第三章 蛋白质(1)
3第三章蛋白质、脂肪、糖、水(文字)
幼儿需要的营养素之一————蛋白质教学目的：掌握蛋白质的功能，人体对蛋白质的需要量与摄入量，蛋白质不足对机体的影响，提高蛋白质的营养措施，蛋白质的食物来源。
教学重点：蛋白质的功能教学难点：如何提高蛋白质营养教学教程：复习营养素的分类新授：蛋白质（一）蛋白质：如果把人体当作一座建筑物，那么蛋白质就是这座大厦的建筑材料，所发说蛋白质是一切生命的物质基础，是人体组织更新和修补的生要原料，没有蛋白质就没有生命。
为什么没有蛋白质就没有生命让我们来了解一下它的生理功能。
1、蛋白质的生理功能：（1）构成组织，修补组织工作：（构造了人的身体）它是构成人体细胞和组织工作的生要成分，是主要原料（如血液、肌肉、神经、毛发、皮肤等都是由蛋白质组成的，）另外，人的身体有数亿万计的细胞组成，细胞又处于不停息的衰老、死亡、新生的代谢过程中。
如青年人表皮28天更新一次，胃粘膜三天更新，红细胞120天更新一次。
头发、指甲也在不断推陈出新。
（2）、调节生理功能（神经与体液，其中体液由激素来调节，激素由蛋白质构成，其此蛋白质还构成了人体内新陈代谢过程中起催化作用的酶，所以人体中许多具有重要生理作用的物质都是由蛋白质构成的。
（3）、增强抵抗力，保护人体机制的抗体就是各种蛋白质，或由蛋白质衍生而成的物质。
如运输功能：人体内氧气和二氧化碳的运输是通过血红蛋白来完成的。
（4）、供给能量：当食物蛋白质的氨基酸组成和比例来符合人体需要、或蛋白质过多，就会被当作能量来源氧化分解放出热量。
2、蛋白质的组成和营养价值有20多种氨基酸组成：必需氨基酸8种，不能自行合成，必须由食物供给非必需氨基酸，能自行合成,幼儿生长发育需9种必须氨基酸，那9种请看书。
蛋白质营养价值的高低决定于氨基酸的种类、数量、比例是否符合人体的需要。
动物蛋白质所含的和种类、数量、比例都较接近人体蛋白，容易被人体吸收，称为优质蛋白质。
如乳类、蛋、肉、鸡、鸭、鱼等。
植物类蛋白质因种类不全，营养价值低，属非优质3、如何提高蛋白质的互补？（如何提高蛋白质的营养措施）将几种营养价值较低的植物蛋白质混合食用，使所含氨基酸种类、含量得以互相补充，从而提高混合食物的营养价值，称为蛋白质的互补作用。
第三章烹饪化学 蛋白质
1、蛋白质分子的二级结构
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或 无规则的构象。
螺旋结构
β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
三股螺旋
无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链 骨架围绕一个轴一圈 一圈地上升，从而形 成一个螺旋式的构象。
2、三级结构
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构
在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
（3）蛋白质在加工过程中的重要作用
蛋白质是食品的重要营养成分。
蛋白质的性质及其加工特性直接影响食品
的品质。
蛋白质的变性性质（酸奶、豆腐）
乳化性质，气泡性，凝胶作用、质构化， 风味结合功能等。
肉类（包括鱼类）为10-30% 乳类为1.5-3.8% 蛋类为11-14% 干豆类20-49.8% 坚果类15-26% 谷类果实6-10% 薯类为2-3%
一、蛋白质的化学组成
(一)蛋白质的元素组成
C：50-55%
H：6-8%
O：20-23%
S：0-4%
N：15-18% ;
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
第三章 蛋白质 （ Proteins）
教学重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和 功能性质。
主要内容
第一节 蛋白质的化学基础知识 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化
刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)
•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应
一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
第三章 蛋白质一级结构及测定
③Cleland试剂的还原作用
Cleland′s指出二硫赤苏糖醇(dithioerythriotol)及二 硫苏糖醇(dithiothriotol)在氧化还原能力上是比较强的试 剂，只要0.01摩尔就能使蛋白质的-S-S-还原，反应基本与 疏基乙醇相似，且在许多球蛋白反应中，可以不用变性剂。
