食品化学第3章蛋白质
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
食品化学名词解释、简答题
第一章水分一、名词解释1.结合水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
2.自由水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
4.水分活度：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
5.滞后现象：向干燥食品中添加水（回吸作用）的方法绘制的水分吸附等温线和按解吸过程绘制的等温线并不相互重叠，这种不重叠现象称为“滞后现象”。
6.吸湿等温线：在恒定温度下，以食品的水分含量(用单位干物质质量中水的质量表示，g 水／g干物质)对它的水分活度绘图形成的曲线。
第二章碳水化合物一、名词解释1、手性碳原子：手性碳原子连接四个不同的基团，四个基团在空间的两种不同排列（构型）呈镜面对称。
7、转化糖：用稀酸或酶对蔗糖作用后所得含等量的葡萄糖和果糖的混合物。
8、焦糖化反应：糖类物质在没有氨基化合物存在的情况下，加热到熔点以上（蔗糖200℃）时，糖发生脱水与降解并生成黑褐色物质的反应。
9、美拉德反应：食品中的还原糖与氨基化合物发生缩合、聚合生成类黑色素物质的反应，又称羰氨反应。
10、淀粉糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。
11、α-淀粉：胶束彻底崩溃，形成被水包围的淀粉分子，成胶体溶液状态。
12、β-淀粉：淀粉的天然状态，分子间靠氢键紧密排列，间隙很小，具有胶束结构。
13、糊化温度：指双折射消失的温度。
14、淀粉老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀的现象。
六、简答题17、什么是糊化？影响淀粉糊化的因素有那些？淀粉的糊化：淀粉悬浮液加热到一定温度，颗粒开始吸水膨胀，溶液粘度增加，成为粘稠的胶体溶液的过程。
影响因素：淀粉结构，温度，水分，糖，脂类，PH值20、何谓高甲氧基果胶？阐明高甲氧基果胶形成凝胶的机理？天然果胶的一类的分子中，超过一半的羧基是甲酯化的，成为高甲氧基果胶。
食品化学实验指导
食品化学实验指导实验一蛋白质的功能性质（一）一、引言蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可分为水化性质，表面性质、蛋白质—蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
本实验以卵蛋白、大豆蛋白为代表，通过一些定性试验了解它们的主要功能性质。
二、实验材料和试剂蛋清蛋白；2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液；卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
分离大豆蛋白粉；1M盐酸；1M氢氧化钠；饱和氯化钠溶液；饱和硫酸铵溶液；酒石酸；硫酸铵；氯化钠；δ—葡萄糖酸内酯；氯化钙饱和溶液；水溶性红色素；明胶。
三、实验步骤（一）蛋白质的水溶性（1）在50ml的小烧杯中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
（2）在四个试管中各加入0.1-0.2g大豆分离蛋白粉，分别加入5ml水，5ml饱和食盐水，5ml 1M 的氢氧化钠溶液，5ml 1M的盐酸溶液，摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。
在第一、第二支试管中加入饱和硫酸铵溶液3ml，析出大豆球蛋白沉淀。
第三、四支试管中分别用1M盐酸及1M氢氧化钠中和至pH 4-4.5，观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响。
食品化学名词解释、简答题
第一章水分一、名词解释1.结合水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
2.自由水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
4.水分活度：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
5.滞后现象：向干燥食品中添加水（回吸作用）的方法绘制的水分吸附等温线和按解吸过程绘制的等温线并不相互重叠，这种不重叠现象称为“滞后现象”。
6.吸湿等温线：在恒定温度下，以食品的水分含量(用单位干物质质量中水的质量表示，g 水／g干物质)对它的水分活度绘图形成的曲线。
