执业医师生物化学讲义0201

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《医学生物化学》课件

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《医学生物化学》课件汇报人:日期:contents •生物化学概述•蛋白质的结构与功能•核酸的结构与功能•酶的结构与功能•糖类的结构与功能•脂类的结构与功能•维生素和矿物质的结构与功能目录生物化学概述01CATALOGUE生物化学的定义它涉及生命现象的分子水平和细胞水平,为理解生物体的基本生命活动和疾病的发生机制提供了基础。

生物化学是医学专业的重要基础课程之一,为后续的医学专业课程如药理学、病理学等提供了必要的基础。

生物化学是一门研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调控以及遗传信息传递与表达的学科。

生物化学的发展可以追溯到19世纪末,当时科学家开始研究生物体中的化学物质和它们的作用。

20世纪初,许多重要的生物化学发现和理论不断涌现,如蛋白质的氨基酸组成、DNA的双螺旋结构等。

近年来,随着分子生物学和遗传学等学科的发展,生物化学的研究领域不断扩大,涉及到的主题包括基因表达调控、蛋白质修饰与降解、细胞信号转导等。

生物化学的发展历程生物化学的研究内容01生物化学研究的主要内容包括02蛋白质的结构与功能:研究蛋白质的氨基酸组成、三维结构及其与功能的关联。

03酶的作用与调控:探讨酶的结构、催化机制及代谢调控。

04糖类、脂质和维生素代谢:研究这些物质的代谢途径、调控机制及与疾病的关系。

05核酸代谢与基因表达:探讨DNA复制、转录、翻译的过程及调控机制。

06细胞信号转导:研究细胞内信号转导途径及其在生理和病理过程中的作用。

蛋白质的结构与功能02CATALOGUE氨基酸肽键肽链的盘曲结构氨基酸通过肽键连接形成肽链。

多肽链形成后,会进一步盘曲形成特定的空间构象。

0302 01蛋白质的基本构成单位,由氨基、羧基、侧链组成。

肽链局部区域的构象,主要有α-螺旋、β-折叠、γ-转角等。

二级结构整条肽链全部氨基酸残基的相对空间位置,主要通过疏水相互作用和氢键维系。

三级结构由二硫键、离子键和氢键等形成的肽链之间的相互作用。

四级结构许多酶是蛋白质,能催化生物体内的化学反应。

医学生物化学全套课件

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甘油三酯分解代谢过程
甘油三酯的分解
甘油三酯在脂肪酶的作用 下分解为甘油和脂肪酸。
甘油的代谢
甘油在甘油激酶的作用下 磷酸化为甘油-3-磷酸,然 后进入糖酵解途径进行代 谢。
脂肪酸的代谢
脂肪酸在细胞内经过β-氧 化作用,生成乙酰CoA, 然后进入三羧酸循环进行 彻底氧化。
胆固醇合成、转运和排泄过程
1 2
糖类定义
糖类是多羟基醛或多羟基酮及其 缩聚物和某些衍生物的总称,一 般由碳、氢与氧三种元素所组成。
糖类分类
根据水解情况,糖类可分为单糖、 低聚糖和多糖。
生理功能
糖类是生物体维持生命活动所需 能量的主要来源,具有多种生理 功能,如提供能量、构成细胞和 组织、调节生理机能等。
血糖来源去路及调节过程
血糖来源
外源性食物摄入、肝糖原分解、非糖物质转化。
血糖去路
氧化分解供能、合成糖原储存、转化为非糖物质、维持血糖浓度 相对恒定。
调节过程
通过神经调节和激素调节两种方式,使血糖维持在正常水平。其 中,胰岛素和胰高血糖素是主要的调节激素。
糖无氧氧化途径及其意义
糖无氧氧化途径
糖在无氧条件下,经过糖酵解过程分解为丙酮酸,然后进一步分解为乳酸或乙醇等。
酶抑制剂和激活剂的 应用
酶抑制剂和激活剂在医学、农业、工 业等领域具有广泛的应用价值。例如, 在医学领域,酶抑制剂可以作为药物 用于治疗某些疾病;在农业领域,酶 抑制剂可以作为农药用于防治病虫害; 在工业领域,酶抑制剂和激活剂可以 用于优化生产过程和提高产品质量等。
04 糖代谢途径与调 控机制
糖类概述及分类方法
05 脂类代谢途径与 调控机制
脂类概述及分类方法
脂类定义

