酶的作用机制
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
酶的作用机制和影响因素
酶的作用机制和影响因素酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应。
它们在许多关键生物过程中发挥着重要作用，包括新陈代谢、消化、细胞信号传导等。
本文将介绍酶的作用机制和影响因素。
一、酶的作用机制酶通过特定的亚基结构和空间构型，与底物发生相互作用，催化底物的转化为产物。
酶的作用机制主要包括底物结合、过渡态形成和产物释放。
1. 底物结合酶具有高度特异性，只与特定的底物结合。
这是由于酶的活性部位与底物的结构互补性，形成一种“锁和钥”的相互作用。
当底物结合到酶的活性部位上时，形成酶底物复合物。
2. 过渡态形成酶底物复合物可以发生构象变化，促使底物分子结构发生调整，接近活化能（反应所需的最低能量）所代表的过渡态。
通过这种调整，酶能够为底物提供合适的参考架构，从而降低化学反应的能垒。
3. 产物释放酶催化的反应经过过渡态后，产生反应产物。
酶能够通过变形或活性部位的构象改变，将产物从活性部位中释放出来。
随后，酶可以再次与新的底物结合，进行更多的反应循环。
二、酶的影响因素酶的活性可能会受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度等。
1. 温度温度是影响酶催化速率的重要因素。
通常情况下，随着温度的升高，酶的活性也会增加。
这是因为随着温度的升高，酶活性部位的分子振动增强，酶底物复合物的形成速率增加。
然而，过高的温度可能会导致酶变性，使其失去催化活性。
因此，每种酶都有适宜的工作温度范围。
2. pH值pH值是指溶液的酸碱性质，也是影响酶活性的重要因素。
不同的酶对pH值有不同的适应范围。
当pH值偏离适宜范围时，酶的活性会受到影响。
这是因为pH值的变化会引起酶分子活性部位的带电性质变化，导致酶与底物的结合受阻或活性部位结构变化，从而降低催化效率。
3. 底物浓度底物浓度是酶催化速率的另一个关键影响因素。
通常情况下，随着底物浓度的增加，酶催化反应速率也会增加。
然而，当底物浓度超过酶的饱和浓度时，酶无法继续增加其催化速率。
酶的作用和作用机理有哪些
酶的作用和作用机理有哪些
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行。
在生物体内，酶起着至关重要的作用，以下将详细探讨酶的作用和作用机理。
酶的作用
1. 促进反应速率
酶能够降低化学反应所需的能量，进而加快反应速率。
这种加速作用使生命体系得以维持正常生理机能。
2. 特异性
酶对底物的选择性极高，能够识别特定的底物并在特定的条件下与其结合，并对底物发生特定的化学反应。
3. 调节代谢
酶在生物体内调节代谢速率，根据生物体的需要合理调整底物的利用和生成，保持代谢平衡。
4. 可逆性
酶对反应的控制是可逆的，可以在需要时启动或停止特定反应。
这种可逆性使生物体能够根据内外环境灵活调整代谢活动。
酶的作用机理
1. 底物结合
酶的作用机理首先涉及酶与底物的结合。
酶具有活性位点，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 降解或合成反应
酶在酶底物复合物中，通过调控底物的空间结构，促进化学反应的进行。
有些酶能够催化底物的降解，有些酶则能够促进底物的合成。
3. 效率与特异性
酶的作用机理受到酶催化效率和特异性的影响。
酶通过特定的空间结构和功能基团，能够高效地催化特定的底物反应。
4. 辅助因子
酶的活性还受到辅助因子的调节，如辅酶和金属离子等，能够增强酶的催化效
率或改变酶的特异性。
综上所述，酶在生物体内发挥着多种作用，通过其特定的作用机理，调节代谢