第二章碳水化合物一、名词解释1、手性碳原子：手性碳原子连接四个不同的基团，四个基团在空间的两种不同排列（构型）呈镜面对称。
7、转化糖：用稀酸或酶对蔗糖作用后所得含等量的葡萄糖和果糖的混合物。
8、焦糖化反应：糖类物质在没有氨基化合物存在的情况下，加热到熔点以上（蔗糖200℃）时，糖发生脱水与降解并生成黑褐色物质的反应。
9、美拉德反应：食品中的还原糖与氨基化合物发生缩合、聚合生成类黑色素物质的反应，又称羰氨反应。
10、淀粉糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。
11、α-淀粉：胶束彻底崩溃，形成被水包围的淀粉分子，成胶体溶液状态。
12、β-淀粉：淀粉的天然状态，分子间靠氢键紧密排列，间隙很小，具有胶束结构。
13、糊化温度：指双折射消失的温度。
14、淀粉老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀的现象。
六、简答题17、什么是糊化影响淀粉糊化的因素有那些淀粉的糊化：淀粉悬浮液加热到一定温度，颗粒开始吸水膨胀，溶液粘度增加，成为粘稠的胶体溶液的过程。
影响因素：淀粉结构，温度，水分，糖，脂类，PH值20、何谓高甲氧基果胶阐明高甲氧基果胶形成凝胶的机理天然果胶的一类的分子中，超过一半的羧基是甲酯化的，成为高甲氧基果胶。
食品化学思考题
食品化学复习题第二章水1.水具有哪些异常的物理性质？并从理论上加以解释。
答：水异常的物理性质：高熔点，高沸点；介电常数大；表面张力高；热熔和相转变热焓高；密度低，凝固时有异常的膨胀率；粘度正常。
因为水分子中O—H键有极性，存在偶极矩，产生分子间吸引力，同时分子之间形成氢键，并形成氢键网络结构，而且分子之间存在缔合作用，大大增加水的稳定性，因此要破坏这一稳定性结构，需要异常大的能量。
2.什么是吸附等温线？各区有何特点？答：一定温度下，食品的含水量（用每单位干物质中的含水量表示）与其水分活度的图，称为水分吸附等温线。
区Ⅰ由构成水和邻近水构成，最强烈的吸附，最少流动，不能作为溶剂，可看作固体的一部分，是总水量的极小部分。
区Ⅱ是多层水，水分子通过氢键与相邻的水分子和溶质分子缔合流动性比体相水稍差，导致固体基质的初步膨胀和区Ⅰ水共占总水量的5%以下。
区Ⅲ的水为体相水，是被截留的或自由的，宏观运动受阻，性质与稀盐溶液中的水类似，占总水分的95%以上。
BET单层相当于一个干制品能呈现最高稳定性时含有的最大水分含量。
3.水分活度对食品稳定性有哪些影响？答：同类食品由于组成，新鲜度和其它因素而使a w有差异，而食品中的脂类自动氧化，非酶褐变，微生物生长，酶的反应等都与a w有很大关系。
当a w小于0.2时，除了氧化反应外，其它反应处于最小值；当a w在0.2~0.3时，反应为最小的反应速率；当a w为0.7~0.9时，中等水分时，麦拉德褐变反应，脂类氧化，维生素B1降解，叶绿素损失，微生物繁殖和酶反应均显示出最大速率。
但对中等水分和高水分食品，一般随着水活性的增加，反应速度反而降低。
4.水与溶质间的相互作用有哪几种类型？答：水与离子集团的相互作用——离子水合作用；水与有氢键键合能力中性基团的相互作用；水与疏水基团的相互作用——疏水相互作用；水与双亲分子的相互作用。
5.食品中水的存在状态有哪些？各有何特点？答：食品中水主要以体相水和结合水的形式存在。
食品化学蛋白质-讲义
四、蛋白质缺乏的可能因素
蛋白质缺乏的可能因素 (1) 摄入量不足，如食物中蛋白质不足或胃纳 不佳；(2) 排出量过多，如肾脏疾病；(3) 生理需要量增加而摄食量未 相应的改变，如怀孕期未改变原来的食量；(4) 对蛋白质的吸收不良 或肝脏合成蛋白质的障碍；(5) 偏食的饮食习惯，酒精中毒等。
人体需要22种氨基酸，较重要的有20种，大人8种必需氨基酸，小孩9 种，自身不能合成，必需从食物中摄取。
修补组织：怀孕时，胎儿对养分的摄取超过母体，所以母体营养状况 虽不好，但孩子尚好，可孩子摄取了蛋白质后，母体血中的蛋白质水 平下降，将出现水肿，贫血加重，腹部皮肤皮下组织会被拉断，形成 一条条妊娠纹。
成年以后需修补组织，上皮细胞不断生长，脱落，头发、指甲长了要 剪掉，胃肠黏膜更新，子宫内膜周期性脱落，受伤时更需修补，若修 补时材料不足，则修补起来速度就会很慢，材质就会很差，如指甲变 脆、变软，皮肤没有弹性，胃肠蠕动不良，胃下垂，子宫后倾。
Introduction
❖ 分类:
按组成
简单蛋白质：只有AA组成 结合蛋白质：辅基/配基
按结构
球状蛋白质 纤维状蛋白质
按功能
酶 运输蛋白 营养和贮存蛋白
收缩/运动蛋白 结构蛋白 防御蛋白
一、蛋白质的重要生理功能
