临床执业医师考点---生物化学
执业医师高频考点速记
执业医师各个科目的高频考点速记 [上篇]第一章生物化学高频考点速记1、催化转录合成 DNA 的酶是： DNA 指导的 RNA 聚合酶。
2 、DNA 变性的本质是互补碱基之间氢键的断裂。
3 、调节氧化磷酸化的重要激素是甲状腺素。
4、血红素合成的叙述正确的是 ALA 合酶是血红素合成的限速酶。
5、酶化学修饰调节最多见是磷酸化 /去磷酸化。
6 、有关蛋白质α螺旋结构，错误的是稳定α螺旋结构的是离子键。
7 、白蛋白基因在肝脏表达而在肌肉不表达，这种基因表达的特点属于是组织特异性。
8 、络氨酸蛋白激酶活性受体的配体是某些生长基因。
9、必需脂肪酸与非必需脂肪酸 ---前者不能在人体合成，而后者可以。
10、人体内属于可逆反应的是琥珀酰 COA—琥珀酸。
11、可以直接转变为谷氨酸的是α -酮戊二酸。
12 、属于酮体的是乙酰乙酸。
13 、催化产生丙酮酸的是乳酸脱氢酶。
14 、参与氧化脱氨基的是天冬氨酸转氨酶。
15 、PKC 能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸 /苏氨酸。
16、可以转化为γ -氨基丁酸(GABA)是谷氨酸。
17 、能转化生成儿茶酚胺的是酪氨酸。
18 、属酸性氨基酸的是谷氨酸与天冬氨酸。
19 、合成后经化学修饰的氨基酸是羟脯氨酸。
20 、嘌呤从头合成的氨基酸是天冬氨酸。
21、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β -链 N 端第六个氨基酸残基谷氨酸被何氨基酸代替，是缬氨酸。
22 、DNA 变性时其结构变化表现为对应碱基间氢键断裂。
23、胆固酸不能转变成胆色素，可以转化为⑴维生素 D3 ，⑵醛固酮⑶胆汁酸⑷睾酮。
24、不属于含有 B 族维生素的辅酶的是细胞色素 C，注意属于的有⑴FH4⑵辅酶 A⑶磷酸吡哆醛⑷TPP.25、不参与三羧酸循环的化合物是丙二酸26、胆固醇不能转化为胆红素，注意可以的有⑴胆汁酸⑵雌二醇⑶睾丸酮⑷维生素 D327 、DNA 分子上能被 RNA 聚合酶特异结合的部位称为启动子28 、嘌呤碱在体内分解的终产物是尿酸。
临床执业医师考试生物化学知识点
临床执业医师考试生物化学知识点遗传信息的传递【考纲要求】1.遗传信息传递概述：①中心法则。
2. DNA的'生物合成：①DNA的生物合成的概念;②DNA的复制;③反转录;④DNA的修复类型。
3.RNA的生物合成：①RNA的生物合成的概念;②转录体系的组成及转录过程;③转录后加工过程。
4.蛋白质的生物合成：①蛋白质生物合成的概念;②蛋白质生物合成体系;③蛋白质合成与医学的关系。
【考点纵览】1. DNA的复制是半保留复制。
2.新链生成方向是从5′→3′。
3.反转录合成的DNA链称为互补DNA(cDNA)。
4.DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。
5.转录是一种不对称性转录。
6.模板链并非永远在一条单链上。
7. RNA的合成方向也是从5′→3′。
8. mRNA加工过程包括：①剪内含子连外显子;②5′末端加“帽”;③3′末端加“尾”;④碱基修饰。
9.tRNA加工过程包括：①剪切;②3′末端加 CCA-OH;③碱基修饰。
10.起始密码子：AUG;终止密码子：UAA、UAG、UGA。
11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。
基因表达调控1.基因表达调控概述：①基因表达的概念及基因调控的意义;②基因表达的时空性;③基因的组成性表达、诱导与阻遏;④基因表达的多级调控;⑤基因表达调控基本要素。
2.基因表达调控基本原理：①原核基因表达调控(乳糖操纵子);②真核基因表达调控(顺式作用原件、反式作用因子)。
【考点纵览】1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。
2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始(转录激活)是基本控制点。
3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。
4.真核基因结构特点：①真核基因组结构庞大;②单顺反子;③重复序列;④基因不连续性。
5.真核基因转录特点：①活性染色质结构变化;②正性调节占主导;③转录与翻译分隔进行。
信息物质、受体与信号传导【考纲要求】1.细胞信息物质：①概念;②分类。
临床执业医师《生物化学》必考知识点
临床执业医师《生物化学》必考知识点临床执业医师2017《生物化学》必考知识点导语：运用化学的理论和方法研究生命物质的边缘学科。
