酶的作用机理
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是生物体内的一类蛋白质，它在生物体中起着催化化学反应的作用。
酶通过降低活化能来加速化学反应的速率。
酶的作用机理包括以下几个方面：
1. 亲和力：酶与底物之间存在一定的亲和力。
酶通过特定的结构与底物结合形成酶底物复合物。
2. 底物定向：酶通过特定的位点与底物结合，并使底物分子在特定的构象或电荷状态下更有利于反应进行。
3. 酶的活性位点：酶分子通常具有一个或多个活性位点，此处对底物分子进行催化。
酶的活性位点通常通过氢键、离子键、范德华力等作用力与底物发生相互作用。
4. 亲合作用：酶通过与底物分子发生相互作用，使底物分子更有利于发生反应，提供更适宜的条件和环境。
5. 催化反应：酶通过改变底物分子的构象或电子状态来降低反应的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶可以提供特定的酸碱环境、参与中间体的形成等，以促进化学反应的进行。
总的来说，酶的作用机理可以通过提供亲合作用、底物定向和酶的催化反应来加速化学反应的进行。
这些机理使得酶能够高效地催化各种生物体内的化学反应。
酶的作用机理是什么
酶的作用机理是什么
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应速率，但并不改变反应的终结物质。
酶对生物体具有重要的作用，而酶的作用机理涉及多方面的因素。
酶的结构和功能
酶是大多数生物体内的蛋白质，具有特定的结构和功能。
酶分子通常由一个或数个蛋白质构成，蛋白质的折叠结构决定了酶的活性和特异性。
酶的活性部位对底物有选择性，底物与酶的活性部位形成底物-酶复合物，促进了化学反应的进行。
酶的作用机理
酶的作用机理主要涉及以下几个方面：
1.底物结合：酶通过其活性部位与底物结合，形成底物-酶复合物。
这
种结合是高度特异性的，只有符合特定结构和空间构象的底物才能与酶结合。
2.催化反应：酶能够降低活化能，加速既定化学反应的进行。
酶通过
提供适当的环境、调整底物的构象和促进化学键的形成或断裂等方式来催化反应。
3.解除生成物：反应生成物从酶的活性部位中释放出来，酶重新恢复
到可用状态，等待下一次底物的结合和反应。
酶的作用类型
酶的作用可分为多种类型，包括水解酶、合成酶、氧化酶等。
不同类型的酶在生物体内发挥着不同的功能，协同作用维持了生物体内的代谢平衡。
酶的作用机理是基于酶的特定结构和活性部位，通过与底物的特异性结合和催化反应来实现的。
对于生物体内的代谢过程和生命活动来说，酶的作用是不可或缺的。
深入了解酶的作用机理，有助于我们更好地理解生物体内的化学反应和生命活动。
酶的作用机理
第三节酶的作用机理酶是一种高效催化剂，与一般催化剂比较，可使反应的活化能降低得更多，因此，同样初态的分子所需要的活化能就更低，活化分子数也就更多，反应更容易进行。
一、酶的活性中心1、活性中心的概念酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。
在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
2、催化部位和结合部位从功能上看，活性中心有两个功能部位，一是与底物结合的结合部位，决定酶对底物的专一性；二是催化底物发生键的断裂及新键形成的催化部位，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。
3、必需基团从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。
构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、赖氨酸（Lys）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。
这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。
对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。
构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。
二、酶的作用机理1、中间产物学说酶催化某一化学反应时，酶总是先与作用物结合，形成不稳定的中间产物，此中间产物极为活泼，很容易转变分解成反应产物，同时使酶重新游离出来。
以便继续起催化作用。
现以E代表酶，S代表反应物，ES代表中间产物，P代表反应产物，按照中间产物学说写出酶所催化的反应，并与无酶催化的反应加以比较：无酶时：S P (缓慢)有酶时：（快）中间产物学说的关键在于中间产物的形成。
酶的作用机理有哪些
酶的作用机理酶是一类生物催化剂，其存在对生物体的正常代谢过程起着重要作用。
酶能够加速生物体内各种化学反应的速率，使这些反应在正常体内条件下进行。
酶能够特异性地识别底物并促进底物之间的相互作用，从而催化产物的生成。
酶的作用机理主要有以下几个方面：1. 底物特异性酶对底物具有高度的特异性，只能催化特定种类的底物。
这种特异性来源于酶的构象，只有符合酶的活性中心的底物才能被酶识别。
这种特异性使酶能够精确地催化特定反应，而不干扰其他代谢通路。
2. 底物结合酶通过与底物的结合形成酶-底物复合物，使底物分子在酶的活性中心进行特定的化学反应。