蛋白质是机体的重要物质基础，机体的每一个细 胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白 质的结构千差万别，具有多种多样的生物学功 能：例如酶的催化作用、激素的生理调节作用、 血红蛋白的运载作用、肌纤维蛋白的收缩作用、 机体的免疫作用和胶元蛋白的支架作用等。蛋 白质不仅是构成各类细胞原生质的主要物质， 而且核蛋白及其相应的核糖核酸，还是遗传的 主要物质基础。
请列出富含上述各种氨基酸的食物
食品化学蛋白质的知识点总结
食品化学蛋白质的知识点总结食品化学蛋白质的知识点总结概述：蛋白质是生命体内最基本的组成部分，它们在细胞功能和结构中起着至关重要的作用。
食品中的蛋白质是人类获得必要氨基酸的重要来源之一。
本文将对食品化学蛋白质的相关知识点进行总结，包括蛋白质的结构、消化吸收、营养价值等。
一、蛋白质的结构1. 氨基酸：蛋白质是由氨基酸构建而成的，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基酸有20种，其中9种为人类体内无法合成的必需氨基酸。
2. 胺基：蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个多肽链的组合形成了蛋白质。
3. 一级结构：指多肽链中氨基酸的线性排列顺序。
不同蛋白质的一级结构决定了其特定的功能和特性。
4. 二级结构：多肽链内氨基酸之间发生氢键作用形成了α-螺旋和β-折叠等二级结构。
5. 三级结构：二级结构再进一步折叠，形成了特定的空间构型。
6. 四级结构：由多个多肽链组合而成的复合物。
二、蛋白质的消化吸收1. 胃中的消化：在胃中，胃酸和胃蛋白酶将蛋白质分解为多肽和少量的氨基酸。
2. 小肠中的消化：胃中的部分消化产物进入小肠，在小肠内释放的胰蛋白酶、胰脱氨酶和肠胃酶等消化酶的作用下，多肽被进一步分解为小肽和氨基酸。
3. 蛋白质的吸收：小肽和氨基酸通过小肠绒毛的细胞膜转运蛋白进入血液循环，从而被吸收。
三、蛋白质的营养价值1. 提供氨基酸：蛋白质是构建身体组织的基础，提供人体所需的氨基酸，参与新陈代谢过程和蛋白质的合成。
2. 维持生命活动：蛋白质是身体内许多酶、激素和抗体的组成部分，参与调节和维持生命活动的正常进行。
3. 能量来源：蛋白质中的氨基酸也可以被代谢产生能量，每1克蛋白质可以提供约4千卡的能量。
4. 体液平衡：蛋白质在体内维持着细胞内外水分和溶质平衡，对维持正常的体液渗透压至关重要。
5. 免疫功能：蛋白质是机体免疫系统中的重要组成部分，对抗体的生成和免疫应答具有重要意义。
四、蛋白质的质量评价1. 生物价：衡量蛋白质中氨基酸的营养利用率。
名词解释 食品化学
制的等温线不相互重叠，这种不重叠性称为滞后现象。 7. 无定形态:指物质的所处的一种非平衡、非结晶状态，当饱和条件占优势并且通知保持非结晶时，
此时形成的固体就是无定形态。 玻璃态:指既像固体一样具有一定的形状和体积，又像液体一样分子间排列只是近似有序，因此它是非
晶态或无定形态。 橡胶态:指大分子聚合物转变成柔软而具有弹性的固体时的状态，分子具有相当的形变。 黏流态:指大分子聚合物链能自由运动，出现类似一般液体的黏性流动的状态。 8. 玻璃化转变温度：指非晶态的食品体系从玻璃态到橡胶态的转变时的温度。是特殊的，指食品体系在 冰形成时具有最大冷冻浓缩效应的玻璃化转变温度。 9. 饱和湿度差：空气的饱和湿度与同一温度下空气中的绝对湿度之差。 10. 蒸汽凝结：空气中的水蒸气在食品表面凝结成液体水的现象。 11. 分子移动性（Mm）：也称分子流动性，是分子的旋转移动和平动移动的总度量。
15. 辐解：辐照导致油脂降解的反应称为辐解。 16. 过氧化值（POV）：指 1kg 油脂中所含氢过氧化物的毫摩尔数（AV）：指中和 1g 油脂中游离脂肪酸所需的氢氧化钾的毫克数。
皂化价（SV）：1g 油脂完全皂化时所需要的氢氧化钾毫克数。 二烯值（DV）：100g 油脂中所需顺丁烯二酸酐换算成碘的克数。 18. 油脂的精炼中 脱胶：应用物理、化学或物理化学方法将粗油中的胶溶性杂志脱除的工艺过程。 脱酸：游离脂肪酸影响油脂的稳定性和风味，可采用加碱中和的方法除去游离脂肪酸，又称为碱炼。 脱色：用吸附剂除去粗油中影响油脂稳定性的色素的过程。 脱臭：采用减压蒸馏的方法除去油脂中的一些非需宜的异味物质的过程。 19. 油脂的分提：在一定温度下，利用油脂中各种三酰基甘油的熔点差异及在不同溶剂中溶解度的差异通过 分步结晶，使不同的三酰基甘油因分相而分离的加工方法。 干法分提：指在无有机溶剂存在的情况下，将熔化的油脂缓慢冷却，直至较高熔点的三酰基甘油选择性
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• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