其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
我们一起来看看相关的考试内容吧。
1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly。
(谱写一两丙肝)极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln。
(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋).) 酸性：谷Glu，天冬Asp。
(酸谷天)碱性：赖Lys，精Arg，组His。
(碱赖精组)芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp。
(芳香老本色)必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys。
(写一两本淡色书来)支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu。
(只借一两)一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly。
(施舍竹竿)含硫：半胱Cys，胱，蛋Met。
(刘邦光蛋)生酮：亮Leu，赖Lys。
(同亮来)生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr。
(一本落色书)含2个氨基：赖Lys。
(来二安)含2个羧基：天冬Asp，谷Glu。
(酸二羧)天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys。
不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr。
亚氨基酸：脯Pro。
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽：10个以内。
多肽：10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。
肽链。
肽键。
二级结构：局部空间结构。
α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。
氢键。
三级结构：整体空间结构。
结构域，分子伴侣。
疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
四级结构：亚基间空间排布。
亚基。
氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。
α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
临床执业医师考试《生物化学》全套试题(含答案)
临床执业医师考试生物化学全套试题练习单项选择：1、正常成人血液中的Hb主要是A、HbFB、HbSC、HbA 1D、HbA 2E、HbE2、下列哪种情况尿中胆素原族排泄量减少A、肝功能轻度损伤B、肠道阻塞C、溶血D、碱中毒E、胆道阻塞3、肌红蛋白分子中主要的二维结构A、氢键、盐键、疏水键和二硫键B、S形C、加热D、双曲线E、αˉ螺旋4、下列有关类固醇激素合成的组织中除了某组织外，其他都是正确的A、肺B、肾上腺皮质C、睾丸D、卵巢E、肾5、生物转化过程最重要的方式是A、使毒物的毒性降低B、使药物失效C、使生物活性物质灭活D、使某些药物药效更强或毒性增加E、使非营养物质极性增强，利于排泄6、下列有关DNA变性的叙述哪一项是正确的A、磷酸二酯键断裂B、OD 280 增高C、T m 值大，表示T=A含量多，而G=C含量少D、DNA分子的双链间氢键断裂而解链E、OD 260 减小7、体内dTMP合成的直接前体是A、dUMPB、TMPC、UDPD、UMPE、dCMP8、下列哪种血浆蛋白异常与肝豆状核变性有关？A、运铁蛋白B、铜蓝蛋白C、结合珠蛋白D、清蛋白E、γˉ球蛋白9、有关别构调节（或别构酶）的叙述哪一项是不正确的A、催化部位与别构部位位于同一亚基B、都含有一个以上的亚基C、动力学曲线呈S型曲线D、别构调节可有效地和及时地适应环境的变化E、该调节可调整个代谢通路10、胞液NADH经苹果酸穿梭机制可得A、1分子ATPB、2分子ATPC、3分子ATPD、4分子ATPE、5分子ATP11、具蛋白激酶活性A、cAMPB、PDGFC、肾上腺素D、IP 3E、cGMP12、核黄疸的主要病因是A、结合胆红素侵犯脑神经核而黄染B、未结合胆红素侵犯脑神经核而黄染C、未结合胆红素侵犯肝细胞而黄染D、未结合胆红素与外周神经细胞核结合E、结合胆红素侵犯肝细胞而黄染13、关于RNA引物错误的是A、以游离NTP为原料聚合而成B、以DNA为模板合成C、在复制结束前被切除D、由DNA聚合酶催化生成E、为DNA复制提供3′ˉOH14、糖酵解中催化不可逆反应的酶有A、葡萄糖ˉ6ˉ磷酸酶B、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶C、异柠檬酸脱氢酶D、苹果酸脱氢酶E、已糖激酶15、关于操纵基因的叙述，下列哪项是正确的？