酶能够通过非共价键（如氢键、离子键、疏水作用等）与底物结合，从而降低反应的活化能，促进反应的进行。
3. 底物转化在酶的作用下，底物分子经历一系列化学变化，最终形成产物。
酶可以通过催化酸碱反应、氧化还原反应、加合反应等方式作用于底物，促使底物的结构发生改变，形成新的产物。
4. 产物释放在催化反应完成后，酶会释放产物，同时恢复到原来的形状，可以再次被利用。
产物的释放是酶催化反应的最后阶段，完成整个催化循环。
5. 酶的再生酶在催化反应中并不消耗自身，而是作为催化剂参与反应。
酶能够通过与底物结合、催化、产物释放等多个步骤，完成一次完整的催化循环。
一旦完成催化反应，酶便可以再次被利用，对下一个相同类型的底物进行催化。
综上所述，酶的作用机理主要包括底物特异性、底物结合、底物转化、产物释放和酶的再生等方面。
通过这些机理，酶能够高效、特异地催化各种生物体内的化学反应，维持生物体的正常代谢活动。
酶的作用和作用机理有哪些
酶的作用和作用机理有哪些
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行。
在生物体内，酶起着至关重要的作用，以下将详细探讨酶的作用和作用机理。
酶的作用
1. 促进反应速率
酶能够降低化学反应所需的能量，进而加快反应速率。
这种加速作用使生命体系得以维持正常生理机能。
2. 特异性
酶对底物的选择性极高，能够识别特定的底物并在特定的条件下与其结合，并对底物发生特定的化学反应。
3. 调节代谢
酶在生物体内调节代谢速率，根据生物体的需要合理调整底物的利用和生成，保持代谢平衡。
4. 可逆性
酶对反应的控制是可逆的，可以在需要时启动或停止特定反应。
这种可逆性使生物体能够根据内外环境灵活调整代谢活动。
酶的作用机理
1. 底物结合
酶的作用机理首先涉及酶与底物的结合。
酶具有活性位点，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 降解或合成反应
酶在酶底物复合物中，通过调控底物的空间结构，促进化学反应的进行。
有些酶能够催化底物的降解，有些酶则能够促进底物的合成。
3. 效率与特异性
酶的作用机理受到酶催化效率和特异性的影响。
酶通过特定的空间结构和功能基团，能够高效地催化特定的底物反应。
4. 辅助因子
酶的活性还受到辅助因子的调节，如辅酶和金属离子等，能够增强酶的催化效
率或改变酶的特异性。
综上所述，酶在生物体内发挥着多种作用，通过其特定的作用机理，调节代谢
活动，维持生物体正常功能。
对于理解生命现象和开发生物工艺过程具有重要意义。
生物化学：酶的 作用机理
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(4) 形成共价中间物 某些酶可以和底物形成共价中间物，使
反应的活化能大大降低。
共价催化的最一般形式是： 酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，
形成共价中间物。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
如 胰凝乳蛋白酶 chymotrypsin
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
酶的催化机理
诱导契合学说 (Induced fit)
1958年 D.E.Koshland提出。 酶分子活性中心的结构原来并非和底
物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔 性的而非刚性的。
二、酶与底物作用机理
酶的催化机理
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的 构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全 契合。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(2) “张力”和“形 底物与酶结合
变”
诱导
酶分子构象变化
底物分子的敏感键 产生“张力”和“形变”
有利于
敏感键断裂
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化 ❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
如 His的咪唑基
在中性条件下，有一半是酸形式、一半是 碱形式。因此既可进行酸催化，又可进行碱催 化。
所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一 个功能基团。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化
❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
❖ 有时，酶活性部位上有几个基团分别作为质子 供体和受体，同时进行酸碱催化。—— 酸碱共 同催化
酶的作用和作用机理高中生物
酶的作用和作用机理高中生物一、酶的作用酶是一类生物催化剂，其作用是促进生物体内化学反应的进行，使反应速率增加。
在生物体内，酶参与了几乎所有的生物代谢过程，包括消化、合成、分解等方面的反应。
1. 消化过程中的酶消化道中的酶在食物消化中发挥着重要作用。