还原蛋白不稳定，SH基极易氧化重新生成-S-S-键。稳定 SH基的方法可用烷基化试剂使SH基转变为稳定的硫醚衍生 物。
它能选择性 地切割由甲 硫氨酸的羧 基所形成的 肽键
R1 O + HO -CH-C-N-CH-C=NH-CH-C~ 2 Br O H2C O CH2 + CH2-S-C N ¼»ÁÇË ×ùòèá R H O H 2O +-CH-C-N-CH-C O O H2C-CH2
R
H
R1 O H2N-CH-C~ C¶ ë ¶ NÄ ¶ ËÄÎ ©Ë
R1 R2 Rh H2N-CHCO~NH-CHCO~NH-CHCOOH R1 R2 õë £Â õë £Â £±¼È³Ìõ뻺Σ ¨½×©éá£Â¯Ïï© Î Ë NH2NH2 Þ® o 100 C 5~10h Rh
H2N-CH-CONHNH2+H2N CH CONHNH2+....+H2N-CH COOH
OH－ pH9 —
苯异硫氰酸酯 ( PITC ) S
=
②与Edman试剂反应的 产物为：苯乙内酰硫脲氨 基酸（PTH-氨基酸） ③PTH-氨基酸可用乙 酸乙酯抽提，再用纸层析 或薄层层析鉴定
S C
－NH－C－NHCHCO－NHCHCO —
苯氨基硫甲酰多肽 （氨基酸）
S－C C N H － —
R H+ O
第3章 蛋白质化学答案
第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
第三章 蛋白质
大多数蛋白质的含氮量较恒定， 平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋 白质。所以，可以根据生物样品 中的含氮量来计算蛋白质的大概 含量。 6.25称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中的 含氮量 6.25
一、蛋白质的氨基酸组成
• 各种蛋白质所含 的20种常见氨基酸的种 类数目各不相同。表3-1 • 分子中的氨基酸组成与其性质相关。 （如荷电情况） • 蛋白质分子中氨基酸组成及比例与其结 构也有一定关系。（如蚕丝心蛋白的强 韧）
三、天然存在的活性肽
• 1.谷胱甘肽 普遍存在于动植物和微生物 细胞中，参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子、或保护巯基酶，或防止过氧化 物积累等。 • 2.短杆菌素肽S（10肽，抗革兰氏菌,治疗化脓 性病症）、鹅膏蕈素(8肽，抑制RNA聚合酶的 活性，阻碍mRNA的合成）等 • 3.合成肽，如甜味剂甜度为蔗糖150倍，热量 1/200,
第二节：肽与肽键
掌握概念：肽（多肽）、肽键、AA残基、N端 或C端、主链骨架、成肽反应 多肽习惯书写：由左（N端）至 右（C端） 多肽命名：自N端至C端，按AA顺序,以AA名字 命之。
一、肽与肽键
一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合所形成 的化合物称为肽，氨 基酸之间脱水后形成 的酰胺键称为肽键。
K’1
B+
K’2
B
K’3
B-
K’4
B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
二、肽的重要理化性质
4. 原则：当溶液pH大于解离侧链的值，占优 势的离子形式是该侧链的共轭碱，当溶液 pH小于解离侧链的值，占优势的离子形式 是该侧链的共轭酸。 5.肽的化学反应：能发生与游离氨基酸相似 的反应，包括茚三酮反应， 三肽以上的肽还可发生双缩脲反应（游离 氨基酸无此反应）。
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7．遗传调控
遗传是生物的重要生理功 能。核蛋白及其相应的核酸是 基因的物质基础，蛋白质是基 因表达的重要调控者。此外， 体内酸碱平衡的维持、水分的 正常分布，以及许多重要物质 的转运等都与蛋白质有关。由 此可见，蛋白质是生命的物质 基础。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要的氨基 酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧，不含氮。因此， 蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳水化合物和脂肪不能代替 的作用。 食物蛋白质必须经过消化、分解成氨基酸后方能被吸收、利用。 体内蛋白质的总量维持动态平衡。一般认为成人体内全部蛋白 质每天约有3％更新。这些体内蛋白质分子分解成氨基酸后，大部 分又重新合成蛋白质，此即蛋白质的周转率，只有一小部分分解成 为尿素及其它代谢产物排出体外。因此，成人的食物蛋白质只需要 补充被分解并排出的那部分蛋白质即可。机体蛋白质的转换率很高。 通常，它比氨基酸的摄取大七倍。