A、与阻遏蛋白结合的部位B、与RNA聚合酶结合的部位C、属于结构基因的一部分D、具有转录活性E、是结构基因的转录16、磺胺药抑菌机制不正确是A、增加二氢叶酸合成酶活性B、抑制细菌核酸合成C、磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似结构D、磺胺药属酶的竞争性抑制剂E、药物可致四氢叶酸合成障碍17、进行DNA复制实验时，保留全部DNA复制体系成分，但以DNA聚合酶Ⅱ代替DNA连接酶，试分析可能会出现什么后果A、DNA高度缠绕，无法作为模板B、DNA被分解成无数片段C、无RNA引物，复制无法进行D、随从链的复制无法完成E、冈崎片段生成过量18、正常血糖水平时，葡萄糖虽然易透过肝细胞膜，但是葡萄糖主要在肝外各组织中被利用，其原因是A、各组织中均含有已糖激酶B、因血糖为正常水平C、肝中葡萄糖激酶K m 比已糖激酶高D、已糖激酶受产物的反馈抑制E、肝中存在抑制葡萄糖转变或利用的因子19、催化三羧酸循环第一步反应的酶A、异柠檬酸脱氢酶、αˉ酮戊二酸脱氢酶B、柠檬酸合成酶、琥珀酸脱氢酶C、柠檬酸合成酶D、琥珀酸合成酶E、苹果酸脱氢酶20、皮质类固醇激素和睾丸酮在肝脏灭活的产物有A、胆汁酸盐和磷脂酰胆碱B、17ˉ羟胆固醇和17ˉ酮胆固醇C、胆汁酸和维生素DD、乙酰CoA和NADPHE、胆汁酸21、在血浆内含有的下列物质中，肝脏不能合成的是A、清蛋白B、免疫球蛋白C、凝血酶原D、高密度脂蛋白22、调节子是指A、操纵子B、一种特殊蛋白质C、成群的操纵子组成的调控网络D、mRNA的特殊序列E、调节基因23、组成核酸的基本结构单位是A、碱基和核糖B、核糖和磷酸C、核苷酸D、脱氧核苷和碱基E、核苷和碱基24、有关柠檬酸ˉ丙酮酸循环的叙述，哪一项是不正确的A、提供NADHB、提供NADPHC、使乙酰CoA进入胞液D、参与TAC的部分反应E、消耗ATP25、Bohr效应的生理意义是A、提高血液运输O 2 能力B、维持血容量C、在周围组织促进Hb与CO 2 、O 2 结合D、在肺组织促进Hb与CO 2 结合E、Hb和Mb均具有Bohr效应26、有关酶原激活的概念，正确的是A、初分泌的酶原即有酶活性B、酶原转变为酶是可逆反应过程C、无活性酶原转变为有活性酶D、酶原激活无重要生理意义E、酶原激活是酶原蛋白质变性27、某蛋白分子具有以下特点：①为三聚体（α、β、γ）；②有激活型和抑制型两种；③αˉGTP为其活化形式；④具有潜在的GTP酶活性。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
临床执业医师生物化学知识点：维生素
临床执业医师生物化学知识点：维生素水溶性维生素的作用维生素生理功能活性形式缺乏症（重点记忆）Vi tB1α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶；转酮醇酶的辅酶；影响神经传导焦磷酸硫胺素（TPP）脚气病、末梢神经炎、胃肠道症状Vi tB2黄素蛋白或黄酶的辅酶黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）口角炎、舌炎、阴囊皮炎、眼睑炎、角膜血管增生Vi tB6氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶，在氨基酸代谢中起传递氨基作用磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺低血色素小细胞性贫血、血清铁增高Vi tB12甲基转移酶的辅酶，参与甲基化促进DNA合成；促进红细胞成熟甲钴胺素巨幼细胞性贫血Vi tPP脱氢酶的辅酶，参与生物氧化体系尼克酰胺二核苷酸（NAD＋）、尼克酰胺二核苷酸磷酸（NADP＋）糙皮病Vi tC参与体内羟化反应；参与氧化还原反应；促进铁吸收；参与胆固醇转化；促进叶酸还原为四氢叶酸抗坏血酸坏血病泛酸构成辅酶A的成分，参与酰基的转移；构成ACP的成分参与脂肪酸的合成。
