生物化学课后习题答案
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学课后习题答案
⽣物化学课后习题答案第⼆章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
⼆羟酮糖没有⼿性中⼼。
（2）凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性，⽽具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性：错。
⼿性碳原⼦的构型在溶液中发⽣了改变。
⼤多数的具有旋光性的物质的溶液不会发⽣变旋现象。
具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱⽔缩合成苷。
如：果糖。
（4）⾃然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果⽤化学法测出某种来源的⽀链淀粉有57 个⾮还原端，则这种分⼦有56 个分⽀。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原⼦，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则⼜要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原⼦，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的⼆糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷⼜是β苷。
两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的⼆糖。
4 种连接⽅式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率（纯α-D-⽢露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-⽢露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-⽢露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
《生物化学》课后习题答案
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后习题答案-第十一章xt11
第十一章 DNA的生物合成一、课后习题1.怎样确定DNA复制的主要方式是双向复制，以及一些生物的DNA采取单向复制？2.假定在D环式的复制叉上，螺旋的解开会引起未复制部分的缠绕，当缠绕继续到不可能再进一步缠绕时，主链的增长便停止，然后随从链的延长才会被引发。
那么，在什么条件下更可能观察到大小与前体片段相似的D环？3.试述滚动机制有哪些主要特征？怎样鉴别环状与线状DNA？4.已知大肠杆菌DNA的长度为1100μm，其复制叉式在一个世代大约40min内通过一个复制叉完成的，试求其复制体的链增长速度、正在复制的DNA分子的转速。
参考答案：1.原核生物的染色体和质粒，真核生物的细胞器DNA都是环状双链分子。
实验表明，它们都在一个固定的起点开始复制，复制方向大多是双向的，即形成两个复制叉或生长点，分别向两侧进行复制；也有一个是单向的，只形成一个复制叉或生长点。
2.叶绿体和线粒体DNA（除纤毛虫的线粒体线性DNA分子外）的复制方式。
双链环在固定点解开进行复制，但两条链的合成是高度不对称的，一条链先复制，另一条链保持单链而被取代，在电镜下看到呈（取代环，D环）形状。
待一条链复制到一定程度，露出另一链的复制起点并开始复制。
两条多核苷酸链的起点不在同一点上，当两条链的起点分开一定距离时就产生D环（如线粒体DNA的复制）。
双链环两条链的起点不在同一位置，但同时在起点处解开双链，进行D环复制，称为2D环复制（如叶绿体DNA的复制）。
这时，更可能观察到大小与前体片段相似的D环。
3. Walter Gilbert（1968）提出滚环模型来解释φX174DNA的复制：首先由特异核酸内切酶在环状双链DNA（称为RF型、增值型，即单链DNA已复制一次成双链）的一条链上切开切口产生5′—P末端和3′—OH末端。
5′—P末端与细胞质膜连接，被固定在膜上，然后环形的双链通过滚动而进行复制。
以完整链（正链）为模板进行的DNA合成是在DNA 聚合酶参与下，在切口的3′—OH末端按5′—3′的方向逐个添加核苷酸；以5′—P 末端结合在细胞膜上的链（被切断的负链）作模板所进行的DNA合成也是由DNA聚合酶催化，先按5′—3′方向形成短链（冈崎片断），然后再通过DNA连接酶连接起来。
生物化学 课本答案
第二章蛋白质一、课后习题1. 用对与不对回答下列问题。
如果不对，请说明原因。
（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L 型的。
（2）当谷氨酸在pH4.5 的醋酸盐缓冲液中进行电泳时，它将向正极移动。
（3）如果用末端测定法测不出某肽的末端，则此肽必定是个环肽。
（4）α-螺旋就是右手螺旋。
（5）β-折叠仅仅出现在纤维状蛋白质分子中。
2. 已知 Lys 的ε-氨基的pK’a 为10.5，问pH9.5 时，Lys 溶液中将有多少分数这种基团给出质子（即[-NH3+]和[-NH2]各占多少）？3. 在强酸性阳离子交换柱上 Asp、His、Gly 和Leu 等几种氨基酸的洗脱顺序如何？为什么？4. Gly、His、Glu 和Lys 分别在pH1.9、6.0 和7.6 三种缓冲液中的电泳行为如何？电泳完毕后它们的排序如何？5. 1.068g 的某种结晶α-氨基酸，其pK1’和pK2’值分别为2.4 和9.7，溶解于100ml 的0.1mol/LNaOH 溶液中时，其pH 为10.4。
计算该氨基酸的相对分子量，并提出可能的分子式。
6. 求 0.1mol/L 谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少?7. 向 1L 1mol/L 的处于等电点的氨基酸溶液中加入0.3 molHCl，问所得溶液的pH 是多少？如果加入0.3molNaOH 以代替HCl 时，pH 又将如何？8. 现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1） DNFB 反应，得到DNP-Val;（2）肼解后，再用DNFB 反应，得到DNP-Phe;（3）胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有1 个、2 个和3 个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性。
（4）溴化氢与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片断经DNFB 反应分别得到DNP-Val 和DNP-Ala。
9. 有一九肽，经酸水解测定知由4 个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个片断在280nm 有强的光吸收,并且对Pauly 反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr 处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
生物化学课后答案张丽萍
生物化学课后答案张丽萍文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]9糖代谢1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。
（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。
解答：（1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。
（2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。
（3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记的丙氨酸。
2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少molATP解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。
如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和 H2O, 将净生成33molATP。
3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP （甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。
在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2× ATP，所以净生成7mol ATP。
王镜岩《生物化学》课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称离子（H3为该氨基酸的等电点，用pI表示。
与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
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第二章2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答：（1） 血红蛋白： 55.8100100131000.426⨯⨯=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量（2）酶：因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。