例如，唾液中的淀粉酶可以促进淀粉的水解为葡萄糖，并提供能量给身体。
胃液中的胃蛋白酶则能够分解蛋白质，使其变为氨基酸，从而满足人体对蛋白质的需求。
2. 合成过程中的酶在人体合成过程中，酶也具有重要作用。
例如，氨基酸合成酶能够将氨基酸通过一系列反应合成蛋白质，维持身体的正常生长和发育的需要。
此外，DNA聚合酶则负责将DNA中的信息转录成RNA，为蛋白质合成提供必要的物质。
3. 分解过程中的酶酶也在有机物的分解过程中发挥作用。
例如，细胞中的溶酶能够将细胞内的有害物质分解掉，起到清除有害物质的作用。
而细胞色素氧化酶则参与了有机物的有氧分解，提供能量给细胞。
二、酶的作用机理酶的作用机理主要包括底物与酶的结合、催化反应以及产物释放等过程。
1. 底物与酶的结合酶能够通过其活性位点与特定的底物结合形成酶底物复合物。
酶的活性位点与底物之间的结合是特异性的，即每种酶只能结合特定的底物。
这种特异性结合是由于活性位点的结构与底物的结构能够相互匹配。
2. 催化反应酶通过降低反应活化能的方式促进化学反应的进行。
在酶底物复合物形成后，酶能够使反应物的键结合更容易断裂，从而促进反应的进行。
在反应完成后，酶会释放产物，重新进入下一轮的反应。
3. 产物释放酶在催化反应后，会释放产物，产物释放后酶会回到初始状态，准备进行下一轮的反应。
产物释放的速度也会影响酶的催化效率，有时候产物的释放速度限制了反应速率。
综上所述，酶作为生物体内的重要催化剂，在生物体内参与了各种生物代谢和分子转化反应，保持了生命体的正常功能和运转。
通过对酶的作用和作用机理的了解，可以更深入地理解生物体内的化学反应过程。
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酶的作用机理
酶的作用机理
酶的作用机理
一、酶的定义
酶是一类分子，它们可以促进特定的生化反应，可以让反应发生得更快、更高效。
酶是一类有机分子，能够催化特定化学反应，从而加速生物反应的过程，从而影响生命活动。
它们能够使许多极微量的反应发生，并促进特定反应的结果。
二、酶的作用机理
1. 过氧化物酶：过氧化物酶是一类酶，能参与氧化和脱氢反应。
它能够将脂肪酸分解成空气中的氧和二氧化碳。
它的活性中心是一种含有六个氧原子的有机化合物，这种有机化合物能够使细胞形成氢氧化物，从而使细胞可以燃烧脂肪，进而得到的能量。
2. 脂肪酶：脂肪酶是一类澄清物，在生物细胞中有脂肪代谢的作用。
脂肪酶能够分解脂肪，从而产生空气中的二氧化碳和水，为细胞提供可用的能量。
3. 碳水化合物酶：碳水化合物酶是一类澄清物，能够参与各种碳水化合物代谢，如糖酵解反应、蒸馏反应以及表糖的转化等活性反应。
碳水化合物酶能够连接二糖小分子成多糖，也能分解多糖合成糖类小分子，它们在身体代谢中起着非常重要的作用。
4. 胆碱酶：胆碱酶是一类酶，能够参与蛋白质的合成反应也参与脂质质量变化，能够参与神经元胞内膜极化及各种药物效应反应。
胆碱酶能够抑制神经传导物质的释放，能够激活神经系统，进而Oflavi控制身体功能。
综上所述，酶的作用机理可以分为四个主要的方面：过氧化物酶、脂肪酶、碳水化合物酶和胆碱酶。
它们在各种生物过程中发挥着重要的作用，为生命活动提供了较大的帮助和支持。
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Trypsin
cut at Lys, Arg O O –C–N–C–C–N– C C C C NH3 + COOC Asp
Chymotrypsin
cut at Trp, Phe, Tyr
O O –C–N–C–C–N– C
Elastase
cut at Ala, Gly
O O –C–N–C–C–N– CH3
以参与共价催化作用。
35
(五) 金属离子的催化作用
１.需要金属的酶分类：
（1）金属酶－Metalloenzyme:含紧密结合的金属 离子。如Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+ （2）金属-激活酶（metal-activated enzyme）: 含松散结合的金属离子，如Na+ K+ Mg2+ Ca2+
18
19
3.三点附着学说（Three-point attachment hypothesis ）
认为立体异构的一对S，虽然基团相同，但空间排列不 同。因而与酶活性中心基团不能同时互补，只有三点都配 匹互补，才能结合而发生作用。用它来解释甘油激酶的作 用正适合。
2 1 3 1
甘油
甘油激酶
1-磷酸甘油酸
（四） 多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用 的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向， 可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的 位臵等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应
状态。
32
按酶催化反应的机制分类
1. Acid base catalysis
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸 -碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广
