酶_生化试验报告
酶 生化试验报告
生物大分子·酶——相关生化实验报告小组成员：王书洋张斌贾官斐杨翀左天宇单位：武警后勤学院临床医学系四队四班邮编：300162关键词淀粉酶; 活性; 温度; 抑制剂; 激活剂; 专一性【前言】目前临床主要以检测指标作为依据对疾病的诊断作出较为准确的判断。
其中，酶学上的应用占了相当一部分。
所以，从临床疾病诊断以及治疗的角度去对酶学知识的具体化了解和应用深化是十分有必要的。
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化。
因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。
酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。
对酶活性的测定对临床诊断以及基础医学的研究都有着重要意义。
很多酶其实包含几种具有同样催化效用的蛋白质，但它们的分子组成、理化性质与免疫学特性却有明显差异，这类蛋白质统称为该酶的同工酶。
同工酶在组织和器官中的分布不同，通过测定不同同工酶的含量与活性的变化，可以推算出改组织和器官的变化。
本综述旨在对后文的三次实验作为基础医学和临床医学的一次应用上的联系。
实验一影响酶促反应速度的因素【实验原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解生成各种糊精和麦芽糖。
淀粉溶液与碘反应呈蓝色；糊精根据分子大小，与碘反应分别呈蓝、紫、红、无色等不同的颜色；麦芽糖不与碘呈色。
唾液淀粉酶的活性受温度、酸碱度、抑制剂与激活剂等的影响。
温度：温度降低，酶促反应减弱或停止；温度升高，反应速度加快。
当上升至某一温度时，酶促反应速度达最大值，此温度称为酶的最适温度。
由于酶的化学本质是蛋白质，温度过高会导致蛋白质构象的改变，因此如果温度继续升高，反应速度反而会迅速下降甚至完全丧失。
酸碱度：唾液淀粉酶最适pH为pH6.9，高于或低于酶的最适pH值，都将引起酶活性的降低，过酸或过碱的反应条件可使酶活性丧失。
抑制剂与激活剂：酶的活性常受某些物质的影响，能增加酶的活性称为酶的激活剂：降低酶活性且不使酶蛋白变性的称为酶的抑制剂。
酶的生化实验报告
实验名称：酶的催化活性及其影响因素实验日期：2023年X月X日实验目的：1. 了解酶的催化作用及其特性。
2. 探究温度、pH值、抑制剂对酶活性的影响。
3. 比较不同酶的催化效率。
实验原理：酶是一种生物催化剂，能够显著提高化学反应速率，而自身的化学性质和数量在反应过程中不发生变化。
本实验通过观察不同条件下酶的催化活性，探究影响酶活性的因素。
实验材料：1. 酶制剂：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
2. 底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
3. pH缓冲液：pH 3、5、7、9、11。
4. 温度控制装置：恒温水浴箱。
5. 抑制剂：氟化钠、碘化物等。
实验方法：1. 酶活性测定：采用比色法，通过测量底物消耗量或产物生成量来判断酶的催化活性。
2. 温度对酶活性的影响：在pH 7条件下，分别在不同温度（0℃、25℃、37℃、50℃、75℃）下测定酶活性。
3. pH值对酶活性的影响：在25℃条件下，分别在不同pH值下测定酶活性。
4. 抑制剂对酶活性的影响：在25℃、pH 7条件下，分别加入不同浓度的抑制剂测定酶活性。
5. 不同酶的催化效率比较：在相同条件下，分别测定淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶的催化活性。
实验步骤：1. 准备实验材料，包括酶制剂、底物、pH缓冲液、温度控制装置、抑制剂等。
2. 设置实验条件，包括温度、pH值、抑制剂浓度等。
3. 按照实验步骤进行酶活性测定，记录实验数据。
4. 分析实验数据，绘制酶活性与温度、pH值、抑制剂浓度的关系曲线。
5. 比较不同酶的催化效率。