依据蛋白质的外形分类
• 球状蛋白质：globular protein外形接近 球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶， 大多数蛋白质属于这一类。 • 纤维状蛋白质：fibrous protein分子类 似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状 蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
根据溶解度对简单蛋白分类
• 溶解性最差的是 硬 蛋白。存在于骨皮壳等。
• 溶解适应性较强的是 清 蛋白。
• 富含组氨酸、存在于细胞核的是 组 蛋白。
• 只溶于稀酸碱的是 谷 蛋白。存在于植物种子。
• 溶于水和盐溶液的是 球 蛋白。存在于肌肉、 大豆、血清、乳等。
• 溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。 • 富含赖氨酸等碱性氨基酸的是 精 蛋白。 • 既然肌肉中的球蛋白是盐溶性蛋白，那为 什么腌制咸鱼、咸肉不会变成鱼汤、肉汤？
物理因素 （1）热； （2）冷冻 （3）机械 （4）高净压 （5）电磁辐射 （6）界面作用
化学因素 （7）酸、碱因素 （8）盐类 （9）有机溶剂 （10）有机化合物 （11）还原剂
3.3.3 影响蛋白质变性的物理因素
（1）加热 • 加热是食品加工常用的处理过程，也是引 起蛋白质变性最常见的因素。 • 某一温度下，蛋白质将从天然状态转变为 变性状态，这个温度就是蛋白质的变性温 度Td，或称为熔化温度Tm。 • 蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的 伸展变形。
• 高压导致蛋白质变性可以在常温下发生 • 静高压处理只是导致酶或微生物的灭活， 对食品中的营养物质、色泽、风味等不会 造成破坏作用，也不形成有害的化合物， 它已经是21世纪食品加工技术的一个重要 新技术。
（5）电磁辐射
• 电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的能量有 关 • 一般可见光由于波长较长、能量较低，对蛋白 质的构象影响不大，而像紫外线、x-射线、-射 线等高能量的电磁波，对蛋白质的构象会产生 明显的影响。 • 高能射线被芳香族氨基酸吸收，导致蛋白质构 象改变，同时还会使氨基酸的残基发生各种变 化，如破坏共价键、分子离子化、分子游离基 化等。 • 所以辐射不仅可以对蛋白质进行变性，而且还 可能导致蛋白质的营养价值变化。
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N- 端
CH2 C- 端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO 2H
• 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这 种排列顺序称为氨基酸顺序 • 肽链含有游离的-氨基的一端称为氨基端或N-端； 含有游离-羧基的一端称为羧基端或C-端。 • 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可 表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln • 什么是肽平面？
• 变性时，稳定蛋白质结构的氢键将被破坏， 分子伸展使得一些疏水性残基等暴露，可 以导致蛋白质分子间的聚集反应。
• 蛋白质的热稳定性与其氨基酸组成有关， 一般来说，疏水性氨基酸含量越高，蛋白 质也越稳定；而亲水性氨基酸越多，则越 不稳定。
• 一般在干燥条件下，蛋白质稳定性较高； 含水时不稳定。 • 甘油、丙二醇、糖类等物质有稳定蛋白质 的作用（为什么？）
第3章：蛋白质
3.1 概述
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是 构成生物体最基本的结构物质和功能 物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参 与了几乎所有的生命活动过程。
5.1.2 蛋白质的分类
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质 —— 除了蛋白质部分外，还有 非蛋白成分。
依据溶解特性简单蛋白质的分类
3.2 氨基酸的物理化学性质
3.2.1一般性质
3.2.1.1 3.2.1.2 3.2.1.3 3.2.1.4 3.2.1.5