CoA和ACP（酰基载体蛋白）叶酸以FH4的形式参与一碳单位的转移；与蛋白质、核酸合成，红细胞、白细胞成熟有关四氢叶酸巨幼细胞性贫血脂溶性维生素的作用生理功能活性形式缺乏症V itA构成视紫红质；参与糖蛋白的合成；保持上皮组织结构的完整；促进生长发育视黄醇、视黄醛、视黄酸夜盲症、干眼病、生长停顿、发育不良V itD促进钙、磷吸收，促进骨盐代谢与骨的正常发育1，25-（OH）2-维生素D3儿童-佝偻病成人-骨软化症V itE抗氧化作用；促进血红素合成；维持生殖机能生育酚目前尚未发现缺乏症VitK 促进血液凝固甲基1,4-萘醌凝血功能异常下列哪种成分大量使用不会蓄积中毒A.泛酸B.视黄醛C.1-25-(OH)2VD3D.维生素EE.维生素K『正确答案』A『答案解析』选项A为水溶性维生素大量使用不会蓄积中毒。
其余的都为脂溶性维生素。
生物化学口诀
1、“酶的竞争性抑制作用”按事物发生的条件、发与抑制剂之间 （2）为什么能发生“竞争”——二者结构相似 （3）“竞争的焦点”——酶的活性中心
（4）“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑
RNA和DNA的对比如下：
两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
RNA中为核糖， DNA中含有胸。
维生素B6
B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。
他们的磷酸物，脱羧又转氨。
三羧酸循环
乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮
琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
10.不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的？（呵呵，很矛盾呀）
此外，蛋白质中不存在的是瓜氨酸，羟脯氨酸和羟赖氨酸是无密码子的，是由脯氨酸和赖氨酸羟化后的产物。亚氨基酸就是脯氨酸和羟脯氨酸。牛磺酸由光氨酸转变来，氨基丁酸（GABA）由谷氨酸转来的。而甘氨酸不是L构型它参与的反应很多，如一碳单位合成、谷胱甘肽的合成、嘌呤合成、胆红素合成、参与肌酸合成、参与生物转化（结合反应）等。脱羧生成尸胺和腐胺的对应是赖氨酸和鸟氨酸。
一碳单位的来源
肝胆阻塞死——很好理解，（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
酶的竞争性抑制作用
按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：
1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；
2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；
3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；
原。主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
9、DNA 双螺旋结构：
DNA，双螺旋，正反向，互补链。A 对T，GC连，配对时，靠氢键，，十碱基，转一圈，螺距34 点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3
2020年临床执业医师《生物化学》试题及答案(卷四)
2020年临床执业医师《生物化学》试题及答案（卷四）一、A11、下述关于DNA特性错误的是A、双链解离为单链的过程为DNA变性B、DNA变性时维系碱基配对的氢键断裂C、DNA变性时具有增色效应D、Tm值是核酸分子内双链解开30%的温度E、DNA复性过程中具有DNA分子杂交特性2、下述关于DNA变性的特点哪项是正确的A、主要破坏维系双链碱基配对的氢键B、破坏一级结构中核苷酸的序列C、变性的DNA不能复性D、互补碱基对之间的二硫键断裂E、导致变性因素中强酸最常见3、下列有关DNA变性的叙述哪一项是正确的A、磷酸二酯键断裂B、OD280不变C、Tm值大，表示T=A含量多，而G=C含量少D、DNA分子的双链间氢键断裂而解链E、OD260减小4、DNA是A、脱氧核糖核苷B、脱氧核糖核酸C、核糖核酸D、脱氧核糖核苷酸E、核糖核苷酸5、下列有关DNA二级结构的叙述哪一项是不正确的A、双螺旋中的两条DNA链的方向相反B、双螺旋以左手方式盘绕为主C、碱基A与T配对，C与G配对D、双螺旋的直径大约为2nmE、双螺旋每周含有10对碱基6、在DNA双螺旋中，两链间碱基配对形成氢键，其配对关系是A、T=A C=GB、G=A C=TC、U=A C=GD、U=T T=AE、C=U G=A7、已知双链DNA中一条链的A=25%，C=35%，其互补链的碱基组成应是A、T和G60%B、A和G60%C、G和G35%D、T和G35%E、T和G65%8、真核细胞染色质的基本组成单位是核小体。
