转氨基作用
转氨基作用
转氨基作用转氨基作用是指酶催化下氨基酸之间的氨基基团转移反应。
在生物体内，转氨基作用是一种重要的代谢途径，参与蛋白质合成、氨基酸代谢以及尿素循环等过程。
转氨基作用的机理是通过酶催化，将一个氨基基团从一个分子转移到另一个分子上。
这个过程中，通常存在一个氨基酸供体和一个接受者，供体的氨基基团会转移到接受者上，形成新的氨基酸。
这个过程中还会形成一个新的代谢产物，通常是一个酮酸或醛酸。
转氨基作用主要发生在细胞的胞质和线粒体中，其中线粒体中的天冬氨酸转氨酶是转氨基作用的重要酶类之一。
天冬氨酸转氨酶催化下，天冬氨酸和α-酮戊二酸发生氨基转移反应，生成谷氨酸和丙酮酸。
这个反应是氨基酸代谢途径中的一个重要步骤，同时也是尿素循环的一部分。
在蛋白质合成过程中，转氨基作用起到了重要的作用。
氨基酸通过tRNA中的氨基酰tRNA合成酶与tRNA结合形成氨基酰tRNA复合物，然后在核糖体的作用下，与mRNA的密码子相互配对，将氨基酸转移到正在合成的蛋白质链上，完成蛋白质的合成。
这个转移过程，就是转氨基作用的一种表现形式。
在氨基酸代谢过程中，转氨基作用也扮演着重要的角色。
例如，天门冬氨酸转氨酶催化下，谷氨酸和丙酮酸发生氨基转移反应，生成天门冬氨酸和α-酮戊二酸。
这个反应是氨基酸代谢中的一个重要步骤，不仅参与了蛋白质合成过程，还可以形成新的代谢产物，供能和合成其他生物活性物质。
除了上述的氨基酸转移反应外，转氨基作用还可以参与其他代谢途径的反应。
例如，丙酮酸转化为乙醛的过程中，也会发生氨基转移反应，生成天冬氨酸和酮戊二酸。
这个反应能够提供能量，并在肌肉的运动过程中发揮重要作用。
总之，转氨基作用是一种重要的代谢途径，参与了蛋白质合成、氨基酸代谢以及其他生物代谢过程。
通过转移氨基基团，形成新的氨基酸或代谢产物，为生物体的生命活动提供了源源不断的氮和能量。
转氨基作用
转氨基作用在药物研发中的应用为治疗 氨基酸代谢疾病提供了新的思路和方法
• 药物设计和研发 • 疾病诊断和治疗 • 生物技术领域的研究和应用
转氨基作用在生物技术领域的应用
转氨基作用在生物技术领域具有广泛的应用前景
• 利用氨基酸转氨酶进行生物合成和生 物降解研究 • 利用氨基酸转氨酶进行基因工程和蛋 白质工程研究 • 利用氨基酸转氨酶进行生物传感器和 生物芯片研究
• 调节生物体内氨基酸代谢平衡 • 参与蛋白质合成和降解 • 为生物体提供能量
生物体内外环境因素对转氨基作用的影响多种多样
• 缺氧、pH值、温度等环境因素对转氨基作用速率产生影响 • 生物体内激素、神经递质等信号分子对转氨基作用速率产生影响
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转氨基作用与代谢疾病
转氨基作用与氨基酸代谢疾病的关系
• 肾脏参与氨基酸的排泄和重 吸收 • 转氨基作用在肾脏内发生
转氨基作用与 肾脏疾病的关 系在医学研究 和临床应用中 具有重要作用
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• 研究肾脏疾病的发病机制 • 诊断和治疗肾脏疾病 • 药物设计和研发
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转氨基作用的研究与应用
转氨基作用的研究进展
转氨基作用的研究进展不断取得新突破
• 氨基酸转氨酶的结构和功能研究取得重要成果 • 转氨基作用调控机制研究取得重要进展 • 转氨基作用与疾病关系的研究不断深入
转氨基作用与氨基酸代谢疾病密切相关
• 氨基酸代谢疾病是由氨基酸代谢过程 中某些酶的缺陷引起的 • 转氨基作用是氨基酸代谢过程中的关 键步骤
转氨基作用与氨基酸代谢疾病的关系在 医学研究和临床应用中具有重要作用
• 研究氨基酸代谢疾病的发病机制 • 诊断和治疗氨基酸代谢疾病 • 药物设计和研发
转氨基作用与肝脏疾病的关系
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【实验讨论】
1．如果对照管在沸水中煮的时间不够充分， 会在层析结果中出现什么现象？ 2.比较谷氨酸和丙氨酸Rf值的大小,并说明 为什么? 3.你的结果中有谷氨酸吗?为什么?