2019年临床执业医师资格考试辅导课件《生物化学》第一章蛋白质的结构和功能讲义

2019年临床执业医师资格考试辅导课件《生物化学》第一章蛋白质的结构和功能讲义

2019年临床执业医师资格考试辅导课件《生物化学》第一章蛋白质的结构和功能讲义第一章蛋白质的结构和功能考分预测·氨基酸的分类·蛋白质的分子结构·蛋白质的变性一、氨基酸与多肽(一)氨基酸的结构蛋白质的基本结构:L-α-氨基酸(甘氨酸除外,其无DL之分)(二)氨基酸的分类1.非极性脂肪族氨基酸 6种(普亮亮携饼干)2.极性中性氨基酸6种(苏甲天施半谷)3.含芳香族氨基酸3种4.酸性氨基酸2种5.碱性氨基酸3种记忆方法:冬天(天冬氨酸)的谷(谷氨酸)子是酸的,捡(碱性氨基酸)来(赖氨酸)精(精氨酸)煮(组氨酸)。

(三)肽键和肽链1.肽键:是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2.肽键特点:不能自由旋转,具有部分双键性质。

有两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。

(寡肽和多肽)二、蛋白质的结构(一)蛋白质的一级结构1.概念:是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

(一条线)2.主要的化学键:肽键。

3.意义:一级结构非空间结构,但它决定着蛋白质空间结构。

(二)蛋白质的二级结构1.概念:某一段肽链的局部空间结构。

(弹簧中的一段)2.主要的化学键:氢键。

3.蛋白质二级结构的主要形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。

α-螺旋特点:1.主链围绕中心轴旋转,每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。

2.每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。

氢键维持了α-螺旋结构的稳定。

3.α-螺旋为右手螺旋(顺时针旋转),氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。

(三)蛋白质的三级结构1.概念:是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。

(整条链)2.主要的化学键:盐键、疏水键、范德华力、氢键等。

(四)蛋白质的四级结构1.概念:蛋白质分子中各亚基的空间排布。

(多条链)2.主要化学键:氢键和离子键。

成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成,各亚基分别含一个血红素。

三、蛋白质结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系(1)空间结构决定着蛋白质的生物学功能,蛋白水解酶可破坏一级结构。

生物化学讲义(最新整理)

生物化学讲义(最新整理)

第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。

因此生物化学又称为生命的化学(简称:生化),是研究生命分子基础的学科。

生物化学是一门医学基础理论课。

二、生物化学的主要内容1.研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。

蛋白质、核酸2.研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。

研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容。

3.遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点。

三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。

本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。

五、学好生物化学的几点建议1.加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用。

2.仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。

3.每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习。

4.学习后及时做好复习,整理好笔记。

5.学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力。

6.实验实训课是完成本课程的重要环节。

亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告。

第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成(一)蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成:C、H、O、N、S。

特征元素:N元素(含量比较恒定约为16%) 故所测样品中若含1克N,即可折算成6.25克蛋白质。

(实例应用)(二)组成蛋白质的基本单位——氨基酸(AA)(一)编码氨基酸的概念和种类:蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种(二)氨基酸的结构通式:L-α-氨基酸(甘氨酸除外)(三)氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸(羧基)、碱性氨基酸(氨基及其衍生基团)和极性的中性氨基酸(羟基、巯基和酚羟基)。

临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义

临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义

临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽:氨基酸的结构与分类,肽键与肽链。

②蛋白质的结构:一级结构概念,二级结构(α-螺旋),三级和四级结构概念。

③蛋白质结构与功能的关系:蛋白质一级结构与功能的关系,蛋白质高级结构与功能的关系。

④蛋白质的理化性质:蛋白质变性。

复习要点
1.氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种,可分为①②③④⑤5类(见下表)。

2.肽键与肽链
(1)肽键肽或蛋白质多肽链中
(2)肽
(3)寡肽由10
(4)多肽由10
(5)肽单元参与肽键组成的6个原子(Cα1、C、O、N、H和C α2)位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。

