酶作为生物催化剂的特点
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
生化复习总结(经典大题)：酶
第六章酶复习总结酶的特点酶和一般催化剂的共性加快反应的速度，但不改变反应的平衡。
酶作为生物催化剂的特点（1）易失活（2）具有很高的催化效率酶的催化效率可以用转换数（turnover number，TN）来表示，它的定义是在一定条件下，每个酶分子单位时间内（通常为1秒钟）转换底物的分子数。
转换数高的可到四千万（如过氧化氢酶），低的不足1（如溶菌酶）。
（3）具有很高的专一性（4）酶的活性受到调节控制①调节酶的浓度；②通过激素调节酶的活性；③反馈抑制调节酶的活性；④抑制剂和激活剂调节酶的活性；⑤其他调节方式如别构调节。
6.5.1 酶的活性部位在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位（active site），或称为酶的活性中心（active center）。
酶的活性部位是酶结合和催化底物的场所，是与酶活力直接相关的区域。
酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。
酶分子中与结合底物有关的部位称为结合部位，每一种酶具有一个或一个以上的结合部位，每一个结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性；酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位，催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。
酶的结合部位与催化部位共同构成酶的活性部位，在功能上，二者缺一不可，在空间构成上，二者也是紧密连接在一起。
不同酶有不同的活性部位，活性部位的共同特点是：①活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分，通常由数个氨基酸残基组成，活性部位体积虽小，却是酶最重要的部分。
②酶的活性部位具有三维立体结构，酶活性部位的立体结构在形状、大小、电荷性质等方面与底物分子具有较好的互补性。
参与组成酶活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，但是通过肽链的折叠，它们最终在酶的高级结构中相互靠近。
③酶的活性部位的催化基团主要包括氨基酸侧链的化学功能团以及辅因子的化学功能团，某些酶的辅因子也可作为酶的催化基团，辅因子与酶协同作用，为催化过程提供了更多种类的功能基团。
酶工程课后题答案.doc
第一章1.简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点共同点：只能催化热力学所允许的的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点：反应前后酶本身没有质和量的改变：很少量就能发挥较大的催化作用：其作用机理都在于降低了反应的活化能。
酶作为生物催化剂的特点：1.极高的催化率；2.高度专一性；3.酶活的可调节性；酶的不稳定性。
5.酶失活的因素和机理。
酶失活的因素主要包括物理因素，化学因素和生物因素物理因素1热失活：热失活是由于热伸展作用使酶的反应基团和疏水区域暴露，促使蛋白质聚合。
2冷冻和脱水：很多变构酶在温度降低是会产生构象变化。
在冷冻过程中，溶质（酶和盐）随着水分子的结晶而被浓缩，引起酶微环境中的pH和离子强度的剧烈改变，很容易引起蛋白质的酸变性。
3.辐射作用：电离辐射和非电离辐射都会导致多肽链的断裂和酶活性丧失。
4.机械力作用：化学因素1.极端pH：极端pH远离蛋白质的等电点，酶蛋白相同电荷间的静电斥力会导致蛋白肽链伸展，埋藏在酶蛋白内部非电离残基发生电离，启动改变。
交联或破坏氨基酸的化学反应，结果引起不可逆失活。
极端pH也容易导致蛋白质水解。
2.氧化作用：酶分子中所含的带芳香族侧链的氨基酸以及Met, Cys等，与活性氧有极高的反应性，极易受到氧化攻击。
3.聚合作用：加热或高浓度电介质课破坏蛋白质胶体溶液的稳定性，促使蛋白质结构发生改变，分子间聚合并沉淀。
4.表面活性剂和变性剂：表面活性剂主要改变酶分子正常的折叠，暴露酶分子疏水内核的疏水基团，使之变性；变性剂与酶分子结合，改变其稳定性，使之发生变性。
生物因素微生物或蛋白水解酶的作用使酶分子被水解。
6.简述酶活力测定方法的原理直接测定法：有些酶促反应进行一段时间后，酶底物或产物的变量可直接检测。
间接测定法：有些酶促反应的底物或产物不易直接检测，一次必须与特定的化学试剂反应，形成稳定的可检测物。
酶偶联测定法：与间接测定法相类似，只是使用一指示酶，使第一酶的产物在指示酶的作用下转变成可测定的新产物。
酶作用特点
酶作用特点
酶是一种高效的生物催化剂。
其作用特点包括：
1. 高效性：酶能够以极高的速率催化化学反应，提高反应速度。
酶通常以秒级或毫秒级的速度催化反应，远远快于非酶催化的反应。
2. 选择性：酶对于底物具有高度的选择性，只催化特定的底物分子。
这是由于酶与底物之间的特异性相互作用。
3. 温和条件：酶催化的反应通常在温和的条件下发生。
大多数酶在温度范围为20-50°C之间发挥最佳催化活性，pH范围为
5-9。
4. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，既可以催化反应的正向方向，也可以催化反应的反向方向。
这使得酶能够在细胞内调节化学反应的平衡。
5. 特异性：酶对于底物分子的特异性具有高度的识别能力。
酶能够识别特定的反应基团和化学键，从而进行特定的反应。
6. 高度稳定性：大多数酶对温度和pH的变化具有一定的耐受
能力，即具有较高的稳定性。
这使得酶能够在宽范围的环境条件下发挥催化活性。
7. 与底物浓度相关：酶催化的反应速率通常与底物浓度呈正相关关系。
当底物浓度较低时，酶活性受到限制。
当底物浓度增
加时，酶催化反应速率增加。
总之，酶作为生物催化剂具有高效性、选择性、可逆性、特异性、稳定性等特点，这些特点使其在生物体内发挥重要作用。
简述酶催化的特点
简述酶催化的特点酶催化是生物体内一种特殊的催化过程，它是通过酶这种特殊的蛋白质催化剂来加速化学反应的进行。
酶催化具有以下几个特点。
1. 高效性：酶催化可以使化学反应的速率显著增加，通常可以提高几十万倍甚至上百万倍。
这是因为酶能够降低反应的活化能，使反应物更容易转化成产物。
酶催化的高效性使得生物体内的许多代谢反应可以在温和的条件下进行，避免了极端条件下反应的需要。
2. 特异性：酶对底物的选择性很高，只催化特定的底物或底物中的特定官能团。
这种特异性使得酶催化可以在复杂的生物体内选择性地催化特定的反应，从而保证代谢途径的正常进行。
3. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，即酶可以催化产物向反应物的逆反应。
这种可逆性使得酶催化可以根据需要来调节反应的方向，从而保持代谢途径的平衡。
4. 速度调节：酶的活性可以通过各种方式进行调节，包括底物浓度、酶的浓度、温度、pH值等。
这种速度调节使得生物体内的代谢反应可以根据需要进行调控，从而适应不同的生理状态。
5. 可复制性：酶是可以重复使用的催化剂，一般情况下，酶催化反应不会消耗酶本身，而且酶可以在多个反应循环中进行催化。
这种可复制性使得酶催化可以在生物体内进行多次，从而保持代谢途径的持续进行。
酶催化的特点使得它在生物体内起到了至关重要的作用。
首先，酶催化可以加速代谢反应的进行，使得生物体能够在有限时间内完成大量的化学转化。
其次，酶催化的高效性和特异性使得代谢途径能够高效、选择性地进行，从而保证生物体内各种代谢反应的正常进行。
最后，酶催化的速度调节和可复制性使得生物体能够根据需要来调控代谢反应的进行，从而适应不同的生理状态。
酶催化具有高效性、特异性、可逆性、速度调节和可复制性等特点，这些特点使得酶催化在生物体内起到了至关重要的作用。
通过酶催化，生物体能够高效、选择性地进行各种代谢反应，从而维持生命活动的正常进行。
酶催化的研究也对于理解生物体内的化学反应机制以及开发新的药物和工业催化剂具有重要的意义。
酶作为催化剂的特点
酶作为催化剂的特点酶是一种生物催化剂，具有以下特点：1. 高效性：酶能够以极高的催化效率促进化学反应的进行。
这是因为酶能够降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶能够在相对温和的条件下催化反应，避免了高温或高压条件下的反应，从而降低了能源消耗。
2. 专一性：酶对底物具有高度的选择性和专一性。
不同的酶只能催化特定的底物或一类底物，这是由于酶的空间结构和活性位点的特异性决定的。
这种专一性使得酶在细胞内能够精确地催化特定的代谢途径，避免了底物之间的竞争和副反应的发生。
3. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，即酶能够在适当的条件下促使反应的正向和反向发生。
这种可逆性使得酶能够调节反应的平衡，根据需要调整反应的方向。
同时，可逆性也使得酶能够参与循环反应，增加反应的速率。
4. 高度效用：酶能够在相对温和的条件下催化反应，但其催化效果却非常显著。
酶的催化速率可以达到每秒钟催化数万次甚至数百万次的级别。
这使得酶成为生物体内许多代谢反应的关键催化剂。
5. 可调控性：酶的活性可以通过多种方式进行调控。
例如，酶的活性可以通过底物浓度、温度、pH值、离子浓度等因素的变化而发生变化。
这种可调控性使得酶能够根据细胞内外环境的变化而适应和调整反应的速率和方向。
6. 可再生性：酶在催化反应过程中并不被消耗，因此可以反复使用。
酶能够与底物形成复合物，催化反应后再与产物解离，重新参与其他反应。
这使得酶的使用量较少，成本相对较低。
酶作为催化剂的特点使其在许多领域具有广泛应用。
在生物学和医学领域，酶催化反应能够实现高效、专一和可控的生物转化，用于合成药物、生物传感器、生物染料等。
在工业领域，酶催化反应能够降低反应温度和压力，减少废物产生，提高反应的选择性和产率，用于生产化学品、食品添加剂、生物燃料等。
此外，酶还被广泛应用于环境保护、食品加工、纺织工业等领域。
酶作为催化剂具有高效性、专一性、可逆性、高度效用、可调控性和可再生性等特点。
这些特点使得酶成为生物体内许多反应的关键催化剂，并在不同领域中得到广泛应用。
酶的概述
酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020 倍，并且高出非酶催化反应速度至少几个数量 级。
（2）、 专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没