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若有不当之处，请指正，谢谢！
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【实验原理】
茚三酮显色反应
茚三酮
H2O
茚三酮水合物
氨基酸 蓝紫色化合物
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【实验仪器和试剂】
1、实验器材
培养皿；滤纸；匀浆器；试管；试管架；恒温水 浴锅；毛细管；移液管；喷雾器；剪刀；铅笔；格 尺
2、实验试剂
（1）0.01M pH7.4磷酸缓冲液
（2）0.1M丙氨酸溶液
（3） 0.01Mａ-酮戊二酸溶液酶：
GPT 谷丙转氨酶（glutamic pyruvic transaminase） GOT 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminade）
所有转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸 酯--- 磷酸吡哆醛。
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【实验原理】
R1氨基酸 （ 丙氨酸）
丙氨酸
对照
与已知的标准的氨基酸Rf进行对比，指出条带所对应的氨 基酸，并根据结果解释转氨作用。
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【注意事项】
1.匀浆器的正确使用 . 2.对照管的煮沸时间要充分 . 3.手不要在滤纸上乱摸 . 4.点样量不可过多，点样过程中应注意不要造成滤 纸污染（手和唾液都含有氨基酸）。 点样点直径 <0.5cm, 一般 点3-5 滴,前一滴干后, 才可点第二滴. 5．在滤纸上划线时只需用铅笔，不可用其它笔 6．烘烤时要注意明火。 7．点样时毛细管不能交叉污染。 8. 茚三酮的喷量要适中 .
实验：转氨基作用
——纸 层 析 法
植物体内转氨基作用
Rf ＝
原点到层析点中心的距离 原点到溶剂前沿的距离
注意事项
整个操作过程中，手只能接触滤纸两侧边缘， 否则手指上的汗液会造成滤纸出现众多斑点。
在点样时，不要将毛细管插错了试剂瓶。 展层结束后，切勿忘记用铅笔描出溶剂前沿。 点样斑点不能太大（直径应小于0.5cm），防
止氨基酸斑点重复。 吹风温度不宜过高，否则斑点变黄。
植物体内的转氨基作用
【实验目的】
1. 学习转氨基反应的原理。 2. 掌握用纸层析法鉴定转氨基的方法。
【实验原理】
氨基转移酶（转氨酶）在植物体内广泛存 在。植物通过转氨酶的作用，可将α-氨基酸上 的氨基转移到α-酮酸原来酮基的位置上，结果 形成一种新的α-酮酸和一种新的α-氨基酸， 所生成的氨基酸可用纸层析法检测。
3.实验试剂
0.1M丙氨酸溶液、0.1M谷氨酸溶液、0.Mα酮戊二酸溶液（用NaOH中和至pH7.0)、含有 0.4M蔗糖的0.1M磷酸缓冲液（pH8.0）、磷酸缓 冲液（pH7.5）、30%三氯乙酸溶液、扩展剂、 显色剂
【操作步骤】
（一）酶液的提取
取发芽2-3天的绿豆芽5g，放入研钵中， 加2ml磷酸缓冲液（pH8.0）研磨成匀浆，转 入试管中。再用该缓冲溶液3ml冲洗研钵，一 并转入试管中备用。
本实验反应体系中的底物为丙氨酸和α酮戊二酸，将其与绿豆芽匀浆制备的酶液一起 保温，在植物转氨酶的催化下会产生丙酮酸与 谷氨酸。利用纸层析法鉴定出谷氨酸的存在， 则证明植物体内具有转氨基作用。
谷丙转氨酶
【实验材料和主要仪器、试剂】 1.实验材料
绿豆芽
2.实验仪器
研钵、试管、移液管、恒温浴箱、层析缸、层 析纸、毛细管、吹风机
（二）酶促反应
取3支干燥洁净的试管编号，按下表分别 加入试剂和酶液（单位ml）。
影响转氨基作用实验结果的原因及对策
影响转氨基作用实验结果的原因及对策
转氨基作用是生物体中重要的代谢过程，它可以将氨基酸转化为其他氨基酸，
从而促进有机物的代谢。
转氨基作用实验是研究转氨基作用的重要手段，但是它的结果受到多种因素的影响，这些因素可能会对实验结果产生负面影响。
首先，氨基酸的浓度可能会影响转氨基作用实验的结果。
如果氨基酸的浓度过低，可能会导致转氨基作用反应的速率减慢，从而影响实验结果。
其次，pH值也
会影响转氨基作用实验的结果。
如果pH值过高或过低，可能会导致转氨基作用反
应的速率减慢，从而影响实验结果。
此外，温度也会影响转氨基作用实验的结果。
如果温度过高或过低，可能会导致转氨基作用反应的速率减慢，从而影响实验结果。
为了避免上述因素对转氨基作用实验结果的影响，应采取一些措施。
首先，应
确保氨基酸的浓度在实验中保持适当的水平，以确保转氨基作用反应的速率不会受到影响。
其次，应确保实验中的pH值保持在适当的范围内，以确保转氨基作用反
