酶的作用机理
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是生物体内的一类蛋白质，它在生物体中起着催化化学反应的作用。
酶通过降低活化能来加速化学反应的速率。
酶的作用机理包括以下几个方面：
1. 亲和力：酶与底物之间存在一定的亲和力。
酶通过特定的结构与底物结合形成酶底物复合物。
2. 底物定向：酶通过特定的位点与底物结合，并使底物分子在特定的构象或电荷状态下更有利于反应进行。
3. 酶的活性位点：酶分子通常具有一个或多个活性位点，此处对底物分子进行催化。
酶的活性位点通常通过氢键、离子键、范德华力等作用力与底物发生相互作用。
4. 亲合作用：酶通过与底物分子发生相互作用，使底物分子更有利于发生反应，提供更适宜的条件和环境。
5. 催化反应：酶通过改变底物分子的构象或电子状态来降低反应的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶可以提供特定的酸碱环境、参与中间体的形成等，以促进化学反应的进行。
总的来说，酶的作用机理可以通过提供亲合作用、底物定向和酶的催化反应来加速化学反应的进行。
这些机理使得酶能够高效地催化各种生物体内的化学反应。
酶的作用机理是什么
酶的作用机理是什么
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应速率，但并不改变反应的终结物质。
酶对生物体具有重要的作用，而酶的作用机理涉及多方面的因素。
酶的结构和功能
酶是大多数生物体内的蛋白质，具有特定的结构和功能。
酶分子通常由一个或数个蛋白质构成，蛋白质的折叠结构决定了酶的活性和特异性。
酶的活性部位对底物有选择性，底物与酶的活性部位形成底物-酶复合物，促进了化学反应的进行。
酶的作用机理
酶的作用机理主要涉及以下几个方面：
1.底物结合：酶通过其活性部位与底物结合，形成底物-酶复合物。
这
种结合是高度特异性的，只有符合特定结构和空间构象的底物才能与酶结合。
2.催化反应：酶能够降低活化能，加速既定化学反应的进行。
酶通过
提供适当的环境、调整底物的构象和促进化学键的形成或断裂等方式来催化反应。
3.解除生成物：反应生成物从酶的活性部位中释放出来，酶重新恢复
到可用状态，等待下一次底物的结合和反应。
酶的作用类型
酶的作用可分为多种类型，包括水解酶、合成酶、氧化酶等。
不同类型的酶在生物体内发挥着不同的功能，协同作用维持了生物体内的代谢平衡。
酶的作用机理是基于酶的特定结构和活性部位，通过与底物的特异性结合和催化反应来实现的。
对于生物体内的代谢过程和生命活动来说，酶的作用是不可或缺的。
深入了解酶的作用机理，有助于我们更好地理解生物体内的化学反应和生命活动。
酶的作用机理
第三节酶的作用机理酶是一种高效催化剂，与一般催化剂比较，可使反应的活化能降低得更多，因此，同样初态的分子所需要的活化能就更低，活化分子数也就更多，反应更容易进行。
一、酶的活性中心1、活性中心的概念酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。
在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
2、催化部位和结合部位从功能上看，活性中心有两个功能部位，一是与底物结合的结合部位，决定酶对底物的专一性；二是催化底物发生键的断裂及新键形成的催化部位，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。
3、必需基团从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。
构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、赖氨酸（Lys）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。
这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。
对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。
构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。
二、酶的作用机理1、中间产物学说酶催化某一化学反应时，酶总是先与作用物结合，形成不稳定的中间产物，此中间产物极为活泼，很容易转变分解成反应产物，同时使酶重新游离出来。
以便继续起催化作用。
现以E代表酶，S代表反应物，ES代表中间产物，P代表反应产物，按照中间产物学说写出酶所催化的反应，并与无酶催化的反应加以比较：无酶时：S P (缓慢)有酶时：（快）中间产物学说的关键在于中间产物的形成。
酶的作用机理有哪些
酶的作用机理酶是一类生物催化剂，其存在对生物体的正常代谢过程起着重要作用。
酶能够加速生物体内各种化学反应的速率，使这些反应在正常体内条件下进行。
酶能够特异性地识别底物并促进底物之间的相互作用，从而催化产物的生成。
酶的作用机理主要有以下几个方面：1. 底物特异性酶对底物具有高度的特异性，只能催化特定种类的底物。