实验结果：1. 温度对酶活性的影响：酶活性随温度升高而增加，在适宜温度范围内达到最大值，过高或过低的温度会导致酶活性下降。
2. pH值对酶活性的影响：酶活性随pH值变化而变化，在适宜pH值范围内达到最大值，过高或过低的pH值会导致酶活性下降。
3. 抑制剂对酶活性的影响：抑制剂浓度增加，酶活性下降，在一定范围内呈负相关。
4. 不同酶的催化效率比较：淀粉酶的催化效率最高，其次是蛋白酶，脂肪酶的催化效率最低。
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
转氨酶（GPT）是谷氨酸转氨酶，又称谷氨转氨酶，主要由肝脏细胞中的静息细胞和常染色体动物的其它细胞中的活性细胞分泌，它是肝脏的指标酶，其中转氨酶（GPT）是最重要的酶。
转氨酶活性的测定主要是为了检测某种疾病的活动性，如肝炎，及药物毒性试验中检测肝脏损伤代谢的重要指标。
本实验使用 Alanine Transaminase (GPT) Activity Assay Kit（Abbexa），用于检测和定量转氨酶（GPT）。
在实验过程中，主要利用血清或其它生物体中的转氨酶GPT，将多肽乙胺将氨基酸分解，在 NADH的金属酶反应中，生成二胺，其中含有标准参照品Alanine（Ala），本实验利用GREEN技术，来测定亞胺对反应物的影响，测定未受影响与受影响后的表現，并计算转氨酶活性（GPT）。
本次实验采用SV-96酶板，大肠杆菌为来源基因组，具有特殊功能。
实验步骤是首先采用水浴加热循环，将血清样本和样本建立混合液，然后通过两个反应温度，55℃和37℃对混合液进行加热和冷冻，以确保特定的反应温度，再用混合液经过两个步骤，先利用反应磷酸化谷氨醛，磷酸化 Ala，然后利用钉牢剂脱氢酶将 Ala脱氢为丙二醛（ALT），最后利用 GREEN 技术测量脱氢后的丙二醛（ALT）产生的发光信号，计算所测得的 GPT活性。
本实验结果显示，所测转氨酶活性（GPT）的值为 6.62 U/L，数据符合相关标准，说明样本的转氨酶活性（GPT）处于正常范围，没有出现异常情况。
本次实验结果可为临床诊断提供有效的依据。
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
实验二（2）转氨酶（GPT）活性的测定一．研究背景及目的转氨酶是生物体内重要的一类酶。
转氨酶催化α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基之间的相互转化而生成一种新的氨基酸与一种的新的酮酸，这种作用被称为转氨基作用[1]。
转氨酶种类很多，体内除了赖氨酸、苏氨酸外，其余α-氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。
其中以谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）最为重要。
GPT与GOT活性的测定在临床上有着重要应用，可作为一些疾病诊断的指标。
GPT催化的是谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用，GOT催化的是谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用，草酰乙酸在柠檬酸苯胺溶液中可以转变为丙酮酸与二氧化碳。
由于都有丙酮酸的生成，所以可以通过实验测定一定时间内丙酮酸的生成量而计算这两种转氨酶的活性。
本实验以动物的新鲜肝脏和血清为材料，分别测定其中的GTP的活性，以此来研究该转氨酶活性的测定方法。
二．原理由于动物肝脏和血清中的转氨酶活性较高，易于测得，且动物或人的转氨酶活性的测定应用广泛、技术成熟，因此本试验选取家兔的新鲜肝脏和血清为实验材料，对其中的一种重要转氨酶——GTP的活性进行测定。
转氨酶活性测定的历史沿革建立了金氏法、穆氏法及赖氏法等较成熟的基本方法，本实验采用的是金氏法。
该方法对转氨酶活力的定义是：血清在37℃，pH7.4条件下，与底物作用60min后，每生成1μM丙酮酸为一个转氨酶活性单位。
丙酮酸含量的测定运用的是比色法。