应的速率不会受到影响。
此外，应确保实验中的温度保持在适当的范围内，以确保转氨基作用反应的速率不会受到影响。
总之，氨基酸的浓度、pH值和温度都会影响转氨基作用实验的结果，为了避
免这些因素对实验结果的影响，应采取一些措施，确保实验中的氨基酸浓度、pH
值和温度保持在适当的范围内。
实验十三氨基移换反应——谷丙转氨酶活性的测定（纸层析法）
实验十三氨基移换反应——谷丙转氨酶活性的测定（纸层析法）一、目的进一步理解转氨基作用。
学习应用纸层析法鉴定氨基移换反应。
二、原理转氨基作用是指在转氨酶的催化下α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移作用。
转氨酶广泛存在于生物体内，目前已发现的转氨酶至少有50种以上，其辅酶均为磷酸吡哆醛，酶反应的最适pH为7.4。
生物体内分布最广、活力最强的转氨酶有两种：一种为谷氨酸-丙酮酸转氨酶（简称谷丙转氨酶，GPT）主要存在于肝脏；另一种为谷氨酸-草酰乙酸转氨酶（简称谷草转氨酶，GOT）在心肌中活力最大，其次在肝脏。
GPT⎯⎯→+α⎯−丙氨酸酮戊二酸丙酮酸谷氨酸+GOT⎯→⎯⎯+α草酰乙酸天冬氨酸酮戊二酸谷氨酸+−正常情况下转氨酶主要存在于细胞中，人及动物的血清中含量很少，活性很低。
而当组织细胞受到损伤（如发生肝炎、心肌梗死等病变）时，这些细胞中的转氨酶就会释放到血液中去，此时血清中转氨酶的含量及活性均显著增加。
因此转氨酶活性的测定在临床诊断上有重要意义。
三、仪器、试剂与材料剪刀、镊子、研钵、大烧杯、试管及试管架、吸量管、漏斗、滤纸、培养皿、表面皿、酒精灯、喷雾器、恒温水浴箱、烘箱、离心机。
1%谷氨酸溶液、1%丙酮酸钠溶液、0.1%碳酸氢钾溶液、0.025%溴乙酸溶液、2%醋酸溶液、0.9%氯化钠溶液、标准谷氨酸溶液、标准丙氨酸溶液、酚饱和水溶液（扩展剂）、0.1%水合茚三酮正丁醇溶液（显色剂）。
兔肝、海砂。
四、操作1、肝匀浆液制备在研钵中加入兔肝1g＋0.9%氯化钠3ml＋海砂200mg→置于放有冰水的大烧杯上面，研磨成匀浆→3000r/min离心5min→弃沉淀、得到肝糜匀浆液。
2、氨基移换反应：取干燥试管2支，分别标明测定管与对照管。
实验管1 对照管21%谷氨酸溶液（ml） 0.5 0.51%丙酮酸钠溶液（ml） 0.5 0.50.1%碳酸氢钾（ml） 0.5 0.50.025%溴乙酸（ml） 0.25 0.25混匀后加入肝糜提取液（ml） 0.5 0.5立即酒精灯加热或沸水浴2~3min加盖胶塞，置45℃水浴保温1h，并时常振荡2%醋酸（滴） 4 4 沸水浴中（或酒精灯）2~3min（终止反应、沉淀蛋白）离心（或过滤），收集上清液做层析使用3、层析：取3＃滤纸一张，用圆规作半径1cm的圆，通过圆心作两条相互垂直的线，与圆相交的4点作为点样位置，在滤纸圆心处剪一小孔φ2mm。
酶促转氨基作用及其层析鉴定
酶促转氨基作用及其层析鉴定一、实验原理转氨基作用又称氨基转移作用，发生在a 氨基酸和a 酮酸之间，即在转氨酶的催化下，a 氨基酸的氨基转移到a 酮酸的酮基碳原子上，结果原来的a 氨基酸生成相应的a 酮酸，而原来的a 酮酸则形成了相应的a 氨基酸。
转氨基作用是生物体内普遍存在的一种生化反应，是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
转氨酶种类多，专一性强，催化的转氨反应是可逆的。
转氨酶的最适pH 一般为7.4左右，其辅酶是磷酸吡哆醛。
目前已经发现的转氨酶有50余种，其中最重要的是谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)。
本实验以谷氨酸和丙酮酸混合溶液在谷丙转氨酶作用下的反应来观察酶促转氨基作用，其反应式为反应产物可用纸层析法分离鉴定。
纸层析是以滤纸作为层析支持物，以纸上吸附的水为固定相的一种层析技术，其分离的原理属于分配层析。
层析时，将一定量的样品点在滤纸上，用适当的有机溶剂作为流动相。
当流动相流经固定相时，样品即在水相和有机相之间进行反复分配。
由于样品中各组分在两相中的溶解度不同，因而在两相中的分配系数不同，各组分随有机溶剂迁移的速度也就不同，最后被完全分离开。
被分离组分在滤纸上的迁移速度可用相对迁移率R 值表示。
f 展层后用茚三酮溶液显色，将样品各显色斑点的R 值与同时展层的标准氨基酸f 的R 值比较，即可鉴定其氨基酸种类。
二、实验步骤1•酶液的制备去掉绿豆芽种皮称取3g,放入研钵内加2mLO.1mol/LpH8.0的磷酸缓冲液研成匀浆，然后转移至离心管中，再用1mL 缓冲液冲洗研钵，溶液并入离心管中，3000r/min 离心10min,取上层清液备用。
HHOHOGPT H °OH凋戊二醸酶液也可以用动物材料制备，称取猪肝脏2g,剪碎置研钵中，加入0.9%氯化钠溶液和少量石英砂，研磨成匀浆，离心，取上清，即为酶提取液。