这种特异性来源于酶的构象，只有符合酶的活性中心的底物才能被酶识别。
这种特异性使酶能够精确地催化特定反应，而不干扰其他代谢通路。
2. 底物结合酶通过与底物的结合形成酶-底物复合物，使底物分子在酶的活性中心进行特定的化学反应。
酶能够通过非共价键（如氢键、离子键、疏水作用等）与底物结合，从而降低反应的活化能，促进反应的进行。
3. 底物转化在酶的作用下，底物分子经历一系列化学变化，最终形成产物。
酶可以通过催化酸碱反应、氧化还原反应、加合反应等方式作用于底物，促使底物的结构发生改变，形成新的产物。
4. 产物释放在催化反应完成后，酶会释放产物，同时恢复到原来的形状，可以再次被利用。
产物的释放是酶催化反应的最后阶段，完成整个催化循环。
5. 酶的再生酶在催化反应中并不消耗自身，而是作为催化剂参与反应。
酶能够通过与底物结合、催化、产物释放等多个步骤，完成一次完整的催化循环。
一旦完成催化反应，酶便可以再次被利用，对下一个相同类型的底物进行催化。
综上所述，酶的作用机理主要包括底物特异性、底物结合、底物转化、产物释放和酶的再生等方面。
通过这些机理，酶能够高效、特异地催化各种生物体内的化学反应，维持生物体的正常代谢活动。
酶的作用和作用机理有哪些
酶的作用和作用机理有哪些
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行。
在生物体内，酶起着至关重要的作用，以下将详细探讨酶的作用和作用机理。
酶的作用
1. 促进反应速率
酶能够降低化学反应所需的能量，进而加快反应速率。
这种加速作用使生命体系得以维持正常生理机能。
2. 特异性
酶对底物的选择性极高，能够识别特定的底物并在特定的条件下与其结合，并对底物发生特定的化学反应。
3. 调节代谢
酶在生物体内调节代谢速率，根据生物体的需要合理调整底物的利用和生成，保持代谢平衡。
4. 可逆性
酶对反应的控制是可逆的，可以在需要时启动或停止特定反应。
这种可逆性使生物体能够根据内外环境灵活调整代谢活动。
酶的作用机理
1. 底物结合
酶的作用机理首先涉及酶与底物的结合。
酶具有活性位点，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 降解或合成反应
酶在酶底物复合物中，通过调控底物的空间结构，促进化学反应的进行。
有些酶能够催化底物的降解，有些酶则能够促进底物的合成。
3. 效率与特异性
酶的作用机理受到酶催化效率和特异性的影响。
酶通过特定的空间结构和功能基团，能够高效地催化特定的底物反应。
4. 辅助因子
酶的活性还受到辅助因子的调节，如辅酶和金属离子等，能够增强酶的催化效
率或改变酶的特异性。
综上所述，酶在生物体内发挥着多种作用，通过其特定的作用机理，调节代谢
活动，维持生物体正常功能。
对于理解生命现象和开发生物工艺过程具有重要意义。
生物化学：酶的 作用机理
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(4) 形成共价中间物 某些酶可以和底物形成共价中间物，使
反应的活化能大大降低。
共价催化的最一般形式是： 酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，
形成共价中间物。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
如 胰凝乳蛋白酶 chymotrypsin
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
酶的催化机理
诱导契合学说 (Induced fit)
1958年 D.E.Koshland提出。 酶分子活性中心的结构原来并非和底
物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔 性的而非刚性的。
二、酶与底物作用机理
酶的催化机理
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的 构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全 契合。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(2) “张力”和“形 底物与酶结合
变”
诱导
酶分子构象变化
底物分子的敏感键 产生“张力”和“形变”
有利于
敏感键断裂
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化 ❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
如 His的咪唑基
在中性条件下，有一半是酸形式、一半是 碱形式。因此既可进行酸催化，又可进行碱催 化。
所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一 个功能基团。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化
❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