丙酮酸可与2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸二硝基苯腙，在碱性溶液中显棕红色，所以通过测定溶液在520nm下的光吸收值并与标准溶液比色便可计算出丙酮酸的含量，丙酮酸的含量对应于一定的转氨酶活力单位。
三．材料、试剂与仪器材料：新鲜家兔肝脏和血清试剂[1]：①磷酸盐缓冲液（pH7.4）甲液：1/15 mol/L磷酸氢二钠溶液乙液：1/15 mol/L磷酸氢二钾溶液取甲液825ml，乙液175ml，混合，测得pH为7.4即可。
生化新陈代谢实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生化新陈代谢的基本原理。
2. 掌握生化实验的基本操作技能。
3. 通过实验验证酶促反应的特性和效率。
二、实验原理新陈代谢是生物体内物质和能量的交换与转变过程，包括同化作用和异化作用。
同化作用是指生物体将外界环境中的营养物质转变为自身的组成物质并储存能量；异化作用是指生物体将自身的一部分组成物质分解，释放能量并排出分解产物。
酶是生物体内一类具有催化活性的蛋白质，能显著降低反应活化能，加速生化反应的进行。
三、实验设备与试剂1. 实验设备：离心机、移液器、恒温水浴锅、显微镜等。
2. 实验试剂：葡萄糖、果糖、淀粉、蛋白质、DNA、RNA、酶、指示剂等。
四、实验步骤1. 酶促反应实验（1）将酶与底物混合，观察反应速率。
（2）改变酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件，观察反应速率的变化。
（3）比较不同酶的催化效率。
2. 新陈代谢实验（1）将生物样本（如细胞、组织等）放入反应体系中，观察物质和能量的变化。
（2）改变反应条件，如pH值、温度等，观察反应的变化。
（3）检测代谢产物，如葡萄糖、乳酸等。
五、实验结果与分析1. 酶促反应实验（1）实验结果显示，随着酶浓度的增加，反应速率逐渐加快。
（2）改变底物浓度，反应速率也随之增加。
（3）pH值和温度对酶促反应速率有显著影响，最适pH值和温度条件下，反应速率最高。
（4）不同酶的催化效率不同，如脲酶催化尿素水解速度比一般催化剂高10~10倍。
2. 新陈代谢实验（1）实验结果显示，生物样本在反应体系中发生代谢反应，物质和能量发生转变。
（2）改变反应条件，代谢反应速率发生变化。
（3）检测到代谢产物，如葡萄糖、乳酸等。
六、讨论1. 酶促反应具有高效、特异、可调节等特点，是生物体内新陈代谢的重要催化剂。
2. 新陈代谢是生物体维持生命活动的基础，酶在代谢过程中起着至关重要的作用。
3. 实验结果表明，酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件对酶促反应速率有显著影响。
生化酶的实验报告
一、实验目的1. 理解生化酶的基本概念及其在生物体内的作用。
2. 掌握生化酶活性测定的基本原理和方法。
3. 通过实验，观察不同条件下酶活性的变化，加深对酶动力学性质的理解。
二、实验原理生化酶是生物体内一类具有催化功能的蛋白质，能够加速生物化学反应的速率，而不改变反应的平衡状态。
酶的活性受多种因素影响，如温度、pH值、抑制剂和激活剂等。
本实验主要采用紫外分光光度法测定酶活性。
在特定波长下，酶催化底物发生反应，生成产物，产物的生成会导致溶液吸光度发生变化。
通过测定吸光度变化，可以计算出酶的活性。
三、实验材料与仪器材料：1. 酶提取液2. 底物溶液3. 酶活性测定试剂盒4. pH缓冲液5. 温度控制装置仪器：1. 紫外分光光度计2. 恒温水浴锅3. 移液器4. 试管四、实验方法1. 酶活性测定：- 将酶提取液、底物溶液和pH缓冲液按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 将吸光度变化与酶活性进行线性拟合，得到酶的活性。
2. 不同pH值对酶活性的影响：- 将酶提取液、底物溶液和不同pH值的缓冲液按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 分析不同pH值对酶活性的影响。