有副反应发生。 （3）、 反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。
（4）、 活性可调节
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降 解等。
所谓“稳态”：ES的形成速度与分解速度相等、 ES的浓度保持不变的反应状态
用稳态假说推导米式方程： E S K K 12 ES K3 P E
ES生成速度：
ES分解速度：
k1（[E] - [ES]）[S]
k2[ES]+k3[ES] 以上两个速度相等：
k1（[E] - [ES]）[S] = k2[ES]+k3[ES]
enzyme
sucrose + H2O
glucose + fructose
V
[sucrose]
底物先络合成一个中间产物，然后中间产物进一步 分解成产物和游离的酶。 E S K K 12 ES K3 P E
2、米式方程：
Michaelis和Menten
3、 多酶复合体
★由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或 代谢途径的一部分。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1）
以二聚体存在 2×9600
②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000
③二氢硫辛酸脱氢酶（E3） 以二聚体存在 2×56000
1913
年
E S K K 12 ES K3 P E
V V max*[S ] Ks [S]
酶是一种什么样的生物催化剂？
酶是一种什么样的生物催化剂？酶的定义和功能酶是一种生物催化剂，也被称为生物体内的生物催化剂或生物体内的酶催化剂。
它们是由细胞产生的蛋白质，可以促进和调节生化反应的速率。
在这些生化反应中，酶会降低反应的活化能，从而加速反应速率，并在反应结束后不发生化学变化。
酶的特征和结构酶在生物体内广泛存在，并在各种生物体的细胞内起着关键的催化作用。
酶具有以下几个特征：- 酶可以在非常温和的条件下催化反应，而无需高温或高压。
- 酶具有高度的专一性，只能催化特定的底物反应。
- 酶可被底物分子与之产生作用，形成酶底物复合物，从而催化反应。
- 酶的催化作用可以被底物浓度、酶浓度、温度和pH等因素影响。
酶的结构是由氨基酸组成的蛋白质链。
酶的功能和催化活性取决于其特定的三维结构。
酶通常拥有一个所谓的活性位点，底物在该位点与酶发生反应。
酶的作用机理酶催化反应的机理包括多种方式，其中最常见的方式是酶与底物之间形成酶底物复合物，并在该复合物中发生化学反应。
这种酶底物复合物的形成可以通过两种模型进行解释：锁匙模型和诱导拟合模型。
在锁匙模型中，酶的活性位点的结构与底物完全匹配，就像一个锁和钥匹配一样。
这种情况下，底物可以直接与酶发生反应。
在诱导拟合模型中，酶的活性位点的结构与底物不完全匹配，但当底物与酶结合时，酶会发生构象变化，使得底物可以与酶发生反应。
酶的应用领域酶的应用非常广泛，涉及许多领域。
以下是一些常见的酶的应用领域：- 食品工业：酶被用于面包、啤酒、乳制品等食品生产过程中的发酵过程。
- 药物研发：酶可以用于合成药物和制药过程中的催化反应。
- 生物燃料产业：酶被用于生物质转化为生物燃料的过程中。
- 环境保护：酶可以分解有害物质，用于环境污染物的处理和清除。
总而言之，酶是一种生物催化剂，通过调节和加速生化反应的速率，在生物体内起着重要的作用。
它们的特点是能在温和条件下催化反应，且具有高度的专一性。
酶的应用广泛，涉及食品工业、药物研发、生物燃料产业和环境保护等领域。
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人们对酶的认识起源于生产与生活实践 。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约 公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒，公 元前12世纪周代已经能制作饴糖和酱。2000 多年前，春秋战国时代已知用曲治疗消化不 良的疾病。凡此种种都说明，虽然我们祖先 并不知道酶是何物，也无法了解其性质，但 根据生产和生活的积累，已把酶、脂肪和蛋白质 的水解。 而淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解，蛋 白酶只能催化蛋白质肽键的水解，脂肪 酶只能催化脂肪键的水解，而对其他类 物质则没有催化作用。
有机体的生命活动表现力它内部化学反应 历程的有序性，这种有序性是受多方面 因素调节控制的结果，一旦破坏了这种 有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病 甚至死亡。 酶活力受到调节和控制是区别于一般催化 剂的重要特征。
调节亚基合成是受激素控制的。在怀孕期间， 催化亚基和调节亚基在乳腺中合成，但调节 亚基合成很少，当分娩后由于激素急剧增加 ，调节亚基大量合成，并和催化亚基合成乳 糖合成酶，大量合成乳糖以适应生理需要。