❖ 有时，酶活性部位上有几个基团分别作为质子 供体和受体，同时进行酸碱催化。—— 酸碱共 同催化
酶的作用和作用机理高中生物
酶的作用和作用机理高中生物一、酶的作用酶是一类生物催化剂，其作用是促进生物体内化学反应的进行，使反应速率增加。
在生物体内，酶参与了几乎所有的生物代谢过程，包括消化、合成、分解等方面的反应。
1. 消化过程中的酶消化道中的酶在食物消化中发挥着重要作用。
例如，唾液中的淀粉酶可以促进淀粉的水解为葡萄糖，并提供能量给身体。
胃液中的胃蛋白酶则能够分解蛋白质，使其变为氨基酸，从而满足人体对蛋白质的需求。
2. 合成过程中的酶在人体合成过程中，酶也具有重要作用。
例如，氨基酸合成酶能够将氨基酸通过一系列反应合成蛋白质，维持身体的正常生长和发育的需要。
此外，DNA聚合酶则负责将DNA中的信息转录成RNA，为蛋白质合成提供必要的物质。
3. 分解过程中的酶酶也在有机物的分解过程中发挥作用。
例如，细胞中的溶酶能够将细胞内的有害物质分解掉，起到清除有害物质的作用。
而细胞色素氧化酶则参与了有机物的有氧分解，提供能量给细胞。
二、酶的作用机理酶的作用机理主要包括底物与酶的结合、催化反应以及产物释放等过程。
1. 底物与酶的结合酶能够通过其活性位点与特定的底物结合形成酶底物复合物。
酶的活性位点与底物之间的结合是特异性的，即每种酶只能结合特定的底物。
这种特异性结合是由于活性位点的结构与底物的结构能够相互匹配。
2. 催化反应酶通过降低反应活化能的方式促进化学反应的进行。
在酶底物复合物形成后，酶能够使反应物的键结合更容易断裂，从而促进反应的进行。
在反应完成后，酶会释放产物，重新进入下一轮的反应。
3. 产物释放酶在催化反应后，会释放产物，产物释放后酶会回到初始状态，准备进行下一轮的反应。
产物释放的速度也会影响酶的催化效率，有时候产物的释放速度限制了反应速率。
综上所述，酶作为生物体内的重要催化剂，在生物体内参与了各种生物代谢和分子转化反应，保持了生命体的正常功能和运转。
通过对酶的作用和作用机理的了解，可以更深入地理解生物体内的化学反应过程。
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酶的作用机理
酶的作用机理
酶的作用机理
一、酶的定义
酶是一类分子，它们可以促进特定的生化反应，可以让反应发生得更快、更高效。
酶是一类有机分子，能够催化特定化学反应，从而加速生物反应的过程，从而影响生命活动。
它们能够使许多极微量的反应发生，并促进特定反应的结果。
二、酶的作用机理
1. 过氧化物酶：过氧化物酶是一类酶，能参与氧化和脱氢反应。
它能够将脂肪酸分解成空气中的氧和二氧化碳。
它的活性中心是一种含有六个氧原子的有机化合物，这种有机化合物能够使细胞形成氢氧化物，从而使细胞可以燃烧脂肪，进而得到的能量。
2. 脂肪酶：脂肪酶是一类澄清物，在生物细胞中有脂肪代谢的作用。
脂肪酶能够分解脂肪，从而产生空气中的二氧化碳和水，为细胞提供可用的能量。
3. 碳水化合物酶：碳水化合物酶是一类澄清物，能够参与各种碳水化合物代谢，如糖酵解反应、蒸馏反应以及表糖的转化等活性反应。
碳水化合物酶能够连接二糖小分子成多糖，也能分解多糖合成糖类小分子，它们在身体代谢中起着非常重要的作用。
4. 胆碱酶：胆碱酶是一类酶，能够参与蛋白质的合成反应也参与脂质质量变化，能够参与神经元胞内膜极化及各种药物效应反应。
胆碱酶能够抑制神经传导物质的释放，能够激活神经系统，进而Oflavi控制身体功能。
综上所述，酶的作用机理可以分为四个主要的方面：过氧化物酶、脂肪酶、碳水化合物酶和胆碱酶。
它们在各种生物过程中发挥着重要的作用，为生命活动提供了较大的帮助和支持。
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的底物浓度如何变化，酶始终能以一个较恒定的速度进行
以满足细胞的基本需要。
4、别构酶除活性中心外，还存在着能与变构剂作用的亚 基或部位，称调节亚基(或部位)。别构剂与调节亚基以非 共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催 化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的变构 剂称别构激活剂，它能使上述S型曲线左移，饱和量的变 构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线。凡使酶活性减 弱的变构剂称别构抑制剂，能使S形曲线右移。例如，ATP 是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活 剂。
酶原的激活 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧肽酶、 弹性蛋白酶在它们初分泌时都是以无活性的酶原形 式存在，在一定条件下才转化成相应的酶。
除消化道的蛋白酶外，血液中有关凝血和纤维蛋白 溶解的酶类，也都以酶原的形式存在。 酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶 对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环 境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