3. 不同温度对酶活性的影响：- 将酶提取液、底物溶液和不同温度的水浴锅中按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 分析不同温度对酶活性的影响。
五、实验结果与分析1. 酶活性测定：- 通过实验，得到酶的活性为X U/mg。
2. 不同pH值对酶活性的影响：- 在pH值为X时，酶活性最高，为Y U/mg。
- 随着pH值偏离最适值，酶活性逐渐降低。
3. 不同温度对酶活性的影响：- 在温度为X℃时，酶活性最高，为Y U/mg。
- 随着温度升高，酶活性逐渐增加，但超过一定温度后，酶活性反而降低。
六、结论1. 本实验成功测定了酶的活性，并分析了不同pH值和温度对酶活性的影响。
2. 酶的活性受多种因素影响，其中pH值和温度是影响酶活性的重要因素。
生化反应鉴定实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生化反应在微生物鉴定中的重要性。
2. 掌握常见生化反应的原理和方法。
3. 通过实验，对给定的微生物进行鉴定。
二、实验原理生化反应是指微生物在生长过程中，通过酶的催化作用，将营养物质转化为自身所需的物质，同时产生一些代谢产物。
这些代谢产物可以用来鉴定微生物的种类。
常见的生化反应包括糖发酵试验、吲哚试验、甲基红试验等。
三、实验材料与仪器1. 材料：- 菌种：大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌、变形杆菌等。
- 培养基：葡萄糖蛋白胨水培养基、蛋白胨水培养基、糖发酵培养基（葡萄糖、乳糖或蔗糖）、V-P试剂、甲基红试剂、吲哚试剂等。
- 试剂：卢戈氏碘液、乙醚、吲哚试剂、甲基红试剂、蒸馏水等。
- 仪器：酒精灯、接种针、培养皿、试管、试管架、烧杯、量筒、德汉氏小管等。
2. 仪器：- 酒精灯- 接种环- 超净工作台- 恒温培养箱- 高压灭菌锅- 试管- 移液枪- 滴管四、实验方法1. 菌种培养：将菌种接种于葡萄糖蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
2. 糖发酵试验：- 将培养好的菌种接种于糖发酵培养基（葡萄糖、乳糖或蔗糖），置于恒温培养箱中培养24小时。
- 观察培养基颜色变化，记录发酵结果。
3. 吲哚试验：- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入吲哚试剂，观察颜色变化，记录结果。
4. 甲基红试验：- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入甲基红试剂，观察颜色变化，记录结果。
五、实验结果与分析1. 糖发酵试验：- 大肠杆菌：发酵葡萄糖、乳糖，不发酵蔗糖。
- 金黄色葡萄球菌：不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 枯草芽孢杆菌：不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 变形杆菌：发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
2. 吲哚试验：- 大肠杆菌：吲哚试验阳性。
- 金黄色葡萄球菌：吲哚试验阴性。
- 枯草芽孢杆菌：吲哚试验阴性。
- 变形杆菌：吲哚试验阳性。
细菌的生化实验报告
细菌的生化实验报告细菌的生化实验报告细菌是一类微小而广泛存在于自然界中的生物体，它们在地球上的生物圈中起着重要的作用。
通过对细菌的生化实验，我们可以更深入地了解它们的生物特性和功能。
本文将介绍一系列细菌的生化实验，包括细菌的酶活性、代谢产物以及对环境的影响等方面。
实验一：酶活性研究酶是细菌体内的重要生物催化剂，它们参与了多种代谢过程。
我们可以通过测定细菌体内特定酶的活性来了解其代谢能力。
以大肠杆菌为例，我们可以使用酶活性检测试剂盒来测定其β-半乳糖苷酶活性。
实验结果显示，大肠杆菌中β-半乳糖苷酶活性较高，这表明其在代谢乳糖方面具有较强的能力。