2.酶促反应取两支试管，编号；按表1-5分别从左到右加入相应试剂并进行相处理。
纸层析法鉴定转氨基作用
6.显色 将滤纸平放在培养皿上，用喷瓶向滤纸均匀喷洒 0.1%茚三酮溶液，再用吹风机吹干，可见紫红色的同 心弧形斑点。 7.计算 按下表记录有关数据，计算Rf值。
“谷” “丙” “对” “测1、2”
点样处至色斑中心距离(A)
点样处至溶剂前沿距离(B) Rf值(A/B)
将“对”、“测”各色斑的 Rf值与已知氨基酸的 Rf 值进行对比，确定它们各是什么氨基酸。据此解释转 氨基作用。
[步骤] 1.制备肝匀浆 2. 转氨基反应 取干净试管 2 支，分别标明测定管与 对照管，按下表操作。
管号 试剂（滴） 肝匀浆 丙氨酸 α-酮戊二酸 测定管 对照管
10d 10d 37℃水浴10min 沸水浴10min 10d 10d 10d 10d 37℃水浴20min
3. 准备：取直径 15cm 圆形滤纸 1 张，用圆规在滤纸正 中作一半径为 1cm 的小圆圈，用铅笔通过圆心作两点 互相垂直的线，并在两线外端等距离点 4 个原点，标 明测、对、谷、丙。在滤纸圆心处打一小孔（如铅笔 芯粗细），另取同类滤纸小片 1.5cm×3cm，下三分之 二剪成须状。将其卷成圆筒如灯芯状，插入小孔（略 突出于滤纸面）
[步骤]
4. 点样 分别用采血管吸取测定管上清液、对照管 上清液、谷氨酸溶液、丙氨酸溶液各 1 滴，依次点在 滤纸上标明测、对、谷、丙的点样处。注意点样斑点 不可太大。直径应小于 0.5cm 。必要时可再点一次， 每点一滴，用吹风机吹干后方可再点第二滴，并且点 样量应力求均匀相等。 5. 层析 将滤纸放在培养皿上，灯芯下端浸入层析液 中进行层析。约40分钟后，去除灯芯，立即用铅笔划 出溶剂前沿，用吹风机吹干。
纸层析法鉴定转氨基作用
[目的] 1.验证氨基酸的转氨基作用 2.掌握纸上层析法分离和鉴定氨基酸的基本原 理和方法。 [原理] 在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α- 氨基 生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基 生成相应的氨基酸的过程，称为氨基酸的转氨基作 用。
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（一）胺类(amines)的生成
蛋白质
蛋白酶
氨Hale Waihona Puke 酸脱羧基作用胺类组氨酸 色氨酸
酪氨酸 赖氨酸
组胺
色胺
酪胺 尸胺
• 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构与神经递质结构相似，可取代 正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
一、 蛋白质的消化
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、 毒性反应。
•消化过程 （一）胃中的消化作用
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
(pepsinogen)
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键 作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
• 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出， 可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。
（三）其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
第三节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、概 述
• 蛋白质的半寿期(half-life)
（三）肽的吸收
利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的
转运体系
此种转运也是耗能的主动吸收过程
吸收作用在小肠近端较强
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其
消化产物所起的作用
• 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、 吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等 可被机体利用的物质。
• 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
• 酶原还可视为酶的贮存形式。