13
Chymotrypsin(胰凝乳蛋白酶)的底物和专一性抑制剂
底物：N-对甲苯磺酰 －L－苯丙氨酰乙基酯
专一性抑制剂：N-对甲苯磺酰 －L－苯丙氨酰氯甲基酮 (TPCK） 与必需基团His57结合 14
判பைடு நூலகம்抑制剂是否与酶的活性中心必需基团结合 的标准：
1.反应速度的降低与[I]正比关系，即失活程度与修饰程 度之间成化学计量学关系（Stoichiometric relationship）。
化作用
结构残基－稳定酶的构象和对酶的活性间接起作用 活性中心外的残基
非贡献残基－对酶的稳定和其它方面起作用，由非必需残 基组成
2
Cleft，crevice or cavities (裂 缝、凹穴、裂沟)为疏水的微 环境
底物
产物
3
4
（二）酶活性中心的结构特点
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶 分子体积的1%-2%。
L-(+)-Lactic acid
20
4. 结构性质互补假说（Structure-properties complementation theory）
S 的结构和E活性中心三维空间结构互补外，在E和S的 性质方面也有要求。如果底物带电荷，酶的活性中心必带 相反电荷，同时底物和活性中心的极性也必然相同。
Shallow and non-polar pocket
Deep and negatively charged pocket
Non-polar pocket
Active Site
22
Juang RH (2004) BCbasics
5.4.3 酶作用高效率的机制
（一）降低反应的活化能（activation energy,Ea）
某些酶活性部位的AA残基
酶
AA残基数
124 129 241 348 212
活性部位的AA残基
His12, His119, Lys41 Asp52, Glu35 His57, Asp102, Ser195 Asp32, Asp215 Cys25, His159 Arg127, Glu270,Tyr248,Zn2+
DFP 的 作 用
二异丙基氟磷酸
Inactive enzyme
10
11
Trypsin(胰蛋白酶)的底物和专一性抑制剂
底物：N-对甲苯磺酰 －L－赖氨酰甲基酯 (TPE)
专一性抑制剂：N-对甲苯磺酰 －L－赖氨酰氯甲基酮 (TPCK)
12
牛胰蛋白酶
用DFP修饰得知Ser195,用TPCK得知His189,用X-光衍射 等方法得知Asp102这些必需基团。
2.金属离子的催化作用：
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作 为酶的辅助因子起着传递电子的功能。 许多激酶的底物为ATP-Mg2+复合物。 金属离子通过水的离子化促进亲核催化。
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（六）微环境的影响（酶活性中心是低介电区域） 酶活性中心处于一个非极性环境中， 从而有利于同底物的结合。
5
RNase
Lysozyme（溶菌酶） Chymotrypsin（胰凝乳蛋白酶 ） Pepsin （人胃蛋白酶） Papain （木瓜蛋白酶）
Carboxypeptidase A （羧肽酶A） 307
常见酶活性中心的基团
H 2N CH CH2 OH
O C OH
OH
亲核性基团： 丝氨酸的羟基， 半胱氨酸的巯 基和组氨酸的 咪唑基。
靠近和定向可能使反应速度提高108倍。
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（三）酶使底物分子中的敏感键发生变形 （Distortion）
酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子也常常
受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变形，从 而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助于过度态 的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。 31
HN
NH
:N
NH
His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能 团。(pK=6) 半寿期小于1010秒
34
2. Covalent catalysis
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡
产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的 过程，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基团主要包括以下亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等；亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+ 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可