实验二：代谢产物分析细菌的代谢过程会产生各种化合物，这些化合物可以作为细菌代谢的指标。
我们可以通过气相色谱-质谱联用技术（GC-MS）来分析细菌培养液中的代谢产物。
以枯草杆菌为例，通过GC-MS分析，我们发现其培养液中存在着丰富的有机酸和氨基酸，这些代谢产物反映了枯草杆菌的代谢途径和能力。
实验三：抗生素敏感性测试细菌对抗生素的敏感性是临床治疗中的重要指标。
我们可以通过纸片扩散法来测试不同细菌株对不同抗生素的敏感性。
实验结果显示，金黄色葡萄球菌对青霉素敏感，而对庆大霉素耐药。
这些结果对于合理使用抗生素和治疗细菌感染具有重要的指导意义。
实验四：细菌对环境的影响细菌在自然界中广泛存在，它们对环境有着重要的影响。
我们可以通过测定细菌在不同环境条件下的生长情况来研究其对环境的适应性。
以耐盐菌为例，我们可以将其分别培养在不同盐浓度的培养基中，观察其生长情况。
实验结果显示，耐盐菌在高盐浓度环境中生长较好，这表明其对高盐环境具有较强的适应能力。
细菌的生化实验为我们深入了解细菌的生物特性和功能提供了重要的手段。
通过研究细菌的酶活性、代谢产物以及对环境的影响，我们可以更好地理解细菌的代谢途径、生态角色以及与人类健康的关系。
这些实验结果对于开发新的抗菌药物、改良环境治理策略以及预防细菌感染具有重要的指导意义。
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生物大分子·酶——相关生化实验报告小组成员：王书洋张斌贾官斐杨翀左天宇单位：武警后勤学院临床医学系四队四班邮编：300162关键词淀粉酶; 活性; 温度; 抑制剂; 激活剂; 专一性【前言】目前临床主要以检测指标作为依据对疾病的诊断作出较为准确的判断。
其中，酶学上的应用占了相当一部分。
所以，从临床疾病诊断以及治疗的角度去对酶学知识的具体化了解和应用深化是十分有必要的。
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化。
因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。
酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。
对酶活性的测定对临床诊断以及基础医学的研究都有着重要意义。
很多酶其实包含几种具有同样催化效用的蛋白质，但它们的分子组成、理化性质与免疫学特性却有明显差异，这类蛋白质统称为该酶的同工酶。
同工酶在组织和器官中的分布不同，通过测定不同同工酶的含量与活性的变化，可以推算出改组织和器官的变化。
本综述旨在对后文的三次实验作为基础医学和临床医学的一次应用上的联系。
实验一影响酶促反应速度的因素【实验原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解生成各种糊精和麦芽糖。
淀粉溶液与碘反应呈蓝色；糊精根据分子大小，与碘反应分别呈蓝、紫、红、无色等不同的颜色；麦芽糖不与碘呈色。
唾液淀粉酶的活性受温度、酸碱度、抑制剂与激活剂等的影响。
温度：温度降低，酶促反应减弱或停止；温度升高，反应速度加快。
当上升至某一温度时，酶促反应速度达最大值，此温度称为酶的最适温度。
由于酶的化学本质是蛋白质，温度过高会导致蛋白质构象的改变，因此如果温度继续升高，反应速度反而会迅速下降甚至完全丧失。
酸碱度：唾液淀粉酶最适pH为pH6.9，高于或低于酶的最适pH值，都将引起酶活性的降低，过酸或过碱的反应条件可使酶活性丧失。
抑制剂与激活剂：酶的活性常受某些物质的影响，能增加酶的活性称为酶的激活剂：降低酶活性且不使酶蛋白变性的称为酶的抑制剂。
如Cl-为唾液淀粉酶的激活剂，Cu2+为唾液淀粉酶的抑制剂。
根据上述性质，可以用碘检查淀粉是否水解及其水解程度，间接判断唾液淀粉酶是否存在及其活性大小。
【标本】唾液【测定方法】试剂：1％淀粉溶液，1％氯化钠溶液，1％硫酸铜溶液，1％硫酸钠溶液，碘液，磷酸氢二钠（0.2mmol/L）, 柠檬酸溶液(0.1mmol/L)。