肾上腺素等激素对腺 苷酸环化酶催化ATP 产生cAMP的反应有 明显按的促进作用 ，凡有cAMP的细胞 都有一类能催化蛋 白质产生磷酸化反 应的酶，这类酶被 称为蛋白激酶。 cAMP通过蛋白激酶 发挥它的作用。
再如刀豆脲酶催化尿素水解的反应： 在20℃酶催化反应的速率常数是3×104s-1， -10 -1 尿素非催化水解的速率通常为3×10 s ， 因此脲酶催化反应的速率比非催化反应速 率大1014倍。
酶催化的反应与非酶催化的反应历程不同， 只能估计出一个下限 酶催化反应与非催化反应的比较
所谓高度专一性是指酶对催化的反应和反应物 有严格的选择性。被作用的反应物，通常称 为底物。酶往往只能催化一种或一类反应， 作用于一种或一类物质。 酶作用的专一性，是酶最重要的特点之一， 也是和一般催化剂最主要的区别。
细胞内酶的主要调节和控制方式
• • • • • 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式
• 调节酶的浓度
1：诱导或抑制酶的合成。 2：调节酶的降解。 例如：乳糖操纵子可以合成β -半乳糖苷酶、半乳糖 苷通透酶和硫半乳糖苷转乙酰酶，他们可以受乳 糖或诱导物异丙基硫代-β -D-半乳糖苷（IPTG） 的诱导而促进合成。乳糖或IPTG可以与原来存在 于该系统的阻遏物结合，使阻遏物和DNA的结合能 力降低1000倍，解除抑制，使3种酶的合成加快， 酶浓度提高。大肠杆菌有一种所谓的葡萄糖效应 ，就是当有葡萄糖存在下，不利用乳糖，表明葡 萄糖抑制了上述3个酶的合成。
• 1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 • 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏 方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。 • 1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出 了稳态学说。 • 1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶， 证明脲酶具有蛋白质性质。 • 直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白 酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质 ，为此Sumner和Northrop与1949年共同获得弄贝尔化学奖。 • 1963年Hirs Moore和Stein测定了RNase A的氨基酸序列。 • 1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌 酶的三维结构。 • 1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
生命体内催化化学反应的物质
酶与一般催化剂的比较
• 共性： 首先酶和其他催化剂一样，都能显著的改变化 学反应速率，使之加快达到平衡，但不能改变反应 的平衡常数。酶本身在反应前后也不发生变化，这 意味着一个酶对正、逆反应按同一倍数加速。 • 差异： 酶的催化条件要比一般催化剂温和的多，大部 分酶的催化条件是：37℃，pH7.4，常压、生理条件 的缓冲液中，并且酶的催化作用在体内受到各种调 节控制。
• 通过激素调节酶活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而 引起的一系列生物学效应，以此来调节 酶的活性。
有些酶的专一性是由激素调控的，乳腺组织合 成乳糖是一个明显的例子，哺乳动物乳腺组 织合成乳糖是由乳糖合成酶催化的，该酶由 两个亚基即催化亚基和调节亚基组成。催化 亚基单独存在时不能催化合成乳糖，但能催 化半乳糖以共价键的方式连接到蛋白质上形 成糖蛋白。调节实际上就是乳汁中的α -乳 清蛋白，其本身无催化活性，但当催化亚基 结合后，就可以改变催化亚基的专一性，催 化半乳糖和葡萄糖反应生成乳糖： UDP-半乳糖+D-葡萄糖⇌UDP+乳糖
• 酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大 分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金 属盐都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的 反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近 中性酸碱条件下进行。
例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27℃和中性pH下进行，每年可以从空气中将一亿 吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨则需要在 500℃，几百个大气压下才能完成。
• 为P所抑制 • A—▕ ▏→B→C→D→P（终端产物） • •
↑
▁▁▁▁▁▁▁▁▁▁▁▁▁▁
▏
通过终产物可逆的结合对途径中的第一个酶进行反馈抑制