活动，维持生物体正常功能。
对于理解生命现象和开发生物工艺过程具有重要意义。
酶的作用和作用机理是什么
酶的作用和作用机理是什么
酶是一种特殊的蛋白质，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶是生物体内催
化化学反应的催化剂，能够加速反应速率而不改变反应所引发的方向。
酶的作用机理涉及到酶与底物的结合、反应过渡态的形成以及产物释放等多个步骤。
在生物体内，酶扮演着“生命的工厂”角色。
酶能够在生体温下加速化学反应，
从而维持生物体内繁复的代谢过程顺利进行。
酶选择性地作用于特定的底物，使得生物体内的代谢通路高效而有序。
酶的作用机理主要包括底物结合、催化反应和产物释放三个主要步骤。
首先，
酶通过其特定的活性位点与底物结合形成酶-底物复合物。
这种结合能够使底物的
化学键变得更容易断裂，从而促进反应的进行。
接着，酶通过提供合适的环境和催化功能，促使底物发生化学反应，形成反应过渡态。
最后，酶释放产物，使得反应达到平衡状态。
酶的催化活性受到多种因素的影响，包括底物浓度、温度、pH值等。
酶活性
一般随着底物浓度的增加而增加，但在一定浓度范围内会达到最大值。
温度和pH
值也会影响酶的构象和活性，过高或过低的温度及异常的pH值都会影响酶的活性。
总之，酶作为生物体内化学反应的催化剂，发挥着重要的作用。
通过理解酶的
作用机理，可以更好地认识生物体内代谢的调控和调节机制，对于人类健康和医学研究具有重要意义。
酶的作用机制范文
酶的作用机制范文酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质分子。
酶能够加速化学反应速度，但本身不参与反应，也不会改变反应的热力学性质。
酶的作用机制可以通过以下几个方面来进行解释。
1.酶与底物结合：酶通过与底物分子相互作用，使其与酶发生结合，形成酶-底物复合物。
这种结合通常是通过酶的活性部位（也称为催化部位）来实现的。
酶的活性部位通常是一个立体特异性的凹槽或裂隙，可以与底物分子的特定结构进行键合。
2.底物转换：一旦酶和底物结合，酶会促使底物经历一系列转换，从而形成产物。
这些转换的过程包括底物的化学键的断裂和形成。
酶通过提供合适的环境，如稳定性氧化态、酸碱环境、金属离子等，来引导底物分子进行转换。
3.过渡态稳定：底物在转换过程中通常会形成过渡态，即反应物和产物之间的中间状态。
酶能够通过与底物结合来稳定过渡态，降低过渡态的自由能，从而降低了反应的活化能，加速反应速率。
4.反应解离：完成底物转换后，酶会与产物解离，恢复到其初始状态，以便与下一个底物分子发生反应。
这种解离可以是因为酶与底物结合力减弱，也可以是因为酶通过结构变化使产物从酶的活性部位释放出来。
酶的催化机制可以通过四种基本模型来解释：酶底物复合物模型、酶的诱导模型、酶的近距离模型和酶的呈合模型。
1.酶底物复合物模型：该模型认为酶与底物结合形成复合物后，复合物发生结构变化，使底物分子接近理想反应构型，从而促进反应进行。
这种模型强调酶的立体特异性和与底物的非共价相互作用。
2.酶的诱导模型：该模型认为酶通过与底物结合，诱导底物分子发生结构变化，从而使底物分子能够更容易地进行反应转化。
这种模型强调酶对底物的诱导和对底物结构的调整。
3.酶的近距离模型：该模型认为酶通过将底物分子靠近彼此的距离，使它们在反应发生时更容易相互作用。
这种模型强调酶对底物分子的位置安排和使反应发生的条件。
4.酶的呈合模型：该模型认为酶在催化反应过程中会经历多个构象变化，使底物分子能够适应不同的转换过程。
生物化学中酶的作用及其机制
生物化学中酶的作用及其机制酶是一种生物大分子催化剂，是生物体内普遍存在的重要蛋白质。
生物化学中酶的作用及其机制是一个常见的研究方向。