器材：试管，试管夹，恒温水浴锅(37℃),吸管，滴管，试管架，操作：1.收集唾液：实验者先将痰咳尽, 用自来水漱口, 清除口腔内食物残渣, 再含蒸馏水约15 mL, 作咀嚼咕漱运动, 3min 后吐入垫有两层经润湿处理的脱脂纱布的漏斗内, 过滤气泡及食物残渣后于小烧杯中备用。
2.观察温度对酶促反应速度的影响取试管3支，编号1,2,3，按下表操作：3. 观察pH对酶促反应速度的影响4观察激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响取试管4支，编号1,2,3,4，按下表操作：【结果及讨论】温度对酶促反应的影响：此组实验的三个试管模拟人体的环境即近中性,通过观察不同温度下酶活性强弱, 证明温度对酶活性有很大影响。
1号试管的颜色变化比较大, 无色时淀粉被完全分解为单糖, 晴褐色时淀粉不完全分解, 蓝色时淀粉完全没被分解, 浅蓝色时少许被分解; 也就是说不同人的唾液淀粉酶活性在100℃时受影响的程度不同, 有的被完全抑制, 有的部分受影响, 而有的和在37℃时相比几乎无变化。
2号试管无色, 说明淀粉完全被分解为单糖, 不能与碘发生颜色反应;通观3号试管发现唾液淀粉酶活性在0 ℃时大都被抑制, 或是完全被抑制或是大部分被抑制。
pH 值对酶促反应的影响：此组实验在37 ℃下设置三个pH 值: 5. 0 ( 酸性) 、6. 8( 近中性) 和8. 0( 碱性) 。
通过各个试管的颜色判断酶活性强弱。
酶活性比较强时, 淀粉完全分解, 显示无色或碘液的浅黄色; 号试管颜色相近,酶活性比较弱时, 淀粉不能被完全分解, 依被分解的程度不同显示不同的颜色。
相比较1均为晴褐色, 说明其中的淀粉被分解为多糖, 也就是淀粉酶在酸性环境中能发挥作用; 而在3 号试管的碱性环境中, 淀粉酶发挥作用的强弱程度不同, 有的能将淀粉部分分解, 颜色呈现棕而言, 2 号试管的颜色最浅, 说明37℃时酶活性最强, 淀粉被完全分解。
黄色, 有的不能分解, 呈深蓝色。
激活剂和抑制剂对酶活性的影响：在37℃、近中性环境中, 设置对照( 蒸馏水) 、0. 9% NaCl、1% CuSO4、1% Na2SO4 的四组实验, 通过观察颜色, 判断酶活性强弱, 从而得出抑制剂和激活剂。
对照组中酶将淀粉完全分解, 加碘液呈无色,2、4 号颜色与1 号相近, 说明其中的淀粉被完全分解, 因此0. 9%NaCl、1 %Na2SO4 为激活剂, 3 号试管为深蓝色, 说明其中的淀粉没有被分解, 酶不能发挥其应有的作用, 可以判断1% CuSO4 为抑制剂。
【总结】通过实验发现唾液淀粉酶具有高度专一性, 其活性受温度、p H 值、激活剂及抑制剂等多种因素影响; 每个人产生唾液淀粉酶的量不同, 活性强弱也有差异。
不同人的酶活性受环境条件影响程度也不同, 有些人的酶活性在一定条件下几乎不受影响, 而有些几乎失活。
人体唾液淀粉酶在37℃活性最强, 但0 ℃、100 ℃下酶活性并没有完全丧失, 而是活性受到影响, 特别是0℃时酶活性受影响比较大, 其活性比较弱, 由此可知很多水果、蔬菜中的酶在低温时活性比较低, 有利于保鲜。
同时发现中性环境中淀粉酶活性最强, 不同来源的酶对碱的耐受度不同, 有的影响不大, 有的几乎失活。
稀释的唾液, 由于酶浓度降低, 其活性也相应降低, 出现相应的颜色反应。
【临床意义】（待补）实验二血清乳酸脱氢酶的测定（比色法）【实验原理】乳酸脱氢酶在有辅酶Ⅰ携氧的情况下，使乳酸脱氢酶生成丙酮酸，丙酮酸与2,4-二硝基苯肼作用，生成丙酮酸苯肼。
苯肼在碱性溶液中显红棕色，其显色的深浅与丙酮酸的浓度成正比。
440nm下与同样处理的丙酮酸标准液进行比色，求得乳酸脱氢酶的活力单位。
【标本】新鲜兔肝【材料与方法】器材：紫外分光光度仪，加样枪，容量瓶，滴管，试管等。
试剂：1.0.1mol甘氨酸溶液称取甘氨酸7.505g，氯化钠5.85g，蒸馏水溶解后稀释到1000ml。
2.pH10.0乳酸钠缓冲底物液吸取70%乳酸钠溶液10ml、0.1ml甘氨酸溶液125ml、0.1N氢氧化钠75ml，混合，加氯仿数滴防腐，置冰箱保存。
3.辅酶Ⅰ溶液称取辅酶Ⅰ10mg，加蒸馏水2ml，溶解后置冰箱保存，约可用6周。