其中,肽键的键长为0.132nm,介于C—N的单键长(0.149nm)和双键长(0.127nm)之间,所以有一定程度双键性能,不能自由旋转。

而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键,可以自由旋转。

正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转,决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。

临床执业医师考试生物化学知识点

临床执业医师考试生物化学知识点

临床执业医师考试生物化学知识点临床执业医师考试生物化学知识点学习中的苦确实难以尽言,然而,学习亦有乐。

今天店铺为大家整理了临床执业医师考试生物化学知识点,希望对大家有所帮助。

第四节糖代谢一、糖酵解1、三个阶段:葡萄糖——3磷酸甘油醛,消耗ATP;3磷酸甘油醛——丙酮酸,生成ATP;丙酮酸——乳酸(脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化;葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖,由己糖激酶催化,不可逆;6-磷酸果糖转变成1,6双磷酸果糖,由6-磷酸果糖激酶催化,不可逆;1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸,生成1分子ATP;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,由丙酮酸激酶催化,有ATP生成,不可逆;2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。

)2、糖酵解的3个关键酶(限速酶):己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。

二、糖有氧氧化1、三羧酸循环(1)生理意义:产生能量,而不是产生物质,整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。

(2)关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)(3)6个关键物质:“一琥柠住草苹”(乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸)(4)发生部位:线粒体,为不可逆反应。

2、底物水平磷酸化:“两酸变一酸”,最终产物为琥珀酸。

3、生成物质:(1)1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP;(2)1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP;(3)三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH;(4)除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD,其余都是NAD。

三、糖原的合成与分解1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖,再转变为6-磷酸葡萄糖,6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。

2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。

四、糖异生1、糖异生的原料:氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油(“丙乳氨甘”)2、糖异生的关键酶:葡萄糖-6-磷酸酶。

3、糖异生的生理意义:利于乳酸的利用。

临床生物化学讲讲义义完整版PPT课件

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高血压与钠代谢
高血压与钾代谢
高血压与血脂代谢
钾离子对维持血压稳定具有重要作用,低钾血症可导致血压升高。
血脂异常与高血压的发生和发展密切相关,控制血脂水平有助于降低高血压风险。
03
02
01
心血管疾病与胆固醇
高胆固醇血症是心血管疾病的重要危险因素,降低胆固醇水平有助于预防心血管疾病。
肿瘤标志物检测有助于肿瘤的早期发现和诊断。
肿瘤标志物
如肌钙蛋白、B型钠尿肽等,用于心梗、心衰等疾病的诊断和预后评估。
心脑血管疾病标志物
如C反应蛋白、降钙素原等,用于感染性疾病的诊断和治疗效果评估。
感染性疾病标志物
如胰岛素、血糖等,用于糖尿病、甲状腺疾病等内分泌疾病的诊断和监测。
内分泌疾病标志物
临床生物化学与疾病
04
高盐饮食是高血压的重要危险因素,钠离子在高血压发病中起重要作用。
02
03
04
能够自动完成多项生化指标的检测,具有快速、准确、高效等特点。
能够自动完成血常规检测,包括白细胞计数、红细胞计数等。
能够自动完成免疫学指标的检测,如乙肝两对半、肿瘤标志物等。
能够自动完成尿液常规检测,包括尿蛋白、尿糖等。
如癌胚抗原(CEA)、甲胎蛋白(AFP)等,用于肿瘤的早期诊断、病情监测和预后评估。
临床生物化学检测可以为医生提供关于患者健康状况的客观数据,帮助医生准确诊断疾病。
诊断疾病
通过定期进行临床生物化学检测,可以监测患者的病情变化,为医生制定治疗方案提供依据。
监测病情
根据临床生物化学检测结果,医生可以制定针对性的治疗方案,并评估治疗效果。
指导治疗
通过了解疾病的生物化学机制,可以开发出有效的预防措施,降低疾病的发生率。