在核小体中A、rRNA与组蛋白八聚体相结合B、rRNA与蛋白因子结合成核糖体C、组蛋白H1、H2、H3、和H4各两分子形成八聚体D、组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子形成八聚体E、非组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子形成八聚体9、下列哪项为DNA变性后的结构的改变A、磷酸二酯键断裂B、N-C糖苷键断裂C、戊糖内C-C键断裂D、碱基内C-C键断裂E、对应碱基间氢键断裂10、下列哪项为核酸对紫外线的最大吸收峰A、220nmB、240nmC、260nmD、280nmE、300nm11、下列哪项不符合DNA双螺旋结构的特点A、DNA双螺旋是核酸二级结构的重要形式B、DNA双螺旋由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成。
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生物化学（16分）第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸。
组成天然蛋白质的20多种氨基酸多属于L-α-氨基酸(“拉氨酸”)；唯一不具有不对称碳原子----甘氨酸；含有巯基的氨基酸----------半胱氨酸----记忆：半巯；含有酰胺基的氨基酸--------谷氨酰胺、天冬酰胺；含有羟基的氨基酸----------苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸；含有2个羧基的氨基酸------谷氨酸、天冬氨酸；含有氨基的氨基酸----------赖氨酸(2个氨基)、精氨酸；天然蛋白质中不存在的氨基酸----鸟氨酸、同型半胱氨酸；不出现在蛋白质中的氨基酸------瓜氨酸；亚氨基酸---经化学修饰的-------脯氨酸、羟脯氨酸。
2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：饼(丙氨酸)干(甘氨酸)携(缬氨酸)补(脯氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)（2）极性、中性氨基酸：记忆：古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)是(丝氨酸)伴(半胱氨酸)苏(苏氨酸)丹(蛋氨酸)（3）酸性氨基酸：记忆：天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：碱赖(赖氨酸)精(精氨酸)组(组氨酸)（5）芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（6）必需氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸（7）含硫基氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸（8）一碳单位：丝、色、组、甘氨酸(二)肽键与肽链连接两个氨基酸的酰胺键：肽键，肽键由-CO-NH-组成，键长0.132nm，具有一定程度的双键性能，不能自由旋转。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象----氢键1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)--3.6个氨基酸，右手螺旋方向--外侧。
某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：从N端至C端的氨基酸排列序列，肽键，次要的是二硫键；二级结构：局部主链的空间结构，氢键(稳定)；三级结构：亚基，整条肽链全部氨基酸残基的空间构象。
氢键、疏水键、盐键、范德华力；四级结构：一堆亚基。
聚合---氢键、离子键。
※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级。
考题和亚基有关-----四级结构，只有出现四级结构才有亚基。
三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病(高级结构改变)：疯牛病(PrPC→PrPSc)、致死性家族性失眠症。
3、红细胞中的Hb：成年人--α2β2，胎儿期--α2γ2，胚胎期--α2ε2。