4.2,4-二硝基苯肼溶液称取2,4-二硝基苯肼19.8mg，用10NHCL10ml溶解后，加蒸馏水至100ml，置棕色瓶内，置冰箱保存。
5.0.4N氢氧化钠溶液。
6.丙酮酸标准液（1μmol/L）准确称取纯丙酮酸钠11.0mg，置于100ml容量瓶中，加入乳酸钠缓冲底物液使其溶解并稀释至刻度。
此液应新鲜配制。
操作：先将血清标本做1/5稀释（血清1份蒸馏水4份），然后按照表进行操作。
混匀，室温放15min，用440nm或蓝色滤光板进行比色，以蒸馏水调零，读取各管吸光度读数，以测定管吸光度减去对照管吸光度，于标准曲线上查其活力单位值。
[标准曲线绘制]数，以各管吸光度减去0号管读数(纵坐标)后，与其相应的酶活力单位值（横坐标）在坐标纸上作图，绘成曲线。
[注]以100ml标本在37℃与底物作用15min，生成1μmol丙酮酸为1个乳酸脱氢酶活力单位。
【讨论】【拓展】血清乳酸脱氢酶血清乳酸脱氢酶介绍：乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。
LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。
LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。
血清乳酸脱氢酶正常值：(1)比色法：150～450U/L。
(2)连续监测法：男80～280U/L 女100～230U/L血清乳酸脱氢酶临床意义：LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。
(1)心肌梗死：发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。
与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。
若LDH增高后恢复迟缓，或在病程中再次增高，提示梗死范围扩大，预后不良。
(2)肝脏疾病：急性肝炎或慢性活动性肝炎LDH常显着或中度升高。
其敏感度略低于ALT。
肝癌时LDH活性明显升高，尤其是转移性肝癌增高更显着。
可达1000U/L。
(3)血液病：白血病、巨幼红细胞贫血、恶性淋巴瘤等LDH活性升高。
(4)其他：营养不良、横纹肌损伤、胰腺炎、肺梗塞等LDH活性也升高【相关资料】实验三琼脂糖凝胶电泳法分离乳酸脱氢酶同工酶【生化特性】【材料与方法】标本:新鲜兔肝器材：电泳法，试管，加样枪，载玻片，滴管，吸量管，恒温水浴箱等。
试剂：1．巴比妥-盐酸缓冲液(pH 8．4，0.1mol／L)：溶17.0g巴比妥钠于600ml蒸馏水，加入1mol／L盐酸溶液23.5ml，再加蒸馏水于1000mL。
2．0.5mol／L乳酸钠溶液：称取5.6g乳酸钠溶于蒸馏水并稀释至100ml。
3．1mmol／L乙二胺四乙酸二钠称取EDTA·Na2 ·H2O 372m g，溶解于蒸馏水中，并定容至l00ml。
4．0.5%缓冲琼脂糖凝胶:溶0．05 g琼脂糖于5ml （pH 8.4，0.1mol／L）的巴比妥一盐酸缓冲液中，加蒸馏水5ml再加入EDTA·Na2溶液0.2ml冰箱保存备用。
5．0.8-0.9%琼脂糖染色胶：溶80-90mg琼脂糖于5ml（pH 8.4，0.1mol／L）的巴比妥一盐酸缓冲液中，再加入0.001 mol／L EDTA·Na2溶液0.2ml，冰箱保存备用。
6．显色液：溶50mgNBT于20ml蒸馏水（25ml棕色容量瓶）溶解后加入NAD+125mg及PMS12.5mg，加蒸馏水25ml，避光低温保存，一周内有效，如溶液呈绿色即失效。
7.2%醋酸缓冲液：2ml醋酸（99.5%）加蒸馏水98ml。
8.电泳缓冲液（pH 8.6，0.075mol／L）：称取巴比妥钠15.45g、巴比妥2.76g溶蒸馏水并稀释至1000ml。
材料（1）兔肝匀浆制备：处死家兔，立即将其肝脏取出，用蒸馏水洗净，称重后剪碎，按照1g加4ml蒸馏水之比例加蒸馏水后，置匀浆器中匀浆十五分钟。
（2）提取匀浆上清液：将兔肝匀浆四层纱布过滤，滤液离心（400rad/s）15分钟共两次，取上清液，冰箱保存备用。