3.2.2 化学反应
结构 3.2.2.1 与茚三酮反应 酸碱性质 3.2.2.2 与邻苯二甲醛反 应 疏水性 光学性质 3.2.2.3 与荧光胺反应 旋光性
3.2.1.1 结构
种类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
存在部 位
动、植物 植物种子 精细胞 细胞核 动物
溶解特性
溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀
溶于水，溶于盐
不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱 同上，但溶于70%~80%乙醇 溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖
溶于水和稀酸，富精、组
不溶，如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白
–Δ G>0的氨基酸侧链是疏水性的； –Δ G<0的氨基酸侧链是亲水性的。 – 为什么？
• 蛋白质的疏水性可以近似地看做各个氨基酸 的疏水性的平均值。
3.2.3 食品中的氨基酸
• 必需氨基酸：Thr、Ile、Trp、Lys、Phe、 Met、Val、Leu 8种，(婴儿还需强化His、 Arg) • 谐音记忆：笨蛋缬亮来苏伊士。 • 除甘氨酸外，氨基酸分子都有不对称碳原子， 在一般情况下只有L型氨基酸具有生物活性。
肽
• 一个氨基酸的氨基 与另一个氨基酸的 羧基之间失水形成 的酰胺键称为肽键， 所形成的化合物称 为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基
酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元 称为氨基酸残基。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提 高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率； 部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具 有较好的起泡和乳化性质，为什么？ 热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决 条件。例如鱼糜制品、鸡蛋煮熟
Native molecule
Denatured molecule
3.3.3 影响蛋白质变性的物理因素
-
C H R
-H pK2 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
3.2.1.3 氨基酸的疏水性(hydrophobicity)
• 氨基酸的疏水性影响到它的溶解性、与疏水 性物质的结合能力等 • 将氨基酸从乙醇中转移到水相中，其体系自 由能将发生变化，这种自由能变化Δ G可以 用来表示氨基酸的疏水性。
• 无旋光性的氨基酸有 甘 。
脂肪族 甘 丙
缬
亮
异亮
丝
半胱
苏
甲硫
脯
苯丙
酪
色 组
赖
精
天
谷.2 氨基酸的酸碱性质
• 如果要使氨基酸带正电，则要使介质 pH < （ < >)等电点 。
COOH H3N
+
C H R
-H pK1 ' +H
+
+
COO H3N
+
3.3.4 影响蛋白质变性的化学因素 （1） pH值
• 大多数蛋白质在pH4～10是稳定的 • 若处于极端pH条件下，更易于变性。
– 原因：分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离 解，产生强烈的分子内静电作用，分子产生伸展、 变性。
• 有些蛋白质经过酸碱处理后，pH又调回原来 的范围，蛋白质仍可以恢复原来的结构。 • 但一些蛋白质在极端pH值时仍较稳定，例如 胃蛋白酶，在pH1时仍很稳定。
– 例如在pH3.5~4.5和80℃~120℃的条件下， 用8000 s-1~10000 s-1的剪切速度处理乳清 蛋白（浓度10%~20%），就可以制成一种 脂肪替代品。
（4）静高压
• 球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部 还是存在一些空穴，具有一定的柔性和可 压缩性，高压下（一般温度下，100 MPa~1000 MPa）蛋白质分子会发生变 形现象（即发生变性）。 • 而纤维状蛋白质往往内部不存在空穴，所 以纤维状蛋白对高压稳定性较高 。 • 有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶 的失活，在高压消除以后会重新恢复。