本文将从酶的定义、作用及其机制三个方面进行探讨。
一、酶的定义酶是一种特殊的生物大分子催化剂，可以加速生物体内化学反应的速率，但不参与反应本身的化学变化。
酶是一种蛋白质，在生物体内广泛存在于细胞质、膜、线粒体、溶酶体、叶绿体等细胞器中，对生物体内代谢、增长、分裂、运动等生命过程起着极为重要的作用。
二、酶的作用酶能够通过催化化学反应中活化能的降低，使反应速率显著提高。
在化学反应中，反应物先与酶的活性中心结合，形成一个反应物—酶的复合体，复合体经历一系列中间态，最终形成产物—酶的复合体，产物则与酶解离，继续进行下一个反应。
酶能够降低到达反应中间态的能量，从而加速反应速率。
酶的作用具有以下特点：1、酶的作用具有高效性。
在细胞内，反应物通过酶的作用加速反应速度，其速度约可提高100倍至10万倍。
2、酶的作用具有高度的选择性。
酶能够针对特定的反应物特异性地催化化学反应，即只能催化特定的底物，而不能催化其他底物的反应。
3、酶的活性受影响较大。
酶的活性受到环境、温度、pH值等多种因素的影响，因此在生物体内酶能够响应细胞内环境及需求的变化。
三、酶的机制酶的催化机制涉及多种类型，例如，酸碱催化、共价互变催化、金属离子催化、共价势能调控、亲近作用等。
以下是一些常见的酶催化机制的简单介绍。
1、酸碱催化在这种机制中，酶的催化作用是由于催化剂中存在可离子化的基团，如羧基（-COOH）、羟基（—OH）等，这些基团可以给底物提供质子或者从底物中脱去质子，从而加速反应或者变化反应过渡状态能量。
2、共价互变催化在这种机制中，催化剂与底物发生给电子捐赠或接受的反应，从而形成中间体，中间体经历水分解、氧化还原等反应，最终产生新的底物和催化剂。
3、金属离子催化在这种机制中，催化剂与底物中的可交换离子通过协同作用，促进反应继续进行，例如，酶中的铝离子、锌离子、铁离子、钾离子等都可以在催化转化过程中发挥作用。
酶的作用机理
酶的作用机理酶是一种催化生化反应的蛋白质，它们能够加速反应速率，使得生命体系的许多关键反应能够在可接受的时间内进行。
酶的作用机理是如何实现的呢？下面我们就来详细的讨论一下酶的作用机理。
1. 酶催化的原理酶的催化的原理是基于酶-底物之间的相互作用，通过酶活性中心与底物分子形成的反应物形成一个复合物，随后进行一系列的过渡态反应最终形成产物，释放出反应中的自由能。
酶促进化学反应的关键是通过改变底物分子的构象、化学反应路径和过渡态产物的稳定性来加速化学反应速率。
2. 亲和性及特异性酶对底物的高亲和性和特异性是它们作用的基础。
酶通常可以挑选某种特定的底物（或一类底物），并通过特定的结构来与之产生瞬时或持久的相互作用。
例如，酶的亲和性和特异性通常基于酶活性中心的构象，这些活性中心通过特定的氨基酸残基和水分子与底物相互作用。
3. 酶催化作用的多种机制酶的催化作用是通过多种机制实现的。
下面是一些酶催化作用机制的具体介绍：(1) 酸碱催化：酶的催化作用中，一个氨基酸残基可以接受或释放氢离子，从而改变底物或副反应的反应性质。
在酸碱催化中，酶的活性中心会发生质子转移。
例如，谷胱甘肽还原酶（GR）中的半胱氨酸残基，可以促进一个底物分子和NADPH之间的双加氢反应，产生一分子谷胱甘肽和NADP+，还原酶的活性并释放氧气。
(2) 底物定向：酶通过结构上的底物定向要素来支持底物分子进入活性中心，并使其更容易进行化学反应。
例如，支链氨基酸加工酶（BCAA酶）可以催化氨基酸的变构反应。
BCAA酶中的两个突起结构区（β/β片层和α/β片层）可以定向底物选择性地将亮氨酸或异亮氨酸分子分开，并将分子的任意桥接物定向于催化中心以进行反应。
(3) 张力调节：酶可以通过调节化学反应的张力来促进催化反应。
这种调节可能涉及到碳骨架的活性化或去活性化，从而改变底物分子的构象和化学反应机制。