宏量营养素
一 蛋白质与氨基酸 二 脂类 三 碳水化合物
酶
第三章 蛋白质和氨基酸 （Proteins & Acids）
蛋白质
健康、营养 纯洁、醇厚
0 基本概念
蛋白质 （protein） 拉丁文 “proteios”（最重要）
生命是蛋白体的存在方式。
恩格斯
生老病死，万物轮回(蛋白质层次)
3. 氨基酸的吸收
• 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸、二肽、寡肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
第一节 蛋白质的功能
一、构成机体和生命的重要物质基础 二、建造新组织和修补更新组织 三、供能 四、赋予食品重要的功能特性
结构决定功能
蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
②. 肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 羧基肽酶原 弹性蛋白酶原
肠激酶
胰蛋白酶 (trypsin) 糜蛋白酶 (exopeptidase)
(enterokinase)
羧基肽酶 (carboxypeptidase) 弹性蛋白酶 (elastase)
酶原激活的意义
•可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
人体的所有组织器官都会有蛋白质，蛋白质是生命的物质 基础。蛋白质是人体的主要“建筑材料”。没有蛋白质的 供给，人就不可能从3～4千克的新生儿长成50～60千克重 的成年人。
年轻人的表皮28天更新一次
案例： 节食减肥易显“衰老”现象，其中很大原因，是在 减肥过程中对蛋白质的摄入量过少造成的。
元素，所以被一些造假者利用，
添加在食品中以造成食品蛋白质 含量较高的假象。
蛋白质的消化、吸收和代谢
1. 蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性 反应。
简单介绍人的消化系统
消化道的起始 部位,内有牙齿. 舌和唾液腺. 口腔
食物的通道 咽 人体最大的消 化腺,分泌胆汁 肝脏 分泌唾液,其内的淀粉 唾液腺 酶能够初步消化淀粉
(pepsin)
•胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
（2）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
①. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为 7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 •内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 •外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
4．肌肉收缩
肌肉是占人体百分比最大的组织。通
常为体重的40％一45％。机体的一切机械 运动及各种脏器的重要生理功能，例如肢
体的运动、心脏的搏动、血管的舒缩、胃
肠的蠕动、肺的呼吸，以及泌尿、生殖过 程都是通过肌肉的收缩与松弛来实现的。 这种肌肉的收缩活动是由肌动球蛋白来完 成的。
5．支架作用
结缔组织分布广泛，组成各器官包膜及组织间隔，散布于细胞 之间。正是它们维持各器官的一定形态，并将机体的各部分联成一 个统一的整体。这种作用主要是由胶原蛋白来实现的。
1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只 要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构， 功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其 空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。
蛋白质的结构也决定了蛋白质的营养价值
蛋白质的吸水性和保水性： 吸水性是指干燥蛋白质在一定
湿度达到水分平衡时的水分含量。保水性是指离心分离 后，蛋白质中残留的水分含量。
蛋白质的乳化性： 蛋白质的乳化性是指将油和水混合在一
起成乳状液的性能。
蛋白质的吸油性： 蛋白质的吸油性是指促进脂肪吸收和脂
肪结合的能力。
加工影响：加热 冷藏 等的影响