• 抑制剂和激活剂对酶活性的调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而 影响酶的活性。 例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制 胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些 反应产物。
• 80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶 （ribozyme），这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开 辟了酶学说的新领域，为此Cech和Altman于1989年共同获得 诺贝尔化学奖。 • 1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶（abzyme）。 Boyer和Walker阐明了ATP合酶（ATPsynthase）合成与分解 ATP的分子机制，于1997年获得诺贝尔化学奖。 • 近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及聚 合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研 究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结 晶，而且每年都有新酶被发现。
酶的研究
• • • • • 1810年Jaseph Gaylussac 发现酵母可将糖转化为酒精。 1833年Payen和Persoz首先发现了酶。 1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念 1878年Kü hne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme。 1894年，Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说， 用以解释酶作用的专一性。 • 1897年Bü chner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母 细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发 酵，说明发酵于细胞活动无关。从而说明了发酵是酶作用的 化学本质，为此Bü chner获得了1911年诺贝尔化学奖。
• 其他调节方式
其他调节方式有：通过别构调控、酶原的 激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调 节酶的活性等……
文献查阅：杨颜铭 PPT 制作：艾 林 资料汇总：王丽娜 图片搜集：李洪锐 PPT 校对：王 丽 播 音：胡晏宁
剧 THE
王 丽 黄 锐 孙叶迎 韩 雪 艾 林
终 END
李洪锐 孙叶迎 杨颜铭 王丽娜 韩 雪
• 反馈抑制调节酶活性
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组 成的，催化此物质生成的第一步酶，往往 被它们终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑 制。
例如由苏氨酸生物合成异亮氨酸，要经过五步 ，第一步又苏氨酸脱氨酶催化，当终产物异 亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制 。异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上通过 可逆的别构作用对酶产生抑制，当异亮氨酸 浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又重新 表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
生物体内的大多数反应，在没有酶的情况下，几乎 是不能进行的。 酶的催化反应的速度比非催化效率高108-1020倍，比 非生物催化剂高107-1013倍。 例如：像CO2水合作用这样简单的反应也是通过体内 碳酸酐酶催化的。 CO2+H2O⇌H2CO3 每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用 ，这样可以保证使细胞组织中的CO2迅速进入血 液，然后再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反 应要比未经催化的反应快107倍。
像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产 物2,3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反 应进行调节。此外，某些无机离子可对一些 酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而 对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分 子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝 氨酸蛋白酶的活性，因此能明显的促进血液 凝固过程。