例如，核苷酸转移酶（NTD）可以促进核苷酸中的糖分子以其糖链键向前攻击5'-磷酸连接点。
酶的作用与酶活性的影响因素
酶的作用与酶活性的影响因素酶是一类能够加速化学反应速率的蛋白质生物催化剂。
酶通过特定的底物结合位点，催化底物分子发生特定的化学反应，并将其转化为产物。
酶的活性受多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度等。
本文将从酶的作用机制、酶活性的影响因素以及酶在生物体内的应用等方面探讨酶的作用与酶活性的影响因素。
一、酶的作用机制酶催化反应的机制主要包括底物结合、活化能降低和反应速率增加三个方面。
1. 底物结合：酶通过与底物发生亲和作用，使底物分子与酶的活性位点结合形成酶底物复合物。
酶底物复合物能够通过非共价键的形成加强底物分子的空间定向，使底物分子发生需要的化学变化。
2. 活化能降低：酶能够降低化学反应所需的活化能，加快反应速率。
酶活化能降低的机制主要包括酶底物复合物稳定性的提高和过渡态的稳定。
3. 反应速率增加：酶能够通过改变反应路径和提供相应的活性位点，使反应的速率大大增加。
二、影响酶活性的因素酶活性受多种因素的影响，主要包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度等。
1. 温度：适宜的温度能够提高酶的活性，但如果温度过高，酶会发生构象变化或失去活性。
通常情况下，酶的活性随着温度的升高而增加，直到达到最适温度。
超过最适温度后，酶的三维结构可能发生变性，使酶失去催化能力。
2. pH值：酶对pH值的敏感程度因酶的种类而异。
酶活性通常在特定的pH范围内最高。
当pH值偏离最适范围时，酶的酶活性会受到影响。
这是因为在非最适pH条件下，酶的氨基酸残基可能发生电离，改变其电荷状态，从而影响酶的构象以及与底物的相互作用。
3. 底物浓度：酶活性通常在低浓度下会随着底物浓度的增加而增加，但当底物浓度达到饱和时，酶活性将趋于饱和状态，不再随着底物浓度的增加而增加。
这是因为酶底物复合物的形成速率和解离速率在饱和时趋于平衡，导致反应速率不再增加。
4. 酶浓度：酶的活性通常随着酶浓度的增加而增加。
在酶浓度低时，底物分子与酶的结合机会较小，从而酶活性较低。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
§4.1 酶的作用机理及实例
一.决定酶高效率催化的机制
1.底物和酶的靠近(proximity)与定向(orientation)
在化学反应中，反应速度与反应物的浓度成正比， 若在酶促反应系统中的催化场所—酶的活性中心，增 加底物浓度，反应速度也会随之增加。
酶促反应加速的原因之一，就是使底物分子集 中于酶的活性中心，大大提高这个区域底物的有效浓 度，从而加速酶促反应速度。
C. 两个基团既靠 近，又定向，有 利于反应进行。
仅仅是靠近还不够，还需要酶和底物的反应基团在 反应中彼此相互严格地定向，即酶活性中心的催化基 团(氨基酸残基上的基团)定向于底物的反应基团。只 有既靠近又定向，底物分子才能迅速的形成过渡态， 加速反应的进行。
2.底物变形(distortion)与电子张力(electron strain)
第五步
水分子的-OH亲核攻击底物羰基碳原子,形成共 价键。 His57作为质子的受体从水分子上接受质子。
第六步 底物C-O-的电子云向His57-N+H转移, Ser195的
氧与底物的碳之间的共价键断开。 Ser195作为质 子的受体从His57接受质子，酶恢复原状。
第七步
第八步
胰凝乳蛋白酶催化机制的特点：
COOH NH3+
OH
广义碱基团（质子受体）
COON¨H2
O-
SH
S-
C CH
NH N+H C H
C CH
NH N∶ C H