4、镰刀型贫血：割谷(血红蛋白β亚基第6位氨基酸---谷氨酸)子，累了歇(缬氨酸)一会。
5、血红蛋白含有血红素辅基，具有4个亚基，携带氧，可与氧可逆结合，其氧解离曲线为S形；肌红蛋白储存氧。
四、蛋白质的理化性质1、蛋白质变性：空间构象被破坏，主要是二硫键和非共价键的破坏，一级结构不变。
特点：溶解度降低、黏度增加、易被蛋白酶水解，结晶能力消失，生物活性丧失。
2、凝固：变性后进一步发展的一种结果。
3、蛋白质变性：可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。
---生物活性丧失注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构变性后易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性蛋白质水解：一级结构被破坏，不可复性第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、核糖+碱基+磷酸→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)2、碱基分5种：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦。
DNA碱基：ATGC-----脱氧核糖核酸----记忆：爱他干脆哦----戊糖低。
RNA碱基：AUGC-----核糖核酸------记忆：爱哦？干脆。
3、核酸中含量相对恒定的是：P(磷酸)。
4、核酸的一级结构：酯键，为核苷与磷酸之间的结合键。
5、核酸分子中最为恒定的：磷。
蛋白质中最为恒定的：氮。
二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。
不同生物种属的DNA碱基组成不同；同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，也指碱基排列顺序，即DNA序列。
（2）二级结构：双螺旋模式；两条链反向平行。
一条链走向为5’→3’，另一条为3’→5’。
RNA二级结构是tRNA的三叶草结构。
两链之间----碱基链接，碱基之间----氢键链接。
核苷酸之间的连接键为---3’,5’-磷酸二酯键。
A，T---两个氢键；G，C---三个氢键。
组成多聚核苷酸骨架成分的是----核糖(戊糖)与磷酸。
核酸一圈：10.5个碱基对，螺距---3.54nm。
二级结构记忆：结构独特双螺旋，单链排列反平行，碱基互补氢键配，头5尾3顺到底。
（3）三级结构：超螺旋，是在拓扑异构酶参与下实现的。
真核生物染色质(基本组成单位是核小体)中DNA的三级结构是DNA的核小体结构。
3、DNA变性：由稳定双螺旋结构解离为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变，溶液黏度降低。
---碱基在变4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。
变性DNA在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。
5、DNA的Tm值(核酸分子内双链解开50%时的温度---融链温度)与其DNA长短和碱基中的GC含量有关---GC含量越高、离子强度越高，Tm值就越高。
三、RNA结构与功能1、mRNA（1）作用：信使、模板、密码。
（2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构(鸟无帽子)：帽子结构中多为：m7GpppN(7-甲基鸟苷)，3’-端为多聚腺苷酸(polyA)尾巴，polyA增加mRNA的稳定性(3个尾巴多稳定)记忆：鸟无帽子，3个尾巴多(多聚腺苷酸)稳定2、tRNA（1）作用：转运，分子量最小。
含稀有碱基最多，均是转录后修饰而成的。
（2）tRNA的3’-端为CCA-OH---氨基酸接纳茎---结合/搬运部位。
（3）tRNA的二级结构：三叶草(5’→3’依次为DHU环+反密码子环+TψC环+相同的CCA结构)；三级结构：倒L型。
（4）反密码子：3个碱基与mRNA上相应密码子反向互补。
3、rRNA（1）作用：合成蛋白质场所。
（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节酶一、酶的催化作用本质----蛋白质，有催化作用。
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶；清蛋白---单纯蛋白质的酶---无辅助因子。