义的酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子, 或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降 低反应活化能的过程。
33
酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 广义酸基团 （质子供体）
-COOH,
+ -NH 3,
广义碱基团 （质子受体）
-COO ,
-SH,
.. -NH 2, -S ,
O
+
OH
（电子显微镜的观察结果、X-射线晶体结构分析、酶与
底物反应前后光谱特性分析、酶的溶解度变化、酶与底物 的共沉降，获得ES复合物结晶）
25
26
27
28
29
（二）邻近效应 （Proximity 效应（Orientation effect）
effect） 和定向
邻近效应:在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，
V
50%
Time
16
5.4.2 酶作用专一性的机制
1.锁钥学说（1894年Emil Fischer）—lock and key或模
板学说（template）：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥 匙对一把锁一样。
17
2.诱导契合学说（1958年 D.Koshland)_induced fit：
5.4 酶的作用机理
5.4.1 酶的活性中心(Active center)
（一）基本概念：酶的活性中心是指结合底物和将底 物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残 基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功能部 位：结合部位和催化部位。
1．结合部位（Binding site）
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部 位。此部位决定酶的专一性。 2．催化部位（Catalytic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部 位。此部位决定酶所催化反应的性质。
底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活 性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。 曾测得一酶促反应，[S]=0.001mol，活性中心[S]=100mol，达 十万倍。
定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分
子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基 团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方 向严格定位，使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有 高效率和专一性特点。
铂为催化剂时48.9 KJ/mol; Catalase为催化剂8.36 KJ/mol
酶促反应
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中间产物学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－
底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化
学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
E
+
S
E－S
P
+
E
许多实验事实证明了ES复合物的存在。ES复合物 形成的速率与酶和底物的性质有关。
CH2 H2N CH2 C OH H2N CH CH2 O
C O OH
O
O C H2N OH CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH 2 OH OH C OH NH 2
7
2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结 构。活性中心的空间构象不是刚性的，在与底物接触时表 现出一定的柔性和运动性。（邹承鲁研究酶变性的工作） 3.酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而 是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子、有时是 两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，此时催化 基团的位臵正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的 适当位臵，这个动态辨认过程称为诱导契合（inducedfit）. 4.酶活性部位位于酶分子表面的一个裂隙(crevice） 内.裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的 结合。 5.底物靠许多弱的键力与酶结合。 8