体 除热 应激 外 ， 寒冷 、 血 、 械 在 缺 机
刺 激 、 毒 化合 物 等 应激 条 件 下迅 速合 成 的一 组 蛋 有
基酸 序列 有 ５ ％－ ０ 同源性 。３ 正常情况下 Ｈ Ｐ ０ ０ ９％ ） Ｓ７ 在 细 胞 内表 达水 平 较 低 ， 而在 热 应 激 或其 他 应 激作
１ ＨＳ ７ Ｐ Ｏ的分 类 、 结构 及 生 物 学 特 性
１１ ． ＨＳ ７ Ｐ Ｏ的家 族成 员
用 下迅 速增 加 ＨＳ７ Ｐ ０合 成 ， 以提 高抗 应 激 能力 。４ ）
正 常情 况下 ＨＳ Ｔ Ｐ ０位 于 细胞浆 ， 当细 胞遭 受应 激作
Ｈ Ｐ ０的家 族成 员最 多 ， 有 ２ 种 蛋 白质嗍 大 Ｓ７ 共 １ ， 致 分 为 以下 ４类 ： ） Ｓ ７ ） 也 称 为 ＨＳ ７ ， 主 １ Ｈ Ｐ（０ ， Ｐ２其 要存 在 于胞 浆 中 。 胞核 通 常在 正常 情况 下 并 不 表 达
一
结 构 亚 区组 成 ， 合 并 水 解 Ａ Ｐ ２ 紧 接 着 是 多 肽 结 Ｔ ；）
结 合 域 （ ｅｔ ｅｂｄｎ ｏ ａｎＰ Ｄ）属 相 对 保 守 序 ｐ ｐｉ ｉｉｇｄ ｍ ｉ，Ｂ ， ｄ 列 ， 含 ２个 结 构 亚 区 ， 成 多 肽结 合 袋 状结 构 ， 包 形 可 与 底物 相 结 合 ， 别靶 多 肽并 与之 结 合调 节 其 合 成 识 的作 用 ； ） Ｃ端 是 结 构 多 变 序 列 ， 特 定 的 蛋 白 ３近 与
１ ＨＳ ７ ． ２ Ｐ ０的 功 能 结 构
２ 细 胞 凋 亡
细胞 凋亡 是 指 细胞 在 一定 的应 激 条 件 下 发 生 的 自主有 序 的死 亡 。许 多信 号刺 激可 以诱 导细 胞发 生 凋亡 ， 紫 外 线照 射 和 电 离 辐射 、 癌 药 物 、 长 如 抗 生
因子 缺 乏 、 度表 达 某 些特 定 的 癌基 因等 。尽 管 这 过
用 时 ， Ｓ ７ 速 移 人 细胞 核 内并 包 围核 仁 ，胞浆 Ｈ Ｐ ０迅
内只 有少 量 表达 ， 而应 激 消除 后 细胞 处 于恢 复 阶段 时， 细胞 核 内 的 Ｈ Ｐ ０又 返 回胞 浆 ， 细 胞浆 内呈 Ｓ７ 在 低水 平 表达 ， 再次 应激 又 重新返 回细胞核 。 ） Ｓ ７ ５Ｈ Ｐ０ 家 族成 员 均 具有 与 核苷 酸 特 别是 与 Ａ Ｐ或 Ａ Ｐ结 Ｔ Ｄ 合 的特性 。
关 键词 ： 热休克蛋白７ ； Ｃ 一 ； ０ Ｂ Ｌ ２ 凋亡； 心肌保护
中图分 类号 ： ２５ Ｑ ５
文献标 志码 ： Ａ
文章 编号 ：１０— １４２ １）２０２—４ ０９ ８９ （０１１— １３０
１６ ９ ２年 ＦＭ． ｉ ｓａ将 果 蝇 的 培 养 温 度 提 高 ． Ｒｔ ｓ ｏ 后 ， 现 了热 休 克 反 应 。９ ４年 Ａ． ｉ ｉ ｅ 等 【 发 １７ Ｔｓ ｅ ｓ １ ｓｒ ］ 进
用， Ｓ７ Ｈ Ｐ ０在 心肌 细 胞 中的抗 凋 亡作 用 和 心肌 保 护 作 用逐 渐 被 人们 所 认识 ［ ３ １ 。本研 究 对 热休 克 蛋 白及 其 对 各 种 应 激 条 件 下 心 肌损 伤 的保 护 作 用 及 机 制
进行 综 述 。
Байду номын сангаас
表 达 。２ 高度 的保 守性 。不 同生 物来 源 的 Ｈ Ｐ ０氨 ） Ｓ７
目前 ＨＳ ７ Ｐ ０被认 为 是 哺 乳 动物 细 胞 Ｈ Ｐ中最 Ｓ 重 要的 ， 这与 它所具 有 的 以下生 物学 特性 密切 相关 ：
１ 生 物 界 的普 遍 性 。从 原 核 生 物 到 真 核 生 物都 有 ） Ｈ Ｐ ０的表达 ， Ｓ７ 同一 种 生 物体 内 的不 同组 织 内均有