2、体内结合蛋白质的酶----多数结合蛋白质酶：酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，酶蛋白----决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶：酶蛋白：决定酶反应特异性辅助因子：辅基：金属离子，结合牢固辅酶：小分子有机化合物，结合不牢固，参与反应，起载体作用3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
必需基团：分为结合基团和催化基团，酶的活性所必须，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近。
对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
处于酶的活性中心外的必需基团不参与酶活性中心的组成。
4、酶促反应--高效催化--降低反应的活化能；高度特异性；可调节性。
二、辅酶与酶辅助因子（一）维生素与辅酶关系B1(硫胺素)、B2(核黄素)、B3(烟酸)、B5(泛酸、CoA)、B6(吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺)、B7(生物素)、B11(叶酸、四氢叶酸)、B12(钴胺素)。
★记忆：1(B1)脚(焦磷酸硫胺素)踢(TPP)，2(B2)皇(磺素腺嘌呤二核苷酸)飞(FAD)，单(黄素单核苷酸)波段(FMN)，酶1P NAD，酶2P NADP---烟酰胺(维生素PP)，VB5辅酶A、泛酸(遍多酸)来，VB6醛(磷酸吡哆醛---转氨酶的辅酶)来到，VB11叶酸、四氢叶酸；B12钴胺素。
一碳单位---四氢叶酸---叶酸。
三、酶促反应动力学1、米氏方程V= Vmax[S]Km+[S]Km：反应速度一半时的底物浓度[S]，亦称米氏常数。
酶的特征性常数之一，与酶浓度无关。
Km值越小，亲和力越大。
2、酶促反应的条件：①PH值：一般为最适为7.4，胃蛋白酶1.5，胰蛋白酶7.8。
②温度：37-40℃，与反应进行的时间有关。
③合适的底物。
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用竟K大，非V小，反竟都小1、可逆抑制：竞争性抑制：抑制剂与酶的底物相似，可与底物竞争酶的活性中心，Km增大，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，Km不变，Vmax降低。
反竞争性抑制：Km减小，Vmax降低。
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性的酶的过程。
（1）盐酸(H+)可激活的酶原：胃蛋白酶原（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
LDH(乳酸脱氢酶)分5种：心→LDH1/LDH4；骨骼肌→LDH3；肝→LDH5。
核酶：RNA。
4、变构调节和共价修饰都是酶的快速调节；酶的诱导和阻遏是酶的缓慢调节。
共价修饰以放大效应调节代谢强度为主；变构调节以影响关键酶使代谢发生方向变化。
第四节糖代谢一、糖的分解代谢（一）糖无氧酵解迅速供能，红细胞供能的唯一方式。
1、三个阶段：葡萄糖---3磷酸甘油醛，消耗ATP；3磷酸甘油醛---丙酮酸，生成ATP；丙酮酸---乳酸。
脱氢过程：3-磷酸甘油醛脱氢酶催化----唯一一次脱氢反应；葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆；6-磷酸果糖转变成1,6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶-1催化，耗能，不可逆；1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆；2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
注：3磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+，在缺氧的情况下用于还原丙酮酸生成乳酸，在有氧的情况下进入线粒体氧化。
2、糖酵解的3个关键酶(限速酶)：己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
记忆：六(6磷酸果糖激酶-1)斤(己糖激酶)冰(丙酮酸激酶)糖无氧酵解3、磷酸越多，能量越多：1,6二磷酸＞6磷酸＞葡萄糖。
（二）糖有氧氧化1、三羧酸循环原料：乙酰CoA------循环形成2个CO2。