蛋白质中作为广义酸碱催化的功能基团
5.微环境效应
酶的活性中心周围的环境是一个非极性环境，即
低介电环境，在低的介电环境中排斥水分子，酶的
催化基团和底物分子的敏感键之间有很大的反应力，
胰凝乳蛋白 酶是由241个氨 基酸组成，分子 量为25000，分 子呈椭圆状，含 α-螺旋较少。活 性部位由Ser195、 His57、Asp102三 个氨基酸残基构 成，这三个氨基 酸残基形成催化 三联体。
催化三联体：
催化机理：
酶活性中 心的三个 氨基酸
底物
第一步
基电 氧子 原云 子向 转底 移物
这三种酶在一级结构上有40%的氨基酸顺序是 相同的，三维结构也很相似，都有Ser195、His57、 Asp102三个氨基酸残基构成的催化三联体，它们的 催化作用机理也相似，但它们的专一性是完全不 同的。
这三种酶的活性部位位于分子表面的凹陷区域， 这个凹陷结构区域称为口袋。由于三种蛋白酶的 口袋的差异造成它们的专一性不同。
• 底物D糖环构象发生变化
溶菌酶底物D糖环变形模型图
C4
C4
C4
C3
C3
C3
C5 C2
C1
O
椅式：C5、C1、C2 和 O不在同一平面
C5 C2
C5 C2
C1
O
C1
O
C5向前移动， O原子向后移动
半椅式：C5、C1、C2 和 O在同一平面上
酶与底物结合后，D 糖环构象发生变形，从正常 的能量较低的椅式构象变为能量较高的半椅式构象。
胰凝乳蛋白酶的口袋底部有一个小的Ser，口袋上方有两 个小的Gly残基，有利于较大的芳香族氨基酸侧链进入，因 此胰凝乳蛋白酶催化芳香族氨基酸形成的肽键。
胰蛋白酶口袋底部有一个带负电荷的Asp，有利于结合带 正电荷的Arg、Lys残基，决定了胰蛋白酶可以催化精氨酸和 赖氨酸羧基形成的肽键。
弹性蛋白酶有一个浅的口袋， 口袋上方有大的Thr和 Val残基，只允许小分子的氨基酸像甘氨酸、丙氨酸进入， 因此弹性蛋白酶可催化甘氨酸和丙氨酸羧基形成的肽键。
有助于加速酶促反应。
如果酶的活性中心周围是一个高介电环境中，活
性中心就会有水分子存在，水分子对带电离子有屏蔽
作用，削弱带电离子之间的静电作用，不利于酶促反
应的进行。例如：
酶活性中心的羧基与水形成
氢键，导致酶活性中心羧基表
面有一层水化层，水分子的屏
蔽作用，大大削弱了酶分子与
底物离子间的静电相互引力，
不利于酶促反应。
要 的
基团，并供出电子，二
亲
者形成共价键，酶和底
核
物形成一个不稳定的中
基 团
间物，进而转变为产物。
共价催化也可以是酶的亲电基团对底物的亲核基团 进行攻击，酶分子上带正电的基团有H+、Mg2+、Fe3+ —NH3+等，它们攻击底物分子上带负电的亲核基团， 与底物形成共价键,进行催化。
4. 酸碱催化 (acid-base catalysis)
一. 胰蛋白酶原的激活
二. 胰凝乳蛋白酶原的激活
三、几种蛋白酶的激活及它们之间的相互作用
胰蛋白酶原
自
肠酶
身 催
化
六肽＋胰蛋白酶
羧肽酶原 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶原
羧肽酶
胰凝乳蛋白酶
弹性蛋白酶
§2.7 寡聚酶、同功酶、诱导酶、固定化酶
一、寡聚酶 寡聚酶是由两个或多个亚基组成的酶。
二、同功酶 同功酶是指能催化同一化学反应，但其酶 蛋白本身的分子结构组成都有所不同的一 组酶，它们的Km和Vm各不相同。 如：哺乳动物中有五中乳酸脱氢酶，它 们催化同一反应，分子量相近，但氨基酸 组成及顺序不同，可用电泳法得到。
羰
His57作为质子的受体从Ser195吸取一个质子，形 成共价键，使Ser195-O-成为很强的亲核试剂，攻击底 物羰基碳原子，二者形成共价键。
第二步 底物-NH上的电子云向酶分子的His57-N+H转移， His57作为酸向底物提供质子。
第三步 底物的C-N键断裂