()r 2131.11100159001.65M ⨯⨯=≈最低()r 3131.11100159002.48M ⨯⨯=≈最低3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr ，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/L HCl β-巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。
若有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；β-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr ；（6）胰蛋白酶。
6．由下列信息求八肽的序列。
（1）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val。
（2）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
（3）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。
当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。
（4）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和Leu，Phe，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。
解答：由（2）推出N末端为Ala；由（3）推出Val位于N端第四，Arg为第三，而Thr为第二；溴化氰裂解，得出N端第六位是Met，由于第七位是Leu，所以Phe为第八；由（4），第五为Val。
所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。
7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。
8．当一种四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val及其他3种氨基酸；当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段；其中一片用LiBH4（下标）还原后再进行酸水解，水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫（红）色产物的氨基酸。
试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的？解答：（1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val，证明N端为Val。
（2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，证明肽的C端为Gly。
（3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly－Trp…（4）根据胰蛋白酶的专一性，得知N端片段为V al－Arg（Lys）…，以（1）、（2）、（3）结果可知道四肽的顺序：N－Val－Arg（Lys）－Trp－Gly－C。
第三章2．为什么DNA不易被碱水解，而RNA容易被碱水解?解答：因为RNA的核糖上有2'-OH基，在碱作用下形成2',3'-环磷酸酯，继续水解产生2'-核苷酸和3'-核苷酸。
DNA的脱氧核糖上无2'-OH基，不能形成碱水解的中间产物，故对碱有一定抗性。
3．一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分[A] = 0.30，[G] = 0.24，①请推测这一条链上的[T]和[C]的情况。
②互补链的[A]，[G]，[T]和[C]的情况。
解答：①[T] + [C] = 1–0.30–0.24 = 0.46；②[T] = 0.30，[C] = 0.24，[A] + [G] =5．T7噬菌体DNA(双链B-DNA)的相对分子质量为2.5×107，计算DNA链的长度(设核苷酸对的平均相对分子质量为640)。
解答：0.34 ×（2.5×107/640）= 1.3 × 104nm = 13μm。
13．哪些因素影响T m值的大小？解答：影响T m的因素主要有：①G-C对含量。
G-C对含3个氢键，A-T对含2个氢键，故G-C 对相对含量愈高，T m 亦越高（图3-29）。
在0.15mol/L NaCl,0.015mol/L 柠檬酸钠溶液(1×SSC)中，经验公式为：（G+C ）% =（T m - 69.3）× 2.44。
② 溶液的离子强度。
离子强度较低的介质中，T m 较低。
在纯水中，DNA 在室温下即可变性。
分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。
③ 溶液的pH 。
高pH 下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH 大于11.3时，DNA 完全变性。
pH 低于5.0时，DNA 易脱嘌呤，对单链DNA 进行电泳时，常在凝胶中加入NaOH 以维持变性关态。
④ 变性剂。
甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱堆积，使T m 下降。
对单链DNA 进行电泳时，常使用上述变性剂。
第五章5．何为必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸都有哪些？解答：哺乳动物体内能够自身合成饱和及单不饱和脂肪酸，但不能合成机体必需的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸。
我们将这些机体生长必需的而自身不能合成，必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。
第六章5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。
（2）第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。
（3）第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。
10．乙醇脱氢酶催化如下反应：NAD NADH H ++−−→+++←−−乙醇乙醛（1）已知反应体系中NADH 在340nm 有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光度均接近于零，请设计一种测定酶活力的方法。
（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？（3）在实验中使用了一种抑制剂，下表中是在分别存在与不存在抑制剂I的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率，请利用表中的数据计算其各自对应的K m与V max值，并判断抑制剂的类型。
[S]/(mmol/ L)v/ (μmol⋅L-1⋅min-1)[I] = 0 [I] = 10 mmol/L20 5.263 3.99915 5.001 3.6365 4.264 2.1152.53.333 1.316解答：（1）选择合适的底物浓度（NAD+与乙醇）与缓冲体系，取一定体积的底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入适量酶，迅速混合后，放入紫外/可见光分光光度计的样品室内，测定反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线。
利用NADH的摩尔吸光系数（可从相关文献查到，或用已知浓度的NADH溶液自行测定），计算出单位时间内NADH的增加量，用于表示酶活力。
（2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变，可用来代表反应初速率。
（3）用Lineweaver-Burk双倒数作图法，结果如下：抑制剂的类型：竞争性可逆抑制剂。
11．对于一个符合米氏方程的酶，当[S]=3K m ，[I]=2K I 时（I 为非竞争性抑制剂），则υ/V max 的数值是多少（此处V max 指[I]=0时对应的最大反应速率）？解答：利用非竞争性抑制剂的动力学方程计算：m m ax [S][S]V K υαα=+其中α = 1+[I]/K i = 3，则mm m m ax m ax 33 3(3)12V K V K K υ==⨯+所以，υ/V max ＝0.25。
12．试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数K I 在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变）。
解答：令v 0为不存在抑制剂时的酶促反应速率，v i 是存在反竞争性抑制剂时的反应速率，则当[I]=IC50时，酶活力被抑制一半，v i =v 0/2。
由于m m ax 0[S][S]V K υ=+ m m a x [S ][S ]i V K υα=+ I ]I [1K +=α因此 m m m ax m ax [S][S]2[S]2[S]V V K K α=++K m = (α-2)[S] 如果K I 在数值上等于IC50，则α = 2，α-2 = 0，K m = 0，而实际上，K m 并不为零。
因此K I 在数值上不可能等于IC50。
第七章5．在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？解答：NAD +、NADP +、FMN 、FAD 。