教学内容及目的
一* 酶的活性部位 掌握确定酶活性部位的方法 二 酶催化反应的独特性质 三* 影响酶催化的有关因素 酶催化高效的机理 四 酶催化反应机理的实例 五* 酶活性的调节 别构调节，可逆共价调节和酶原的激活 六 同工酶
一 酶的活性中心及必需基团 酶是生物大分子，相对分子质量很大， 而与酶反应的底物一般是相对分子质量较 小的分子，有时即使是大分子底物时，反 应也是逐步进行的，酶仅与大分子底物中 的一小部分作用。与底物接触并且发生反 应的部位就称为酶的活性中心(active center)。酶的活性中心往往是若干个在 一级结构上相距很远，但在空间结构上彼 此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有 一定空间结构的区域，该区域与底物相结 合并将底物转化为产物，对于结合酶来说， 辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
2、正协同效应的别构酶其速度-底物浓度曲线呈S形，即底 物浓度较低时，酶活性的增加缓慢，底物浓度高到一定程度 后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax。如大肠杆菌的 天冬氨酸转甲酰基酶（ATCase）对底物天冬氨酸的结合表现 为正协同效应。
3、负协同效应的别构酶其速度-底物浓度曲线为类似双曲 线。底物浓度较低时，酶表现出较大活性，但底物浓度明 显增加时，其反应速度无明显变化。如3-磷酸甘油醛脱氢 酶对NAD+的结合为负协同效应，其意义在于无论细胞内酶
5、由于别构酶动力学不符合米-曼氏酶的动力学，所以当 反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示， 而代之以K0.5S表示。
协同指数与饱和比值
（三）生理意义 1、在正协同效应的别构酶的S形曲线中段，底物浓度稍 有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路 可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性 迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以通过细胞内底 物浓度的变化来灵敏地控制代谢速度。 2、别构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于 代谢通路的入口，通过反馈抑制，可以及早地调节整个 代谢通路，减少不必要的底物消耗。
（四）酶的活性中心的一级结构 应用化学修饰法对多种酶的活性中心进行研究 发现，在酶的活性中心处存在频率最高的氨基酸 残基是：丝氨酸、组氨酸、天冬氨酸、酪氨酸、 赖氨酸和半胱氨酸。如果用同位素标记酶的活性 中心后，将酶水解，分离带标记水解片段，对其 进行一级结构测定，就可了解酶的活性中心的一 级结构。
三 、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，酶蛋白的 分子组成形式、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚 至同一组织或细胞中。如乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase,LDH），具有多种分子组成形式：LDH5 （M4）、LDH4（M3H）、LDH3（M2H2）、LDH2 （MH3）、LDH1（H4）。
（二）别构酶作用特点 1、一般别构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物 与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变， 使其它亚基的活性中心与底物的结合能力发生改变，或出现 正协同效应(positivecooperative effect)，或出现负协同 效应（negative cooperative effect）。
LDH同工酶有组织特异性，LDH1在心肌含量高，而 LDH5在肝、骨骼肌含量高。因此，LDH同工酶的相对含 量的改变在一定程度上反映了某器官的功能状态，临床 上利用这些同工酶在血清中的相对含量的改变作为某脏 器病变鉴别诊断的依据。
同工酶也是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个 体发育、细胞分化和癌变的有力工具，在酶学、生物学、 和医学中均占有重要地位。
二、共价调节酶
1、概念： 也称共价修饰酶，指一类可在其它酶的作用下其结构 通过共价修饰，使该酶活性发生改变，这种调节称为共 价修饰调节(covalent modification regulation)，这 类酶称为共价修饰酶(prosessing enzyme)。 一些酶的巯基发生可逆的氧化还原修饰，一些酶以共 价键与磷酸、腺苷等基团的可逆结合，都会引起酶结构 的变化而呈现不同的活性。酶的共价修饰是体内代谢调 节的另一重要的方式。