临床生物化学讲义完整版

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生 化





临床意义
增高见于肝脏疾病,如原发性胆汁性肝
硬化、急性黄疸性肝炎、慢性活动性肝
炎、病毒性肝炎、阻塞性黄疸、肝硬化
等。肝外疾病如溶血性黄疸、新生儿黄
疸、胆石症、胰头癌、输血错误等总胆 山
红素也增高。
东 省 千














胆汁酸测定
酶循环法
胆汁酸被3-羟基类固醇脱氢酶及Thio-
千 佛

山 医 院
• 营养不良:摄入不足
检 验 科
• 丢失过多:肾病、烧伤、大出血
生 化 室
• 消耗增加:结核、甲亢、恶性肿瘤
系 列 讲

▪ 血清总蛋白与白蛋白升高
• TP>80g/L(高蛋白血症)
• G>35g/L(高球蛋白血症)
• 慢性肝病、M蛋白血症、自身免疫性疾病、慢性 炎症和感染如结核、麻风、慢性血吸虫病
医 院










胆红素代谢检查
▪ 结合胆红素由胆道排入肠腔,被细菌还原成 尿胆原
▪ 尿胆原一部分被肠粘膜吸收进入体内被肝细
胞摄取,其中大部分又转变成胆红素随胆汁
排入肠腔,形成“肝肠循环”

▪ 残留肠腔的尿胆原氧化后,以粪胆素排出
东 省

▪ 因此,当胆红素生成过多或肝细胞的摄取、
佛 山
结合、转运、排泄等过程发生障碍,可导致
连续监测法
ALT催化L-丙氨酸的氨基转移,生成丙
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抗氧化作用;促进血红素合成;维持生殖机能
生育酚
目前尚未发现缺乏症
VitK
促进血液凝固
甲基1,4-奈琨
凝血功能异常
例题
维生素B2的活性形式是( )
A.1-25(OH)2VD3
B.CoA
C.FAD
D.TPP
E.NADP+
『正确答案』C
『答案解析』维生素B2的活性形式是FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)FMN(黄素单核苷酸)。
第二节维生素
水溶性维生素的作用
维生素
生理功能
活性形式
缺乏症
(重点记忆)
VitB1
α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶;转酮醇酶的辅酶;影响神经传导
焦磷酸硫胺素(TPP)
脚气病、末梢神经炎、胃肠道症状
VitB2
黄素蛋白或黄酶的辅酶
黄素单核苷酸(FMN)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
口角炎、舌炎、阴囊皮炎、眼睑炎、角膜血管增生
糙皮病
VitC
参与体内羟化反应;参与氧化还原反应;促进铁吸收;参与胆固醇转化;促进叶酸还原为四氢叶酸
抗坏血酸
坏血病
泛酸
构成辅酶A的成分,参与酰基的转移;构成ACP的成分参与脂肪酸的合成。
CoA和ACP
(酰基载体蛋白)
叶酸
以FH4的形式参与一碳单位的转移;与蛋白质、核酸合成,红细胞、白细胞成熟有关
四氢叶酸
VitB6
氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶,在氨基酸代谢中起传递氨基作用
磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
低血色素小细胞性贫血、血清铁增高
VitB12
甲基转移酶的辅酶,参与甲基化促进DNA合成;促进红细胞成熟
甲钴胺素
巨幼细胞性贫血
VitPP
脱氢酶的辅酶,参与生物氧化体系
尼克酰胺二核苷酸(NAD+)、尼克酰胺二核苷酸磷酸(NADP+)
巨幼细胞性贫血
脂溶性维生素的作用
生理功能
活性形式
缺乏症
VitA
构成视紫红质;参与糖蛋白的合成;保持上皮组织结构的完整;促进生长发育
视黄醇、视黄醛、视黄酸
夜盲症、干眼病、生长停顿、发育不良
VitD
促进钙、磷吸收,促进骨盐代谢与骨的正常
发育
1,25-(OH)2-维生素D3
儿童-佝偻病
成人-骨
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