2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨 基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。
氨基肽酶 内肽酶 羧基肽酶
二肽酶 氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图 氨基酸
2. 生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸，共有 8 种： Val、 Ile 、 Leu 、 Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
②蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的 数量、种类、量质比。 ③蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其 必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示 • 蛋白质转换(protein turnover)
3. 氧化供能
人体每日18%能量由蛋白质提供。
二、蛋白质需要量和营养价值
1. 氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含 氮量之间的关系。 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾 病患者） •氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
（二）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 •内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 •外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 羧基肽酶原 弹性蛋白酶原
肠激酶(enterokinase)
胰蛋白酶 糜蛋白酶 羧基肽酶 弹性蛋白酶 (trypsin) (exopeptidase) (carboxypeptidase) (elastase)
酶原激活的意义 • 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，
由 ATP 供能将氨基酸、 Na+ 转入细胞内， Na+
再由钠泵排出细胞。
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH
酪胺
OH β-羟酪胺
• β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺， 它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不
能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
（二） 氨的生成
未被吸收的氨基酸 肠道细菌 脱氨基作用 氨 (ammonia) 渗入肠道的尿素 尿素酶
COOH H2NCH R
氨基酸
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
γ -谷 氨酰 基转 移酶
5-氧脯氨酸 肽酶 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
目录
ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰基循环过程
第 七 章
氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
临床生化教研室
罗洁讲师
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
一、 蛋白质营养的重要性
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 参与多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运 动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝 血系统）等。
载 体类型
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
细胞外
细胞膜
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH CH R
H2NCH R