C-N
第四步
底 物
键 氮 端 产 物 释 放
四、固定化酶
• 把水溶性的酶固定在一固相的载体上，很 容易从反应液里分离出来，可以反复使用， 比较经济。
• 固定化酶稳定性高，有利于储藏保存，有 一定机械强度，可用于工厂的连续自动化 生产。
• 固定化酶弥补了水溶性酶的很多缺点。如： 不能反复利用，不易于产物分离，不利于 产品的提纯精制，成本高。近年来，固定 化酶发展相当迅速，许多酶已实现工业化 生产。
共价催化的一般形式是酶活性中心上的亲核基团 对底物的亲电子基团进行攻击，二者形成共价键， 这个共价中间物很容易变成过渡态，反应的活化能 大大降低，反应速度加快。
酶分子上的亲核基团
蛋 白
有Ser-OH、Cys-SH、
质
His-咪唑基等，这些富
中
含电子的基团(有孤对电
三
种
子)，攻击底物分子中电
主
子云密度较小的亲电子
• 溶菌酶的底物 溶菌酶通过水解某些细菌细胞壁的多糖组份
来溶解细胞壁，细胞壁的多糖由两种糖组成: N-乙酰氨基葡萄糖 (NAG)
N-乙酰氨基葡萄糖乳酸(NAM)
溶菌酶的最适小分子底物
NAG和NAM交替排列形成多聚物，它们 之间通过β-1,4糖苷键相连。溶菌酶的最适小 分子底物为NAG-NAM交替形成的六糖。6 个糖环分别用A 、B、C、D、E、F表示。溶 菌酶水解D糖环和E糖环之间的糖苷键。
O
52
最后，来自环境中的水分子上的H+与Glu35的-COO-结合， 水分子上的HO-与正碳离子结合，至此，一次反应完成， 细胞壁打开一个缺口。经多次重复作用，细菌的细胞壁溶 解。
3. 溶菌酶催化特点小结
▪ 靠近与定向 ▪ 底物形变 ▪ 酸碱催化
（二）胰 凝 乳 蛋 白 酶 （chymotrypsin)
§2.8 酶 原 激 活
有些酶在体内合成出来即可自发的折叠成一定 的三级结构，酶就立刻表现出酶活性，如溶菌酶。 有些酶在体内合成出来的只是它的无活性的前体， 经过蛋白酶的催化作用，构象发生变化，才能变 成有活性的酶。该活化过程，是生物体内的一种 调控机制。这种调控机制的特点：由无活性的酶 原转变成有活性的酶是不可逆转的。
酶与底物结合后，底物发生变形，底物由基态变为 激发态，降低了活化能，使酶促反应加速。
底酶 物与 发底 生物 形结 变合 。后
，
酶与底物结合后，酶分子中的某些基团或离子可 以使底物敏感键中的某些基团的电子云密度增加或降 低，从而产生电子张力，使敏感键的一端更加敏感， 更易于发生反应。
3.共价催化(covalent catalysis)
• 溶菌酶的结构
溶菌酶由129个氨基酸残基构成，是一 个单链蛋白，分子内含有四对二硫键。 活性中心的氨基酸残基是Glu35和Asp52 。
鸡蛋蛋清溶菌酶的氨基酸序列
• 溶菌酶和底物结合的空间构象
从表面构象看，酶的结构不很紧密，大多 数极性氨基酸残基分布在分子的表面，非极性 氨基酸残基分布在分子的内部。整个酶分子中 有一狭长的凹穴。最适底物正好与酶分子的凹 穴相结合，凹穴中的Glu35和Asp52 是活性中心 的氨基酸残基。
三、诱导酶
• 根据诱导酶合成与代谢物的关系。人们把酶 相对地区分为结构酶和诱导酶。
• 结构酶是指细胞内天然存在的酶，它的含量 稳定，受外界的影响小。
• 诱导酶是指当细胞中加入特定诱导物后诱导 产生的酶。它的含量在诱导物存在下显著增 高。这种诱导物往往是该酶底物的类似物或 底物本身。
• 诱导酶或许是细胞中本身就存在，但含量低， 当加入诱导物后显著增高；或许是细胞中不 存在这种酶，当加入诱导物后诱导产生。
• 酸碱催化
酶活性中心的Glu35处于非极性区，其羧基呈不 解离状态，而Asp52处于极性区，羧基呈解离状态。
NAG
NAG
EO
OH
Glu C
35
O
EO
C4 H
O
-O
C1 H C
O
D
O
Asp
52
O
Glu C
35 O