蛋白质的粘结性：蛋白质是高分子化合物，它分散到溶 液中形成的颗粒都在胶体范围内，这种胶体具有较高的 粘结性，随蛋白质浓度增加而增加，对保持食品水分、 风味和糖有重要的作用，而且使食品易于加工。 蛋白质的凝胶性：蛋白质的凝胶性是指蛋白质形成胶体 结构的性能。蛋白质的凝胶性的形成受下列因素影响， 即固形物浓度、速度、温度、加热时间、制冷时间等， 加热是胶凝的必备条件。 蛋白质的起泡性：蛋白质的起泡性是加工中体积的增加 率， 即形成泡沫的能力。 蛋白质的调色性：面包生产中蛋白可与面粉中的糖类发 生美拉德反应即非酶促褐变，从而增加其表皮的颜色。
食品加工中重要的蛋白质酶
食品工业中重要的酶主要是水解酶及氧化还原酶。 一、水解酶
1. α -淀粉酶 也称液化型淀粉酶，能使淀粉不规则地水解。它存 在于动物的唾液、胰脏及植物的麦芽中。此外，霉菌和 细菌也产生此酶。钙对其有活化作用，其最适pH为5-7， 最适温度约40℃，一些细菌淀粉酶则达70℃。此酶在啤 酒制造及面包品质改良上很重要，终产物为麦芽糖、葡 萄糖和异麦芽糖。
3．氧的运输
生物从不需氧转变成需氧以获得能 量是进化过程的一大飞跃。它从环境中 摄取氧、在细胞内氧化能源物质(碳水 化合物、脂肪和蛋白质)，产生二氧化 碳和水。这种供能代谢使生物能够更多
地获取贮存于能源物质中的能量。例如，
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵 解的18倍。这种由外界摄取氧并且将 其输送到全身组织细胞的作用是由血红 蛋白完成的。
蛋白质是构成头发、皮肤及人体组织等重要的 “建筑材料”，不可缺少。脂肪、糖类人体摄入过 多时可以贮存，但人体不能贮存蛋白质。 弹性蛋白决定人体肌肉的弹性，胶原蛋白是构 成人体的皮肤的主要成分，所以，无论是在美容、 减肥时，还是在日常生活中，摄入足量的蛋白质有 助于增加肌肉的弹性和皮肤的光泽。
蛋白质的功能
如：皮肤中如支架和“弹簧”支撑着皮肤，一旦“弹簧”断了，真皮 组织会塌陷，出现皱纹;皮肤会松弛、下垂;皮肤出油后，撑大的毛孔由于弹 性下降不能回缩复塬，毛孔就会变得粗大;自由基、黑色素会在肌肤的空洞 和缝隙里堆积，形成色斑……
猪蹄、肉皮，牛 蹄筋、鸡脚、鸡翅、 鸡皮、鱼皮、鱼翅以 及软骨等，补充具有 抗氧化功能的食物。
食道 食物的通道,通过蠕
动将食物推入胃中
十二指肠
小肠的起始部位,内 有胆管和胰管的开口. 大肠的起始部位, 在腹腔的右下部. 盲肠
消化道中最膨大部分, 胃 有暂时贮存食物和初 步消化蛋白质的作用
胰 分泌胰液 小肠 的主要场所
消化和吸收
阑尾 肛门
大肠 暂时贮存粪便
胃
小肠
自 身 激 活
胃蛋白酶原 胃酸 内 肽 酶
胰 蛋 白 酶
糜 蛋 白 酶
弹 性 蛋 白 酶
氨基酸
胃蛋白酶 （水解） 蛋白质→→多肽
胰 酶
外 肽 酶 羧羧 基基 肽肽 酶酶 A B
多 肽 肠激酶 ↓ ↓ 激活 （
氨 二 基 肽 肽 酶 酶
氨 基寡 酸肽 ）
2.
消化过程
（1）胃中的消化作用
胃蛋白酶原
(pepsinogen) 胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶 + 多肽碎片
案例：三聚氰胺
毒奶粉事件震撼全国——22家企业遭到质疑
三聚氰胺化学式：C3N6H6，分 子量：126，含氮量达66%，加入劣 质奶粉后，会使劣质奶粉总体含氮量 升高，达到国家标准。
食品工业中常常需要测定食
品的蛋白质含量，由于直接测量
蛋白质技术上比较复杂，所以常 用一种叫做凯பைடு நூலகம்定氮法，通过测 定氮元素的含量来间接推算食品 中蛋白质的含量。由于三聚氰胺 （含氮量66%)与蛋白质（平均含 氮量16%）相比含有更高比例的氮
三、供 能
供给能量：1克食物蛋白质在体内被代谢分解，可 释放出16.7kJ (4kcal) 的能量。蛋白质在体内的主要功 能并非供给能量，但它也是一种能源物质，即供能是 蛋白质的次要作用。碳水化合物和脂肪具有节约蛋白 质的作用。人体每天消耗的能量约有14％来自蛋白质。
四、赋予食品重要的功能特性------良好的感官性状。
蛋白质是食品中三大营养素之一。 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要 意义。 一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品 原料之一。
一、蛋白质是构成机体和生命的重要物质基础
调节生理功能：蛋白质构成各类生命活性物质。
构成人体成分：人体内蛋白质占体重的16～19%， 约为干重的45%，参与构成人体的所有组织和器官。 人体中每天约有3%的蛋白质被更新。
1．催化作用
生命的基本特征 之一是进行新陈代谢。 借助于酶的催化作用 迅速进行。酶催化效 率极高。酶催化机体 内成千上万种不同的 化学反应。酶就是蛋 白质。