3、亲和标记法： 根据酶与底物能特异性的结合的性质，设计合成一种 含反应基团的底物类似物，作为活性部位的标记试剂，它能 象底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶 的活性基团的某些特定基团共价结合，使酶失去活性。如胰 凝乳蛋白酶最适底物为：N-对甲苯磺酰-L-苯丙氨酰乙酯或 甲酯，根据此结构设计的亲和标记试剂为：N-对甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮（TPCK），其分子中的氯甲基酮部分可使 酶的His57烷基化形成酶－TPCK衍生物而使酶失活。 4、X—射线衍射法： 把一纯酶的X—射线晶体衍射图谱和酶与底物反应后的 X-射线图谱相比较，即可确定酶的活性中心。
三、影响酶催化效率的有关因素 酶高效催化的机理
1、底物与酶的邻近效应和定向效应
2、底物分子的形变和扭、活性部位的微环境的影响
酶 与 底 物 相 互 诱 导， 发 生 形 变 断 裂
常见酶的催化机理
通过基因突变，从同一个祖先取得不同的专一性， 称为趋异进化，有些酶来源各异，但是催化三联体组 成相同，有相似的催化机制，这种情况称为丝氨酸蛋 白族异源的趋同进化。
对各种蛋白水解酶进行类似的分析，功能类似的 酶在一级结构上有惊人的相似性。见下表：
酶
氨基酸顺序
牛胰蛋白酶 …Ser.Cys.Gly.Gly.Asp.Ser.Gly.Gly.Pro.V al…
牛胰凝乳蛋 …Ser.Cys.Met.Gly.Asp.Ser.Gly.Gly.Pro.L eu… 白酶 猪弹性蛋白 …Gly.Cys.Gln.Gly.Asp.Ser.Gly.Gly.Pro.L eu… 酶
例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP转变成ATP，当ATP过多 时，通过变构抑制剂ATP抑制磷酸果糖激酶的活性，可限制葡萄糖的分解， 而ADP、AMP增多时，则可通过变构激活剂AMP、ADP激活磷酸果糖激酶的 活性促进糖的分解。随时调节ATP/ADP的水平，可维持细胞内能量的正常
供应。
猪凝血酶 ..Asp.Ala.Cys.Gln.Gly.Asp.Ser.Gly.Gly.Pr o.…
从上表可知，一些丝氨酸蛋白酶在活性丝氨酸附近的氨基 酸几乎完全一样，而且这个活性丝氨酸最邻近的5-6氨基酸 顺序，从微生物到哺乳动物都一样，说明蛋白质活性中心 在种系进化上有严格的保守性。
酶的活性不仅与一级结构有关，而且与其 高级结构密切相关。就某种程度而言，在酶 的活性表现上，高级结构甚至比一级结构更 为重要。高级结构是形成酶特定空间结构的 保证，高级结构破坏，酶失去活性。
根据修饰剂是否专一性结合酶的活性中心的特定基团，化学 修饰可分为： (1)非特异性共价共接修饰： 修饰试剂既可与酶的活性部位的某特异基团结合，又可与 酶的非活性部位的同一基团结合，称之为非特异性共价共价 修饰。 此法适用于所修饰的基团只存在与活性部位，在非 活性部位不存在或极少存在。判断标准是：① 酶活力的丧 失程度与修饰剂的浓度成正比；② 底物或竞争性抑制剂保 护下可防止修饰剂的抑制作用。 (2) 特异性的共价修饰 修饰剂专一性地结合于酶的活性部位的特定基团，使酶 失活。如：DIFP（二异丙基氟磷酸，结构见P118）可专一性 地结合丝氨酸蛋白酶活性部位的丝氨酸—OH而使酶失活。 DIFP一般不与蛋白质反应，也不与含丝氨酸的蛋白酶原或变 性的酶反应，只与活性的酶且活性部位含丝氨酸的酶结合。
2、特点： 共价修饰酶通常有活性与非活性两种形式，两种形式之 间转换的正、逆反应是由不同的酶催化产生。如骨骼肌中 的糖原磷酸化酶有高活性的磷酸化形式与低活性的脱磷酸 化形式两种，从脱磷酸化形式转化成磷酸化形式是由磷酸 化酶b激酶催化，反之，则是有由磷酸化酶磷酸酶催化。 目前已发现有几百种酶被翻译后都需要进行共价修饰， 其中一部分处于分支途径，对其代谢流量起调节作用的关 键酶，属于这种酶促共价修饰系统。由于这种调节的生理 意义广泛，反应灵敏，节约能源，机制多样，在体内显得 十分灵活，加之它们常受激素甚至神经的指令，导致级联 放大反应，所以日益引人注目。
活力中心判断方法：某一基团被修饰后，酶的活性显著 下降或无活性，可初步判断该基团与酶的活性有关；反之， 与酶的活性无关。 缺点： 也有可能酶活性部位外的某个氨基酸残基侧链的 修饰而影响酶分子的正常空间结构，而导致酶活性的丧失。 为排除这种可能，常在底物保护下用同一试剂对酶作用，若 不能被修饰，说明该基团确实处于活性部位；反之，底物存 在下，该基团可被同一试剂修饰，且使酶失活，在则该基团 不是活性部位的基团，而是结构基团。
酶的必需基团(essential group)
酶的分子中存在着许多功能基团，例如，-NH2、-COOH、 -SH、-OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般 将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。
必需基团可分为四种： 接触残基（contact residue） 辅助残基(auxiliary residue) 结构残基（structure residue）